Бета-поворот

β-повороты (также β-изгибы , плотные повороты , обратные повороты , повороты Венкатачалама ) являются наиболее распространенной формой поворотов — типом нерегулярной вторичной структуры в белках , которая вызывает изменение направления полипептидной цепи . Это очень распространенные мотивы в белках и полипептидах . ^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]^{[6] [7}^]^[8]^[9] Каждый состоит из четырех аминокислотных остатков (обозначенных i , i+1 , i+2 и i+3 ). Их можно определить двумя способами:

Наличием внутрицепочечной водородной связи между CO остатка i и NH остатка i+3 ;
Имея расстояние менее 7Å между атомами Cα остатков i и i+3 .

Критерий водородной связи является наиболее подходящим для повседневного использования, отчасти потому, что он приводит к четырем различным категориям; критерий расстояния приводит к тем же четырем категориям, но дает дополнительные типы поворотов.

Определение

Критерий водородной связи

Критерий водородной связи для бета-поворотов, применяемый к полипептидам, аминокислоты которых связаны транс-пептидными связями, приводит к появлению всего четырех категорий, как показал Венкатачалам в 1968 году. Они называются типами I, II, I' и II'. Все они регулярно встречаются в белках и полипептидах, но тип I является наиболее распространенным, поскольку он больше всего напоминает альфа-спираль , встречаясь в пределах 3 ₁₀ спиралей и на концах некоторых классических альфа-спиралей. Бета-повороты типа II, с другой стороны, часто встречаются в ассоциации с бета-слоем как часть бета-связей.

Четыре типа бета-поворота различаются углами φ, ψ остатков i+1 и i+2 , как показано в таблице ниже, дающей типичные средние значения. Глицины особенно распространены как аминокислоты с положительными углами φ; для пролинов такая конформация стерически невозможна, но они часто встречаются в положениях аминокислот, где φ отрицателен.

	φ _i+1	ψi ₊₁	φ _i+2
тип I	-60	-30	-90
тип II	-60	120	80
тип I'	60	30	90
тип II'	60	-120	-80

Типы β-поворотов I и II демонстрируют взаимосвязь друг с другом, поскольку они потенциально взаимопревращаются в процессе переворачивания пептидной плоскости (поворот на 180° пептидной плоскости CONH с небольшим изменением положения боковых цепей и окружающих пептидов). Такая же взаимосвязь существует между типами β-поворотов I' и II'. Некоторые данные указывают на то, что эти взаимопревращения происходят в бета-поворотах в белках, так что кристаллические или ЯМР-структуры просто дают моментальный снимок β-поворотов, которые на самом деле взаимозаменяемы. ^[10] В белках в целом все четыре типа бета-поворотов встречаются часто, но I является наиболее распространенным, за ним следуют II, I' и II' в этом порядке. Бета-повороты особенно распространены на концах петель бета-шпилек ; они имеют иное распределение типов, чем другие; тип I' является наиболее распространенным, за ним следуют типы II', I и II. Дополнительные типы поворотов были определены путем кластеризации конформаций поворотов в структурах белков с очень высоким разрешением. ^[11]

Повороты Asx и повороты ST напоминают бета-повороты, за исключением того, что остаток i заменен боковой цепью аспартата , аспарагина , серина или треонина . Водородная связь основная цепь-основная цепь заменена водородной связью боковая цепь-основная цепь. 3D-компьютерное наложение показывает, что в белках они встречаются ^[12] как один из тех же четырех типов, что и бета-повороты, за исключением того, что их относительная частота встречаемости отличается: тип II' является наиболее распространенным, за ним следуют типы I, II и I'.

Критерий расстояния

Помимо бета-поворотов типа I, I',II и II', идентифицированных по критерию водородной связи, часто встречаются не связанные водородом бета-повороты, называемые типом VIII. Было идентифицировано три других, довольно редких, типа бета-поворота, в которых пептидная связь между остатками i+1 и i+2 является цис , а не транс ; они называются типами VIa1, VIa2 и VIb. Другая категория, тип IV, использовалась для поворотов, не принадлежащих ни к одному из вышеперечисленных. Более подробная информация об этих поворотах приводится в разделе (биохимия) .

