Карбамоилфосфатсинтетаза (глутамингидролизующая) ( EC 6.3.5.5) — фермент, катализирующий реакции, в результате которых в цитозоле образуется карбамоилфосфат (в отличие от типа I, который функционирует в митохондриях ). Его системное название — гидрокарбонат:L-глутаминамидолигаза (АДФ-образующая, карбаматфосфорилирующая) . [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8]
В биосинтезе пиримидина он служит ферментом, ограничивающим скорость, и катализирует следующую реакцию:
Он активируется АТФ и PRPP [9] и ингибируется УТФ (уридинтрифосфатом) [10].
Ни CPSI, ни CPSII не требуют биотина в качестве кофермента, как это наблюдается в большинстве реакций карбоксилирования.
Это один из четырех функциональных ферментативных доменов, кодируемых геном CAD . [11] Он классифицируется по EC 6.3.5.5.
^ Андерсон П. М., Мейстер А. (декабрь 1965 г.). «Доказательства наличия активированной формы углекислого газа в реакции, катализируемой синтетазой карбамилфосфата Escherichia coli». Биохимия . 4 (12): 2803– 9. doi :10.1021/bi00888a034. PMID 5326356.
^ Kalman SM, Duffield PH, Brzozowski T (апрель 1966). «Очистка и свойства бактериальной карбамилфосфатсинтетазы». Журнал биологической химии . 241 (8): 1871– 7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96716-5 . PMID 5329589.
^ Yip MC, Knox WE (май 1970). «Глутаминзависимая карбамилфосфатсинтетаза. Свойства и распределение в нормальных и опухолевых тканях крыс». Журнал биологической химии . 245 (9): 2199– 204. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63139-4 . PMID 5442268.
^ Stapleton MA, Javid-Majd F, Harmon MF, Hanks BA, Grahmann JL, Mullins LS, Raushel FM (ноябрь 1996 г.). "Роль консервативных остатков в карбоксифосфатном домене карбамоилфосфатсинтетазы". Biochemistry . 35 (45): 14352– 61. doi :10.1021/bi961183y. PMID 8916922.
^ Holden HM, Thoden JB, Raushel FM (декабрь 1998 г.). «Карбамоилфосфатсинтетаза: через нее проходит туннель». Current Opinion in Structural Biology . 8 (6): 679– 85. doi :10.1016/s0959-440x(98)80086-9. PMID 9914247.
^ Raushel FM, Thoden JB, Reinhart GD, Holden HM (октябрь 1998 г.). «Карбамоилфосфатсинтетаза: извилистый путь от субстратов к продуктам». Current Opinion in Chemical Biology . 2 (5): 624– 32. doi :10.1016/s1367-5931(98)80094-x. PMID 9818189.
^ Raushel FM, Thoden JB, Holden HM (июнь 1999). «Семейство ферментов амидотрансфераз: молекулярные машины для производства и доставки аммиака». Биохимия . 38 (25): 7891– 9. doi :10.1021/bi990871p. PMID 10387030.
^ Thoden JB, Huang X, Raushel FM, Holden HM (октябрь 2002 г.). «Карбамоилфосфатсинтетаза. Создание пути эвакуации аммиака». Журнал биологической химии . 277 (42): 39722– 7. doi : 10.1074/jbc.M206915200 . PMID 12130656.
^ Inkling. "Неподдерживаемый браузер". Inkling . Получено 25 апреля 2018 г. .
^ Engelking LR. Биосинтез пиримидина. Учебник ветеринарной физиологической химии. 2015;:83–7. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-391909-0.50014-1 Получено 1 апреля 2023 г.
^ Морено-Морсильо М., Гранде-Гарсия А., Руис-Рамос А., дель Каньо-Очоа Ф., Боскович Дж., Рамон-Майкес С. (2017). «Структурное понимание сути CAD, ведущего биосинтеза новопиримидиновых многофункциональных белков». Структура . 25 (6): 912–923 . doi : 10.1016/j.str.2017.04.012 . hdl : 10261/166586 . ПМИД 28591622.