Антранилатсинтаза
| Антранилатсинтаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 4.1.3.27 | ||||||||
| Номер CAS | 9031-59-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Фермент антранилатсинтаза ( КФ 4.1.3.27 ) катализирует химическую реакцию
- хоризмат + L -глутамин антранилат + пируват + L -глутамат
Функция
Антранилатсинтаза создает антранилат, важный промежуточный продукт в биосинтезе индола , и, как следствие, аминокислоту триптофан . Затем триптофан может далее метаболизироваться в серотонин , мелатонин или различные ауксины .
Реакция
Антранилатсинтаза катализирует изменение хоризмата в антранилат. В качестве другого субстрата она может использовать либо глутамин, либо аммиак . [1] В ходе реакции как гидроксильная группа, так и енолпирувильная группа удаляются из ароматического кольца . Энолпирувильная группа получает протон, образуя пируват. Было показано, что протон поступает из окружающей воды, а не из внутримолекулярного сдвига атома водорода на субстратах. [1] Аминогруппа глутамина ( или сам аммиак ) атакует хоризмат в положении 2, что приводит к [ как? ] удалению енолпирувильной группы из положения 3. В процессе ароматическое кольцо повторно образуется.
Конструкция и сборка
Комплекс состоит из субъединиц α и β. Эксперименты по гель-фильтрации показывают, что комплекс существует как тетрамер α 2 β 2 в нативных условиях и как димер αβ при высоких концентрациях соли. [2] Димеры αβ взаимодействуют через субъединицы α, образуя комплекс.
Субъединицы антранилатсинтазы кодируются генами trpE и trpD в E. coli , оба из которых входят в состав оперона trp .
В Enterobacteriaceae этот фермент существует в виде агрегата с антранилатфосфорибозилтрансферазой . Если эти два фермента не объединены в кластер, комплекс не способен использовать глутамин в качестве субстрата и может использовать только аммиак. [1]
Гомологи
![[икона]](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/1c/Wiki_letter_w_cropped.svg/1280px-Wiki_letter_w_cropped.svg.png) | Этот раздел пуст. Вы можете помочь, дополнив его. ( Ноябрь 2013 ) |
Паралоги
| Этот раздел пуст. Вы можете помочь, дополнив его. ( Ноябрь 2013 ) |
Номенклатура
Этот фермент принадлежит к семейству лиаз , а именно оксокислот-лиаз, которые расщепляют углерод-углеродные связи. Систематическое название этого класса ферментов - хоризматпируватлиаза (аминоакцепторная; антранилатобразующая) . Другие общеупотребительные названия включают антранилатсинтетазу , хоризматлиазу и хоризматпируватлиазу (аминоакцепторную) . Этот фермент участвует в биосинтезе фенилаланина, тирозина и триптофана и двухкомпонентной системе - общая.
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года было решено пять структур этого класса ферментов с кодами доступа PDB 1I1Q, 1I7Q, 1I7S, 1QDL и 2I6Y.
Приложение
| Этот раздел пуст. Вы можете помочь, дополнив его. ( Ноябрь 2013 ) |
Ссылки
- ^ abc Tamir, H.; Srinivasan, PR (июнь 1970). "Исследования механизма реакции антранилатсинтазы". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 66 (2): 547– 551. Bibcode :1970PNAS...66..547T. doi : 10.1073/pnas.66.2.547 . ISSN 0027-8424. PMC 283079 . PMID 5271179.
- ^ Poulsen, C; Bongaerts, RJ; Verpoorte, R (март 1993). "urification and characteristics of anthranilate synthase from Catharanthus roseus". European Journal of Biochemistry . 212 (2): 431– 440. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17679.x . PMID 8444181.
- Baker TI, Crawford IP (1966). "Антранилатсинтетаза. Частичная очистка и некоторые кинетические исследования фермента из Escherichia coli". J. Biol. Chem . 241 (23): 5577– 5584. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96383-0 . PMID 5333199.
- Creighton TE, Yanofsky C (1970). "Хоризмат в триптофан (Escherichia coli) — антранилатсинтетаза, PR-трансфераза, PRA-изомераза, InGP-синтетаза, триптофан-синтетаза". Хоризмат в триптофан ( Escherichia coli ) — антранилатсинтетаза, PR-трансфераза, PRA-изомераза, InGP-синтетаза, триптофан-синтетаза . Методы энзимологии. Т. 17A. С. 365– 380. doi :10.1016/0076-6879(71)17215-1. ISBN 978-0-12-181874-6.
- Kung CC, Huang WN, Huang YC, Yeh KC (2006). «Протеомное исследование медьсвязывающих белков в корнях Arabidopsis с помощью иммобилизованной металл-аффинной хроматографии и масс-спектрометрии». Proteomics . 6 (9): 2746– 2758. doi :10.1002/pmic.200500108. PMID 16526091. S2CID 25896917.
- Ito J, Yanofsky C (1969). «Антранилатсинтетаза, фермент, определяемый триптофановым опероном Escherichia coli: сравнительные исследования комплекса и субъединиц». J. Bacteriol . 97 (2): 734– 742. doi :10.1128 / JB.97.2.734-742.1969. PMC 249753. PMID 4886290.
- Залкин Х, Клинг Д (1968). «Антранилатсинтетаза. Очистка и свойства компонента I из Salmonella typhimurium ». Биохимия . 7 (10): 3566– 3573. doi :10.1021/bi00850a034. PMID 4878701.
