Переворачивание плоскости пептида
Переворот пептидной плоскости — это тип конформационного изменения , которое может происходить в белках, при котором двугранные углы соседних аминокислот претерпевают крупномасштабные вращения с небольшим смещением боковых цепей . Переворот плоскости определяется как вращение двугранных углов φ,ψ у аминокислот i и i+1 таким образом, что полученные углы остаются в структурно стабильных областях пространства Рамачандрана . Ключевым требованием является то, чтобы сумма угла ψ i остатка i и угла φ i+1 остатка i+1 оставалась примерно постоянной; по сути, переворот представляет собой движение коленчатого вала вокруг оси, определяемой векторами связей C α -C¹ и NC α пептидной группы, которые примерно параллельны. Например, бета-повороты типа I и типа II отличаются простым переворотом центральной пептидной группы поворота.
В динамике белков
Значимость переворотов пептидной плоскости в динамике нативного состояния была выявлена в некоторых белках путем сравнения кристаллических структур одного и того же белка в нескольких конформациях . [1] Например, перевороты пептидов были описаны как значимые в каталитическом цикле флаводоксина [2] и в образовании амилоидных структур, где их способность обеспечивать низкоэнергетический путь между бета-слоем и так называемой конформацией альфа-слоя , как предполагается, облегчает ранние стадии амилоидогенеза. [3] [4] [5] Переворот пептидной плоскости также может быть значимым на ранних стадиях сворачивания белка . [1]
В кристаллографии
В структурах белков, определенных с помощью рентгеновской кристаллографии , плохая геометрия пептидной плоскости была описана как общая проблема; многие структуры требуют коррекции путем переворотов пептидной плоскости или переворотов пептидных связей . [6]
Ссылки
- ^ ab Hayward, S. (2001). «Переворот пептидной плоскости в белках». Protein Sci . 10 (11): 2219– 27. doi :10.1110/ps.23101. PMC 2374056. PMID 11604529 .
- ^ Людвиг, ML; Паттридж, KA; Мецгер, AL; Диксон, MM; Эрен, M; Фэн, Y; Свенсон, RP (11 февраля 1997 г.). «Контроль окислительно-восстановительных потенциалов флаводоксина из Clostridium beijerinckii: роль изменений конформации». Биохимия . 36 (6): 1259– 80. doi :10.1021/bi962180o. PMID 9063874.
- ^ Milner-White, JE; Watson, JD; Qi, G; Hayward, S (сентябрь 2006 г.). «Образование амилоида может включать взаимопревращение альфа-бета-слоя посредством переворачивания пептидной плоскости». Структура . 14 (9): 1369–76 . doi : 10.1016/j.str.2006.06.016 . PMID 16962968.
- ^ Даггетт, В. (2006). «Альфа-лист: токсичный конформер при амилоидных заболеваниях?». Acc Chem Res . 39 (9): 594– 602. doi :10.1021/ar0500719. PMID 16981675.
- ^ Армен, RS; ДеМарко, ML; Алонсо, DO; Даггетт, V. (2004). «Структура α-складчатого листа Полинга и Кори может определять префибриллярный амилоидогенный промежуточный продукт при амилоидной болезни». Proc Natl Acad Sci USA . 101 (32): 11622– 7. Bibcode : 2004PNAS..10111622A . doi : 10.1073/pnas.0401781101 . PMC 511030. PMID 15280548.
- ^ Touw, WG; Joosten, RP; Vriend, G (август 2015 г.). «Обнаружение транс-цис-переворотов и переворотов пептидной плоскости в белковых структурах». Acta Crystallographica Section D. 71 ( Pt 8): 1604– 14. Bibcode :2015AcCrD..71.1604T. doi :10.1107/S1399004715008263. PMC 4528797 . PMID 26249342.
.svg/1280px-AlphaHelixSection_(yellow).svg.png) | Эта статья по биохимии — заглушка . Вы можете помочь Википедии, расширив ее. |
.svg){kind=link}
