Хемосенсорный белок

В этой статье есть несколько проблем. Помогите улучшить ее или обсудите эти проблемы на странице обсуждения . ( Узнайте, как и когда удалять эти сообщения ) This article may require cleanup to meet Wikipedia's quality standards. The specific problem is: non-standard referencing, broken and missing links, orthography. Please help improve this article if you can. (December 2019) (Learn how and when to remove this message) A major contributor to this article appears to have a close connection with its subject. It may require cleanup to comply with Wikipedia's content policies, particularly neutral point of view. Please discuss further on the talk page. (December 2019) (Learn how and when to remove this message) (Learn how and when to remove this message)

Хемосенсорные белки ( CSP ) — это небольшие растворимые белки , которые опосредуют обонятельное распознавание на периферии сенсорных рецепторов у насекомых, подобно белкам, связывающим одоранты . ^{[1] [2] [3] [4]} Типичная структура CSP состоит из шести или семи α-спиральных цепей из примерно 110-120 аминокислот (10-12 кДа), включая четыре цистеина, которые образуют две небольшие петли, два смежных дисульфидных мостика и глобулярную «призматическую» функциональную структуру [5]. Три структуры CSP были решены у моли ( Mamestra brassicae и Bombyx mori ) и саранчи ( Schistocerca gregaria ) [5-8].

Структура CSP очень гибкая. CSP характеризуются редактированием РНК и/или посттрансляционными модификациями, как обнаружено у шелкопряда B. mori [9-14]. Добавление глицина рядом с цистеином в определенном месте, инверсия аминокислот и вставка мотива в последовательность белка убедительно свидетельствуют в пользу существования перекодирования на уровне синтеза белка в семействе CSP [9-14]. Кроме того, они способны к дыханию или специфическим конформационным изменениям при связывании лиганда, что может представлять собой еще одну ключевую особенность предкового примитивного многофункционального растворимого связывающего белка [15].

Число генов CSP обычно очень мало у насекомых, как это было обнаружено у мух Drosophila , комаров Anopheles , вшей Pediculus , медоносных пчел и ос-драгоценностей (4-8) [4, 24, 40-41]. Значительно большее число генов CSP существует в геномах бабочек, моли и жуков (nb CSPs=19-20) [32, 42-43]. Виды комаров Culex имеют от 27 до 83 генов CSP [44]. Более сотни вариантов белков могут быть получены из генов CSP посредством или опосредованно посредством посттрансляционных модификаций и/или редактирования РНК-пептида, как в случае Dscam и кохлеарных сенсорных генов [9-14].

Гены CSP эволюционировали посредством дупликации, потери и приобретения интронов и ретротранспозиционных событий [4, 14, 32, 40-41, 45]. Единая унифицированная гипотеза редактирования РНК и эволюции CSP, обусловленной ретротранспозицией, т. е. первоначального производства новых мотивов белка CSP посредством ДНК и РНК-зависимой полимеризации РНК перед ретротранспозицией отредактированных вариантов CSP-РНК, была предложена у моли [11].

У насекомых CSP обнаруживаются на протяжении всего процесса развития насекомых от яиц и личинок до нимфальных и взрослых стадий [4, 16-19]. У саранчи они в основном экспрессируются в усиках, лапках и ногах и, как было обнаружено, связаны с изменением фазы [3-4, 20-22]. CSP не являются уделом насекомых. Они также экспрессируются во многих различных организмах, таких как ракообразные , креветки и многие другие виды членистоногих [23]. Однако они не являются специфичными для царства членистоногих. Они также экспрессируются на уровне бактериального надцарства, что свидетельствует об их существовании не только у эукариот , но и у прокариотных организмов [23-24]. Прокариотные CSP являются близнецами или идентичными близнецами CSP насекомых [24]. Они были зарегистрированы у таких видов бактерий, как коккобацилла Acinetobacter baumannii , Macrococcus/Staphylococcus caseolyticus, нитчатый актиномицет Kitasatospora griseola, род Actinobacteria в семействе Streptomycetaceae и Escherichia coli (E. coli), которые известны как распространенные бактерии пищеварительного тракта, основные прокариотические вторичные метаболиты, условно- патогенные микроорганизмы с множественной лекарственной устойчивостью , высокоположительные реакции цитохрома с-оксидазы и симбионты многих видов насекомых [24].

