CSNK1D
Ген, кодирующий белок у человека

CSNK1D
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыCSNK1D , ASPS, CKIdelta, FASPS2, HCKID, казеинкиназа 1 дельта, CKId, CKI-дельта
Внешние идентификаторыОМИМ : 600864; МГИ : 1355272; гомологен : 74841; GeneCards : CSNK1D; OMA :CSNK1D — ортологи
Номер ЕС2.7.11.26
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

1453

104318

Ансамбль

ENSG00000141551

ENSMUSG00000025162

UniProt

Р48730

Q9DC28

РефСек (мРНК)

НМ_001893
НМ_139062
НМ_001363749

NM_027874
NM_139059

RefSeq (белок)

НП_001884
НП_620693
НП_001350678

NP_082150
NP_620690

Местоположение (UCSC)Хр 17: 82.24 – 82.27 МбХр 11: 120,85 – 120,88 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Казеинкиназа I изоформа дельта, также известная как CKI-дельта или CK1δ, — это фермент , который у людей кодируется геном CSNK1D , расположенным на хромосоме 17 (17q25.3). Он является членом семейства CK1 (ранее называвшегося казеинкиназой 1) серин/треонин-специфичных эукариотических протеинкиназ, охватывающего семь различных изоформ (CK1α, γ1-3, δ, ε), а также различные посттранскрипционно обработанные варианты сплайсинга (транскрипционные варианты, TV) у млекопитающих . [5] [6] [7] Между тем, гомологичные белки CK1δ были выделены из таких организмов, как дрожжи , базидиомицеты , растения , водоросли и простейшие . [8] [9] [10] [11] [12] [13] [14]

Генетическое кодирование

В 1993 году последовательность гена CK1δ была первоначально описана Грейвсом и др., которые выделили кДНК из яичек крыс. После секвенирования и характеристики гена конструкция была описана как последовательность из 1284 нуклеотидов, в результате чего после транскрипции образовался белок, состоящий из 428 аминокислот. Молекулярная масса соответствующего белка была опубликована как 49 кДа. [15] Три года спустя тот же ген был идентифицирован у людей. Человеческий CSNK1D содержит 1245 нуклеотидов и транскрибируется в белок, состоящий из 415 аминокислот. [16]

С тех пор CK1δ был исследован и описан у различных животных, растений, а также паразитов ( Caenorhabditis elegans , 1998; [17] Drosophila melanogaster , 1998; [18] Mus musculus , 2002; [19] Xenopus laevis , 2002. [20] ).

Транскрипционные варианты

До сих пор было описано три различных варианта транскрипции (TV) для CK1δ у людей ( Homo sapiens ), мышей ( Mus musculus ) и крыс ( Rattus norvegicus ), которые являются высоко гомологичными. Выравнивание всех последовательностей CK1δ всех организмов показывает высокую гомологию в первых 399 аминокислотах, за исключением позиции 381. В то время как варианты транскрипции у человека используют изолейцин, последовательности у мышей и крыс включают валин вместо этого. Единственным исключением является крысиный TV3, который также транскрибирует свою нуклеотидную последовательность в изолейцин.

После позиции 399 можно наблюдать три различные общие структуры. Первый вариант состоит из 415 аминокислот во всех трех организмах и называется TV1 у человека и крысы, в то время как мышиный аналог называется CRAa. Самая короткая группа последовательностей состоит из 409 аминокислот: TV2 у людей и крыс, CRAc у мышей. Самый длинный вариант состоит из 428 аминокислот у крысы (TV3) и мыши (CRAb), в то время как у человеческого варианта (TV3) отсутствует предпоследняя аминокислота (треонин), в результате чего получается белок длиной 427 аминокислот.

Различные варианты транскрипции основаны на различном использовании экзонов, кодирующих CSNK1D . Весь ген состоит из одиннадцати различных экзонов и расположен у людей на хромосоме 17 в позиции 17q25.3. CSNK1D имеет длину 35kb и перекрывается с геном Slc16a3 . Пересекающаяся часть — это экзон 11, который расположен ниже экзона 10. Однако он не мешает Slc16a3, поскольку находится в некодирующей области.

TV1 и TV2 были постулированы во время раннего анализа генов человека и мыши в 2002 году. [21] Оба варианта транскрипции разделяют первые 399 аминокислот, но различаются в следующих 16 аминокислотах для TV1 и десяти аминокислотах для TV2 соответственно. Это связано с использованием экзонов. Хотя они разделяют первые восемь экзонов, TV1 использует экзон 10 и экзон 9 TV2 для завершения своей соответствующей последовательности. Третий вариант транскрипции был постулирован после анализа банка данных в 2014 году. [22] Предлагаемая последовательность разделяет первые 399 аминокислот с TV1 и TV2, но различается в следующих 28 аминокислотах. Использование экзонов TV3 состоит из экзонов с 1 по 8, за которыми следует экзон 11 для завершения последовательности.

Помимо различных последовательностей трех различных вариантов транскрипции, варианты также показывают различия в кинетических параметрах Михаэлиса-Ментен (K m и V max ) в отношении их потенциала фосфорилировать канонические (α-казеин), а также неканонические (GST-β-катенин 1-181 ) субстраты (Xu et al., 2019). TV3 показывает увеличение фосфорилирования обоих субстратов по сравнению с TV1 и TV2, что является статистически значимым. Эти различия можно объяснить различной степенью автофосфорилирования вариантов транскрипции. [23]

Полиаденилирование

На основе программного анализа последовательностей мРНК можно было идентифицировать различные паттерны полиаденилирования для вариантов транскрипции. [24] TV1 и TV2 имеют один и тот же паттерн, расположенный на экзоне 10, начиная с позиции 1246, что приводит к мотиву из 32 нуклеотидов (AGUAGAGUCUGCGCUGUGACCUUCUGUUGGGC). TV3 использует мотив на экзоне 11 в позиции 320. Мотив также имеет длину 32 нуклеотида, но отличается от последовательности, используемой TV1/2 (AGUGGCUUGUUCCACCUCAGCUCCCAUCUAAC). Разница в последовательности полиаденилирования приводит к дисперсии минимальных значений свободной энергии предсказанных структур сворачивания РНК (-28,70 ккал/моль, TV1 и TV2 и -16,03 ккал/моль, TV3), что может привести к разной длине поли-А-хвоста. Основываясь на наблюдении, что стабильные вторичные структуры приводят к снижению полиаденилирования определенного сайта [25] , это может указывать на то, что TV1 и TV2 менее полиаденилированы по сравнению с TV3.

Структура

Рисунок 1: Трехмерная структура человеческого CK1δ. В то время как структура N-доли в основном состоит из β-слоистых нитей, большая C-концевая доля в основном состоит из α-спиралей и петлевых структур. Мотив DFG расположен внутри петли L-89. Мотив распознавания для связывания фосфорилированных субстратов был идентифицирован путем обнаружения домена связывания вольфрамата, обозначенного как W1. Положение каталитической петли (L-67) отмечено звездочкой. [26] [27] Рисунок был создан с использованием данных кристаллизации CK1δ, созданных Ben-neriah et al., [28], размещенных в банке данных белков (PDB) с идентификатором 6GZM.

Подобно эукариотическим протеинкиназам (ePK), различные изоформы семейства CK1 состоят из N-концевой и C-концевой доли (N- и C-доля соответственно), которые соединены через шарнирную область. В то время как N-доля в основном состоит из β-слоистых нитей, большая C-доля преимущественно состоит из α-спиральных и петлевых структур. Между обеими долями образуется каталитическая щель, вмещающая субстраты и АТФ для реакции киназы. [26] [27]

Связывание субстратов и косубстратов

Связывание фосфорилированных субстратов с различными областями C-доли ранее было обнаружено путем связывания производного вольфрамата (как аналога фосфата). Вместо фосфорилированного субстрата также C-концевой регуляторный домен CK1δ способен связываться с этой позицией с целью ауторегуляторной функции. [26] Связывание АТФ в основном опосредуется через богатую глицином P-петлю (L-12, мостиковые нити β1 и β2), образующую верхнюю крышку сайта связывания WTP, и так называемую каталитическую петлю (L-67). [29] [27] [30] Конформационные изменения, влияющие на активационную петлю (L-9D), связаны с регуляцией активности киназы. Когда активационная петля выходит из каталитического сайта, каталитически релевантный мотив DFG (Asp-149, Phe-150 и Gly-151) смещается во внутреннюю позицию. Остаток аспартата хелатирует ион Mg2 + , обеспечивая правильное связывание и ориентацию АТФ. [31] [26] [27] Другим остатком, который по существу участвует в регуляции активности киназы, а также в формировании взаимодействий с ингибиторами малых молекул , является Met-82, так называемый остаток привратника. Расположенный непосредственно внутри кармана связывания АТФ, этот остаток контролирует доступ малых молекул к определенным карманам связывания (карманам селективности), расположенным за пределами положения привратника. [32]

Дополнительные функциональные домены

Помимо доменов, непосредственно участвующих в каталитической активности, в белке CK1δ присутствуют и другие функциональные домены. В домене киназы можно обнаружить домен гомологии кинезина (KHD), а также предполагаемый домен димеризации (DD). [33] В то время как KHD позволяет изоформам CK1 взаимодействовать с компонентами цитоскелета. [34] [35] [27] предполагается, что DD участвует в регуляции активности киназы (см. ниже). В C-доле, кроме того, можно обнаружить сигнал ядерной локализации (NLS), а также сигнал центросомной локализации (CLS). Однако первого недостаточно для локализации CK1δ в ядре. [15] [36] [37]

Регуляция экспрессии и активности

Строгий контроль экспрессии CK1δ и активности киназы имеет решающее значение из-за его участия в важных путях передачи клеточного сигнала. Как правило, базальные уровни экспрессии CK1δ различаются между различными тканями, типами клеток и физиологическими обстоятельствами. [38] Повышенные уровни экспрессии мРНК CK1δ могут быть обнаружены после обработки клеток веществами, повреждающими ДНК, такими как этопозид и камптотецин, или при γ-облучении, в то время как повышенная специфическая для CK1 активность наблюдается после стимуляции клеток инсулином или после вирусной трансформации. [34] [39] [40] [41]

Субклеточная секвестрация

На уровне белка активность CK1δ может регулироваться секвестрацией в определенных субклеточных компартментах, объединяя киназу с различными пулами субстратов для управления ее клеточной функцией. [42] [43] [13] Эта секвестрация обычно облегчается белками-каркасами, которые, как предполагается, также аллостерически контролируют активность взаимодействующей киназы. [44] [45] Для CK1δ было описано, что субклеточная секвестрация опосредуется якорным белком A-киназы (AKAP) 450, X-связанной DEAD-box РНК-хеликазой 3 (DDX3X), связывающим белком казеинкиназы-1 (CK1BP) и регуляторной и комплексообразующей/инициирующей молекулой 14-3-3 ζ. [46] [47] [36] [42] [48] [49] AKAP450 привлекает CK1δ и ε в центросому для выполнения специфичных для центросомы функций в контексте регуляции клеточного цикла. [36] [42] DDX3X способствует фосфорилированию Dishevelled (Dvl), опосредованному CK1ε, в каноническом пути Wnt, но также было продемонстрировано, что он стимулирует активность киназы, специфичной для CK1δ и ε, до пяти порядков величины. [46] [50] Напротив, белки, гомологичные CK1BP (например, дисбиндин или BLOC-1 [биогенез комплекса органелл, связанных с лизосомами-1]), способны ингибировать активность киназы CK1δ дозозависимым образом. [48]

Димеризация

Димеризация CK1δ также была описана как регуляторный механизм через интерфейс взаимодействия, содержащийся в DD CK1δ. После димеризации Arg-13 вставляется в карман связывания аденина и предотвращает связывание АТФ и, возможно, также крупных субстратов. Хотя CK1δ в растворе всегда очищается как мономеры, биологическая значимость димеризации может быть продемонстрирована путем демонстрации того, что связывание доминантно-негативного мутанта CK1δ с диким типом CK1δ привело к общему снижению активности киназы, специфичной для CK1δ. [51] [33] [52]

Сайт-специфическое фосфорилирование

Рисунок 2: Посттрансляционная модификация человеческого CK1δ. Выявленные посттрансляционные модификации CK1δ TV1 указаны в их сообщенных положениях. Поскольку большинство модификаций было сообщено для C-концевого домена, этот домен изображен в растянутом виде по сравнению с доменом киназы. В случае фосфорилирования проводится различие между отчетами об исследованиях с низкой пропускной способностью (LTP) и исследованиях с высокой пропускной способностью (HTP). Автофосфорилированные остатки в пределах аутоингибиторного домена показаны красным цветом. Киназы, идентифицированные для фосфорилирования определенных остатков, указаны над соответствующим целевым сайтом. Названия киназ заключены в скобки на случай, если окончательное подтверждение еще не получено. Также предоставлена ​​информация об обнаруженных событиях убиквитинирования, ацетилирования и метилирования, хотя до сих пор никакие конкретные функции не были связаны с наблюдаемыми модификациями. Рисунок был создан на основе информации, предоставленной для CK1δ компанией PhosphoSitePlus. [53]

Посттрансляционные модификации, особенно сайт-специфическое фосфорилирование, опосредованное либо восходящими киназами, либо внутримолекулярным автофосфорилированием, как было показано, обратимо модулируют активность киназы CK1δ. Несколько остатков в С-концевом регуляторном домене CK1δ были идентифицированы как мишени для автофосфорилирования, включая Ser-318, Thr-323, Ser-328, Thr-329, Ser-331 и Thr-337. При автофосфорилировании образуются мотивы последовательности в С-концевом домене, которые способны блокировать каталитический центр киназы, действуя как псевдосубстрат. [54] [55] Регуляторная функция С-концевого домена была также подтверждена наблюдением, что активность киназы увеличивается после протеолитического расщепления этого домена. [56] [54]

Помимо автофосфорилирования, было показано, что сайт-специфическое фосфорилирование другими клеточными киназами регулирует активность киназы. До сих пор C-концевое фосфорилирование CK1δ вышестоящими киназами было подтверждено для протеинкиназы A (PKA), протеинкиназы B (Akt), циклин-зависимой киназы 2/циклин E (CDK2/E) и циклин-зависимой киназы 5/p35 (CDK5/p35), CDC-подобной киназы 2 (CLK2), протеинкиназы C α (PKCα) и киназы контрольной точки 1 (Chk1). [23] [57] [58] [59] [60] Для нескольких событий фосфорилирования также были описаны эффекты на функцию киназы. Для остатка Ser-370, который может фосфорилироваться по крайней мере PKA, Akt, CLK2, PKCα и Chk1, была продемонстрирована основная регуляторная функция. В результате измененной активности киназы мутанта CK1δ S370A, впоследствии затронутая передача сигнала Wnt/β-катенина привела к развитию эктопической дорсальной оси у эмбрионов Xenopus laevis . [58] Дополнительные остатки, на которые направлено сайт-специфическое фосфорилирование, изображены на рисунке 2. Мутация идентифицированных целевых участков в нефосфорилируемую аминокислоту аланин приводит к значительному влиянию на каталитические параметры CK1δ в большинстве случаев, по крайней мере in vitro . [23] [59] [60]

Доказательства были также получены в анализах на основе клеточной культуры, которые показывают снижение активности специфической для CK1 киназы после активации клеточного Chk1 и повышение активности CK1 после обработки клеток ингибитором PKC-специфического Gö-6983 или ингибитором пан-CDK динациклибом. [23] [59] [60] Эти результаты указывают на то, что сайт-специфическое фосфорилирование, опосредованное Chk1, PKCα и CDK, на самом деле приводит к снижению активности клеточной специфической для CK1 киназы. Однако в большинстве случаев отсутствуют надежные данные о фосфорилировании in vivo , а биологическая значимость и функциональные последствия сайт-специфического фосфорилирования еще предстоит изучить для условий in vivo . Более того, целевые сайты фосфорилирования в пределах домена киназы еще не были подробно охарактеризованы и являются объектом будущих исследований.

