CDC20
Ген, кодирующий белок у человека

CDC20
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыCDC20 , CDC20A, bA276H19.3, p55CDC, цикл деления клеток 20
Внешние идентификаторыОМИМ : 603618; МГИ : 1859866; гомологен : 37459; Генные карты : CDC20; OMA :CDC20 – ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

991

107995

Ансамбль

ENSG00000117399

ENSMUSG00000006398

UniProt

Q12834

Q9JJ66

RefSeq (мРНК)

NM_001255

NM_023223

RefSeq (белок)

NP_001246

NP_075712

Местоположение (UCSC)Хр 1: 43.36 – 43.36 МбХр 4: 118.29 – 118.29 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Гомолог белка 20 цикла клеточного деления является важным регулятором клеточного деления, который кодируется геном CDC20 [5] [6] у людей. Насколько известно на сегодняшний день, его наиболее важной функцией является активация комплекса, способствующего анафазе (APC/C), большого комплекса из 11-13 субъединиц, который инициирует разделение хроматид и вход в анафазу . Комплекс белка APC/C Cdc20 имеет две основные нисходящие цели. Во-первых, он нацелен на секурин для разрушения, что обеспечивает в конечном итоге разрушение когезина и, таким образом, разделение сестринских хроматид. Он также нацелен на разрушение циклинов S и M-фазы (S/M), что инактивирует циклин-зависимые киназы S/M (Cdks) и позволяет клетке выйти из митоза . Близкородственный белок, Cdc20homologue-1 (Cdh1), играет дополнительную роль в клеточном цикле.

CDC20, по-видимому, действует как регуляторный белок, взаимодействующий со многими другими белками в нескольких точках клеточного цикла. Он необходим для двух процессов, зависящих от микротрубочек: ядерного движения перед анафазой и разделения хромосом. [7]

Открытие

CDC20, наряду с несколькими другими белками Cdc, был открыт в начале 1970-х годов, когда Хартвелл и его коллеги создали мутантов цикла клеточного деления, которые не смогли завершить основные события в клеточном цикле в штамме дрожжей S. cerevisiae . [8] Хартвелл обнаружил мутантов, которые не входили в анафазу и, таким образом, не могли завершить митоз; этот фенотип можно было проследить до гена CDC20. [9] Однако даже после того, как биохимия белка была в конечном итоге выяснена, молекулярная роль CDC20 оставалась неясной до открытия APC/C в 1995 году. [10] [11]

Структура

CDC20 — это белок, родственный бета-субъединице гетеротримерных G-белков . Возле его C-конца он содержит семь повторов WD40 , которые представляют собой множественные короткие структурные мотивы из примерно 40 аминокислот, которые часто играют роль в связывании с более крупными белковыми комплексами. В случае CDC20 они выстраиваются в семилопастной бета-пропеллер. Человеческий CDC20 имеет длину около 499 аминокислот и содержит по крайней мере четыре участка фосфорилирования вблизи N-конца. Между этими участками фосфорилирования, которые играют регуляторную роль, находятся C-box, KEN-box, мотив взаимодействия с Mad2 и Cry-box. KEN-box, а также Cry-box являются важными последовательностями распознавания и деградации для комплекса APC/C Cdh1 (см. ниже).

Взаимодействия

Было показано, что CDC20 взаимодействует с:

Однако наиболее важным взаимодействием CDC20 является взаимодействие с комплексом, способствующим анафазе. APC/C — это большая убиквитинлигаза E3, которая запускает переход из метафазы в анафазу, помечая выбранные белки для деградации. Две основные цели APC/C — это циклины S/M и белок секурин. Циклины S/M активируют циклинзависимые киназы (Cdks), которые обладают широким спектром нисходящих эффектов, которые работают для направления клетки через митоз. Они должны быть деградированы, чтобы клетки вышли из митоза. Секурин — это белок, который ингибирует сепаразу , которая, в свою очередь, ингибирует когезин, белок, который удерживает сестринские хроматиды вместе. Поэтому для того, чтобы анафаза прогрессировала, секурин должен быть ингибирован, чтобы когезин мог быть расщеплен сепаразой. Эти процессы зависят как от APC/C, так и от CDC20: когда Cdks фосфорилируют APC/C, CDC20 может связываться и активировать его, обеспечивая как деградацию Cdks, так и расщепление когезина. Активность APC/C зависит от CDC20 (и Cdh1), поскольку CDC20 часто связывает субстраты APC/C напрямую. [32] Фактически, считается, что CDC20 и Cdh1 (см. ниже) являются рецепторами для мотивов KEN-box и D-box на субстратах. [33] Однако этих последовательностей обычно недостаточно для убиквитинирования и деградации; еще многое предстоит узнать о том, как CDC20 связывает свой субстрат.