Их существование упоминалось в растениях, но это еще необходимо продемонстрировать экспериментально [25-26]. CSP могут быть извлечены из яда осы [27]. У моли почти все CSP экспрессируются в женской феромонной железе [9-14]. Однако CSP-экспрессирующие секреции и ткани - это не только женская феромонная железа моли, но и антеннальные ветви, мандибулы и слюны , головная капсула, глаза, хоботок , грудная клетка и брюшко, голова, эпидермис, жировое тело, кишечник, крылья и ноги, т. е. широкий спектр репродуктивных и не репродуктивных, сенсорных и несенсорных жидкостей и тканей тела насекомого [28-31]. Почти все CSP активируются в большинстве всех тканей тела насекомого, особенно в кишечнике, эпидермисе и жировом теле, после воздействия инсектицида [32].

Такая широкая картина экспрессии генов в столь широком диапазоне сенсорных и несенсорных жидкостей или тканей полностью согласуется с весьма общей базовой функцией этого семейства генов, а именно, с их связью с транспортом липидов и метаболизмом.

Роль CSP в общем иммунитете, устойчивости к инсектицидам и деградации ксенобиотиков была недавно поднята Сюанем и др. (2015), которые показали резкое и заметное повышение регуляции генов CSP во многих различных тканях при воздействии молекулы инсектицида абамектина [32]. Повышенная нагрузка CSP (ферокинов) в гемолимфе мух наблюдается после микробной или вирусной инфекции [33]. Особая роль белков CSP в транспорте липидов в связи с устойчивостью к инсектицидам была поднята Лю и др. (2016) у белокрылок [34]. Лю и др. показали опосредованную инсектицидом повышение регуляции и взаимодействие белка с C18-липидом (линолевой кислотой), что предполагает метаболическую роль CSP в защите насекомых, а не в обонянии или химической коммуникации [34].

Первый член этого семейства растворимых белков был описан Номурой и др. (1982) как фактор повышенной регуляции (p10) в регенерирующих ногах американского таракана Periplaneta americana [35]. Тот же самый белок был идентифицирован в антеннах и ногах P. americana на стадии половой зрелости у взрослых особей с некоторыми очевидными различиями между самцами и самками, что скорее предполагает функцию «хемодевол» для этого белка, способствующую как развитию тканей, так и распознаванию сигналов, специфичных для пола, таких как половые феромоны [2]. В экспериментах по иммуноцитохимии одно (поликлональное) антитело против CSP пометило антеннальную сенсиллу, но маркировка не ограничивалась сенсорными структурами, а скорее распространялась на кутикулу и поддерживающие клетки [3, 36].

Функция CSP в транспорте липидов согласуется с их решающей ролью не только в общем иммунитете насекомых, синтезе феромонов моли или изменении поведенческой фазы саранчи, но и в развитии головы, как описано у медоносных пчел [37].

Было предложено, что CSP опосредуют распознавание химических сигнатур, состоящих из липидов кутикулы, как, например, у муравьев [38]. Однако неясно, участвуют ли некоторые CSP в химических коммуникациях, другие в развитии или других физиологических ролях. Функциональная структура CSP связана с молекулами жирных кислот [5]. Было показано, что другие функциональные структуры CSP напрямую взаимодействуют с экзогенными соединениями, такими как токсичные химические соединения (циннамальдегид) из растительных масел [34]. Таким образом, CSP экспрессируются не только у членистоногих, но и у бактерий и, по-видимому, наделены гетерогенными функциями. CSP могут запускать врожденные иммунные пути у растений [39].

Первый член этого семейства генов был назван p10, в соответствии с размером и молекулярной массой (в кДа) белка из регенерирующих ног насекомых. Тот же белок (называемый Pam) был обнаружен в антеннах и ногах взрослых особей двух полов американского таракана P. americana [2, 35]. Похожие клоны, идентифицированные у Drosophila и Locusta при поиске обонятельных генов, были отнесены к обонятельно-сенсорному белку типа D (OS-D или белок связывания феромонов A10) [20, 46-47]. Родственные клоны, идентифицированные в антеннах сфингида Manduca sexta, были названы белками сенсорных придатков (SAP), чтобы отличить их от семейства более длинных шестицистеиновых растворимых белков, т. е. белков, связывающих одоранты, или OBP [48]. Отдельные SAP/CSP обозначаются по-разному: p10/Periplaneta americana (Nomura et al., 1992) [35], A10/Drosophila melanogaster (Pikielny et al., 1994) [46], OS-D/D. melanogaster (McKenna et al., 1994) [47], Pam/P. americana (Picimbon & Leal, 1999) [2], CSP/Schistocerca gregaria (Angeli et al., 1999) [3], SAP/Manduca sexta (Robertson et al., 1999) [48], Pherokine/D. melanogaster (Sabatier et al., 2003) [33], B-CSP/Acinetobacter baumannii, Macrococcus Caseolyticus, Kitasatospora griseola, Escherichia coli (Liu et al., 2019) [24].