Субстраты

На сегодняшний день идентифицировано более 150 белков, которые являются мишенями для фосфорилирования, опосредованного CK1, по крайней мере in vitro . Фосфорилирование многочисленных субстратов возможно благодаря существованию нескольких консенсусных мотивов, которые могут распознаваться изоформами CK1 .

Канонический консенсусный мотив

CK1δ предпочтительно взаимодействует с фосфо-примированными или кислыми субстратами из-за локализации положительно заряженных аминокислот (например, Arg-178 и Lys-224) в области, участвующей в распознавании субстрата. [26] Канонический консенсусный мотив, на который нацелен CK1, представлен последовательностью pSer/pThr-XX-(X)-Ser/Thr. В этом мотиве X обозначает любую аминокислоту, в то время как pSer/pThr указывает на ранее фосфорилированный остаток серина или треонина. CK1-опосредованное фосфорилирование происходит на Ser/Thr ниже фосфо-примированного остатка. Однако вместо праймированного остатка в канонический консенсусный мотив может быть включен кластер отрицательно заряженных аминокислотных остатков (Asp или Glu). [61] [62] [63] [64]

Неканонический консенсусный мотив

В качестве первого неканонического консенсусного мотива, нацеленного на CK1δ, был описан так называемый мотив SLS (Ser-Leu-Ser), который можно найти в β-катенине и ядерном факторе активированных Т-клеток (NFAT). [65] В нескольких сульфатид- и холестерин-3-сульфат-связывающих белках был идентифицирован консенсусный мотив Lys/Arg-X-Lys/Arg-XX-Ser/Thr, и фосфорилирование этого мотива было продемонстрировано для основного белка миелина (MBP), члена семейства гомологов Ras A (RhoA) и тау. [66]

Субклеточная локализация

Внутри живых клеток CK1δ может быть обнаружен как в цитоплазме, так и в ядре, а повышенные уровни CK1δ могут быть обнаружены в непосредственной близости от аппарата Гольджи и транс-сети Гольджи (TGN). Временно CK1δ может также быть локализован в мембранах, рецепторах, транспортных пузырьках, компонентах цитоскелета, центросомах или полюсах веретена. [34] [67] [38 ] [68] [69] [70] Хотя существующий NLS недостаточен для ядерной локализации CK1δ, наличие домена киназы и даже его ферментативной активности необходимы для правильной субклеточной локализации CK1δ. [15] [71] [68]

Взаимодействие с клеточными белками

Локализация CK1δ в определенных субклеточных компартментах может быть, кроме того, инициирована его взаимодействием с клеточными белками. Для того чтобы опосредовать взаимодействие с CK1δ, в соответствующих белках должны присутствовать соответствующие мотивы стыковки. Мотив стыковки Phe-XXX-Phe был идентифицирован в NFAT, β-катенине, PER и белках семейства FAM83. [72] [73] [74] [75] [76] [77] [78] [79] Например, ядерный CK1δ может быть локализован в ядерных спеклах посредством его взаимодействия с FAM83H. [76] [80] Другой мотив взаимодействия представлен последовательностью Ser-Gln-Ile-Pro, которая присутствует в белке 1, связывающем плюс-конец микротрубочки (EB1). [81] В последние годы были описаны многочисленные партнеры по взаимодействию для CK1δ, которые образуют прочные взаимодействия с CK1δ и, следовательно, являются чем-то большим, чем простые субстратные белки. Как упоминалось выше, взаимодействия с CK1δ были показаны для AKAP450 и DDX3X. Первоначально выполняя дрожжевые двухгибридные скрининги, взаимодействие также могло быть подтверждено для белка, связывающего Ran в центре организации микротрубочек (RanBPM), белка, связанного с микротрубочками, 1A и snapin, белка, связанного с высвобождением нейротрансмиттера в нейрональных клетках. [82] [83] Взаимодействия с CK1δ также были обнаружены для факторов, связанных с развитием, LEF-1 (фактор-1 усиления лимфоцитов) и фактора транскрипции пронейральной базовой спирали-петли-спирали (bHLH) Atoh1. [84] [85] Наконец, было продемонстрировано взаимодействие CK1δ с циркадными белками PER и CRY, что облегчает ядерную транслокацию PER и CRY. [77]

Клеточные функции

Циркадный ритм

Wikipathway: Циркадные часы (Homo sapiens). Полный Pathway можно увидеть по адресу: https://www.wikipathways.org/index.php/Pathway:WP1797

CK1δ, по-видимому, участвует в циркадном ритме, внутренних клеточных часах, которые допускают ритм около 24 часов. Циркадный ритм в основном состоит из отрицательной обратной связи, опосредованной белками (PER) и криптохромом (CRY), которые могут димеризоваться и перемещаться в ядро. [86] [77] Здесь димеры PER/CRY могут ингибировать свою собственную транскрипцию, ингибируя транскрипцию генов, реагирующих на CLOCK/BMAL1. [87] Изменение нормального циркадного ритма наблюдалось при различных заболеваниях, среди которых неврологические расстройства и расстройства сна. [88] [89] [90] [91] В ядре CK1δ может дополнительно ингибировать транскрипцию, управляемую CLOCK/BMAL1, путем снижения их связывающей активности с ДНК. [86] Более того, CK1δ/ε может фосфорилировать белки PER и влиять на их дальнейшую деградацию. [92] [77] [93] [94] Дестабилизация циркадного ритма может наблюдаться после ингибирования фосфорилирования PER CK1δ/ε. [95] Фактически, изменения в активности CK1δ приводят к изменениям продолжительности циркадного ритма. [74] [96] [97] [98] [99]

Повреждение ДНК и клеточный стресс

CK1δ также может активироваться генотоксическим стрессом и повреждением ДНК зависимым от p53 образом и фосфорилировать ключевые регуляторные белки в ответ на эти процессы. [41] CK1δ фосфорилирует человеческий p53 на Ser-6, Ser-9 и Ser-20. [100] [41] [101] [102] Более того, CK1δ фосфорилирует p53 на Thr-18, когда p53 уже фосфорилирован, что обеспечивает более низкое связывание p53-Mdm2 и более высокую активность p53. [103] [104] В нормальных условиях CK1δ может фосфорилировать Mdm2 на Ser-240, Ser-242, Ser-246 и Ser-383, что обеспечивает более высокую стабильность p53-Mdm2 и дальнейшую деградацию p53. [105] [106] Напротив, после повреждения ДНК ATM фосфорилирует CK1δ, который впоследствии может фосфорилировать Mdm2, вызывая его протеасомную деградацию. [107] [108] [109] В условиях гипоксии CK1δ участвует в снижении пролиферации клеток, препятствуя образованию комплекса HIF-1α/ARNT. [110] [111] Кроме того, активность топоизомеразы II α (TOPOII-α), одного из основных регуляторов репликации ДНК, увеличивается после ее фосфорилирования, опосредованного CK1δ, на Ser-1106. [112] В условиях стресса CK1δ может препятствовать репликации ДНК. Фактически, CK1δ фосфорилирует основной регулятор метилирования ДНК, убиквитин-подобный белок, содержащий домены PHD и RING finger 1 (UHRF1), на Ser-108, увеличивая его протеасомную деградацию. [113]

Клеточный цикл, митоз и мейоз

CK1δ участвует в динамике микротрубочек, прогрессировании клеточного цикла, стабильности генома, митозе и мейозе. [114] [115] [67] [116] [117] [118] [119] [120] [42] Транзиторная остановка митоза может наблюдаться после ингибирования CK1δ с помощью IC261, [121] хотя недавно было показано, что этот ингибитор не является специфичным для CK1 и имеет много дополнительных нецелевых эффектов [122] [69] Тем не менее, в соответствии с этими результатами, ингибирование или подавление CK1δ обеспечивает стабильность Wee1 и последующее фосфорилирование Cdk1, что позволяет выйти из клеточного цикла. [118] [117] Отсутствие CK1δ также связано с нестабильностью генома. [115] Тем не менее, роль CK1δ в митозе все еще неясна, и были опубликованы противоположные отчеты. [123] [114]

CK1δ, по-видимому, также участвует в мейозе. Hrr25, ортолог CK1δ в Saccharomyces cerevisiae , может быть обнаружен локализованным в P-тельцах — гранулах РНК/белка, идентифицированных в цитоплазме мейотических клеток — и, по-видимому, необходим для прогрессирования мейоза. [124] [125] Кроме того, было обнаружено, что Hrr25 играет роль в ядерном делении и синтезе мембран во время мейоза II. [126] В Schizosaccharomyces pombe ортолог CK1δ/ε Hhp2 способствует расщеплению белка когезии Rec8, возможно, после его фосфорилирования во время мейоза. [127] [128] [129] Более того, фосфорилирование STAG3, ортолога Rec11 у млекопитающих, с помощью CK1 также может наблюдаться, что подтверждает возможное сохранение этого процесса также у млекопитающих. [119] [120]

Функции, связанные с цитоскелетом

CK1δ участвует в регуляции полимеризации микротрубочек и стабильности веретенного аппарата и центросом во время митоза путем прямого фосфорилирования α-, β- и γ-тубулина. [34] [130] Кроме того, CK1δ может также фосфорилировать белки, ассоциированные с микротрубочками (MAP), тем самым влияя на их взаимодействие с микротрубочками, а также на динамику микротрубочек. [34] [131] [132] [133] [134] [83]

Пути развития

Wikipathways: Сигнальный путь Wnt (Homo sapiens). Полный путь можно увидеть по адресу: https://www.wikipathways.org/index.php/Pathway:WP363

CK1δ участвует в различных путях развития, среди которых Wingless (Wnt)-, Hedgehog (Hh)- и Hippo (Hpo)-пути. В пути Wnt CK1δ может фосфорилировать различные факторы пути, среди которых Dishevelled (Dvl), Axin, APC и β-катенин. [135] [136] [137] [138] CK1δ также отрицательно влияет на стабильность β-катенина после его фосфорилирования на Ser-45, что позволяет проводить дальнейшие фосфорилирования, опосредованные GSK3β, и последующую деградацию. [135]

Wikipathways: Сигнальный путь ежа (Homo sapiens). Полный путь можно увидеть по адресу: https://www.wikipathways.org/index.php/Pathway:WP4249

В пути Hh CK1δ может фосфорилировать Smothened (Smo), тем самым усиливая его активность. [139] Более того, его дополнительная роль в этом сигнальном пути все еще остается спорной. Фактически, с одной стороны, CK1δ может фосфорилировать активатор Cubitus interruptus (CiA), тем самым избегая его протеасомной деградации, [140] в то время как с другой стороны, фосфорилирование Ci, опосредованное CK1δ, может усиливать его убиквитинирование [141] и его частичный протеолиз в репрессивную форму Ci (CiR). [142]

В пути Hpo CK1δ может фосфорилировать yes-ассоциированный белок (YAP), нижестоящий коактиватор транскрипции гена, реагирующего на Hpo, на Ser-381, что влияет на его протеасомную деградацию. [143] Более того, сигнальный путь Hpo, по-видимому, связан как с сигнализацией Wnt. [144] [145] [146] [147] [ 148] [ 149] [150] [151] [152] так и с регуляцией p53 [153] [154] В присутствии лиганда Wnt CKδ/ε может фосфорилировать ключевой эффектор Wnt Dishevelled (Dvl), который ингибирует комплекс разрушения β-катенина, в конечном итоге приводя к более высокой стабильности β-катенина. Здесь YAP/Tafazzin (TAZ) может связывать Dvl и снижать его фосфорилирование, опосредованное CK1δ. [147] [151] Кроме того, β-катенин может удерживаться в цитоплазме после связывания с YAP, что приводит к снижению транскрипции генов, реагирующих на Wnt. [146] [147]

Клиническое значение

В этом разделе будет обсуждаться роль CK1δ в возникновении, развитии и прогрессировании ряда заболеваний и расстройств, в основном онкологических, неврологических и метаболических.

Канцерогенез

Дерегуляция CK1δ способствует опухолеобразованию и прогрессированию опухоли посредством дерегуляции сигналов, связанных с Wnt/β-катенином, p53, Hedgehog и Hippo. мРНК CK1δ сверхэкспрессируется при различных онкологических заболеваниях, среди которых рак мочевого пузыря, рак мозга, рак молочной железы, колоректальный рак, рак почки, аденокарцинома легких, меланома, рак яичников, рак поджелудочной железы, рак простаты, злокачественные новообразования кроветворной системы и лимфоидные новообразования. [155] [156] [157] [130] [158] Также сниженные уровни экспрессии мРНК CK1δ наблюдались в некоторых исследованиях рака, таких как рак мочевого пузыря, плоскоклеточный рак легких, рак желудка, рак почки, рак пищевода, а также рак головы и шеи. [157] Помимо этого, снижение активности CK1δ из-за мутации участка N172D CK1δ замедлило прогрессирование карциномы молочной железы и продлило выживаемость мышей в трансгенной модели мышей. [51] Две мутации CK1δ, R324H и T67S, выявленные в слизистой оболочке кишечника и в колоректальной опухоли соответственно, демонстрируют повышенный канцерогенный потенциал. [159] [160]

Нейропатия и неврологические заболевания

Аномальная экспрессия CK1δ в мозговой ткани была обнаружена при многих заболеваниях с помощью иммуногистохимических исследований и исследований экспрессии генов, таких как болезнь Альцгеймера (БА), синдром Дауна (СД), прогрессирующий надъядерный паралич (ПНП), паркинсонизм и деменция Гуама (ПДК), болезнь Пика (БП), паллидо-понто-нигральная дегенерация (ППНД) и семейный синдром задержки фазы сна (СФСФС). [8] [161] [94]

В типичных патологических тканях невритические бляшки (NP) или грануляционно-вакуолярные дегенеративные тельца (GVB) при БА демонстрируют высокую экспрессию CK1δ, тогда как в нейрофибриллярных клубках (NFT) экспрессия CK1δ низкая. [162] Отличительные белки БА тау в NFT или GVB и ДНК-связывающий белок TAR 43 кДа (TDP-43) в GVB колокализуются с CK1δ. [163] [164] Исследования фосфорилирования in vitro показали, что несколько участков в пределах тау и TDP-43 фосфорилировались CK1δ. [165] [134] Снижение сайт-специфического фосфорилирования TDP-43 путем ингибирования CK1δ как в модели нейрональных клеток, так и в модели дрозофилы привело к предотвращению нейротоксичности и, следовательно, к спасению клеток от клеточной гибели. [166] На основании этих исследований CK1δ может быть признан отличительным признаком, а также потенциальной целью для лечения болезни Альцгеймера и может быть дополнительно полезен для диагностических и терапевтических целей в будущем. Кроме того, CK1δ играет регуляторную роль в болезни Паркинсона (БП) путем фосфорилирования α-синуклеина. [167] Семейный синдром фазы раннего сна (FASPS) является еще одним неврологическим заболеванием, связанным с фосфорилированием CK1δ часового белка млекопитающих PER2. После сайт-специфического фосфорилирования CK1δ стабильность PER2 увеличивается, а период полураспада PER2 увеличивается. [168] Кроме того, на стабильность PER2 может влиять мутация CK1δ T344A и сайт-специфическое фосфорилирование CK1δ в Thr-347 другими внутриклеточными киназами. [57]