Регулирование

Комплекс APC/C Cdc20 регулирует себя так, чтобы присутствовать в соответствующие моменты клеточного цикла. Для того чтобы CDC20 связался с APC/C, определенные субъединицы APC/C должны быть фосфорилированы Cdk1 (среди других Cdks). Поэтому, когда активность cdk высока в митозе, и клетка должна подготовиться к входу в анафазу и выходу из митоза, комплекс APC/C Cdc20 активируется . После активации APC/C Cdc20 способствует деградации Cdks путем инактивации S/M циклинов. Деградация Cdk приводит к более низким скоростям фосфорилирования APC/C и, следовательно, более низким скоростям связывания CDC20. Таким образом, комплекс APC/C Cdc20 инактивируется к концу митоза. [34] Однако, поскольку клетка не сразу входит в клеточный цикл, Cdks не могут быть немедленно реактивированы. Несколько различных механизмов ингибируют Cdks в G1: экспрессируются белки-ингибиторы Cdk, а экспрессия гена циклина снижается. Важно, что накопление циклина также предотвращается Cdh1. [34]

Cdh1

Гомолог 1 CDC20 (Cdh1) играет дополнительную роль по отношению к CDC20 в прогрессии клеточного цикла. Во время активности APC/C Cdc20 Cdh1 фосфорилируется и не может связываться с APC/C. Однако после метафазы S/M-Cdks инактивируются APC/C Cdc20 , и Cdh1 может существовать в нефосфорилированном состоянии и связываться с APC/C. Это позволяет APC/C продолжать деградацию S/M циклинов (и, таким образом, S/M Cdks) до тех пор, пока они снова не понадобятся в следующей S-фазе. Как S/M циклины могут снова появиться, чтобы провести клетку в митоз? APC/C Cdc20 не распознает G1/S циклины. Их концентрация повышается во время G1, активируя G1/S Cdks, которые, в свою очередь, фосфорилируют Cdh1 и постепенно снимают ингибирование S/M циклинов. [34]

Контрольная точка сборки шпинделя

CDC20 также является частью и регулируется контрольной точкой сборки веретена (SAC). Эта контрольная точка гарантирует, что анафаза наступит только тогда, когда центромеры всех сестринских хроматид, выстроенных в линию на метафазной пластинке, правильно прикреплены к микротрубочкам. Контрольная точка остается активной при любой неприкрепленной центромере; только когда все центромеры прикреплены, начнется анафаза. APC/C Cdc20 является важной целью SAC, которая состоит из нескольких различных белков, включая Mad2, Mad3 (BubR1) и Bub3. Фактически, эти три белка вместе с CDC20, вероятно, образуют комплекс контрольной точки митоза (MCC), который ингибирует APC/C Cdc20, так что анафаза не может начаться преждевременно. Более того, Bub1 фосфорилирует и, таким образом, напрямую ингибирует CDC20, в то время как у дрожжей Mad2 и Mad3, будучи связанными с CDC20, запускают его аутоубиквитинирование. [35]

Рак

Уровень CDC20 часто повышается в раковых тканях при различных видах рака. Он коррелирует с агрессивностью при раке груди: более высокие уровни связаны с более плохими результатами. Повышенная экспрессия CDC20 также была зарегистрирована при раке легких, желудка и поджелудочной железы. Для рака желудка и поджелудочной железы более высокие уровни коррелируют с размером опухоли , гистологической степенью злокачественности (аномалией клеток) и метастазами в лимфатические узлы . При колоректальном раке и немелкоклеточной карциноме легких он связан со стадией рака и, таким образом, был предложен в качестве биомаркера, помогающего предсказать прогноз для людей с любым видом рака. [36]