Внешние ссылки

Для поиска и изучения водородно-связанных бета-поворотов в белках доступны два веб-сайта:

Мотивированные белки ^[13]
PDBeMotif ^[14]

Ссылки

^ Venkatachalam, CM (1968). «Стереохимические критерии для полипептидов и белков. V. Конформация системы из трех связанных пептидных единиц» (PDF) . Биополимеры . 6 (10): 1425–1436. doi :10.1002/bip.1968.360061006. hdl : 2027.42/37819 . PMID 5685102. S2CID 5873535.
^ Льюис, П. Н.; Момани ФА (1973). «Обращение цепи в белках». Biochim Biophys Acta . 303 (2): 211–29. doi :10.1016/0005-2795(73)90350-4. PMID 4351002.
^ Toniolo, C; Benedetti E (1980). «Внутримолекулярные водородно-связанные пептидные конформации». CRC Crit Rev Biochem . 9 (1): 1–44. doi :10.3109/10409238009105471. PMID 6254725.
^ Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и таксономия структуры белка». Adv Prot Chem . Достижения в области белковой химии. 34 : 167–339. doi :10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISBN 9780120342341. PMID 7020376.
^ Rose, GD; Gierasch LM (1985). «Превращение пептидов и белков». Adv Prot Chem . Достижения в белковой химии. 37 : 1–109. doi :10.1016/S0065-3233(08)60063-7. ISBN 9780120342372. PMID 2865874.
^ Милнер-Уайт, Э. Дж.; Поэт Р. (1987). «Петли, выпуклости, повороты и шпильки в белках». Trends Biochem Sci . 12 : 189–192. doi :10.1016/0968-0004(87)90091-0.
^ Wilmot, CM; Thornton JM (1988). «Анализ и прогнозирование различных типов бета-поворота в белках». J Mol Biol . 203 (1): 221–232. doi :10.1016/0022-2836(88)90103-9. PMID 3184187.
^ Сибанда, BL; Бланделл TL (1989). «Конформация β-шпилек в белковых структурах: систематическая классификация с приложениями к моделированию с помощью гомологии, подгонки электронной плотности и белковой инженерии». J Mol Biol . 206 (4): 759–777. doi :10.1016/0022-2836(89)90583-4. PMID 2500530.
^ Хатчинсон, Э.Г.; Торнтон Дж.М. (1994). «Пересмотренный набор потенциалов для образования β-поворота в белках». J Mol Biol . 3 (12): 2207–2216. doi :10.1002/pro.5560031206. PMC 2142776. PMID 7756980 .
^ Хейворд, С. (2001). «Переворот пептидной плоскости в белках». Protein Science . 10 (11): 2219–2227. doi :10.1110/ps.23101. PMC 2374056. PMID 11604529 .
^ Шаповалов, М; Вучетич, С; Данбрак Р.Л., младший (март 2019 г.). «Новая кластеризация и номенклатура бета-поворотов, полученные из структур белков высокого разрешения». PLOS Computational Biology . 15 (3): e1006844. Bibcode : 2019PLSCB..15E6844S. doi : 10.1371/journal.pcbi.1006844 . PMC 6424458. PMID 30845191 .
^ Дадди, WM; Ниссинк Дж. В. М. (2004). «Мимикрия asx- и ST-поворотов четырех основных типов β-поворотов в белках». Protein Science . 13 (11): 3051–3055. doi :10.1110/ps.04920904. PMC 2286581 . PMID 15459339.
^ Лидер, Д.П.; Милнер-Уайт Э.Дж. (2009). «Мотивированные белки: веб-приложение для изучения небольших трехмерных белковых мотивов». BMC Bioinformatics . 10 (1): 60. doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126. PMID 19210785 .
^ Головин, А.; Хенрик К. (2008). «MSDmotif: исследование белковых участков и мотивов». BMC Bioinformatics . 9 (1): 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636. PMID 18637174 .