CK1δ может влиять на метаболическую дисфункцию, особенно в случае ожирения, улучшая толерантность к глюкозе, снижая экспрессию гена глюконеогенеза и секрецию глюкозы или увеличивая базальное и стимулированное инсулином поглощение глюкозы. [169] [170] Кроме того, образование биологически активной более высокомолекулярной (HMW) формы адипонектина, которая участвует в регуляции уровней глюкозы и жирных кислот, секретируемых из жировой ткани, модулируется сайт-специфическим фосфорилированием адипонектина с помощью CK1δ. [171]

Паразитические CK1 захватывают пути CK1 млекопитающих

Все больше доказательств свидетельствует о том, что CK1 может быть связан с инфекционными заболеваниями путем манипуляции сигнальными путями клетки-хозяина, связанными с CK1, внутриклеточными паразитами , экспортирующими свой CK1 в клетку-хозяина. Для Leishmania и Plasmodium выделяемый CK1 способствует перепрограммированию соответствующих клеток-хозяев. [172] [173] [174] [175] [176] Обладая функциями хозяина, паразитические CK1 способны заменять CK1 млекопитающих, тем самым обеспечивая схожие функции. [177] Паразитические CK1 демонстрируют высокий уровень идентичности по отношению к человеческому CK1δ TV1, что позволяет предположить, что этот человеческий паралог может быть предпочтительной целью для паразитарного захвата. [178] Белковая организация паразитических CK1 очень похожа на организацию человеческого CK1δ. Все остатки, участвующие в связывании АТФ, остаток привратника, а также мотивы DFG, KHD и SIN, как правило, сохраняются в паразитических последовательностях CK1. Это открытие предполагает, что они имеют решающее значение для функции CK1. Однако функции этих киназ у паразитов и, что еще важнее, их функции в клетке-хозяине в основном неизвестны и еще предстоит изучить. CK1 из Plasmodium и Leishmania наиболее изучены:

  • Единственный CK1 в Plasmodium , PfCK1 (PF3D7_1136500), имеет 69% идентичности с человеческим CK1 в пределах киназного домена и необходим для завершения бесполого внутриэритроцитарного цикла. [179] [180] Подобно другим CK1, PfCK1 также имеет несколько партнеров по связыванию и, таким образом, потенциально регулирует несколько путей, включая те, которые регулируют транскрипцию, трансляцию и транспортировку белков. Наконец, PfCK1, по-видимому, необходим для пролиферации паразита в эритроцитах.
  • Из шести паралогов CK1 в Leishmania donovani только два паралога, LdBPK_351020.1 и LdBPK_351030.1 (LmCK1.2), тесно связаны с человеческим CK1. [181] Единственный паралог, описанный как имеющий функцию в клетке-хозяине. [176] LdBPK_351030.1 активен как в промастиготах, так и в амастиготах. LmCK1.2 может быть ингибирован ингибитором CK1 D4476, специфичным для CK1, и важен для выживания внутриклеточного паразита. [178] До сих пор было идентифицировано лишь несколько субстратов для LmCK1.2, а функции LmCK1.2 в паразите изучены плохо. [182] Хотя LmCK1.2 в высокой степени идентичен человеческому CK1, было идентифицировано несколько малых молекул, которые специально нацелены на CK1 Leishmania , тем самым предоставляя возможности для новых терапевтических стратегий. [183] ​​[184] [185]

Модулирование активности CK1δ

В связи с тем, что CK1δ участвует в регуляции различных клеточных процессов, предпринимаются многочисленные попытки повлиять на его активность. Поскольку изменения экспрессии и/или активности, а также возникновение мутаций в кодирующей последовательности CK1δ объясняют развитие различных заболеваний, среди которых рак и нейродегенеративные заболевания, такие как AD, ALS, PD и нарушения сна, наибольший интерес в первую очередь был сосредоточен на разработке специфических малых молекулярных ингибиторов (SMI) CK1δ. В связи с тем, что мутанты CK1δ, выделенные из различных опухолевых образований, часто проявляют более высокий онкогенный потенциал, чем дикий тип CK1δ, также предпринимаются большие усилия по созданию SMI, которые более избирательно ингибируют мутанты CK1δ, чем дикий тип CK1δ. Эти SMI представляли бы большой клинический интерес, поскольку они увеличили бы терапевтическое окно и уменьшили бы терапевтические побочные эффекты при лечении пролиферативных и нейродегенеративных заболеваний. Однако разработка ингибиторов, специфичных для CK1δ, является весьма сложной задачей по нескольким причинам: (i) до сих пор большинство разработанных ингибиторов классифицируются как АТФ-конкурентные ингибиторы, демонстрирующие нецелевые эффекты, в основном из-за структурного сходства сайта связывания АТФ CK1δ с сайтами других киназ и АТФ-связывающих белков, (ii) сайт-специфическое фосфорилирование CK1δ, особенно в его С-концевом регуляторном домене, часто увеличивает значение IC50 ингибиторов, специфичных для CK1δ, и (iii) из-за их гидрофобного характера их биодоступность часто очень низка. За последние несколько лет было описано несколько SMI с гораздо более высокой селективностью по отношению к CK1δ, чем к другим изоформам CK1 , которые также эффективны в животных моделях. Лечение крыс, мышей, обезьян и данио-рерио препаратом PF-670462 (4-[3-циклогексил-5-(4-фторфенил)-3H-имидазол-4-ил]-пиримидин-2-иламин) приводит к фазовому сдвигу циркадного ритма. [186] [187] [188] [189] [190] [191] Кроме того, он блокирует локомоцию, вызванную амфетамином, у крыс, [192] предотвращает эффект алкогольной депривации у крыс, [193] и подавляет острый и хронический фиброз легких, вызванный блеомицином, у мышей. [194] PF-670462 также останавливает ухудшение, вызванное УФ-В-облучением глаз в мышиной модели язвенного колита, [195] и снижает накопление лейкозных клеток в периферической крови и селезенке в мышиной модели хронического лимфоцитарного лейкоза (ХЛЛ). ПФ-5006739, производное 4-[4-(4-фторфенил)-1-(пиперидин-4-ил)-1H-имидазол-5-ил]пиримидин-2-амина ослабляет поведение поиска опиоидных препаратов у грызунов. Кроме того, оно приводит к задержке фазы циркадного ритма в ночных и дневных моделях животных. Производные N-бензотиазолил-2-фенилацетамида, разработанные Саладо и его коллегами, демонстрируют защитное действие на нейротоксичность hTDP-43 in vivo у дрозофилы . [196]

Интересно, что ингибиторы продукции Wnt (IWP), известные тем, что они ингибируют O-ацилтрансферазу поркупина (Porcn) и являются антагонистами пути Wnt, демонстрируют структурное сходство с ингибиторами CK1 на основе бензимидазола, среди которых Bischof-5 [197] , и поэтому обладают высокой эффективностью в специфическом ингибировании CK1δ. Дальнейшая разработка производных IWP привела к получению улучшенных ингибиторов CK1δ на основе IWP, конкурирующих с АТФ. Подводя итог, можно сделать вывод, что клеточные эффекты, опосредованные IWP, обусловлены не только ингибированием Porcn, но и ингибированием сигнальных путей, зависимых от CK1δ. [198] Эти данные ясно показывают высокий потенциал специфических ингибиторов CK1δ для персонализированных терапевтических концепций для лечения различных опухолей (например, рака молочной железы, колоректального рака и глиобластомы), лейкемии, нейродегенеративных заболеваний, таких как AD, PD и ALs, а также нарушений сна. Более того, ингибиторы CK1δ, по-видимому, демонстрируют высокую значимость для прогностических приложений. В этом контексте [ 11 C] меченые высокоэффективные дифтор-диоксоло-бензоимидазол-бензамиды могут использоваться в качестве радиотрейсеров ПЭТ и для визуализации AD. [199]

Поскольку ингибиторы малых молекул часто имеют различные недостатки, включая низкую биодоступность, нецелевые эффекты, а также серьезные побочные эффекты, интерес к разработке и валидации новых биологических инструментов, таких как идентификация биологически активных пептидов, способных либо ингибировать активность CK1δ, либо взаимодействие CK1δ с клеточными белками, все больше и больше растет. Использование пептидных библиотек привело к идентификации пептидов, способных специфически блокировать взаимодействие CK1δ с тубулином, РНК-хеликазой DDX3X и Axin. [200] [201] [202] Связывание пептида δ-361 с α-тубулином не только приводило к блокированию взаимодействия CK1δ с α-тубулином, но и селективно ингибировало фосфорилирование GST-α-тубулина CK1δ. Лечение раковых клеток пептидом δ-361 в конечном итоге приводило к дестабилизации микротрубочек и гибели клеток. [202] Было выявлено, что тонкое картирование доменов взаимодействия DDX3X на CK1δ, пептиды CK1δ-1 и δ-41 способны блокировать взаимодействия CK1δ с X-связанной DEAD box РНК-хеликазой DDX3X, а также киназную активность CK1δ. Кроме того, эти два идентифицированных пептида могут ингибировать стимуляцию активности киназы CK1 в устоявшихся клеточных линиях. Поскольку мутации DDX3X, присутствующие у пациентов с медуллобластомой, увеличивают активность CK1 в живых клетках и впоследствии активируют регулируемые CK1 пути, такие как сигнализация Wnt/β-катенина и Hedgehog, идентифицированные блокирующие взаимодействие пептиды могут быть полезны в концепциях персонализированной терапии для лечения раковых заболеваний, вызванных Wnt/β-катенином или Hedgehog. [200] В 2018 году взаимодействие между Axin1, белком-скеффолдом, играющим важную роль в передаче сигналов Wnt, и CK1δ/ε было точно картировано с использованием библиотеки пептидов. Идентифицированные пептиды, полученные из Axin1, смогли блокировать взаимодействие с CK1δ/ε. Поскольку Axin1 и Dvl также конкурируют за опосредованное CK1δ/ε сайт-специфическое фосфорилирование, можно утверждать, что Axin 1 играет важную роль в балансировке опосредованного CK1δ/ε фосфорилирования Dvl, а также в активации канонической передачи сигналов Wnt. [201]