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000117399 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000006398 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Weinstein J, Jacobsen FW, Hsu-Chen J, Wu T, Baum LG (май 1994). "Новый белок млекопитающих p55CDC, присутствующий в делящихся клетках, связан с активностью протеинкиназы и имеет гомологию с белками цикла деления клеток Saccharomyces cerevisiae Cdc20 и Cdc4". Mol Cell Biol . 14 (5): 3350– 63. doi : 10.1128 /MCB.14.5.3350. PMC 358701. PMID  7513050. 
  6. ^ Weinstein J (декабрь 1997 г.). «Регулируемая клеточным циклом экспрессия, фосфорилирование и деградация p55Cdc. Гомолог млекопитающих CDC20/Fizzy/slp1». J Biol Chem . 272 ​​(45): 28501– 11. doi : 10.1074/jbc.272.45.28501 . PMID  9353311.
  7. ^ "Ген Энтреза: гомолог цикла 20 деления клеток CDC20 (S. cerevisiae)".
  8. ^ Hartwell LH, Culotti J, Reid B (июнь 1970 г.). «Генетический контроль цикла деления клеток у дрожжей, I. Выявление мутантов». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 66 (2): 352– 9. Bibcode :1970PNAS...66..352H. doi : 10.1073/pnas.66.2.352 . PMC 283051 . PMID  5271168. 
  9. ^ Hartwell LH, Mortimer RK, Culotti J, Culotti M (июнь 1973 г.). «Генетический контроль цикла деления клеток у дрожжей: V. Генетический анализ мутантов cdc». Genetics . 74 (2): 267– 286. doi :10.1093/genetics/74.2.267. PMC 1212945 . PMID  17248617. 
  10. ^ King RW, Peters JM, Tugendreich S, Rolfe M, Hieter P, Kirschner MW (апрель 1995 г.). «Комплекс 20S, содержащий CDC27 и CDC16, катализирует специфическую для митоза конъюгацию убиквитина с циклином B». Cell . 81 (2): 279– 88. doi : 10.1016/0092-8674(95)90338-0 . PMID  7736580. S2CID  16958690.
  11. ^ Sudakin V, Ganoth D, Dahan A, Heller H, Hershko J, Luca FC, Ruderman JV, Hershko A (февраль 1995 г.). «Циклосома, большой комплекс, содержащий циклин-селективную убиквитинлигазную активность, нацеливает циклины на разрушение в конце митоза». Mol. Biol. Cell . 6 (2): 185– 97. doi :10.1091/mbc.6.2.185. PMC 275828 . PMID  7787245. 
  12. ^ abc Vodermaier HC, Gieffers C, Maurer-Stroh S, Eisenhaber F, Peters JM (сентябрь 2003 г.). "Субъединицы TPR комплекса, способствующего анафазе, опосредуют связывание с активаторным белком CDH1". Curr. Biol . 13 (17): 1459– 68. Bibcode : 2003CBio...13.1459V. doi : 10.1016/S0960-9822(03)00581-5 . ISSN  0960-9822. PMID  12956947. S2CID  5942532.
  13. ^ abcde Nilsson J, Yekezare M, Minshull J, Pines J (декабрь 2008 г.). «APC/C поддерживает контрольную точку сборки шпинделя, нацеливаясь на Cdc20 для разрушения». Nat. Cell Biol . 10 (12): 1411– 20. doi :10.1038/ncb1799. PMC 2635557. PMID 18997788  . 
  14. ^ Fang G (март 2002 г.). «Контрольный белок BubR1 действует синергически с Mad2, ингибируя комплекс, способствующий анафазе». Mol. Biol. Cell . 13 (3): 755– 66. doi :10.1091/mbc.01-09-0437. ISSN  1059-1524. PMC 99596. PMID 11907259  . 
  15. ^ Wu H, Lan Z, Li W, Wu S, Weinstein J, Sakamoto KM, Dai W (сентябрь 2000 г.). "p55CDC/hCDC20 связан с BUBR1 и может быть нисходящей целью киназы контрольной точки веретена". Oncogene . 19 (40): 4557– 62. doi :10.1038/sj.onc.1203803. ISSN  0950-9232. PMID  11030144. S2CID  23544995.
