ДНКJB1

ДНКJB1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортолога: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	1HDJ, 2QLD, 3AGX, 3AGY, 3AGZ, 4WB7
Идентификаторы
Псевдонимы	DNAJB1 , HSPF1, Hdj1, Hsp40, RSPH16B, Sis1, DnaJ семейство белков теплового шока (Hsp40), член B1
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 604572; МГИ : 1931874; гомологен : 55957; GeneCards : DNAJB1; OMA :DNAJB1 — ортологи
Расположение гена ( человек )
Хр.	Хромосома 19 (человек)
Конец	14,560,391 п.н.
Расположение гена ( Мышь )
Хр.	Хромосома 8 (мышь)
Конец	84,339,282 п.н.
Паттерн экспрессии РНК
	Верх выражен в
	желчный пузырь; ; слизистая оболочка глотки; ; левое яичко; ; желудочковая зона; ; правое яичко; ; трахея; ; клетка слизистой оболочки щеки; ; эпителий пищевода; ; влагалище; ; кардиа;
	Верх выражен в
	семенной каналец; ; двигательный нейрон; ; мочка матки; ; примитивная черта; ; восходящая аорта; ; аортальный клапан; ; ямка; ; Эпителий сосудистого сплетения; ; конъюнктивальный свод; ; сперматид;
	Больше данных по справочным выражениям
	; ;
	Больше данных по справочным выражениям
Генная онтология
Молекулярная функция	Связывание развернутого белка; Связывание АТФазы; Связывание белка Hsp70; связывание шаперона; связывание белков; Активность активатора АТФазы; активность корепрессора транскрипции; связывание кадгерина;
Клеточный компонент	цитозоль; ядрышко; внеклеточная экзосома; ядро; нуклеоплазма; цитоплазма; постсинаптическая плотность; сома; дендритный шипик; головка сперматозоида; постсинапс; глутаматергический синапс;
Биологический процесс	регуляция клеточного ответа на тепло; ответ на развернутый белок; позитивная регуляция АТФ-зависимой активности; сворачивание белка; рефолдинг белка, зависящий от кофактора шаперона; негативная регуляция сборки включений; негативная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II в ответ на стресс; отрицательная регуляция транскрипции РНК-полимеразой II; развитие переднего мозга;
	Источники:Amigo/QuickGO
Ортологи
	3337
	81489
	ENSG00000132002
	ENSMUSG00000005483
	Р25685
	Q9QYJ3
	НМ_001313964 ; НМ_001300914 ; НМ_006145
	NM_018808 ; NM_001308227
	НП_001287843 ; НП_001300893 ; НП_006136
	NP_001295156 ; NP_061278
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens

Гомолог подсемейства B DnaJ, член 1, представляет собой белок , который у людей кодируется геном DNAJB1 . [ ^5]^[6]^[7]

Слитый белок DNAJB1 и PRKACA стимулирует фиброламеллярную гепатоцеллюлярную карциному , тип редкого рака печени. ^[8]

Взаимодействия

Было показано, что DNAJB1 взаимодействует с:

HSPA4 , ^[9] и
СТУБ1 ^[10]

Ссылки

^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000132002 – Ensembl , май 2017 г.
^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000005483 – Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Хата М., Окумура К., Сето М., Оцука К. (декабрь 1996 г.). «Геномное клонирование гена человеческого белка теплового шока 40 (Hsp40) (HSPF1) и его хромосомная локализация в 19p13.2». Геномика . 38 (3): 446– 449. doi :10.1006/geno.1996.0653. PMID 8975727.
^ Оцука К. (ноябрь 1993 г.). «Клонирование кДНК белка теплового шока hsp40, человеческого гомолога бактериального DnaJ». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 197 (1): 235–240 . doi :10.1006/bbrc.1993.2466. ПМИД 8250930.
^ "Ген Entrez: гомолог DNAJB1 DnaJ (Hsp40), подсемейство B, член 1".
^ Ноймайер С., Нг Д., Цзян К.С., Куреши А., Лалазар Г., Воан Р. и др. (январь 2023 г.). «Онкогенная зависимость фиброламеллярной гепатоцеллюлярной карциномы к слитой киназы DNAJB1-PRKACA». Клинические исследования рака . 29 (1): 271–278 . doi :10.1158/1078-0432.CCR-22-1851. ПМЦ 9811160 . ПМИД 36302174.
^ Oh WK, Song J (август 2003 г.). «Кооперативное взаимодействие Hsp40 и TPR1 с Hsp70 обращает вспять образование комплекса Hsp70-HspBp1». Molecules and Cells . 16 (1): 84– 91. doi : 10.1016/S1016-8478(23)13770-8 . PMID 14503850.
^ Ballinger CA, Connell P, Wu Y, Hu Z, Thompson LJ, Yin LY и др. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидный повтор, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперона». Molecular and Cellular Biology . 19 (6): 4535– 4545. doi :10.1128/mcb.19.6.4535. PMC 104411 . PMID 10330192.