Смотрите также

Примечания

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000141551 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000025162 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Burzio V, Antonelli M, Allende CC, Allende JE (2002). «Биохимические и клеточные характеристики четырех вариантов сплайсинга протеинкиназы CK1alpha из данио-рерио (Danio rerio)». Журнал клеточной биохимии . 86 (4): 805–14 . doi :10.1002/jcb.10263. PMID  12210746. S2CID  25667680.
  6. ^ Fu Z, Chakraborti T, Morse S, Bennett GS, Shaw G (октябрь 2001 г.). «Четыре изоформы казеинкиназы I по-разному распределены между ядром и цитоплазмой». Experimental Cell Research . 269 (2): 275– 86. doi :10.1006/excr.2001.5324. PMID  11570820.
  7. ^ Грин CL, Беннетт GS (август 1998). «Идентификация четырех альтернативно сплайсированных изоформ куриной казеинкиназы I альфа, которые все экспрессируются в различных типах клеток». Gene . 216 (1): 189– 95. doi :10.1016/S0378-1119(98)00291-1. PMID  9766967.
  8. ^ ab DeMaggio AJ, Lindberg RA, Hunter T, Hoekstra MF (август 1992 г.). «Продукт гена HRR25 почкующихся дрожжей является изоформой казеинкиназы I». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (15): 7008– 12. Bibcode : 1992PNAS...89.7008D. doi : 10.1073/pnas.89.15.7008 . PMC 49634. PMID  1495994 . 
  9. ^ Dhillon N, Hoekstra MF (июнь 1994). «Характеристика двух протеинкиназ из Schizosaccharomyces pombe, участвующих в регуляции репарации ДНК». The EMBO Journal . 13 (12): 2777– 88. doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06571.x. PMC 395157. PMID  8026462 . 
  10. ^ Gross SD, Anderson RA (ноябрь 1998). "Казеинкиназа I: пространственная организация и позиционирование многофункционального семейства протеинкиназ". Cellular Signalling . 10 (10): 699– 711. doi :10.1016/S0898-6568(98)00042-4. PMID  9884021.
  11. ^ Kearney PH, Ebert M, Kuret J (август 1994). «Молекулярное клонирование и анализ последовательности двух новых изоформ казеинкиназы-1 делящихся дрожжей». Biochemical and Biophysical Research Communications . 203 (1): 231– 6. doi :10.1006/bbrc.1994.2172. PMID  8074660.
  12. ^ Walczak CE, Anderson RA, Nelson DL (декабрь 1993 г.). «Идентификация семейства казеиновых киназ у Paramecium: биохимическая характеристика и клеточная локализация». The Biochemical Journal . 296 (3): 729– 35. doi :10.1042/bj2960729. PMC 1137756. PMID  8280070 . 
  13. ^ ab Wang PC, Vancura A, Mitcheson TG, Kuret J (март 1992). «Два гена в Saccharomyces cerevisiae кодируют связанную с мембраной форму казеинкиназы-1». Молекулярная биология клетки . 3 (3): 275– 86. doi : 10.1091 /mbc.3.3.275. PMC 275529. PMID  1627830. 
  14. ^ Wang Y, Liu TB, Patel S, Jiang L, Xue C (ноябрь 2011 г.). «Белок казеинкиназы I Cck1 регулирует множественные сигнальные пути и необходим для целостности клеток и вирулентности грибков у Cryptococcus neoformans». Eukaryotic Cell . 10 (11): 1455– 64. doi :10.1128/EC.05207-11. PMC 3209051 . PMID  21926330. 
  15. ^ abc Graves PR, Haas DW, Hagedorn CH, DePaoli-Roach AA, Roach PJ (март 1993 г.). «Молекулярное клонирование, экспрессия и характеристика изоформы казеинкиназы I массой 49 килодальтон из яичек крысы». Журнал биологической химии . 268 (9): 6394– 401. doi : 10.1016/S0021-9258(18)53265-8 . PMID  8454611.
  16. ^ Кусуда Дж., Хидари Н., Хираи М., Хашимото К. (февраль 1996 г.). «Анализ последовательности кДНК для гена человеческой казеинкиназы I дельта (CSNK1D) и его хромосомной локализации». Геномика . 32 (1): 140– 3. doi :10.1006/geno.1996.0091. PMID  8786104.
  17. ^ Консорциум по секвенированию C. Elegans (декабрь 1998 г.). «Геномная последовательность нематоды C. elegans: платформа для исследования биологии». Science . 282 (5396): 2012– 8. Bibcode :1998Sci...282.2012.. doi :10.1126/science.282.5396.2012. PMID  9851916.
  18. ^ Kloss B, Price JL, Saez L, Blau J, Rothenfluh A, Wesley CS, Young MW (июль 1998 г.). «Часовой ген Drosophila double-time кодирует белок, тесно связанный с человеческой казеинкиназой Iepsilon». Cell . 94 (1): 97– 107. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81225-8 . PMID  9674431. S2CID  15931992.
  19. ^ Mural RJ, Adams MD, Myers EW, Smith HO, Miklos GL, Wides R и др. (май 2002 г.). «Сравнение хромосомы 16 мыши, полученной методом дробовика, и генома человека». Science . 296 (5573): 1661– 71. Bibcode :2002Sci...296.1661M. doi :10.1126/science.1069193. PMID  12040188. S2CID  4494686.
  20. ^ Klein SL, Strausberg RL, Wagner L, Pontius J, Clifton SW, Richardson P (декабрь 2002 г.). «Генетические и геномные инструменты для исследования Xenopus: инициатива NIH Xenopus». Developmental Dynamics . 225 (4): 384–91 . doi : 10.1002/dvdy.10174 . PMID  12454917. S2CID  26491164.
  21. ^ Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, Derge JG, Klausner RD, Collins FS и др. (декабрь 2002 г.). «Создание и начальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей ДНК человека и мыши». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (26): 16899– 903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241. PMID  12477932 . 
  22. ^ Ezkurdia I, Juan D, Rodriguez JM, Frankish A, Diekhans M, Harrow J, Vazquez J, Valencia A, Tress ML (ноябрь 2014 г.). «Множественные цепочки доказательств предполагают, что может быть всего 19 000 генов, кодирующих человеческие белки». Human Molecular Genetics . 23 (22): 5866– 78. doi :10.1093/hmg/ddu309. PMC 4204768 . PMID  24939910. 
  23. ^ abcd Бишоф Дж., Рэндолл С.Дж., Сюсснер Н., Хенне-Брунс Д., Пинна Л.А., Книппшильд Ю. (2013). «Активность киназы CK1δ модулируется фосфорилированием, опосредованным Chk1». ПЛОС ОДИН . 8 (7): e68803. Бибкод : 2013PLoSO...868803B. дои : 10.1371/journal.pone.0068803 . ПМК 3701638 . ПМИД  23861943. 
  24. ^ Chang TH, Huang HY, Hsu JB, Weng SL, Horng JT, Huang HD (2013). «Усовершенствованная вычислительная платформа для исследования ролей регуляторной РНК и идентификации функциональных мотивов РНК». BMC Bioinformatics . 14 (Suppl 2): ​​S4. doi : 10.1186/1471-2105-14-S2-S4 . PMC 3549854. PMID  23369107 . 
  25. ^ Klasens BI, Das AT, Berkhout B (апрель 1998 г.). «Ингибирование полиаденилирования стабильной вторичной структурой РНК». Nucleic Acids Research . 26 (8): 1870– 6. doi : 10.1093 /nar/26.8.1870. PMC 147501. PMID  9518478. 
  26. ^ abcde Longenecker KL, Roach PJ, Hurley TD (апрель 1996 г.). «Трехмерная структура казеинкиназы I млекопитающих: молекулярная основа распознавания фосфата». Журнал молекулярной биологии . 257 (3): 618–31 . doi :10.1006/jmbi.1996.0189. PMID  8648628.
  27. ^ abcde Xu RM, Carmel G, Sweet RM, Kuret J, Cheng X (март 1995). "Кристаллическая структура казеинкиназы-1, фосфат-направленной протеинкиназы". The EMBO Journal . 14 (5): 1015– 23. doi :10.1002/j.1460-2075.1995.tb07082.x. PMC 398173. PMID  7889932 . 
  28. ^ Minzel W, Venkatachalam A, Fink A, Hung E, Brachya G, Burstain I, Shaham M, Rivlin A, Omer I, Zinger A, Elias S, Winter E, Erdman PE, Sullivan RW, Fung L, Mercurio F, Li D, Vacca J, Kaushansky N, Shlush L, Oren M, Levine R, Pikarsky E, Snir-Alkalay I, Ben-Neriah Y (сентябрь 2018 г.). "Малые молекулы совместного воздействия на CKIα и транскрипционные киназы CDK7/9 контролируют ОМЛ в доклинических моделях". Cell . 175 (1): 171–185.e25. doi :10.1016/j.cell.2018.07.045. PMC 6701634 . PMID  30146162. 
  29. ^ Hantschel O, Superti-Furga G (январь 2004 г.). «Регулирование тирозинкиназ c-Abl и Bcr-Abl». Nature Reviews Molecular Cell Biology . 5 (1): 33– 44. doi :10.1038/nrm1280. PMID  14708008. S2CID  7956644.
  30. ^ Зеринго Н.А., Мерфи Л., Макклоски Э.А., Рохал Л., Беллицци Дж.Дж. (октябрь 2013 г.). «Моноклинная кристаллическая форма казеинкиназы 1 δ». Acta Crystallographica Раздел F. 69 (Часть 10): 1077–83 . doi : 10.1107/S1744309113023403. ПМЦ 3792660 . ПМИД  24100552. 
  31. ^ Endicott JA, Noble ME, Johnson LN (2012). «Структурная основа контроля эукариотических протеинкиназ». Annual Review of Biochemistry . 81 : 587– 613. doi : 10.1146/annurev-biochem-052410-090317. PMID  22482904.
  32. ^ Peifer C, Abadleh M, Bischof J, Hauser D, Schattel V, Hirner H, Knippschild U, Laufer S (декабрь 2009 г.). «3,4-Диарилизоксазолы и -имидазолы как мощные двойные ингибиторы митоген-активируемой протеинкиназы p38alpha и казеинкиназы 1delta». Журнал медицинской химии . 52 (23): 7618– 30. doi :10.1021/jm9005127. PMID  19591487.
  33. ^ ab Longenecker KL, Roach PJ, Hurley TD (май 1998). «Кристаллографические исследования казеинкиназы I дельта в направлении структурного понимания аутоингибирования». Acta Crystallographica Section D. 54 ( Pt 3): 473– 5. Bibcode :1998AcCrD..54..473L. doi :10.1107/S0907444997011724. PMID  9761932.
  34. ^ abcde Behrend L, Stöter M, Kurth M, Rutter G, Heukeshoven J, Deppert W, Knippschild U (апрель 2000 г.). «Взаимодействие казеинкиназы 1 дельта (CK1δ) со структурами пост-Гольджи, микротрубочками и веретенным аппаратом». European Journal of Cell Biology . 79 (4): 240– 51. doi :10.1078/S0171-9335(04)70027-8. PMID  10826492.
  35. ^ Roof DM, Meluh PB, Rose MD (июль 1992 г.). «Кинезин-связанные белки, необходимые для сборки митотического веретена». Журнал клеточной биологии . 118 (1): 95–108 . doi :10.1083/jcb.118.1.95. PMC 2289520. PMID  1618910 . 
  36. ^ abc Greer YE, Rubin JS (март 2011 г.). «Функции казеинкиназы 1 дельта в центросоме для опосредования роста нейритов, зависящего от Wnt-3a». Журнал клеточной биологии . 192 (6): 993– 1004. doi :10.1083/jcb.201011111. PMC 3063129. PMID  21422228 . 
  37. ^ Hoekstra MF, Liskay RM, Ou AC, DeMaggio AJ, Burbee DG, Heffron F (август 1991 г.). "HRR25, предполагаемая протеинкиназа из почкующихся дрожжей: связь с восстановлением поврежденной ДНК". Science . 253 (5023): 1031– 4. Bibcode :1991Sci...253.1031H. doi :10.1126/science.1887218. PMID  1887218. S2CID  40543839.
  38. ^ ab Löhler J, Hirner H, Schmidt B, Kramer K, Fischer D, Thal DR, Leithäuser F, Knippschild U (2009). "Иммуногистохимическая характеристика экспрессии CK1delta, специфичной для разных типов клеток, в различных тканях молодых взрослых мышей BALB/c". PLOS ONE . ​​4 (1): e4174. Bibcode :2009PLoSO...4.4174L. doi : 10.1371/journal.pone.0004174 . PMC 2613528 . PMID  19137063. 
  39. ^ Cobb MH, Rosen OM (октябрь 1983 г.). «Описание протеинкиназы, полученной из обработанных инсулином клеток 3T3-L1, которая катализирует фосфорилирование рибосомального белка S6 и казеина». Журнал биологической химии . 258 (20): 12472– 81. doi : 10.1016/S0021-9258(17)44200-1 . PMID  6313661.
  40. ^ Elias L, Li AP, Longmire J (июнь 1981 г.). «Циклическая аденозин 3':5'-монофосфат-зависимая и -независимая протеинкиназа при остром миелобластном лейкозе». Cancer Research . 41 (6): 2182– 8. PMID  6263462.
  41. ^ abc Knippschild U, Milne DM, Campbell LE, DeMaggio AJ, Christenson E, Hoekstra MF, Meek DW (октябрь 1997 г.). "p53 фосфорилируется in vitro и in vivo дельта- и эпсилон-изоформами казеинкиназы 1 и повышает уровень дельта-казеинкиназы 1 в ответ на препараты, направленные на топоизомеразу". Oncogene . 15 (14): 1727– 36. doi : 10.1038/sj.onc.1201541 . PMID  9349507.
  42. ^ abcd Sillibourne JE, Milne DM, Takahashi M, Ono Y, Meek DW (сентябрь 2002 г.). «Центросомальное закрепление протеинкиназы CK1delta, опосредованное присоединением к большому спирально-спиральному белку каркаса CG-NAP/AKAP450». Журнал молекулярной биологии . 322 (4): 785–97 . doi :10.1016/S0022-2836(02)00857-4. PMID  12270714.
  43. ^ Vancura A, Sessler A, Leichus B, Kuret J (июль 1994). «Мотив пренилирования необходим для локализации плазматической мембраны и биохимической функции казеинкиназы I в почкующихся дрожжах». Журнал биологической химии . 269 (30): 19271– 8. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32163-4 . PMID  8034689.
  44. ^ Good MC, Zalatan JG, Lim WA (май 2011 г.). «Белки каркаса: концентраторы для управления потоком клеточной информации». Science . 332 (6030): 680– 6. Bibcode :2011Sci...332..680G. doi :10.1126/science.1198701. PMC 3117218 . PMID  21551057. 
  45. ^ Locasale JW, Shaw AS, Chakraborty AK (август 2007 г.). «Scaffold proteins confer various regulator properties to protein kinase cascades». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (33): 13307– 12. Bibcode : 2007PNAS..10413307L. doi : 10.1073 /pnas.0706311104 . PMC 1948937. PMID  17686969. 
  46. ^ ab Cruciat CM, Dolde C, de Groot RE, Ohkawara B, Reinhard C, Korswagen HC, Niehrs C (март 2013 г.). «РНК-хеликаза DDX3 является регуляторной субъединицей казеинкиназы 1 в передаче сигналов Wnt-β-катенина». Science . 339 (6126): 1436– 41. Bibcode :2013Sci...339.1436C. doi :10.1126/science.1231499. PMID  23413191. S2CID  28774104.