  16. ^ abcd Kallio MJ, Beardmore VA, Weinstein J, Gorbsky GJ (сентябрь 2002 г.). "Быстрая независимая от микротрубочек динамика Cdc20 в кинетохорах и центросомах в клетках млекопитающих". J. Cell Biol . 158 (5): 841– ​​7. doi :10.1083/jcb.200201135. ISSN  0021-9525. PMC 2173153. PMID  12196507 . 
  17. ^ Судакин В., Чан ГК, Йен ТДЖ (сентябрь 2001 г.). «Ингибирование контрольной точки APC/C в клетках HeLa опосредовано комплексом BUBR1, BUB3, CDC20 и MAD2». J. Cell Biol . 154 (5): 925–36 . doi :10.1083/jcb.200102093. ISSN  0021-9525. PMC 2196190. PMID 11535616  . 
  18. ^ ab Skoufias DA, Andreassen PR, Lacroix FB, Wilson L, Margolis RL (апрель 2001 г.). «Mammalian mad2 и bub1/bubR1 распознают отдельные контрольные точки прикрепления веретена и натяжения кинетохоры». Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98 (8): 4492– 7. Bibcode :2001PNAS...98.4492S. doi : 10.1073/pnas.081076898 . PMC 31862 . PMID  11274370.  
  19. ^ abc Kallio M, Weinstein J, Daum JR, Burke DJ, Gorbsky GJ (июнь 1998 г.). "Млекопитающие p55CDC опосредуют ассоциацию белка контрольной точки веретена Mad2 с комплексом, способствующим циклосоме/анафазе, и участвуют в регуляции начала анафазы и поздних митотических событий". J. Cell Biol . 141 (6): 1393– 406. doi :10.1083/jcb.141.6.1393. ISSN  0021-9525. PMC 2132789. PMID 9628895  . 
  20. ^ ab D'Angiolella V, Mari C, Nocera D, Rametti L, Grieco D (октябрь 2003 г.). «Контрольная точка веретена требует активности циклин-зависимой киназы». Genes Dev . 17 (20): 2520– 5. doi :10.1101/gad.267603. ISSN  0890-9369. PMC 218146. PMID 14561775  . 
  21. ^ ab Wassmann K, Benezra R (сентябрь 1998 г.). "Mad2 временно ассоциируется с комплексом APC/p55Cdc во время митоза". Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95 (19): 11193– 8. Bibcode :1998PNAS...9511193W. doi : 10.1073/pnas.95.19.11193 . ISSN  0027-8424. PMC 21618 . PMID  9736712.  
  22. ^ Kramer ER, Gieffers C, Hölzl G, Hengstschläger M, Peters JM (ноябрь 1998 г.). «Активация комплекса, способствующего анафазе человека, белками семейства CDC20/Fizzy». Curr. Biol . 8 (22): 1207– 10. Bibcode : 1998CBio....8.1207K. doi : 10.1016/S0960-9822(07)00510-6 . ISSN  0960-9822. PMID  9811605. S2CID  17181162.
  23. ^ Ohtoshi A, Maeda T, Higashi H, Ashizawa S, Hatakeyama M (февраль 2000 г.). «Человеческий p55(CDC)/Cdc20 ассоциируется с циклином А и фосфорилируется комплексом циклин А-Cdk2». Biochem. Biophys. Res. Commun . 268 (2): 530– 4. doi :10.1006/bbrc.2000.2167. ISSN  0006-291X. PMID  10679238.
  24. ^ Hsu JY, Reimann JD, Sørensen CS, Lukas J, Jackson PK (май 2002 г.). «E2F-зависимое накопление hEmi1 регулирует вступление в S-фазу путем ингибирования APC/C(Cdh1)». Nat. Cell Biol . 4 (5): 358–66 . doi :10.1038/ncb785. ISSN  1465-7392. PMID  11988738. S2CID  25403043.
