Катепсин L2 может играть роль в патогенезе кератоконуса . [9]
Ссылки
^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000136943 – Ensembl , май 2017 г.
^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000021477 – Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Ген Энтреза: катепсин L2 CTSL2".
^ Brömme D, Li Z, Barnes M, Mehler E (февраль 1999). "Функциональная экспрессия человеческого катепсина V, распределение в тканях, электростатический поверхностный потенциал, ферментативная характеристика и хромосомная локализация". Biochemistry . 38 (8): 2377– 85. doi :10.1021/bi982175f. PMID 10029531.
^ Adachi W, Kawamoto S, Ohno I, Nishida K, Kinoshita S, Matsubara K, Okubo K (сентябрь 1998 г.). «Выделение и характеристика человеческого катепсина V: основной протеиназы в эпителии роговицы». Investigative Ophthalmology & Visual Science . 39 (10): 1789–96 . PMID 9727401.
^ Сантамария I, Веласко Г, Касорла М, Фуэйо А, Кампо Е, Лопес-Отин С (апрель 1998 г.). «Катепсин L2, новая цистеиновая протеиназа человека, продуцируемая раком молочной железы и колоректальным раком». Исследования рака . 58 (8): 1624–30 . PMID 9563472.
^ Kenney MC, Chwa M, Atilano SR, Tran A, Carballo M, Saghizadeh M, Vasiliou V, Adachi W, Brown DJ (2005). «Повышенные уровни каталазы и катепсина V/L2, но сниженный TIMP-1 в роговицах при кератоконусе: доказательства того, что окислительный стресс играет роль в этом расстройстве». Invest. Ophthalmol. Vis. Sci . 46 (3): 823– 832. doi :10.1167/iovs.04-0549. PMID 15728537.
Сантамария И, Веласко Г, Казорла М и др. (1998). «Катепсин L2, новая человеческая цистеиновая протеиназа, вырабатываемая раком молочной железы и колоректальным раком». Cancer Res . 58 (8): 1624–30 . PMID 9563472.
Adachi W, Kawamoto S, Ohno I и др. (1998). «Выделение и характеристика человеческого катепсина V: основной протеиназы в эпителии роговицы». Invest. Ophthalmol. Vis. Sci . 39 (10): 1789–96 . PMID 9727401.
Brömme D, Li Z, Barnes M, Mehler E (1999). "Функциональная экспрессия человеческого катепсина V, распределение в тканях, электростатический поверхностный потенциал, ферментативная характеристика и хромосомная локализация". Биохимия . 38 (8): 2377– 85. doi :10.1021/bi982175f. PMID 10029531.
Itoh R, Kawamoto S, Adachi W и др. (1999). «Геномная организация и хромосомная локализация гена человеческого катепсина L2» (PDF) . DNA Res . 6 (2): 137– 40. doi : 10.1093/dnares/6.2.137 . PMID 10382972.
Somoza JR, Zhan H, Bowman KK и др. (2000). «Кристаллическая структура человеческого катепсина V». Биохимия . 39 (41): 12543– 51. doi :10.1021/bi000951p. PMID 11027133.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH и др. (2003). «Создание и начальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей ДНК человека и мыши». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (26): 16899– 903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241. PMID 12477932 .
Бернар Д., Мехуль Б., Томас-Коллинон А. и др. (2003). «Анализ белков с казеинолитической активностью в экстракте рогового слоя кожи человека выявил еще не идентифицированную цистеиновую протеазу и идентифицировал так называемую «тиоловую протеазу рогового слоя» как катепсин l2». J. Invest. Dermatol . 120 (4): 592– 600. doi : 10.1046/j.1523-1747.2003.12086.x . PMID 12648222.
Tolosa E, Li W, Yasuda Y и др. (2003). «Катепсин V участвует в деградации инвариантной цепи в человеческом тимусе и сверхэкспрессируется при миастении». J. Clin. Invest . 112 (4): 517–26 . doi :10.1172/JCI18028. PMC 171390. PMID 12925692 .
Clark HF, Gurney AL, Abaya E и др. (2003). «Инициатива по обнаружению секретируемых белков (SPDI), крупномасштабные усилия по выявлению новых секретируемых и трансмембранных белков человека: биоинформатическая оценка». Genome Res . 13 (10): 2265– 70. doi :10.1101/gr.1293003. PMC 403697. PMID 12975309 .
Humphray SJ, Oliver K, Hunt AR и др. (2004). «Последовательность ДНК и анализ человеческой хромосомы 9». Nature . 429 (6990): 369– 74. Bibcode :2004Natur.429..369H. doi :10.1038/nature02465. PMC 2734081 . PMID 15164053.
Ясуда Y, Ли Z, Гринбаум D и др. (2004). «Катепсин V, новая и мощная эластолитическая активность, выраженная в активированных макрофагах». J. Biol. Chem . 279 (35): 36761– 70. doi : 10.1074/jbc.M403986200 . PMID 15192101.
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA и др. (2004). «Состояние, качество и расширение проекта NIH по полноразмерной ДНК: коллекция генов млекопитающих (MGC)». Genome Res . 14 (10B): 2121– 7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 .
Hagemann S, Günther T, Dennemärker J, et al. (2005). «Человеческая цистеиновая протеаза катепсин V может компенсировать мышиный катепсин L в эпидермисе и волосяных фолликулах мышей». Eur. J. Cell Biol . 83 ( 11– 12): 775– 80. doi :10.1078/0171-9335-00404. PMID 15679121.
Cheng T, Hitomi K, van Vlijmen-Willems IM и др. (2006). «Цистатин M/E является высокоаффинным ингибитором катепсина V и катепсина L с помощью реактивного сайта, который отличается от сайта связывания легумаина. Новый ключ к роли цистатина M/E в ороговении эпидермиса». J. Biol. Chem . 281 (23): 15893– 9. doi : 10.1074/jbc.M600694200 . hdl : 2066/50224 . PMID 16565075.
Burden RE, Snoddy P, Jefferies CA и др. (2007). «Ингибирование катепсин L-подобных протеаз пропептидом катепсина V». Biol. Chem . 388 (5): 541– 5. doi :10.1515/BC.2007.053. PMID 17516850. S2CID 6680659.
Viken MK, Sollid HD, Joner G, et al. (2007). «Полиморфизмы в гене катепсина L2 (CTSL2) показывают связь с диабетом 1 типа и ранней миастенией». Hum. Immunol . 68 (9): 748– 55. doi :10.1016/j.humimm.2007.05.009. PMID 17869649.