  47. ^ Dubois T, Rommel C, Howell S, Steinhussen U, Soneji Y, Morrice N, Moelling K, Aitken A (ноябрь 1997 г.). "14-3-3 фосфорилируется казеинкиназой I по остатку 233. Фосфорилирование в этом месте in vivo регулирует взаимодействие Raf/14-3-3". Журнал биологической химии . 272 ​​(46): 28882– 8. doi : 10.1074/jbc.272.46.28882 . PMID  9360956.
  48. ^ ab Yin H, Laguna KA, Li G, Kuret J (апрель 2006 г.). "Структурный гомолог дисбиндина CK1BP является селективным по изоформе связывающим партнером человеческой казеинкиназы-1". Биохимия . 45 (16): 5297– 308. doi :10.1021/bi052354e. PMID  16618118.
  49. ^ Zemlickova E, Johannes FJ, Aitken A, Dubois T (март 2004). «Связь CPI-17 с протеинкиназой C и казеинкиназой I». Biochemical and Biophysical Research Communications . 316 (1): 39– 47. doi :10.1016/j.bbrc.2004.02.014. PMID  15003508.
  50. ^ Gu L, Fullam A, Brennan R, Schröder M (май 2013 г.). "Human DEAD box helicase 3 couples IκB kinase ε to interferon regulator factor 3 activation". Молекулярная и клеточная биология . 33 (10): 2004–15 . doi :10.1128/MCB.01603-12. PMC 3647972. PMID  23478265 . 
  51. ^ ab Hirner H, Günes C, Bischof J, Wolff S, Grothey A, Kühl M, Oswald F, Wegwitz F, Bösl MR, Trauzold A, Henne-Bruns D, Peifer C, Leithäuser F, Deppert W, Knippschild U (2012). "Нарушение активности CK1 Delta ослабляет вызванную SV40 клеточную трансформацию in vitro и канцерогенез молочной железы у мышей in vivo". PLOS ONE . ​​7 (1): e29709. Bibcode :2012PLoSO...729709H. doi : 10.1371/journal.pone.0029709 . PMC 3250488 . PMID  22235331. 
  52. ^ Ye Q, Ur SN, Su TY, Corbett KD (октябрь 2016 г.). «Структура монополинового субкомплекса Saccharomyces cerevisiae Hrr25:Mam1 раскрывает новый регулятор киназы». The EMBO Journal . 35 (19): 2139– 2151. doi :10.15252/embj.201694082. PMC 5048352 . PMID  27491543. 
  53. ^ Hornbeck PV, Zhang B, Murray B, Kornhauser JM, Latham V, Skrzypek E (январь 2015 г.). "PhosphoSitePlus, 2014: мутации, PTM и перекалибровки". Nucleic Acids Research . 43 (выпуск базы данных): D512-20. doi :10.1093/nar/gku1267. PMC 4383998. PMID  25514926 . 
  54. ^ ab Graves PR, Roach PJ (сентябрь 1995 г.). "Роль фосфорилирования COOH-терминала в регуляции казеинкиназы I дельта". Журнал биологической химии . 270 (37): 21689– 94. doi : 10.1074/jbc.270.37.21689 . PMID  7665585.
  55. ^ Rivers A, Gietzen KF, Vielhaber E, Virshup DM (июнь 1998 г.). «Регулирование казеинкиназы I эпсилон и казеинкиназы I дельта с помощью цикла бесполезного фосфорилирования in vivo». Журнал биологической химии . 273 (26): 15980– 4. doi : 10.1074/jbc.273.26.15980 . PMID  9632646.
  56. ^ Carmel G, Leichus B, Cheng X, Patterson SD, Mirza U, Chait BT, Kuret J (март 1994). «Экспрессия, очистка, кристаллизация и предварительный рентгеновский анализ казеинкиназы-1 из Schizosaccharomyces pombe». Журнал биологической химии . 269 (10): 7304– 9. doi : 10.1016/S0021-9258(17)37284-8 . PMID  8125945.
  57. ^ ab Eng GW, Virshup DM (2017). "Сайт-специфическое фосфорилирование казеинкиназы 1 δ (CK1δ) регулирует ее активность по отношению к циркадному регулятору PER2". PLOS ONE . ​​12 (5): e0177834. Bibcode :2017PLoSO..1277834E. doi : 10.1371/journal.pone.0177834 . PMC 5435336 . PMID  28545154. 
  58. ^ ab Гиамас Г., Хирнер Х., Шошиашвили Л., Гроти А., Гессерт С., Кюль М., Хенне-Брунс Д., Воргиас CE, Книппшильд У (сентябрь 2007 г.). «Фосфорилирование CK1delta: идентификация Ser370 как основного сайта фосфорилирования, на который нацелена PKA in vitro и in vivo». Биохимический журнал . 406 (3): 389–98 . doi : 10.1042/BJ20070091. ПМК 2049039 . ПМИД  17594292. 
  59. ^ abc Янес С, Сюй П, Верц Н, Мэн З, Хенне-Брунс Д, Бишоф Дж, Книппшильд Ю (февраль 2016 г.). «Активность CK1δ модулируется фосфорилированием, опосредованным CDK2/E и CDK5/p35». Аминокислоты . 48 (2): 579–92 . doi :10.1007/s00726-015-2114-y. PMID  26464264. S2CID  18593029.
  60. ^ abc Meng Z, Bischof J, Ianes C, Henne-Bruns D, Xu P, Knippschild U (май 2016 г.). "Активность киназы CK1δ модулируется сайт-специфическим фосфорилированием, опосредованным протеинкиназой C α (PKCα)". Аминокислоты . 48 (5): 1185– 97. doi :10.1007/s00726-015-2154-3. PMID  26803658. S2CID  14160520.
  61. ^ Agostinis P, Pinna LA, Meggio F, Marin O, Goris J, Vandenheede JR, Merlevede W (декабрь 1989 г.). «Синтетический пептидный субстрат, специфичный для казеинкиназы I». FEBS Letters . 259 (1): 75– 8. doi : 10.1016/0014-5793(89)81498-X . PMID  2599114. S2CID  2791083.
  62. ^ Flotow H, Graves PR, Wang AQ, Fiol CJ, Roeske RW, Roach PJ (август 1990). «Фосфатные группы как субстратные детерминанты действия казеинкиназы I». Журнал биологической химии . 265 (24): 14264– 9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)77295-5 . PMID  2117608.
  63. ^ Flotow H, Roach PJ (февраль 1991). "Роль кислотных остатков как субстратных детерминант для казеинкиназы I". Журнал биологической химии . 266 (6): 3724– 7. doi : 10.1016/S0021-9258(19)67854-3 . PMID  1995625.
  64. ^ Meggio F, Perich JW, Reynolds EC, Pinna LA (июнь 1991 г.). «Синтетический бета-казеиновый фосфопептид и аналоги как модельные субстраты для казеинкиназы-1, повсеместной фосфат-направленной протеинкиназы». FEBS Letters . 283 (2): 303– 6. doi : 10.1016/0014-5793(91)80614-9 . PMID  2044770. S2CID  39215819.
  65. ^ Marin O, Bustos VH, Cesaro L, Meggio F, Pagano MA, Antonelli M, Allende CC, Pinna LA, Allende JE (сентябрь 2003 г.). «Неканоническая последовательность, фосфорилируемая казеинкиназой 1 в бета-катенине, может играть роль в нацеливании казеинкиназы 1 на важные сигнальные белки». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (18): 10193– 200. Bibcode : 2003PNAS..10010193M. doi : 10.1073/pnas.1733909100 . PMC 193538. PMID  12925738 . 
  66. ^ Каваками Ф., Сузуки К., Оцуки К. (февраль 2008 г.). «Новый консенсусный мотив фосфорилирования в субстратах связывания сульфатида и холестерина-3-сульфата для CK1 in vitro». Biological & Pharmaceutical Bulletin . 31 (2): 193–200 . doi : 10.1248/bpb.31.193 . PMID  18239272.
  67. ^ ab Greer YE, Westlake CJ, Gao B, Bharti K, Shiba Y, Xavier CP, Pazour GJ, Yang Y, Rubin JS (май 2014 г.). «Казеинкиназа 1δ функционирует в центросоме и аппарате Гольджи, способствуя цилиогенезу». Молекулярная биология клетки . 25 (10): 1629– 40. doi :10.1091/mbc.E13-10-0598. PMC 4019494. PMID  24648492 . 
  68. ^ ab Milne DM, Looby P, Meek DW (февраль 2001 г.). «Каталитическая активность протеинкиназы CK1δ (казеинкиназы 1δ) необходима для ее внутриклеточной локализации». Experimental Cell Research . 263 (1): 43–54 . doi :10.1006/excr.2000.5100. PMID  11161704.
  69. ^ ab Stöter M, Krüger M, Banting G, Henne-Bruns D, Knippschild U (2014). «Деполимеризация микротрубочек, вызванная ингибитором CK1 IC261, может не быть опосредована блокадой CK1». PLOS ONE . ​​9 (6): e100090. Bibcode :2014PLoSO...9j0090S. doi : 10.1371/journal.pone.0100090 . PMC 4061085 . PMID  24937750. 
  70. ^ Wang J, Davis S, Menon S, Zhang J, Ding J, Cervantes S, Miller E, Jiang Y, Ferro-Novick S (июль 2015 г.). "Ypt1/Rab1 регулирует активность киназы Hrr25/CK1δ в транспорте ER-Golgi и макроаутофагии". The Journal of Cell Biology . 210 (2): 273– 85. doi :10.1083/jcb.201408075. PMC 4508898 . PMID  26195667. 
  71. ^ LeVay S (август 1991). «Различие в структуре гипоталамуса между гетеросексуальными и гомосексуальными мужчинами». Science . 253 (5023): 1034– 7. Bibcode :1991Sci...253.1034L. doi :10.1126/science.1887219. PMID  1887219. S2CID  1674111.
  72. ^ Bozatzi P, Sapkota GP (июнь 2018 г.). «Семейство белков FAM83: от псевдо-PLD до якорей для изоформ CK1». Труды биохимического общества . 46 (3): 761– 771. doi : 10.1042/BST20160277. PMC 6008594. PMID  29871876 . 
  73. ^ Bustos VH, Ferrarese A, Venerando A, Marin O, Allende JE, Pinna LA (декабрь 2006 г.). «Первый повтор броненосца участвует в распознавании и регуляции фосфорилирования бета-катенина протеинкиназой CK1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (52): 19725– 30. Bibcode : 2006PNAS..10319725B . doi : 10.1073/pnas.0609424104 . PMC 1750875. PMID  17172446. 
  74. ^ ab Etchegaray JP, Machida KK, Noton E, Constance CM, Dallmann R, Di Napoli MN, DeBruyne JP, Lambert CM, Yu EA, Reppert SM, Weaver DR (июль 2009 г.). «Казеинкиназа 1 Дельта регулирует темп циркадных часов млекопитающих». Молекулярная и клеточная биология . 29 (14): 3853– 66. doi :10.1128/MCB.00338-09. PMC 2704743. PMID  19414593 . 
  75. ^ Fulcher LJ, Bozatzi P, Tachie-Menson T, Wu KZ, Cummins TD, Bufton JC, Pinkas DM, Dunbar K, Shrestha S, Wood NT, Weidlich S, Macartney TJ, Varghese J, Gourlay R, Campbell DG, Dingwell KS, Smith JC, Bullock AN, Sapkota GP (май 2018 г.). "Домен DUF1669 белков семейства FAM83 закрепляет изоформы казеинкиназы 1". Science Signaling . 11 (531): eaao2341. doi :10.1126/scisignal.aao2341. PMC 6025793. PMID  29789297 . 
  76. ^ ab Kuga T, Kume H, Adachi J, Kawasaki N, Shimizu M, Hoshino I, Matsubara H, Saito Y, Nakayama Y, Tomonaga T (сентябрь 2016 г.). "Казеинкиназа 1 привлекается к ядерным спеклам FAM83H и SON". Scientific Reports . 6 : 34472. Bibcode :2016NatSR...634472K. doi :10.1038/srep34472. PMC 5041083 . PMID  27681590. 
  77. ^ abcd Lee C, Etchegaray JP, Cagampang FR, Loudon AS, Reppert SM (декабрь 2001 г.). «Посттрансляционные механизмы регулируют циркадные часы млекопитающих». Cell . 107 (7): 855– 67. doi : 10.1016/S0092-8674(01)00610-9 . PMID  11779462. S2CID  8988672.
  78. ^ Okamura H, Garcia-Rodriguez C, Martinson H, Qin J, Virshup DM, Rao A (май 2004 г.). «Консервативный мотив стыковки для связывания CK1 контролирует ядерную локализацию NFAT1». Molecular and Cellular Biology . 24 (10): 4184– 95. doi :10.1128/MCB.24.10.4184-4195.2004. PMC 400483 . PMID  15121840. 
  79. ^ Vielhaber E, Eide E, Rivers A, Gao ZH, Virshup DM (июль 2000 г.). «Ядерное проникновение циркадного регулятора mPER1 контролируется казеинкиназой I эпсилон млекопитающих». Молекулярная и клеточная биология . 20 (13): 4888– 99. doi :10.1128/MCB.20.13.4888-4899.2000. PMC 85940. PMID  10848614 . 
  80. ^ Wang SK, Hu Y, Yang J, Smith CE, Richardson AS, Yamakoshi Y, Lee YL, Seymen F, Koruyucu M, Gencay K, Lee M, Choi M, Kim JW, Hu JC, Simmer JP (январь 2016 г.). «Мыши с нулевым геном Fam83h поддерживают неоморфный механизм развития ADHCAI у человека». Молекулярная генетика и геномная медицина . 4 (1): 46– 67. doi : 10.1002/mgg3.178. PMC 4707031. PMID  26788537 . 
  81. ^ Zyss D, Ebrahimi H, Gergely F (ноябрь 2011 г.). «Казеинкиназа I дельта контролирует позиционирование центросомы во время активации Т-клеток». Журнал клеточной биологии . 195 (5): 781– 97. doi :10.1083/jcb.201106025. PMC 3257584. PMID  22123863 . 
  82. ^ Вольф С., Стётер М., Гиамас Г., Пише М., Хенне-Брунс Д., Бантинг Г., Книппшильд Ю. (ноябрь 2006 г.). «Казеинкиназа 1 дельта (CK1δ) взаимодействует с SNARE-ассоциированным белком оснапином». Письма ФЭБС . 580 (27): 6477– 84. doi : 10.1016/j.febslet.2006.10.068 . PMID  17101137. S2CID  83960913.
  83. ^ ab Wolff S, Xiao Z, Wittau M, Süssner N, Stöter M, Knippschild U (сентябрь 2005 г.). "Взаимодействие казеинкиназы 1 дельта (CK1δ) с легкой цепью LC2 белка 1A, ассоциированного с микротрубочками (MAP1A)". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1745 (2): 196–206 . doi : 10.1016/j.bbamcr.2005.05.004 . PMID  15961172.
  84. ^ Cheng YF, Tong M, Edge AS (сентябрь 2016 г.). «Дестабилизация Atoh1 E3 убиквитин лигазой Huwe1 и казеинкиназой 1 необходима для нормального развития сенсорных волосковых клеток». Журнал биологической химии . 291 (40): 21096– 21109. doi : 10.1074 /jbc.M116.722124 . PMC 5076519. PMID  27542412. 
  85. ^ Hämmerlein A, Weiske J, Huber O (март 2005 г.). «Второй шаг, опосредованный протеинкиназой CK1, отрицательно регулирует сигнализацию Wnt, нарушая комплекс фактора-1 энхансера лимфоцитов/бета-катенина». Cellular and Molecular Life Sciences . 62 (5): 606– 18. doi :10.1007/s00018-005-4507-7. PMC 11365894 . PMID  15747065. S2CID  29703683. 
  86. ^ ab Aryal RP, Kwak PB, Tamayo AG, Gebert M, Chiu PL, Walz T, Weitz CJ (сентябрь 2017 г.). «Макромолекулярные сборки циркадных часов млекопитающих». Molecular Cell . 67 (5): 770–782.e6. doi :10.1016/j.molcel.2017.07.017. PMC 5679067 . PMID  28886335. 
  87. ^ Virshup DM, Eide EJ, Forger DB, Gallego M, Harnish EV (2007). «Обратимое фосфорилирование белков регулирует циркадные ритмы». Симпозиумы Cold Spring Harbor по количественной биологии . 72 : 413–20 . doi : 10.1101/sqb.2007.72.048 . PMID  18419299.
  88. ^ De Lazzari F, Bisaglia M, Zordan MA, Sandrelli F (декабрь 2018 г.). «Нарушения циркадного ритма при болезни Паркинсона у людей и мух и обратно». International Journal of Molecular Sciences . 19 (12): 3911. doi : 10.3390/ijms19123911 . PMC 6321023. PMID  30563246 . 