  25. ^ ab Yoon YM, Baek KH, Jeong SJ, Shin HJ, Ha GH, Jeon AH, Hwang SG, Chun JS, Lee CW (сентябрь 2004 г.). «Белки митотических контрольных точек, содержащие повторы WD, действуют как репрессоры транскрипции во время интерфазы». FEBS Lett . 575 ( 1– 3): 23– 9. doi : 10.1016/j.febslet.2004.07.089 . ISSN  0014-5793. PMID  15388328. S2CID  21762011.
  26. ^ Zhang Y, Lees E (август 2001 г.). «Идентификация перекрывающегося связывающего домена на Cdc20 для Mad2 и комплекса, способствующего анафазе: модель регуляции контрольной точки веретена». Mol. Cell. Biol . 21 (15): 5190– 9. doi :10.1128/MCB.21.15.5190-5199.2001. ISSN  0270-7306. PMC 87243. PMID 11438673  . 
  27. ^ Sihn CR, Suh EJ, Lee KH, Kim TY, Kim SH (ноябрь 2003 г.). "p55CDC/hCDC20 мутант индуцирует митотическую катастрофу, ингибируя MAD2-зависимую активность веретена контрольной точки в опухолевых клетках". Cancer Lett . 201 (2): 203– 10. doi :10.1016/S0304-3835(03)00465-8. ISSN  0304-3835. PMID  14607335.
  28. ^ Luo X, Fang G, Coldiron M, Lin Y, Yu H, Kirschner MW, Wagner G (март 2000 г.). «Структура белка контрольной точки сборки веретена Mad2 и его взаимодействие с Cdc20». Nat. Struct. Biol . 7 (3): 224– 9. doi :10.1038/73338. ISSN  1072-8368. PMID  10700282. S2CID  1721494.
  29. ^ Sironi L, Melixetian M, Faretta M, Prosperini E, Helin K, Musacchio A (ноябрь 2001 г.). «Для контрольной точки веретена требуется связывание Mad2 с Mad1 и Cdc20, а не олигомеризация». EMBO J . 20 (22): 6371– 82. doi :10.1093/emboj/20.22.6371. ISSN  0261-4189. PMC 125308 . PMID  11707408. 
  30. ^ Fang G, Yu H, Kirschner MW (июнь 1998 г.). «Белок контрольной точки MAD2 и митотический регулятор CDC20 образуют тройной комплекс с комплексом, способствующим анафазе, для управления инициацией анафазы». Genes Dev . 12 (12): 1871– 83. doi : 10.1101 /gad.12.12.1871. ISSN  0890-9369. PMC 316912. PMID  9637688. 
  31. ^ Privette LM, Weier JF, Nguyen HN, Yu X, Petty EM (июль 2008 г.). «Потеря CHFR в эпителиальных клетках молочной железы человека вызывает геномную нестабильность, нарушая контрольную точку сборки митотического веретена». Neoplasia . 10 (7): 643–52 . doi :10.1593/neo.08176. PMC 2435002 . PMID  18592005. 
  32. ^ Vodermaier HC (октябрь 2001 г.). «Клеточный цикл: официанты, обслуживающие машины разрушения». Curr. Biol . 11 (20): R834–7. Bibcode : 2001CBio...11.R834V. doi : 10.1016/S0960-9822(01)00498-5 . PMID  11676939. S2CID  11277828.
  33. ^ Kraft C, Vodermaier HC, Maurer-Stroh S, Eisenhaber F, Peters JM (май 2005 г.). «Пропеллерный домен WD40 Cdh1 функционирует как рецептор коробки деструкции для субстратов APC/C». Mol. Cell . 18 (5): 543– 53. doi : 10.1016/j.molcel.2005.04.023 . PMID  15916961.
  34. ^ abc Morgan DL (2007). Клеточный цикл: принципы управления . Лондон: Опубликовано New Science Press совместно с Oxford University Press. ISBN 978-0-87893-508-6.
  35. ^ Yu H (июль 2007). «Cdc20: активатор WD40 для машины деградации клеточного цикла». Mol. Cell . 27 (1): 3– 16. doi : 10.1016/j.molcel.2007.06.009 . PMID  17612486.
  36. ^ Curtis NL, Ruda GF, Brennan P, Bolanos-Garcia VM (2020). «Дерегуляция сегрегации хромосом и рак». Annual Review of Cancer Biology . 4 : 257–278 . doi : 10.1146/annurev-cancerbio-030419-033541 .

