Археосортаза
Археосортаза — это белок , который встречается в клеточных мембранах некоторых архей . [1] Археосортазы распознают и удаляют карбоксильные концевые сигналы сортировки белков длиной около 25 аминокислот из секретируемых белков. Геном , кодирующий одну археосортазу, может кодировать более пятидесяти целевых белков. Лучше всего охарактеризованной целью археосортазы является гликопротеин S-слоя Haloferax volcanii , сильно модифицированный белок с O-связанными гликозилированиями , N-связанными гликозилированиями и большой липидной модификацией, полученной из пренила, по направлению к C-концу. [2] Нокаут гена археосортазы A (artA) или перестановка мотива Pro-Gly-Phe (PGF) на Pro-Phe-Gly в гликопротеине S-слоя блокирует присоединение липидной части, а также блокирует удаление домена сортировки белков PGF-CTERM. [3] Таким образом, археосортаза, по-видимому, является транспептидазой, как и сортаза , а не простой протеазой .
Археосортазы связаны с экзосортазами , их неохарактеризованными аналогами в грамотрицательных бактериях . Названия обоих семейств белков отражают роли, аналогичные сортазам в грамположительных бактериях , с которыми они не имеют гомологии последовательностей . Последовательности археосортаз и экзосортаз в основном состоят из гидрофобных трансмембранных спиралей, которых нет у сортаз. Археосортазы делятся на ряд различных подтипов, каждый из которых отвечает за распознавание сигналов сортировки с различным мотивом сигнатуры. Археосортаза A (ArtA) распознает сигнал PGF-CTERM, ArtB распознает VPXXXP-CTERM, AtrC распознает PEF-CTERM и так далее; один геном архей может кодировать две различные системы археосортазы.
Инвариантные остатки, общие для всех археосортаз и экзосортаз, включают Cys и Arg . Замена любого из них разрушает каталитическую активность, что предполагает конвергентную эволюцию активного центра с сортазами. [4]
В архейном модельном виде Haloferax volcanii археосортаза А принадлежит к довольно большой коллекции идентифицированных мембранно-ассоциированных протеаз, но, по-видимому, также к меньшему набору внутримембранных расщепляющих протеаз , наряду с ромбовидной протеазой RhoII, и в отличие от бактериальных сортаз. [5]
Ссылки
- ^ Хафт, Дэниел Х.; Сэмюэл Х. Пейн; Джереми Д. Селенгут (январь 2012 г.). «Археосортазы и экзосортазы — широко распространенные системы, связывающие мембранный транзит с посттрансляционной модификацией». J. Bacteriol . 194 (1): 36– 48. doi :10.1128/JB.06026-11. PMC 3256604. PMID 22037399 .
- ^ Абдул Халим, Мохд Фарид; Пфайффер, Фридхельм; Цзоу, Джеймс; Фриш, Эндрю; Хафт, Дэниел; Ву, Си; Толич, Никола; Брюэр, Хизер; Пейн, Сэмюэл Х.; Паша-Толич, Лиляна; Польшредер, Мехтильд (июнь 2013 г.). «Археосортаза Haloferax volcanii необходима для подвижности, спаривания и C-концевого процессинга гликопротеина S-слоя». Мол Микробиол . 88 (6): 1164–75 . doi : 10.1111/mmi.12248. PMID 23651326. S2CID 5756916.
- ^ Абдул Халим, MF; Карч, KR; Чжоу, Y; Хафт, DH; Гарсия, BA; Польшродер, M (2016). «Перестановка мотива подписи PGF блокирует как зависимое от археосортазы расщепление C-конца, так и присоединение прениллипида для гликопротеина S-слоя Haloferax volcanii». J. Bacteriol . 198 (5): 808– 15. doi :10.1128/JB.00849-15. PMC 4810604. PMID 26712937 .
- ^ Абдул Халим МФ, Родригес Р, Штольцфус ДЖД, Даггин ИГ, Польшродер М (май 2018). «Консервативные остатки имеют решающее значение для каталитической активности археосортазы Haloferax volcanii: Последствия для конвергентной эволюции каталитических механизмов негомологичных сортаз из архей и бактерий». Молекулярная микробиология . 108 (3): 276–287 . doi : 10.1111/mmi.13935 . PMID 29465796.
- ^ Giménez MI, Cerletti M, De Castro RE (2015). "Архейные мембранно-ассоциированные протеазы: взгляд на Haloferax volcanii и другие галоархеи". Frontiers in Microbiology . 6 : 39. doi : 10.3389/fmicb.2015.00039 . PMC 4343526. PMID 25774151 .