  89. ^ Ferrell JM, Chiang JY (март 2015 г.). «Циркадные ритмы в метаболизме и заболеваниях печени». Acta Pharmaceutica Sinica B . 5 (2): 113– 22. doi :10.1016/j.apsb.2015.01.003. PMC 4629216 . PMID  26579436. 
  90. ^ Leng Y, Musiek ES, Hu K, Cappuccio FP, Yaffe K (март 2019). «Связь между циркадными ритмами и нейродегенеративными заболеваниями». The Lancet. Neurology . 18 (3): 307– 318. doi : 10.1016 /S1474-4422(18)30461-7. PMC 6426656. PMID  30784558. 
  91. ^ Stenvers DJ, Scheer FA, Schrauwen P, la Fleur SE, Kalsbeek A (февраль 2019 г.). «Циркадные часы и резистентность к инсулину». Обзоры природы. Эндокринология . 15 (2): 75–89 . doi : 10.1038/s41574-018-0122-1 . hdl : 20.500.11755/fdb8d77a-70e3-4ab7-a041-20b2303b418b . ПМИД  30531917.
  92. ^ Camacho F, Cilio M, Guo Y, Virshup DM, Patel K, Khorkova O, Styren S, Morse B, Yao Z, Keesler GA (февраль 2001 г.). "Фосфорилирование казеинкиназы Idelta человека в период 1 и 2 белков циркадных часов человека". FEBS Letters . 489 ( 2– 3): 159– 65. doi : 10.1016/S0014-5793(00)02434-0 . PMID  11165242. S2CID  27273892.
  93. ^ Narasimamurthy R, Hunt SR, Lu Y, Fustin JM, Okamura H, Partch CL, Forger DB, Kim JK, Virshup DM (июнь 2018 г.). «CK1δ/ε protein kinase primes the PER2 circadian phosphoswitch». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 115 (23): 5986– 5991. Bibcode : 2018PNAS..115.5986N. doi : 10.1073/pnas.1721076115 . PMC 6003379. PMID  29784789 . 
  94. ^ ab Xu Y, Padiath QS, Shapiro RE, Jones CR, Wu SC, Saigoh N, Saigoh K, Ptácek LJ, Fu YH (март 2005 г.). "Функциональные последствия мутации CKIdelta, вызывающей семейный синдром опережающей фазы сна". Nature . 434 (7033): 640– 4. Bibcode :2005Natur.434..640X. doi :10.1038/nature03453. PMID  15800623. S2CID  4416575.
  95. ^ Nakajima M, Koinuma S, Shigeyoshi Y (август 2015). «Снижение скорости трансляции стабилизирует циркадный ритм и уменьшает величину фазового сдвига». Biochemical and Biophysical Research Communications . 464 (1): 354– 9. doi :10.1016/j.bbrc.2015.06.158. PMID  26141234.
  96. ^ Isojima Y, Nakajima M, Ukai H, Fujishima H, Yamada RG, Masumoto KH, Kiuchi R, Ishida M, Ukai-Tadenuma M, Minami Y, Kito R, Nakao K, Kishimoto W, Yoo SH, Shimomura K, Takao T, Takano A, Kojima T, Nagai K, Sakaki Y, Takahashi JS, Ueda HR (сентябрь 2009 г.). «CKIepsilon/delta-зависимое фосфорилирование — это нечувствительный к температуре, определяющий период процесс в циркадных часах млекопитающих». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (37): 15744– 9. doi : 10.1073/pnas.0908733106 . PMC 2736905. PMID  19805222 . 
  97. ^ Lee H, Chen R, Lee Y, Yoo S, Lee C (декабрь 2009 г.). «Важнейшие роли CKIdelta и CKIepsilon в циркадных часах млекопитающих». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (50): 21359– 64. doi : 10.1073/pnas.0906651106 . PMC 2795500. PMID  19948962 . 
  98. ^ Lee JW, Hirota T, Peters EC, Garcia M, Gonzalez R, Cho CY, Wu X, Schultz PG, Kay SA (ноябрь 2011 г.). «Малая молекула модулирует циркадные ритмы посредством фосфорилирования белка периода». Angewandte Chemie . 50 (45): 10608– 11. doi :10.1002/anie.201103915. PMC 3755734 . PMID  21954091. 
  99. ^ Mieda M, Okamoto H, Sakurai T (сентябрь 2016 г.). «Манипуляция клеточным циркадным периодом нейронов аргинин-вазопрессина изменяет поведенческий циркадный период». Current Biology . 26 (18): 2535– 2542. Bibcode :2016CBio...26.2535M. doi : 10.1016/j.cub.2016.07.022 . hdl : 2297/46537 . PMID  27568590.
  100. ^ Higashimoto Y, Saito S, Tong XH, Hong A, Sakaguchi K, Appella E, Anderson CW (июль 2000 г.). «Человеческий p53 фосфорилируется по серинам 6 и 9 в ответ на агенты, вызывающие повреждение ДНК». Журнал биологической химии . 275 (30): 23199– 203. doi : 10.1074/jbc.M002674200 . PMID  10930428.
  101. ^ MacLaine NJ, Oster B, Bundgaard B, Fraser JA, Buckner C, Lazo PA, Meek DW, Höllsberg P, Hupp TR (октябрь 2008 г.). «Центральная роль CK1 в катализе фосфорилирования трансактивационного домена p53 на серине 20 после вирусной инфекции HHV-6B». Журнал биологической химии . 283 (42): 28563– 73. doi : 10.1074/jbc.M804433200 . PMC 2661408. PMID  18669630 . 
  102. ^ Brown KC (март 1991). «Улучшение производительности труда». Журнал AAOHN . 39 (3): 136–7 . doi : 10.1177/216507999103900306 . PMID  2001275.
  103. ^ Alsheich-Bartok O, Haupt S, Alkalay-Snir I, Saito S, Appella E, Haupt Y (июнь 2008 г.). «PML усиливает регуляцию p53 с помощью CK1 в ответ на повреждение ДНК». Oncogene . 27 (26): 3653– 61. doi : 10.1038/sj.onc.1211036 . PMID  18246126.
  104. ^ Dumaz N, Milne DM, Meek DW (декабрь 1999 г.). «Протеинкиназа CK1 — это p53-треонин 18 киназа, которая требует предварительного фосфорилирования серина 15». FEBS Letters . 463 (3): 312– 6. doi : 10.1016/S0014-5793(99)01647-6 . PMID  10606744. S2CID  27610985.
  105. ^ Blattner C, Hay T, Meek DW, Lane DP (сентябрь 2002 г.). «Гипофосфорилирование Mdm2 увеличивает стабильность p53». Molecular and Cellular Biology . 22 (17): 6170– 82. doi :10.1128/MCB.22.17.6170-6182.2002. PMC 134018 . PMID  12167711. 
  106. ^ Winter M, Milne D, Dias S, Kulikov R, Knippschild U, Blattner C, Meek D (декабрь 2004 г.). "Протеинкиназа CK1delta фосфорилирует ключевые сайты в кислотном домене мышиного белка клона 2 двойной минуты (MDM2), которые регулируют оборот p53". Биохимия . 43 (51): 16356– 64. doi :10.1021/bi0489255. PMID  15610030.
  107. ^ Инузука Х., Фукусима Х., Шайк С., Вэй В. (ноябрь 2010 г.). «Новое понимание молекулярных механизмов, управляющих убиквитинированием и разрушением Mdm2». Онкотаргет . 1 (7): 685–90 . doi : 10.18632/oncotarget.202. ПМЦ 3248122 . ПМИД  21317463. 
  108. ^ Инузука Х, Ценг А, Гао Д, Чжай Б, Чжан Q, Шайк С, Ван Л, Анг XL, Мок С, Инь Х, Стоммел ДжМ, Гиги С, Лахав Г, Асара Дж, Сяо ZX, Кэлин В.Г., Харпер JW, Вэй В (август 2010 г.). «Фосфорилирование казеинкиназой I способствует обмену онкопротеина Mdm2 через убиквитинлигазу SCF (бета-TRCP)». Раковая клетка . 18 (2): 147–59 . doi :10.1016/j.ccr.2010.06.015. ПМЦ 2923652 . ПМИД  20708156. 
  109. ^ Wang Z, Inuzuka H, ​​Zhong J, Fukushima H, Wan L, Liu P, Wei W (сентябрь 2012 г.). «Активация ATM, вызванная повреждением ДНК, способствует β-TRCP-опосредованному убиквитинированию и разрушению Mdm2». Oncotarget . 3 (9): 1026– 35. doi :10.18632/oncotarget.640. PMC 3660052 . PMID  22976441. 
  110. ^ Kalousi A, Mylonis I, Politou AS, Chachami G, Paraskeva E, Simos G (сентябрь 2010 г.). «Казеинкиназа 1 регулирует человеческий фактор, индуцируемый гипоксией HIF-1». Journal of Cell Science . 123 (Pt 17): 2976– 86. doi : 10.1242/jcs.068122 . PMID  20699359.
  111. ^ Kourti M, Ikonomou G, Giakoumakis NN, Rapsomaniki MA, Landegren U, Siniossoglou S, Lygerou Z, Simos G, Mylonis I (июнь 2015 г.). «CK1δ сдерживает индукцию липина-1, образование липидных капель и пролиферацию клеток при гипоксии за счет снижения образования комплекса HIF-1α/ARNT». Cellular Signalling . 27 (6): 1129– 40. doi :10.1016/j.cellsig.2015.02.017. PMC 4390155 . PMID  25744540. 
  112. ^ Grozav AG, Chikamori K, Kozuki T, Grabowski DR, Bukowski RM, Willard B, Kinter M, Andersen AH, Ganapathi R, Ganapathi MK (февраль 2009 г.). "Казеинкиназа I дельта/эпсилон фосфорилирует топоизомеразу IIальфа по серину-1106 и модулирует активность расщепления ДНК". Nucleic Acids Research . 37 (2): 382–92 . doi :10.1093/nar/gkn934. PMC 2632902. PMID  19043076 . 
  113. ^ Chen H, Ma H, Inuzuka H, ​​Diao J, Lan F, Shi YG, Wei W, Shi Y (март 2013 г.). «Повреждение ДНК регулирует стабильность UHRF1 через лигазу SCF(β-TrCP) E3». Молекулярная и клеточная биология . 33 (6): 1139– 48. doi :10.1128/MCB.01191-12. PMC 3592027. PMID  23297342 . 
  114. ^ ab Chan KY, Alonso-Nuñez M, Grallert A, Tanaka K, Connolly Y, Smith DL, Hagan IM (сентябрь 2017 г.). «Диалог между путями входа и выхода центросомального каркаса регулирует митотическую приверженность». The Journal of Cell Biology . 216 (9): 2795– 2812. doi :10.1083/jcb.201702172. PMC 5584178 . PMID  28774892. 
  115. ^ ab Greer YE, Gao B, Yang Y, Nussenzweig A, Rubin JS (2017). «Отсутствие казеинкиназы 1 дельта способствует геномной нестабильности — накоплению повреждений ДНК и снижению регуляции контрольной точки киназы 1». PLOS ONE . ​​12 (1): e0170903. Bibcode :2017PLoSO..1270903G. doi : 10.1371/journal.pone.0170903 . PMC 5268481 . PMID  28125685. 
  116. ^ Джонсон AE, Чен JS, Гулд KL (октябрь 2013 г.). «CK1 необходим для митотической контрольной точки, которая задерживает цитокинез». Current Biology . 23 (19): 1920– 6. Bibcode :2013CBio...23.1920J. doi :10.1016/j.cub.2013.07.077. PMC 4078987 . PMID  24055157. 
  117. ^ ab Penas C, Govek EE, Fang Y, Ramachandran V, Daniel M, Wang W, Maloof ME, Rahaim RJ, Bibian M, Kawauchi D, Finkelstein D, Han JL, Long J, Li B, Robbins DJ, Malumbres M, Roussel MF, Roush WR, Hatten ME, Ayad NG (апрель 2015 г.). «Казеинкиназа 1δ является субстратом APC/C(Cdh1), который регулирует нейрогенез мозжечковых гранулярных клеток». Cell Reports . 11 (2): 249– 60. doi :10.1016/j.celrep.2015.03.016. PMC 4401652. PMID  25843713 . 
  118. ^ ab Penas C, Ramachandran V, Simanski S, Lee C, Madoux F, Rahaim RJ, Chauhan R, Barnaby O, Schurer S, Hodder P, Steen J, Roush WR, Ayad NG (июль 2014 г.). "Казеинкиназа 1δ-зависимая деградация белка Wee1". Журнал биологической химии . 289 (27): 18893– 903. doi : 10.1074 /jbc.M114.547661 . PMC 4081930. PMID  24817118. 
  119. ^ ab Phadnis N, Cipak L, Polakova S, Hyppa RW, Cipakova I, Anrather D, Karvaiova L, Mechtler K, Smith GR, Gregan J (май 2015 г.). "Казеинкиназа 1 и фосфорилирование субъединицы когезина Rec11 (SA3) способствуют мейотической рекомбинации посредством формирования линейного элемента". PLOS Genetics . 11 (5): e1005225. doi : 10.1371/journal.pgen.1005225 . PMC 4439085 . PMID  25993311. 
  120. ^ ab Sakuno T, Watanabe Y (январь 2015 г.). «Фосфорилирование когезина Rec11/SA3 казеинкиназой 1 способствует гомологичной рекомбинации путем сборки мейотической оси хромосомы». Developmental Cell . 32 (2): 220– 30. doi : 10.1016/j.devcel.2014.11.033 . PMID  25579976.
  121. ^ Behrend L, Milne DM, Stöter M, Deppert W, Campbell LE, Meek DW, Knippschild U (ноябрь 2000 г.). "IC261, специфический ингибитор протеинкиназ казеинкиназы 1-дельта и -эпсилон, запускает митотическую контрольную точку и вызывает p53-зависимые постмитотические эффекты". Oncogene . 19 (47): 5303– 13. doi : 10.1038/sj.onc.1203939 . PMID  11103931.
  122. ^ Cheong JK, Nguyen TH, Wang H, Tan P, Voorhoeve PM, Lee SH, Virshup DM (июнь 2011 г.). «IC261 вызывает остановку клеточного цикла и апоптоз раковых клеток человека посредством CK1δ/ɛ и Wnt/β-catenin-независимого ингибирования формирования митотического веретена». Oncogene . 30 (22): 2558– 69. doi :10.1038/onc.2010.627. PMC 3109269 . PMID  21258417. 
  123. ^ Benham-Pyle BW, Sim JY, Hart KC, Pruitt BL, Nelson WJ (октябрь 2016 г.). «Повышение уровня активности β-катенина/Wnt3A стимулирует прогрессию клеточного цикла, вызванную механической деформацией, через митоз». eLife . 5 . doi : 10.7554/eLife.19799 . PMC 5104517 . PMID  27782880. 
  124. ^ Zhang B, Butler AM, Shi Q, Xing S, Herman PK (сентябрь 2018 г.). «Локализация P-тела протеинкиназы Hrr25/казеинкиназы 1 необходима для завершения мейоза». Молекулярная и клеточная биология . 38 (17). doi :10.1128/MCB.00678-17. PMC 6094056. PMID  29915153 . 
  125. ^ Zhang B, Shi Q, Varia SN, Xing S, Klett BM, Cook LA, Herman PK (июль 2016 г.). «Зависящая от активности регуляция стабильности протеинкиназы путем локализации в P-телах». Genetics . 203 (3): 1191– 202. doi :10.1534/genetics.116.187419. PMC 4937477 . PMID  27182950. 
  126. ^ Аргуэлло-Миранда О, Загорий I, Менголи В, Рохас Дж, Йонак К, Оз Т, Граф П, Захария В (январь 2017 г.). «Казеин-киназа 1 координирует расщепление когезина, гаметогенез и выход из фазы М в мейозе II». Развивающая клетка . 40 (1): 37–52 . doi : 10.1016/j.devcel.2016.11.021 . ПМИД  28017619.
  127. ^ Ishiguro T, Tanaka K, Sakuno T, Watanabe Y (май 2010 г.). «Shugoshin-PP2A противодействует расщеплению Rec8, зависящему от казеинкиназы-1, сепаразой». Nature Cell Biology . 12 (5): 500– 6. doi :10.1038/ncb2052. PMID  20383139. S2CID  9720078.
  128. ^ Катис В.Л., Липп Дж.Дж., Имре Р., Богданова А., Оказ Э., Хаберманн Б., Мехтлер К., Нэсмит К., Захария В. (март 2010 г.). «Фосфорилирование Rec8 казеинкиназой 1 и киназой Cdc7-Dbf4 регулирует расщепление когезина сепаразой во время мейоза». Развивающая клетка . 18 (3): 397–409 . doi :10.1016/j.devcel.2010.01.014. ПМЦ 2994640 . ПМИД  20230747. 