Дальнейшее чтение

  • Маруяма К, Сугано С (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Gene . 138 ( 1– 2): 171– 4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). «Конструирование и характеристика библиотеки кДНК с полной длиной и обогащенной 5'-концом». Gene . 200 ( 1– 2): 149– 56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID  9373149.
  • Kallio M, Weinstein J, Daum JR, Burke DJ, Gorbsky GJ (1998). "Млекопитающие p55CDC опосредуют ассоциацию белка контрольной точки веретена Mad2 с комплексом, способствующим циклосоме/анафазе, и участвуют в регуляции начала анафазы и поздних митотических событий". J. Cell Biol . 141 (6): 1393– 406. doi :10.1083/jcb.141.6.1393. PMC  2132789. PMID  9628895 .
  • Fang G, Yu H, Kirschner MW (1998). «Белок контрольной точки MAD2 и митотический регулятор CDC20 образуют тройной комплекс с комплексом, способствующим анафазе, для контроля инициации анафазы». Genes Dev . 12 (12): 1871– 83. doi :10.1101/gad.12.12.1871. PMC  316912. PMID  9637688.
  • Weinstein J, Karim J, Geschwind DH, Nelson SF, Krumm J, Sakamoto KM (1998). "Геномная организация, 5'-фланкирующая область энхансера и хромосомное назначение гена клеточного цикла, p55Cdc". Mol. Genet. Metab . 64 (1): 52– 7. doi :10.1006/mgme.1998.2698. PMID  9682218.
  • Fang G, Yu H, Kirschner MW (1998). «Прямое связывание членов семейства белков CDC20 активирует комплекс, стимулирующий анафазу, в митозе и G1». Mol. Cell . 2 (2): 163– 71. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80126-4 . PMID  9734353.
  • Вассманн К., Бенезра Р. (1998). «Mad2 временно ассоциируется с комплексом APC/p55Cdc во время митоза». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 95 (19): 11193– 8. Bibcode :1998PNAS...9511193W. doi : 10.1073/pnas.95.19.11193 . PMC  21618 . PMID  9736712.
  • Kramer ER, Gieffers C, Hölzl G, Hengstschläger M, Peters JM (1999). "Активация комплекса, стимулирующего анафазу человека, белками семейства CDC20/Fizzy". Curr. Biol . 8 (22): 1207– 10. Bibcode : 1998CBio....8.1207K. doi : 10.1016/S0960-9822(07)00510-6 . PMID  9811605. S2CID  17181162.
  • Cahill DP, da Costa LT, Carson-Walter EB, Kinzler KW, Vogelstein B, Lengauer C (1999). «Характеристика MAD2B и других генов контрольных точек митотического веретена». Genomics . 58 (2): 181– 7. doi : 10.1006/geno.1999.5831 . PMID  10366450.
  • Farruggio DC, Townsley FM, Ruderman JV (1999). "Cdc20 ассоциируется с киназой aurora2/Aik". Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 96 (13): 7306– 11. Bibcode :1999PNAS...96.7306F. doi : 10.1073/pnas.96.13.7306 . PMC  22081 . PMID  10377410.
  • Ohtoshi A, Maeda T, Higashi H, Ashizawa S, Hatakeyama M (2000). "Человеческий p55(CDC)/Cdc20 ассоциируется с циклином A и фосфорилируется комплексом циклин A-Cdk2". Biochem. Biophys. Res. Commun . 268 (2): 530– 4. doi :10.1006/bbrc.2000.2167. PMID  10679238.
  • Luo X, Fang G, Coldiron M, Lin Y, Yu H, Kirschner MW, Wagner G (2000). "Структура белка контрольной точки сборки веретена Mad2 и его взаимодействие с Cdc20". Nat. Struct. Biol . 7 (3): 224– 9. doi :10.1038/73338. PMID  10700282. S2CID  1721494.
  • Wu H, Lan Z, Li W, Wu S, Weinstein J, Sakamoto KM, Dai W (2000). "p55CDC/hCDC20 связан с BUBR1 и может быть нисходящей целью киназы контрольной точки веретена". Онкоген . 19 (40): 4557– 62. doi :10.1038/sj.onc.1203803. PMID  11030144. S2CID  23544995.
  • Skoufias DA, Andreassen PR, Lacroix FB, Wilson L, Margolis RL (2001). "Mammalian mad2 и bub1/bubR1 распознают отдельные контрольные точки прикрепления веретена и натяжения кинетохоры". Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 98 (8): 4492– 7. Bibcode :2001PNAS...98.4492S. doi : 10.1073/pnas.081076898 . PMC  31862 . PMID  11274370.
  • Reimann JD, Freed E, Hsu JY, Kramer ER, Peters JM, Jackson PK (2001). «Emi1 — это митотический регулятор, который взаимодействует с Cdc20 и ингибирует комплекс, способствующий анафазе». Cell . 105 (5): 645–55 . doi : 10.1016/S0092-8674(01)00361-0 . PMID  11389834. S2CID  16366514.
  • Zhang Y, Lees E (2001). «Идентификация перекрывающегося связывающего домена на Cdc20 для Mad2 и комплекса, способствующего анафазе: модель регуляции контрольной точки веретена». Mol. Cell. Biol . 21 (15): 5190– 9. doi :10.1128/MCB.21.15.5190-5199.2001. PMC  87243. PMID  11438673 .
  • Chen J, Fang G (2001). «MAD2B — ингибитор комплекса, стимулирующего анафазу». Genes Dev . 15 (14): 1765–70 . doi :10.1101/gad.898701. PMC  312737. PMID  11459826 .
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=CDC20&oldid=1250967476"