Семейство белков было переименовано в хемосенсорный белок (CSP) Анджели и соавторами после того, как одно (поликлональное) антитело против p10 пометило некоторые сенсорные структуры во взрослых антеннах пустынной саранчи Schistocerca gregaria [3]. Термин «B-CSP» использовался для обозначения похожих клонов из видов бактерий (B) [24]. Однако функциональная важность белков CSP в обонянии/хемосенсорике еще не доказана. С тех пор было доказано, что это семейство генов белков действует вне хемосенсорной системы [32]. Их назвали ферокинами для обозначения белков, в изобилии присутствующих в гемолимфе мух в ответ на микробную или вирусную инфекцию [33]. Было даже предложено переименовать эти белки в кутикулярные сенсорные белки, чтобы сохранить название, но подчеркнуть уровень их экспрессии не только в сенсорных органах, но и в иммунных барьерах между насекомым и окружающей средой [49-50].

Был организован форум по электронной почте для поиска наиболее подходящего нового названия с учетом растущих доказательств того, что CSP не играют центральной и уникальной роли в хемосенсорике, если таковая вообще имеется [32]. Термин «CSP» вырос и используется для обозначения принадлежности к группе растворимых белков с определенным четырехцистеиновым паттерном и высоким уровнем структурного сходства [4, 14, 23-36, 32-37, 50]. Термин «CSP» довольно не подходит, особенно для обозначения всего семейства белковых генов, поскольку он буквально означает «хемосенсорные белки» [3]. Этот термин не следует использовать для объединения под общим названием всех генов и белков, которые связаны в эволюционном контексте от бактерий до медоносных пчел. Знания, необходимые для правильного наименования CSP, теперь приходят с этим тщательным анализом геномов морских ракообразных, членистоногих, бактерий и насекомых, а также баз данных Expressed Sequence Tag (EST) в непрерывности молекулярных данных, которые показывают, что CSP настроены не только на обонятельные/вкусовые хемосенсорные органы [4, 14, 23-36, 32-37, 50].

Это ситуация, аналогичная липокалинам (от греч. lipos = жир и греч. kalyx = чаша), где название обозначает суперсемейство широко распространенных и гетерогенных белков, которые транспортируют небольшие гидрофобные молекулы, включая стероиды и липиды. Однако, в отличие от липокалинов, семейство «CSP» относится к гомогенным эволюционно хорошо сохранившимся белкам с характерной последовательностью (4 цистеина), профилированием тканей (повсеместно экспрессируется) и довольно разнообразными связывающими свойствами (не только с длинными жирными кислотами (ЖК) и прямыми липидными цепями, но и с циклическими соединениями, такими как коричный альдегид) [34]. Таким образом, довольно сложно назвать группы и подгруппы в пределах семейства CSP, хотя многочисленные белки CSP в основном вырабатываются в кишечнике и жировом теле, которые считаются основными органами хранения энергии в форме жирных кислот и липидов в организме насекомых, которые мобилизуются посредством процесса липолиза для обеспечения топливом других органов для развития, регенерации или роста и/или для реагирования на инфекционный агент [4, 14, 50]. У моли специфические липидные цепи мобилизуются для синтеза феромонов [9-14].

1. Фогт Р. Г., Риддифорд Л. М. Связывание и инактивация феромонов антеннами моли. Nature 1981; 293: 161-163.

2. Пикимбон Дж. Ф., Лил В. С. Обонятельные растворимые белки тараканов. Insect Biochem Mol Biol 1999; 30: 973-978.