  129. ^ Rumpf C, Cipak L, Dudas A, Benko Z, Pozgajova M, Riedel CG, Ammerer G, Mechtler K, Gregan J (июль 2010 г.). «Казеинкиназа 1 необходима для эффективного удаления Rec8 во время мейоза I». Cell Cycle . 9 (13): 2657– 62. doi :10.4161/cc.9.13.12146. PMC 3083834 . PMID  20581463. 
  130. ^ ab Стётер М., Бамбергер А.М., Аслан Б., Курт М., Шпайдель Д., Лёнинг Т., Франк Х.Г., Кауфманн П., Лелер Дж., Хенне-Брунс Д., Депперт В., Книпшильд Ю. (декабрь 2005 г.). «Ингибирование казеинкиназы I дельта изменяет формирование митотического веретена и вызывает апоптоз в клетках трофобласта». Онкоген . 24 (54): 7964–75 . doi : 10.1038/sj.onc.1208941 . ПМИД  16027726.
  131. ^ Brouhard GJ, Rice LM (июль 2018 г.). «Динамика микротрубочек: взаимодействие биохимии и механики». Nature Reviews Molecular Cell Biology . 19 (7): 451– 463. doi :10.1038/s41580-018-0009-y. PMC 6019280. PMID 29674711  . 
  132. ^ Hanger DP, Byers HL, Wray S, Leung KY, Saxton MJ, Seereeram A, Reynolds CH, Ward MA, Anderton BH (август 2007 г.). «Новые сайты фосфорилирования в тау-белке из мозга больных болезнью Альцгеймера подтверждают роль казеинкиназы 1 в патогенезе заболевания». Журнал биологической химии . 282 (32): 23645– 54. doi : 10.1074/jbc.M703269200 . PMID  17562708.
  133. ^ Леон-Эспиноса Г, Гарсиа Э, Гарсиа-Эскудеро В, Эрнандес Ф, Дефелипе Х, Авила Дж (июль 2013 г.). «Изменения фосфорилирования тау у спящих грызунов». Журнал нейробиологических исследований . 91 (7): 954–62 . doi : 10.1002/jnr.23220. hdl : 10261/95658 . PMID  23606524. S2CID  20563508.
  134. ^ ab Li G, Yin H, Kuret J (апрель 2004 г.). «Казеинкиназа 1 дельта фосфорилирует тау и нарушает его связывание с микротрубочками». Журнал биологической химии . 279 (16): 15938– 45. doi : 10.1074/jbc.M314116200 . PMID  14761950.
  135. ^ ab Amit S, Hatzubai A, Birman Y, Andersen JS, Ben-Shushan E, Mann M, Ben-Neriah Y, Alkalay I (май 2002 г.). "Аксино-опосредованное CKI фосфорилирование бета-катенина в Ser 45: молекулярный переключатель для пути Wnt". Genes & Development . 16 (9): 1066–76 . doi :10.1101/gad.230302. PMC 186245 . PMID  12000790. 
  136. ^ Gao ZH, Seeling JM, Hill V, Yochum A, Virshup DM (февраль 2002 г.). «Казеинкиназа I фосфорилирует и дестабилизирует комплекс деградации бета-катенина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (3): 1182– 7. Bibcode : 2002PNAS...99.1182G. doi : 10.1073/pnas.032468199 . PMC 122164. PMID  11818547 . 
  137. ^ Ha NC, Tonozuka T, Stamos JL, Choi HJ, Weis WI (август 2004 г.). «Механизм фосфорилирования-зависимого связывания APC с бета-катенином и его роль в деградации бета-катенина». Molecular Cell . 15 (4): 511– 21. doi : 10.1016/j.molcel.2004.08.010 . PMID  15327768.
  138. ^ Xing Y, Clements WK, Kimelman D, Xu W (ноябрь 2003 г.). «Кристаллическая структура комплекса бета-катенин/аксин предполагает механизм комплекса разрушения бета-катенина». Genes & Development . 17 (22): 2753– 64. doi :10.1101/gad.1142603. PMC 280624 . PMID  14600025. 
  139. ^ Jiang K, Liu Y, Fan J, Epperly G, Gao T, Jiang J, Jia J (ноябрь 2014 г.). "Атипичная PKC, регулируемая Hedgehog, способствует фосфорилированию и активации Smoothened и Cubitus interruptus у Drosophila". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (45): E4842-50. Bibcode : 2014PNAS..111E4842J. doi : 10.1073/pnas.1417147111 . PMC 4234617. PMID  25349414 . 
  140. ^ Shi Q, Li S, Li S, Jiang A, Chen Y, Jiang J (декабрь 2014 г.). «Hedgehog-индуцированное фосфорилирование CK1 поддерживает активность активатора Ci/Gli». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (52): E5651-60. Bibcode : 2014PNAS..111E5651S. doi : 10.1073/pnas.1416652111 . PMC 4284548. PMID  25512501 . 
  141. ^ Smelkinson MG, Zhou Q, Kalderon D (октябрь 2007 г.). «Регуляция связывания Ci-SCFSlimb, протеолиза Ci и активности пути hedgehog с помощью фосфорилирования Ci». Developmental Cell . 13 (4): 481– 95. doi :10.1016/j.devcel.2007.09.006. PMC 2063588 . PMID  17925225. 
  142. ^ Price MA, Kalderon D (март 2002). «Протеолиз сигнального эффектора Hedgehog Cubitus interruptus требует фосфорилирования гликогенсинтазой киназой 3 и казеинкиназой 1». Cell . 108 (6): 823– 35. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00664-5 . PMID  11955435. S2CID  7257576.
  143. ^ Zhao B, Li L, Tumaneng K, Wang CY, Guan KL (январь 2010 г.). «Координированное фосфорилирование Lats и CK1 регулирует стабильность YAP через SCF(beta-TRCP)». Genes & Development . 24 (1): 72– 85. doi :10.1101/gad.1843810. PMC 2802193 . PMID  20048001. 
  144. ^ Аззолин Л., Пансьера Т., Солиго С., Энцо Э., Биччато С., Дюпон С., Бресолин С., Фрассон С., Бассо Г., Гуццардо В., Фассина А., Корденонси М., Пикколо С. (июль 2014 г.). «Включение YAP/TAZ в комплекс разрушения β-катенина управляет ответом Wnt». Клетка . 158 (1): 157–70 . doi : 10.1016/j.cell.2014.06.013 . ПМИД  24976009.
  145. ^ Аззолин Л., Занконато Ф., Бресолин С., Форкато М., Бассо Г., Биччато С., Корденонси М., Пикколо С. (декабрь 2012 г.). «Роль TAZ как посредника передачи сигналов Wnt». Клетка . 151 (7): 1443– 56. doi : 10.1016/j.cell.2012.11.027 . ПМИД  23245942.
  146. ^ ab Heallen T, Zhang M, Wang J, Bonilla-Claudio M, Klysik E, Johnson RL, Martin JF (апрель 2011 г.). «Путь бегемота ингибирует сигнализацию Wnt, сдерживая пролиферацию кардиомиоцитов и размер сердца». Science . 332 (6028): 458– 61. Bibcode :2011Sci...332..458H. doi :10.1126/science.1199010. PMC 3133743 . PMID  21512031. 
  147. ^ abc Imajo M, Miyatake K, Iimura A, Miyamoto A, Nishida E (март 2012 г.). «Молекулярный механизм, связывающий сигнализацию Hippo с ингибированием сигнализации Wnt/β-catenin». The EMBO Journal . 31 (5): 1109– 22. doi :10.1038/emboj.2011.487. PMC 3297994 . PMID  22234184. 
  148. ^ Konsavage WM, Yochum GS (февраль 2013 г.). «Пересечение сигнальных путей Hippo/YAP и Wnt/β-catenin». Acta Biochimica et Biophysica Sinica . 45 (2): 71– 9. doi : 10.1093/abbs/gms084 . PMID  23027379.
  149. ^ Park HW, Kim YC, Yu B, Moroishi T, Mo JS, Plouffe SW, Meng Z, Lin KC, Yu FX, Alexander CM, Wang CY, Guan KL (август 2015 г.). «Альтернативная передача сигналов Wnt активирует YAP/TAZ». Cell . 162 (4): 780– 94. doi :10.1016/j.cell.2015.07.013. PMC 4538707 . PMID  26276632. 
  150. ^ Rosenbluh J, Nijhawan D, Cox AG, Li X, Neal JT, Schafer EJ, Zack TI, Wang X, Tsherniak A, Schinzel AC, Shao DD, Schumacher SE, Weir BA, Vazquez F, Cowley GS, Root DE, Mesirov JP, Beroukhim R, Kuo CJ, Goessling W, Hahn WC (декабрь 2012 г.). "β-Catenin-driven cancers require a YAP1 transcriptional complex for survival and tumorigenesis". Cell . 151 (7): 1457– 73. doi :10.1016/j.cell.2012.11.026. PMC 3530160 . PMID  23245941. 
  151. ^ ab Varelas X, Miller BW, Sopko R, Song S, Gregorieff A, Fellouse FA, Sakuma R, Pawson T, Hunziker W, McNeill H, Wrana JL, Attisano L (апрель 2010 г.). «Путь Hippo регулирует сигнализацию Wnt/beta-catenin». Developmental Cell . 18 (4): 579– 91. doi : 10.1016/j.devcel.2010.03.007 . PMID  20412773.
  152. ^ Wang X, Huai G, Wang H, Liu Y, Qi P, Shi W, Peng J, Yang H, Deng S, Wang Y (март 2018 г.). «Взаимная регуляция сигнальных путей Hippo/Wnt/LPA/TGF‑β и их роль при глаукоме (обзор)». Международный журнал молекулярной медицины . 41 (3): 1201– 1212. doi :10.3892/ijmm.2017.3352. PMC 5819904. PMID  29286147. 
  153. ^ Ferraiuolo M, Verduci L, Blandino G, Strano S (май 2017 г.). «Мутантный белок p53 и трансдьюсеры Hippo YAP и TAZ: критический онкогенный узел в раковых заболеваниях человека». Международный журнал молекулярных наук . 18 (5): 961. doi : 10.3390/ijms18050961 . PMC 5454874. PMID  28467351 . 
  154. ^ Furth N, Aylon Y, Oren M (январь 2018 г.). "p53 shades of Hippo". Смерть клеток и дифференциация . 25 (1): 81– 92. doi :10.1038/cdd.2017.163. PMC 5729527. PMID  28984872 . 
  155. ^ Brockschmidt C, Hirner H, Huber N, Eismann T, Hillenbrand A, Giamas G, Radunsky B, Ammerpohl O, Bohm B, Henne-Bruns D, Kalthoff H, Leithäuser F, Trauzold A, Knippschild U (июнь 2008 г.). «Антиапоптотические и стимулирующие рост функции CK1 delta и epsilon в протоковой аденокарциноме поджелудочной железы подавляются IC261 in vitro и in vivo». Gut . 57 (6): 799– 806. doi :10.1136/gut.2007.123695. PMID  18203806. S2CID  5505400.
  156. ^ Марицен Т., Лелер Дж., Депперт В., Книппшильд Ю. (июль 2003 г.). «Казеинкиназа I дельта (CKIdelta) участвует в физиологии лимфоцитов». Европейский журнал клеточной биологии . 82 (7): 369–78 . doi : 10.1078/0171-9335-00323. ПМИД  12924632.
  157. ^ ab Schittek B, Sinnberg T (октябрь 2014 г.). "Биологические функции изоформ казеинкиназы 1 и предполагаемые роли в опухолеобразовании". Molecular Cancer . 13 : 231. doi : 10.1186/1476-4598-13-231 . PMC 4201705 . PMID  25306547. 
  158. ^ Winkler BS, Oltmer F, Richter J, Bischof J, Xu P, Burster T, Leithäuser F, Knippschild U (2015). "CK1δ в лимфоме: анализ экспрессии генов и мутаций и проверка активности киназы CK1δ для терапевтического применения". Frontiers in Cell and Developmental Biology . 3 : 9. doi : 10.3389/fcell.2015.00009 . PMC 4335261. PMID  25750912. 
  159. ^ Рихтер Дж., Улла К., Сюй П., Альшер В., Блатц А., Пайфер С., Халекотте Дж., Лебан Дж., Витт Д., Хольцманн К., Бакулев В., Пинна Л.А., Хенне-Брунс Д., Хилленбранд А., Корнманн М., Лейтхойзер Ф. , Бишоф Дж., Книппшильд У (июнь 2015 г.). «Влияние измененной экспрессии и уровней активности CK1δ и ɛ на рост опухоли и выживаемость пациентов с колоректальным раком». Международный журнал рака . 136 (12): 2799–810 . doi :10.1002/ijc.29346. hdl : 10995/73239 . PMID  25404202. S2CID  5319190.
  160. ^ Tsai IC, Woolf M, Neklason DW, Branford WW, Yost HJ, Burt RW, Virshup DM (март 2007 г.). «Связанная с заболеванием мутация казеинкиназы I дельта может способствовать формированию аденоматозных полипов через независимый от Wnt/бета-катенина механизм». International Journal of Cancer . 120 (5): 1005– 12. doi :10.1002/ijc.22368. PMID  17131344. S2CID  84211197.
  161. ^ Эбисава Т (февраль 2007 г.). «Циркадные ритмы в ЦНС и расстройства периферических часов: расстройства сна у человека и гены часов». Журнал фармакологических наук . 103 (2): 150– 4. doi : 10.1254/jphs.FMJ06003X5 . PMID  17299246.
  162. ^ Yasojima K, Kuret J, DeMaggio AJ, McGeer E, McGeer PL (май 2000 г.). «Казеинкиназа 1 дельта мРНК повышается в мозге при болезни Альцгеймера». Brain Research . 865 (1): 116– 20. doi :10.1016/S0006-8993(00)02200-9. PMID  10814741. S2CID  10290619.
  163. ^ Schwab C, DeMaggio AJ, Ghoshal N, Binder LI, Kuret J, McGeer PL (1999). «Казеинкиназа 1 дельта связана с патологическим накоплением тау при нескольких нейродегенеративных заболеваниях». Neurobiology of Aging . 21 (4): 503– 10. doi :10.1016/S0197-4580(00)00110-X. PMID  10924763. S2CID  21514992.
  164. ^ Thal DR, Del Tredici K, Ludolph AC, Hoozemans JJ, Rozemuller AJ, Braak H, Knippschild U (ноябрь 2011 г.). «Стадии грануляционно-вакуолярной дегенерации: их связь с болезнью Альцгеймера и реакцией на хронический стресс». Acta Neuropathologica . 122 (5): 577– 89. doi : 10.1007/s00401-011-0871-6. hdl : 1871/34648 . PMID  21935637. S2CID  11907559.
  165. ^ Kametani F, Nonaka T, Suzuki T, Arai T, Dohmae N, Akiyama H, Hasegawa M (май 2009). «Идентификация участков фосфорилирования казеинкиназы-1 на TDP-43». Biochemical and Biophysical Research Communications . 382 (2): 405– 9. doi :10.1016/j.bbrc.2009.03.038. PMID  19285963.
  166. ^ Алькесар С, Саладо И.Г., де ла Энкарнасьон А, Перес Д.И., Морено Ф, Хиль С., де Мунаин А.Л., Мартинес А., Мартин-Рекеро А. (апрель 2016 г.). «Нацеливание на фосфорилирование TDP-43 с помощью ингибиторов казеин-киназы-1δ: новая стратегия лечения лобно-височной деменции». Молекулярная нейродегенерация . 11 (1): 36. дои : 10.1186/s13024-016-0102-7 . ПМЦ 4852436 . ПМИД  27138926. 
  167. ^ Kosten J, Binolfi A, Stuiver M, Verzini S, Theillet FX, Bekei B, van Rossum M, Selenko P (декабрь 2014 г.). «Эффективная модификация альфа-синуклеинового серина 129 протеинкиназой CK1 требует фосфорилирования тирозина 125 в качестве праймирующего события». ACS Chemical Neuroscience . 5 (12): 1203– 8. doi :10.1021/cn5002254. PMID  25320964.
  168. ^ Shanware NP, Hutchinson JA, Kim SH, Zhan L, Bowler MJ, Tibbetts RS (апрель 2011 г.). «Фосфорилирование остатков, ассоциированных с синдромом семейной фазы сна, зависимое от казеинкиназы 1, контролирует стабильность PERIOD 2». Журнал биологической химии . 286 (14): 12766–74 . doi : 10.1074/jbc.M111.224014 . PMC 3069476. PMID  21324900 . 
  169. ^ Cunningham PS, Ahern SA, Smith LC, da Silva Santos CS, Wager TT, Bechtold DA (июль 2016 г.). «Воздействие на циркадные часы с помощью CK1δ/ε для улучшения гомеостаза глюкозы при ожирении». Scientific Reports . 6 : 29983. Bibcode :2016NatSR...629983C. doi :10.1038/srep29983. PMC 4954991 . PMID  27439882. 
