Глутаматсинтаза (НАДФН)
| глутаматсинтаза (НАДФН) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Глутаматсинтаза додекамер, Azospirillum br. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.4.1.13 | ||||||||
| Номер CAS | 37213-53-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии глутаматсинтаза (НАДФН) ( КФ 1.4.1.13) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
- L-глутамин + 2-оксоглутарат + НАДФН + H + 2 L-глутамат + НАДФ +
Таким образом, четырьмя субстратами этого фермента являются L-глутамин , 2-оксоглутарат (α-кетоглутарат), НАДФН и Н + , тогда как двумя продуктами являются L-глутамат и НАДФ + .
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на группу доноров CH-NH2 с NAD+ или NADP+ в качестве акцептора. Этот фермент участвует в метаболизме глутамата и метаболизме азота . Он имеет 5 кофакторов : FAD , Iron , FMN , Sulfur и Iron-sulfur .
Он встречается у бактерий и растений, но не у животных, и важен, поскольку обеспечивает глутамат для реакции глутаминсинтетазы . [1] [2]
Номенклатура
Систематическое название этого класса ферментов — L-глутамат:НАДФ+ оксидоредуктаза (трансаминирующая). Другие названия, которые обычно используются, включают:
- глутамат (восстановленный никотинамидадениндинуклеотидфосфат), синтаза,
- глутаматсинтаза (НАДФН),
- глутаматсинтетаза (НАДФ),
- глутаминамид-2-оксоглутаратаминотрансфераза (оксидоредуктаза, НАДФ),
- глутамин-кетоглутаровая аминотрансфераза,
- L-глутаматсинтаза,
- L-глутаматсинтетаза,
- L-глутамин:2-оксоглутаратаминотрансфераза, окисление НАДФН,
- НАДФН-зависимая глутаматсинтаза,
- НАДФН-глутаматсинтаза и
- НАДФН-связанная глутаматсинтаза.
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов была решена только одна структура с кодом доступа PDB 1EA0.
Смотрите также
Ссылки
- ^ Temple SJ, Vance CP, Gantt JS (1998). «Глутаматсинтаза и усвоение азота». Trends in Plant Science . 3 (2): 51–56. Bibcode : 1998TPS.....3...51T. doi : 10.1016/S1360-1385(97)01159-X.
- ^ Vanoni MA, Curti B (май 2008). «Структурно-функциональные исследования глутаматсинтаз: класс саморегулируемых железо-серных флавоферментов, необходимых для усвоения азота». IUBMB Life . 60 (5): 287–300. doi : 10.1002/iub.52 . PMID 18421771. S2CID 33617681.
Дальнейшее чтение
- Miller RE, Stadtman ER (1972). «Глутаматсинтаза из Escherichia coli. Железосульфидный флавопротеин». J. Biol. Chem . 247 (22): 7407–19. doi : 10.1016/S0021-9258(19)44642-5 . PMID 4565085.
- Tempest DW, Meers JL, Brown CM (1970). «Синтез глутамата в Aerobacter aerogenes неизвестным до сих пор путем». Biochem. J . 117 (2): 405–7. doi :10.1042/bj1170405. PMC 1178874 . PMID 5420057.