3. Angeli S, Ceron F, Scaloni A, Monti M, Monteforti G, Minnocci A и др. Очистка, структурная характеристика, клонирование и иммуноцитохимическая локализация белков хеморецепции из Schistocerca gregaria. Eur J Biochem. 1999; 262: 745-754.

4. Пикимбон Дж. Ф. Биохимия и эволюция белков CSP и OBP. В: Blomquist GJ, Vogt RG, редакторы. Биохимия феромонов насекомых и молекулярная биология, биосинтез и обнаружение феромонов и растительных летучих веществ. Elsevier Academic Press, Лондон, Сан-Диего. 2003; 539-566.

5. Lartigue A, Campanacci V, Roussel A, Larsson AM, Jones TA, Tegoni M и др. Рентгеновская структура и исследование связывания лигандов хемосенсорного белка моли. J Biol Chem. 2002; 277: 32094-32098.

6. Jansen S, Zídek L, Löfstedt C, Picimbon JF, Sklenar V. Отнесение резонансов 1H, 13C и 15N хемосенсорного белка 1 Bombyx mori (BmorCSP1). J Biomol NMR 2006; 36: 47.

7. Янсен С., Хмелик Дж., Зидек Л., Падрта П., Новак П., Здрахал З. и др. Структура хемосенсорного белка 1 Bombyx mori в растворе. Arch Насекомые Биохимия Физиол. 2007 г.; 66: 135-145.

8. Tomaselli S, Crescenzi O, Sanfelice D, Ab E, Wechselberger R, Angeli S и др. Структура раствора хемосенсорного белка из пустынной саранчи Schistocerca gregaria. Биохимия 2006; 45: 1606-1613.

9. Xuan N, Bu X, Liu YY, Yang X, Liu GX, Fan ZX и др. Молекулярные доказательства редактирования РНК в семействе хемосенсорных белков Bombyx. PLoS ONE 2014; 9: e86932.

10. Xuan N, Rajashekar B, Kasvandik S, Picimbon JF. Структурные компоненты мутаций хемосенсорных белков у шелкопряда Bombyx mori. Agri Gene 2016; 2: 53-58.

11. Xuan N, Rajashekar B, Picimbon JF. ДНК- и РНК-зависимая полимеризация при редактировании семейства генов хемосенсорного белка (CSP) Bombyx. Agri Gene 2019; 12: 100087.

12. Пикимбон Дж. Ф. Мутации в транскриптоме насекомых. J Clin Exp Pathol. 2016; 6: 3.

13. Пикимбон Дж. Ф. Новый взгляд на генетические мутации. Australas Med J. 2017; 10: 701-715.

14. Пикимбон Дж. Ф. Эволюция физических структур белков в хемосенсорных системах насекомых. В: Пикимбон Дж. Ф. (ред.), Обонятельные концепции борьбы с насекомыми — альтернатива инсектицидам. т. 2 Springer Nature, Швейцария, 2019, стр. 231–263.

15. Campanacci V, Lartigue A, Hällberg BM, Jones TA, Giuici-Orticoni MT, Tegoni M и др. Хемосенсорный белок моли демонстрирует радикальные конформационные изменения и кооперативность при связывании лиганда. Proc Natl Acad Sci. USA 2003; 100: 5069-5074.

16. Пикимбон Дж. Ф., Дитрих К., Анджели С., Скалони А., Кригер Дж., Брир Х. и др. Очистка и молекулярное клонирование хемосенсорных белков из Bombyx mori. Arch Insect Biochem Physiol. 2000b; 44: 120-129.

17. Пикимбон Дж. Ф., Дитрих К., Кригер Дж., Брир Х. Идентичность и характер экспрессии хемосенсорных белков у Heliothis virescens (Lepidoptera, Noctuidae). Insect Biochem Mol Biol. 2001; 31: 1173-1181.

18. Ваннер К.В., Исман М.Б., Фенг К., Плеттнер Э., Тейлманн ДА. Паттерны развития экспрессии четырех генов хемосенсорных белков у восточной еловой листовертки-почкоеда, Choristoneura fumiferana. Insect Mol Biol. 2005; 14: 289-300.

19. Ma C, Cui S, Tian Z, Zhang Y, Chen G, Gao X, Tian Z, Chen H, Guo J, Zhou Z. OcomCSP12, хемосенсорный белок, экспрессируемый специфически яичником, опосредует размножение у Ophraella communa (Coleoptera: Chrysomelidae). Front Physiol. 2019; 10: 1290.