[1] Venkatachalam, CM (1968). «Стереохимические критерии для полипептидов и белков. V. Конформация системы из трех связанных пептидных единиц» (PDF) . Биополимеры . 6 (10): 1425–1436. doi :10.1002/bip.1968.360061006. hdl : 2027.42/37819 . PMID 5685102. S2CID 5873535.

[2] Льюис, П. Н.; Момани ФА (1973). «Обращение цепи в белках». Biochim Biophys Acta . 303 (2): 211–29. doi :10.1016/0005-2795(73)90350-4. PMID 4351002.

[3] Toniolo, C; Benedetti E (1980). «Внутримолекулярные водородно-связанные пептидные конформации». CRC Crit Rev Biochem . 9 (1): 1–44. doi :10.3109/10409238009105471. PMID 6254725.

[4] Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и таксономия структуры белка». Adv Prot Chem . Достижения в области белковой химии. 34 : 167–339. doi :10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISBN 9780120342341. PMID 7020376.

[5] Rose, GD; Gierasch LM (1985). «Превращение пептидов и белков». Adv Prot Chem . Достижения в белковой химии. 37 : 1–109. doi :10.1016/S0065-3233(08)60063-7. ISBN 9780120342372. PMID 2865874.

[6] Милнер-Уайт, Э. Дж.; Поэт Р. (1987). «Петли, выпуклости, повороты и шпильки в белках». Trends Biochem Sci . 12 : 189–192. doi :10.1016/0968-0004(87)90091-0.

[7] Wilmot, CM; Thornton JM (1988). «Анализ и прогнозирование различных типов бета-поворота в белках». J Mol Biol . 203 (1): 221–232. doi :10.1016/0022-2836(88)90103-9. PMID 3184187.

[8] Сибанда, BL; Бланделл TL (1989). «Конформация β-шпилек в белковых структурах: систематическая классификация с приложениями к моделированию с помощью гомологии, подгонки электронной плотности и белковой инженерии». J Mol Biol . 206 (4): 759–777. doi :10.1016/0022-2836(89)90583-4. PMID 2500530.

[9] Хатчинсон, Э.Г.; Торнтон Дж.М. (1994). «Пересмотренный набор потенциалов для образования β-поворота в белках». J Mol Biol . 3 (12): 2207–2216. doi :10.1002/pro.5560031206. PMC 2142776. PMID 7756980 .

[10] Хейворд, С. (2001). «Переворот пептидной плоскости в белках». Protein Science . 10 (11): 2219–2227. doi :10.1110/ps.23101. PMC 2374056. PMID 11604529 .

[11] Шаповалов, М; Вучетич, С; Данбрак Р.Л., младший (март 2019 г.). «Новая кластеризация и номенклатура бета-поворотов, полученные из структур белков высокого разрешения». PLOS Computational Biology . 15 (3): e1006844. Bibcode : 2019PLSCB..15E6844S. doi : 10.1371/journal.pcbi.1006844 . PMC 6424458. PMID 30845191 .

[12] Дадди, WM; Ниссинк Дж. В. М. (2004). «Мимикрия asx- и ST-поворотов четырех основных типов β-поворотов в белках». Protein Science . 13 (11): 3051–3055. doi :10.1110/ps.04920904. PMC 2286581 . PMID 15459339.

[13] Лидер, Д.П.; Милнер-Уайт Э.Дж. (2009). «Мотивированные белки: веб-приложение для изучения небольших трехмерных белковых мотивов». BMC Bioinformatics . 10 (1): 60. doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126. PMID 19210785 .

[14] Головин, А.; Хенрик К. (2008). «MSDmotif: исследование белковых участков и мотивов». BMC Bioinformatics . 9 (1): 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636. PMID 18637174 .