Дальнейшее чтение

Hattori H, Liu YC, Tohnai I, Ueda M, Kaneda T, Kobayashi T и др. (февраль 1992 г.). «Внутриклеточная локализация и частичная аминокислотная последовательность стресс-индуцируемого белка 40 кДа в клетках HeLa». Cell Structure and Function . 17 (1): 77– 86. doi : 10.1247/csf.17.77 . PMID 1586970. S2CID 21909960.
Raabe T, Manley JL (декабрь 1991 г.). "Человеческий гомолог белка теплового шока Escherichia coli DnaJ". Nucleic Acids Research . 19 (23): 6645. doi :10.1093/nar/19.23.6645. PMC 329243. PMID 1754405 .
Freeman BC, Morimoto RI (июнь 1996 г.). «Человеческие цитозольные молекулярные шапероны hsp90, hsp70 (hsc70) и hdj-1 играют различную роль в распознавании неродного белка и рефолдинге белка». The EMBO Journal . 15 (12): 2969– 2979. doi :10.1002/j.1460-2075.1996.tb00660.x. PMC 450238 . PMID 8670798.
Qian YQ, Patel D, Hartl FU, McColl DJ (июль 1996 г.). "Структура ядерного магнитного резонанса J-домена человеческого Hsp40 (HDJ-1)". Журнал молекулярной биологии . 260 (2): 224– 235. doi :10.1006/jmbi.1996.0394. PMID 8764402.
Shi Y, Mosser DD, Morimoto RI (март 1998). «Молекулярные шапероны как HSF1-специфические транскрипционные репрессоры». Genes & Development . 12 (5): 654– 666. doi :10.1101/gad.12.5.654. PMC 316571. PMID 9499401 .
Хата М., Оцука К. (апрель 1998 г.). «Характеристика последовательностей HSE в гене Hsp40 человека: структурный и промоторный анализ». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1397 (1): 43–55 . doi :10.1016/S0167-4781(97)00208-X. ПМИД 9545528.
Zou J, Guo Y, Guettouche T, Smith DF, Voellmy R (август 1998 г.). «Подавление активации фактора транскрипции теплового шока HSF1 с помощью HSP90 (комплекс HSP90), который образует стресс-чувствительный комплекс с HSF1». Cell . 94 (4): 471– 480. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81588-3 . PMID 9727490. S2CID 9234420.
Melville MW, Tan SL, Wambach M, Song J, Morimoto RI, Katze MG (февраль 1999 г.). «Клеточный ингибитор протеинкиназы PKR, P58(IPK), является ко-шапероном, активируемым вирусом гриппа, который модулирует активность белка теплового шока 70». Журнал биологической химии . 274 (6): 3797– 3803. doi : 10.1074/jbc.274.6.3797 . PMID 9920933.
Ballinger CA, Connell P, Wu Y, Hu Z, Thompson LJ, Yin LY и др. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидный повтор, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперона». Молекулярная и клеточная биология . 19 (6): 4535– 4545. doi :10.1128/mcb.19.6.4535. PMC 104411. PMID 10330192 .
Michels AA, Kanon B, Bensaude O, Kampinga HH (декабрь 1999 г.). «Мутанты белка теплового шока (Hsp) 40 подавляют Hsp70 в клетках млекопитающих». Журнал биологической химии . 274 (51): 36757– 36763. doi : 10.1074/jbc.274.51.36757 . PMID 10593983.
Terada K, Mori M (август 2000 г.). «Human DnaJ homologs dj2 and dj3, and bag-1 are positive cochaperones of hsc70». Журнал биологической химии . 275 (32): 24728– 24734. doi : 10.1074/jbc.M002021200 . PMID 10816573.
Оцука К., Хата М. (апрель 2000 г.). «Гомологи HSP40/DNAJ млекопитающих: клонирование новых кДНК и предложение по их классификации и номенклатуре». Клеточные стрессы и шапероны . 5 (2): 98–112 . doi :10.1379/1466-1268(2000)005<0098:mhdhco>2.0.co;2 (неактивен 2 ноября 2024 г.). ПМК 312896 . ПМИД 11147971.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2024 г. ( ссылка )
Kuncewicz T, Balakrishnan P, Snuggs MB, Kone BC (август 2001 г.). «Специфическая связь синтазы оксида азота-2 с изоформами Rac в активированных макрофагах мышей». American Journal of Physiology. Renal Physiology . 281 (2): F326 – F336 . doi :10.1152/ajprenal.2001.281.2.F326. PMID 11457725. S2CID 15719851.
Pang Q, Keeble W, Christianson TA, Faulkner GR, Bagby GC (август 2001 г.). «FANCC взаимодействует с Hsp70 для защиты гемопоэтических клеток от цитотоксичности, опосредованной IFN-гамма/TNF-альфа». The EMBO Journal . 20 (16): 4478– 4489. doi :10.1093/emboj/20.16.4478. PMC 125562. PMID 11500375 .
Hernández MP, Chadli A, Toft DO (апрель 2002 г.). «Связывание HSP40 — первый шаг в пути шаперонирования HSP90 для рецептора прогестерона». Журнал биологической химии . 277 (14): 11873– 11881. doi : 10.1074/jbc.M111445200 . PMID 11809754.
Anwar A, Siegel D, Kepa JK, Ross D (апрель 2002 г.). «Взаимодействие молекулярного шаперона Hsp70 с человеческой NAD(P)H:хинон оксидоредуктазой 1». Журнал биологической химии . 277 (16): 14060– 14067. doi : 10.1074/jbc.M111576200 . PMID 11821413.
Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Hoehn H и др. (октябрь 2003 г.). «Двухгибридные скрининги дрожжей предполагают участие белков анемии Фанкони в регуляции транскрипции, клеточной сигнализации, окислительном метаболизме и клеточном транспорте». Experimental Cell Research . 289 (2): 211– 221. doi :10.1016/S0014-4827(03)00261-1. PMID 14499622.
Honeyman JN, Simon EP, Robine N, Chiaroni-Clarke R, Darcy DG, Lim II и др. (февраль 2014 г.). «Обнаружение химерного транскрипта рецидивирующей ДНКJB1-PRKACA при фиброламеллярной гепатоцеллюлярной карциноме». Science . 343 (6174): 1010– 1014. Bibcode :2014Sci...343.1010H. doi :10.1126/science.1249484. PMC 4286414 . PMID 24578576.