20. Пикимбон Дж. Ф., Дитрих К., Брир Х., Кригер Дж. Хемосенсорные белки Locusta migratoria (Orthoptera : Acrididae). Insect Biochem Mol Biol. 2000a; 30: 233-241.

21. Guo W, Wang X, Ma Z, Xue L, Han J, Yu D, Kang L. Гены CSP и Takeout модулируют переключение между влечением и отталкиванием во время смены поведенческой фазы у перелетной саранчи. PLoS Genet. 2011; 7: e1001291.

22. Мартин-Бласкес Р., Чен Б., Канг Л., Баккали М. Эволюция, экспрессия и связь генов хемосенсорных белков с фазой вспышки двух основных вредителей саранчи. Sci Rep. 2018; 7: 6653.

23. Zhu J, Iovinella I, Dani FR, Pelosi P, Wang G. Хемосенсорные белки: универсальное связывающее семейство. В: Picimbon JF (ред.), Обонятельные концепции контроля насекомых — альтернатива инсектицидам. т. 2 Springer Nature, Швейцария, 2019, стр. 147–169.

24. Лю Дж.С., Юэ С., Раджашекар Б., Писимбон Дж.Ф. Экспрессия структур хемосенсорного белка (CSP) у Pediculus humanis corporis и Acinetobacter baumannii. SOJ Microbiol Infect Dis. 2019 год; 7:1-17.

25. Liu GX, Ma HM, Xie HY, Xuan N, Picimbon JF. Изменение последовательности хемосенсорного белка 2 Bemisia tabaci у криптических видов B и Q: новые ДНК-маркеры для распознавания белокрылки. Gene 2016a; 576: 284-291.

26. Чжу Дж., Ван Г., Пелоси П. Транскриптомы растений выявляют скрытых гостей. Biochem Biophys Res Commun. 2016; 474: 497-502.

27. Перкин Л.К., Фризен К.С., Флинн П.В., Опперт Б. Компоненты ядовитых желез эктопаразитоидной осы Anisopteromalus calandrae. Дж. Веном Рез. 2015 г.; 6:19-37.

28. Celorio-Mancera MdP, Sundmalm SM, Vogel H, Rutishauser D, Ytterberg AJ, Zubarv RA et al. Хемосенсорные белки, основные факторы слюны в нижнечелюстных железах гусениц. Insect Biochem Mol Biol. 2012; 42: 796-805.

29. González-Caballero N, Valenzuela JG, Ribeiro JMC, Cuervo P, Brazil RP. Транскриптомное исследование половой феромонной железы Lutzomyia longipalpis (Diptera: Psychodidae: Phlebotominae). Parasit Vect. 2013; 6: 56.

30. Лю YL, Го H, Хуан LQ, Пелоси P, Ван CZ. Уникальная функция хемосенсорного белка в хоботке двух видов Helicoverpa. J Exp Biol. 2014; 217: 1821-1826.

31. Zhu J, Iovinella I, Dani FR, Liu YL, Huang LQ, Liu Y и др. Консервативные хемосенсорные белки в хоботке и глазах чешуекрылых. Int J Biol Sci. 2016; 12: 1394-1404.

32. Xuan N, Guo X, Xie HY, Lou QN, Bo LX, Liu GX и др. Повышенная экспрессия генов CSP и CYP у взрослых самок шелкопряда, подвергшихся воздействию авермектинов. Insect Sci. 2015; 22: 203-219.

33. Sabatier L, Jouanguy E, Dostert C, Zachary D, Dimarcq JL, Bulet P и др. Ферокины-2 и -3: две молекулы Drosophila, связанные с белками, связывающими феромоны/запахи, индуцированными вирусными и бактериальными инфекциями. Eur J Biol. 2003; 270: 3398-3407.

34. Liu GX, Ma HM, Xie YN, Xuan N, Xia G, Fan ZX и др. Характеристика биотипа, профилирование развития, реакция на инсектициды и связывающие свойства хемосенсорных белков Bemisia tabaci: роль CSP в защите от насекомых. PLoS ONE 2016; 11: e0154706.

35. Номура А., Кавасаки К., Кубо Т., Натори С. Очистка и локализация p10, нового белка, количество которого увеличивается в регенерирующих ногах нимф Periplaneta americana (американский таракан). Int J Dev Biol. 1992; 36: 391-398.