  170. ^ Li S, Chen XW, Yu L, Saltiel AR, Lin JD (декабрь 2011 г.). «Циркадная регуляция метаболизма посредством перекрестных помех между казеинкиназой 1δ и транскрипционным коактиватором PGC-1α». Молекулярная эндокринология . 25 (12): 2084–93 . doi :10.1210/me.2011-1227. PMC 3231836. PMID  22052997 . 
  171. ^ Xu P, Fischer-Posovszky P, Bischof J, Radermacher P, Wabitsch M, Henne-Bruns D, Wolf AM, Hillenbrand A, Knippschild U (май 2015 г.). «Уровни экспрессии генов изоформ казеинкиназы 1 (CK1) коррелируют с уровнями адипонектина в жировой ткани пациентов с патологическим ожирением, а сайт-специфическое фосфорилирование, опосредованное CK1, влияет на мультимеризацию адипонектина». Молекулярная и клеточная эндокринология . 406 : 87– 101. doi :10.1016/j.mce.2015.02.010. PMID  25724478. S2CID  23963657.
  172. ^ Dorin-Semblat D, Demarta-Gatsi C, Hamelin R, Armand F, Carvalho TG, Moniatte M, Doerig C (2015). "Эритроциты, инфицированные малярийным паразитом, секретируют PfCK1, плазмодийный гомолог плейотропной протеинкиназы казеинкиназы 1". PLOS ONE . 10 (12): e0139591. Bibcode : 2015PLoSO..1039591D. doi : 10.1371/journal.pone.0139591 . PMC 4668060. PMID  26629826 . 
  173. ^ Jiang S, Zhang M, Sun J, Yang X (май 2018 г.). «Казеинкиназа 1α: биологические механизмы и тераностический потенциал». Cell Communication and Signaling . 16 (1): 23. doi : 10.1186/s12964-018-0236-z . PMC 5968562. PMID  29793495 . 
  174. ^ Sacerdoti-Sierra N, Jaffe CL (декабрь 1997 г.). «Выделение эктопротеинкиназ простейшим паразитом Leishmania major». Журнал биологической химии . 272 ​​(49): 30760– 5. doi : 10.1074/jbc.272.49.30760 . PMID  9388215.
  175. ^ Silverman JM, Clos J, de'Oliveira CC, Shirvani O, Fang Y, Wang C, Foster LJ, Reiner NE (март 2010 г.). «Путь секреции на основе экзосом отвечает за экспорт белка из Leishmania и связь с макрофагами». Journal of Cell Science . 123 (Pt 6): 842–52 . doi : 10.1242/jcs.056465 . PMID  20159964.
  176. ^ ab Silverman JM, Clos J, Horakova E, Wang AY, Wiesgigl M, Kelly I, Lynn MA, McMaster WR, Foster LJ, Levings MK, Reiner NE (ноябрь 2010 г.). «Экзосомы лейшмании модулируют врожденные и адаптивные иммунные ответы посредством воздействия на моноциты и дендритные клетки». Журнал иммунологии . 185 (9): 5011– 22. doi : 10.4049/jimmunol.1000541 . PMID  20881185.
  177. ^ Liu J, Carvalho LP, Bhattacharya S, Carbone CJ, Kumar KG, Leu NA, Yau PM, Donald RG, Weiss MJ, Baker DP, McLaughlin KJ, Scott P, Fuchs SY (декабрь 2009 г.). «Казеинкиназа 1альфа млекопитающих и ее ортолог лейшманиоза регулируют стабильность сигнализации IFNAR1 и интерферона I типа». Молекулярная и клеточная биология . 29 (24): 6401– 12. doi :10.1128/MCB.00478-09. PMC 2786868. PMID  19805514 . 
  178. ^ ab Rachidi N, Taly JF, Durieu E, Leclercq O, Aulner N, Prina E, Pescher P, Notredame C, Meijer L, Späth GF (2014). «Фармакологическая оценка определяет казеинкиназу 1 Leishmania donovani как мишень для препарата и выявляет важные функции в жизнеспособности паразита и внутриклеточной инфекции». Antimicrobial Agents and Chemotherapy . 58 (3): 1501– 15. doi :10.1128/AAC.02022-13. PMC 3957854 . PMID  24366737. 
  179. ^ Barik S, Taylor RE, Chakrabarti D (октябрь 1997 г.). «Идентификация, клонирование и мутационный анализ кДНК казеинкиназы 1 малярийного паразита Plasmodium falciparum. Стадиально-специфическая экспрессия гена». Журнал биологической химии . 272 ​​(42): 26132– 8. doi : 10.1074/jbc.272.42.26132 . PMID  9334178.
  180. ^ Соляков Л., Хальберт Дж., Алам М.М., Самблат Дж.П., Дорин-Семблат Д., Райнингер Л., Боттрилл А.Р., Мистри С., Абди А., Феннелл С., Холланд З., Демарта С., Буза Ю., Сикард А., Нивес М.П., ​​Эшенлауэр С. , Лама Т., Томас Д.С., Шарма П., Агарвал С., Керн С., Прадел Дж., Грасиотти М., Тобин А.Б., Дериг С. (ноябрь 2011 г.). «Глобальный киномический и фосфопротеомный анализ малярийного паразита человека Plasmodium falciparum». Природные коммуникации . 2 : 565. Бибкод : 2011NatCo...2..565S. дои : 10.1038/ncomms1558 . ПМИД  22127061.
  181. ^ Martel D, Beneke T, Gluenz E, Späth GF, Rachidi N (2017). "Leishmania donovani Using the CRISPR Cas9 Toolkit". BioMed Research International . 2017 : 4635605. doi : 10.1155/2017/4635605 . PMC 5733176. PMID  29333442 . 
  182. ^ Hombach-Barrigah A, Bartsch K, Smirlis D, Rosenqvist H, MacDonald A, Dingli F, Loew D, Späth GF, Rachidi N, Wiese M, Clos J (март 2019 г.). "Белок теплового шока Leishmania donovani 90 кДа — влияние фосфосайтов на приспособленность паразита, инфекционность и сродство к казеинкиназе". Scientific Reports . 9 (1): 5074. Bibcode :2019NatSR...9.5074H. doi :10.1038/s41598-019-41640-0. PMC 6434042 . PMID  30911045. 
  183. ^ Allocco JJ, Donald R, Zhong T, Lee A, Tang YS, Hendrickson RC, Liberator P, Nare B (октябрь 2006 г.). «Ингибиторы казеинкиназы 1 блокируют рост промастигот Leishmania major in vitro». Международный журнал паразитологии . 36 (12): 1249–59 . doi :10.1016/j.ijpara.2006.06.013. PMID  16890941.
  184. ^ Дюрье Э., Прина Э., Леклерк О., Умата Н., Габорио-Колар Н., Вугоджианнопулу К., Олнер Н., Дефонтен А., Но Дж. Х., Рушо С., Скалцунис А. Л., Галонс Х., Шпет Г. Ф., Мейер Л., Рачиди Н. (май 2016 г.). «От скрининга лекарств к целевой деконволюции: конвейер разработки лекарственных средств на основе мишеней с использованием изоформы 2 казеинкиназы лейшмании 1 для идентификации соединений с противолейшманиозной активностью». Антимикробные агенты и химиотерапия . 60 (5): 2822– 33. doi : 10.1128/AAC.00021-16. PMC 4862455. PMID  26902771 . 
  185. ^ Marhadour S, Marchand P, Pagniez F, Bazin MA, Picot C, Lozach O, Ruchaud S, Antoine M, Meijer L, Rachidi N, Le Pape P (декабрь 2012 г.). «Синтез и биологическая оценка 2,3-диарилимидазо[1,2-a]пиридинов как противолейшманиозных агентов». European Journal of Medicinal Chemistry . 58 : 543–56 . doi :10.1016/j.ejmech.2012.10.048. PMID  23164660.
  186. ^ Badura L, Swanson T, Adamowicz W, Adams J, Cianfrogna J, Fisher K, Holland J, Kleiman R, Nelson F, Reynolds L, St Germain K, Schaeffer E, Tate B, Sprouse J (август 2007 г.). «Ингибитор казеинкиназы I эпсилон вызывает фазовые задержки в циркадных ритмах в условиях свободного и заданного ритма». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 322 (2): 730– 8. doi : 10.1124/jpet.107.122846. PMID  17502429. S2CID  85875627.
  187. ^ Kennaway DJ, Varcoe TJ, Voultsios A, Salkeld MD, Rattanatray L, Boden MJ (январь 2015 г.). «Острое ингибирование казеинкиназы 1δ/ε быстро задерживает ритмы периферических часовых генов». Молекулярная и клеточная биохимия . 398 ( 1– 2): 195– 206. doi : 10.1007/s11010-014-2219-8. hdl : 2440/90207 . PMID  25245819. S2CID  8227480.
  188. ^ Meng QJ, Maywood ES, Bechtold DA, Lu WQ, Li J, Gibbs JE, Dupré SM, Chesham JE, Rajamohan F, Knafels J, Sneed B, Zawadzke LE, Ohren JF, Walton KM, Wager TT, Hastings MH, Loudon AS (август 2010 г.). «Управление нарушенным циркадным поведением посредством ингибирования ферментов казеинкиназы 1 (CK1)». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (34): 15240– 5. Bibcode : 2010PNAS..10715240M. doi : 10.1073/pnas.1005101107 . PMC 2930590 . PMID  20696890. 
  189. ^ Smadja Storz S, Tovin A, Mracek P, Alon S, Foulkes NS, Gothilf Y (2013). "Активность казеинкиназы 1δ: ключевой элемент в системе циркадного времени данио-рерио". PLOS ONE . ​​8 (1): e54189. Bibcode :2013PLoSO...854189S. doi : 10.1371/journal.pone.0054189 . PMC 3549995 . PMID  23349822. 
  190. ^ Sprouse J, Reynolds L, Swanson TA, Engwall M (июль 2009 г.). «Ингибирование казеинкиназы I эпсилон/дельта вызывает сдвиги фаз в циркадных ритмах обезьян Cynomolgus». Психофармакология . 204 (4): 735– 42. doi :10.1007/s00213-009-1503-x. PMID  19277609. S2CID  9593183.
  191. ^ Walton KM, Fisher K, Rubitski D, Marconi M, Meng QJ, Sládek M, Adams J, Bass M, Chandrasekaran R, Butler T, Griffor M, Rajamohan F, Serpa M, Chen Y, Claffey M, Hastings M, Loudon A, Maywood E, Ohren J, Doran A, Wager TT (август 2009 г.). «Селективное ингибирование эпсилон казеинкиназы 1 минимально изменяет период циркадных часов». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 330 (2): 430– 9. doi :10.1124/jpet.109.151415. PMID  19458106. S2CID  26565986.
  192. ^ Ли Д., Эррера С., Бубула Н., Никитина Е., Палмер А.А., Хэнк Д.А., Лоуэт Дж.А., Везина П. (июль 2011 г.). «Казеинкиназа 1 обеспечивает передвижение, вызванное амфетамином, в прилежащем ядре, регулируя фосфорилирование рецептора AMPA». Журнал нейрохимии . 118 (2): 237–47 . doi :10.1111/j.1471-4159.2011.07308.x. ПМК 3129449 . ПМИД  21564097. 
  193. ^ Bryant CD, Parker CC, Zhou L, Olker C, Chandrasekaran RY, Wager TT, Bolivar VJ, Loudon AS, Vitaterna MH, Turek FW, Palmer AA (март 2012 г.). «Csnk1e — генетический регулятор чувствительности к психостимуляторам и опиоидам». Neuropsychopharmacology . 37 (4): 1026– 35. doi :10.1038/npp.2011.287. PMC 3280656 . PMID  22089318. 
  194. ^ Кинан CR, Лангенбах С.Ю., Джатива Ф, Харрис Т, Ли М, Чен Q, Ся Ю, Гао Б, Шулига МДж, Джаффар Дж, Проданович Д, Ту Ю, Берхан А, Ли П.В., Вестолл Г.П., Стюарт А.Г. (2018) ). «Ингибитор казеин-киназы 1δ/ε, PF670462 ослабляет фиброгенное действие трансформирующего фактора роста-β при легочном фиброзе». Границы в фармакологии . 9 : 738. дои : 10.3389/fphar.2018.00738 . ПМК 6048361 . ПМИД  30042678. 
  195. ^ Хирамото К, Ямате Й, Касахара Э, Сато ЭФ (2018). «Ингибитор казеинкиназы 1ε/δ (PF670462) предотвращает ухудшение язвенного колита, вызванного декстраном сульфатом натрия, вызванного УФ-В-облучением глаз». Международный журнал биологических наук . 14 (9): 992–999 . doi :10.7150/ijbs.24558. PMC 6036737. PMID  29989105 . 
  196. ^ Salado IG, Redondo M, Bello ML, Perez C, Liachko NF, Kraemer BC, Miguel L, Lecourtois M, Gil C, Martinez A, Perez DI (март 2014 г.). «Ингибиторы протеинкиназы CK-1 как новые потенциальные лекарства для лечения бокового амиотрофического склероза». Journal of Medicinal Chemistry . 57 (6): 2755– 72. doi :10.1021/jm500065f. PMC 3969104 . PMID  24592867. 
  197. ^ Бишоф Дж., Лебан Дж., Зая М., Гроти А., Радунски Б., Озерсен О., Штробль С., Витт Д., Книппшильд Ю. (октябрь 2012 г.). «Производные 2-бензамидо-N-(1H-бензо[d]имидазол-2-ил)тиазол-4-карбоксамида как мощные ингибиторы CK1δ/ε». Аминокислоты . 43 (4): 1577–91 . doi :10.1007/s00726-012-1234-x. ПМК 3448056 . ПМИД  22331384. 
  198. ^ García-Reyes B, Witt L, Jansen B, Karasu E, Gehring T, Leban J, Henne-Bruns D, Pichlo C, Brunstein E, Baumann U, Wesseler F, Rathmer B, Schade D, Peifer C, Knippschild U (май 2018 г.). «Открытие ингибитора продукции Wnt 2 (IWP-2) и родственных соединений в качестве селективных АТФ-конкурентных ингибиторов казеинкиназы 1 (CK1) δ/ε». Журнал медицинской химии . 61 (9): 4087– 4102. doi :10.1021/acs.jmedchem.8b00095. PMID  29630366.
  199. ^ Гао М, Ван М, Чжэн КХ (июль 2018 г.). «Синтез ингибиторов CK1, меченных углеродом-11, как новых потенциальных радиотрейсеров ПЭТ для визуализации болезни Альцгеймера». Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters . 28 (13): 2234– 2238. doi : 10.1016/j.bmcl.2018.05.053. hdl : 1805/16520 . PMID  29859907. S2CID  44145521.
  200. ^ аб Дольде С., Бишоф Дж., Грютер С., Монтада А., Халекотте Дж., Пайфер С., Кальбахер Х., Бауманн Ю., Книппшильд Ю., Сутер Б. (январь 2018 г.). «Биосенсор CK1 FRET показывает, что DDX3X является важным активатором CK1ε». Журнал клеточной науки . 131 (1): jcs207316. дои : 10.1242/jcs.207316. ПМК 5818060 . ПМИД  29222110. 
  201. ^ ab Харнош Дж., Рынеш Дж., Вишкова П., Фолдынова-Трантиркова С., Баярд-Эшнер Л., Трантирек Л., Брия В. (октябрь 2018 г.). «Анализ интерфейсов связывания каркасного белка человека AXIN1 с помощью пептидных микрочипов». Журнал биологической химии . 293 (42): 16337–16347 . doi : 10.1074/jbc.RA118.005127 . ПМК 6200943 . ПМИД  30166345. 
  202. ^ ab Крюгер М., Кальбахер Х., Кастритис П.Л., Бишоф Дж., Барт Х., Хенне-Брунс Д., Воргиас С., Сарно С., Пинна Л.А., Книппшильд Ю. (июнь 2016 г.). «Новые потенциальные пептидные терапевтические средства, нарушающие взаимодействие CK1δ/α-тубулина». Письма о раке . 375 (2): 375–383 . doi :10.1016/j.canlet.2016.03.021. hdl : 11577/3185796 . ПМИД  26996302.
  • Расположение генома человека CSNK1D и страница с подробностями гена CSNK1D в браузере геномов UCSC .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P48730 (изоформа дельта человеческой казеинкиназы I) на сайте PDBe-KB .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q9DC28 (изоформа дельта мышиной казеинкиназы I) на сайте PDBe-KB .
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=CSNK1D&oldid=1250351056"