Эта статья о гене на хромосоме 19 человека — заглушка . Вы можете помочь Википедии, расширив ее.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000132002 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000005483 – Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8975727-5] Хата М., Окумура К., Сето М., Оцука К. (декабрь 1996 г.). «Геномное клонирование гена человеческого белка теплового шока 40 (Hsp40) (HSPF1) и его хромосомная локализация в 19p13.2». Геномика . 38 (3): 446– 449. doi :10.1006/geno.1996.0653. PMID 8975727.

[pmid8250930-6] Оцука К. (ноябрь 1993 г.). «Клонирование кДНК белка теплового шока hsp40, человеческого гомолога бактериального DnaJ». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 197 (1): 235–240 . doi :10.1006/bbrc.1993.2466. ПМИД 8250930.

[entrez-7] "Ген Entrez: гомолог DNAJB1 DnaJ (Hsp40), подсемейство B, член 1".

[8] Ноймайер С., Нг Д., Цзян К.С., Куреши А., Лалазар Г., Воан Р. и др. (январь 2023 г.). «Онкогенная зависимость фиброламеллярной гепатоцеллюлярной карциномы к слитой киназы DNAJB1-PRKACA». Клинические исследования рака . 29 (1): 271–278 . doi :10.1158/1078-0432.CCR-22-1851. ПМЦ 9811160 . ПМИД 36302174.

[pmid14503850-9] Oh WK, Song J (август 2003 г.). «Кооперативное взаимодействие Hsp40 и TPR1 с Hsp70 обращает вспять образование комплекса Hsp70-HspBp1». Molecules and Cells . 16 (1): 84– 91. doi : 10.1016/S1016-8478(23)13770-8 . PMID 14503850.

[pmid10330192-10] Ballinger CA, Connell P, Wu Y, Hu Z, Thompson LJ, Yin LY и др. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидный повтор, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперона». Molecular and Cellular Biology . 19 (6): 4535– 4545. doi :10.1128/mcb.19.6.4535. PMC 104411 . PMID 10330192.