36. Jin X, Brandazza A, Navarrini A, Ban L, Zhang S и др. Экспрессия и иммунолокализация одорант-связывающих и хемосенсорных белков у саранчи. Cell Mol Life Sci. 2005; 62: 1156-1166.

37. Maleszka J, Forêt S, Saint R, Maleszka R. Фенотипы, индуцированные РНК-интерференцией, предполагают новую роль хемосенсорного белка CSP5 в развитии эмбрионального покрова у медоносной пчелы (Apis mellifera). Dev. Genes Evol. 2007; 217: 189-196.

38. Одзаки М., Вада-Кацумата А., Фудзикава К., Ивасаки М., Ёкохари Ф., Сатоджи Ю., Нисимура Т., Ямаока Р. Дискриминация муравьев-соседей и не-соседей с помощью хемосенсорной сенсиллы. Наука 2005; 309: 311-314.

39. Rodriguez PA, Stam R, Warbroek T, Bos JI. Mp10 и Mp42 из тли Myzus persicae запускают защитные механизмы растений Nicotiana benthamiana посредством различных видов деятельности. Mol Plant Microbe Interact. 2014; 27: 30-39.

40. Wanner KW, Willis LG, Theilmann DA, Isman MB, Feng Q, Plettner E. Анализ семейства генов os-d-like насекомых. J Chem Ecol. 2004; 30: 889-911.

41. Форет С., Ваннер К.В., Малешка Р. Хемосенсорные белки медоносной пчелы: выводы из аннотированного генома, сравнительный анализ и профилирование экспрессии. Insect Biochem Mol Biol. 2007; 37: 19-28.

42. Озаки К., Утогучи А., Ямада А., Ёсикава Х. Идентификация и геномная структура генов хемосенсорных белков (CSP) и одорант-связывающих белков (OBP), экспрессируемых в передних лапках бабочки-парусника Papilio xuthus. Insect Biochem Mol Biol. 2008; 38: 969-76.

43. Лю ГКС, Арно П, Оффманн Б, Пикимбон ЖФ. Генотипирование и биосенсорные хемосенсорные белки у насекомых. Датчики 2017; 17: 1801.

44. Mei T, Fu WB, Li B, He ZB, Chen B. Сравнительная геномика генов хемосенсорных белков (CSP) у двадцати двух видов (Diptera: Culicidae): идентификация, характеристика и эволюция. PLoS ONE 2018; 13: e0190412.

45. Кулмуни Дж., Вурм Й., Памило П. Сравнительная геномика и гены хемосенсорных белков выявляют быструю эволюцию и позитивный отбор в специфичных для муравьев дубликатах. Наследственность 2013; 110: 538-547.

46. ​​Pikielny CW, Hasan G, Rouyer F, Rosbach M. Члены семейства предполагаемых одорант-связывающих белков Drosophila экспрессируются в различных подмножествах обонятельных волосков. Neuron (1994) 12: 35-49.

47. Маккенна М.П., ​​Хекмат-Скафе Д.С., Гейнс П., Карлсон Дж.Р. Предполагаемые белки связывания феромонов дрозофилы, экспрессируемые в подрегионе обонятельной системы. J Biol Chem (1994) 269: 16340-16347.

48. Robertson HM, Martos R, Sears CR, Todres EZ, Walden KK, Nardi JB. Разнообразие белков, связывающих запахи, выявленное с помощью проекта экспрессированной последовательности тегов на усиках самцов моли Manduca sexta. Insect Mol Biol. 1999; 8: 501-518.

49. Писимбон Ж.Ф., Рено-Роже С. 2008. Составы семиохимических летучих веществ, фитозащита и обоняние: cibles moléculaires de la lutte intégrée. В: Редакторы: К. Рено-Роже С, Б. Филоджин Б и Винсент С (ред.), Биопестициды растительного происхождения, Lavoisier Tech and Doc, Париж, Франция, 2008 г., стр. 383–415.

50. Эйнхорн Э., Имлер Дж. Л. Иммунитет к насекомым; от системной защиты до защиты хемосенсорных органов. В: Picimbon JF (ред.), Обонятельные концепции борьбы с насекомыми — альтернатива инсектицидам. т. 2 Springer Nature, Швейцария, 2019, стр. 205–229.