Антранилатфосфорибозилтрансфераза

Семья InterPro
Антранилатфосфорибозилтрансфераза
Гомодимер антранилатфосфорибозилтрансферазы, Mycobacterium tuberculosis
Идентификаторы
Номер ЕС2.4.2.18
Номер CAS9059-35-2
Базы данных
ИнтЭнзIntEnz вид
БРЕНДАзапись BRENDA
ExPASyNiceZyme вид
КЕГГзапись KEGG
МетаЦикметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

В энзимологии антранилатфосфорибозилтрансфераза ( EC 2.4.2.18 ) — это фермент , катализирующий химическую реакцию

антранилат + фосфорибозилпирофосфат N-(5-фосфорибозил)-антранилат + дифосфат {\displaystyle \rightleftharpoons}

Два субстрата этого фермента — антранилат и фосфорибозилпирофосфат . Его два продукта — N-(5-фосфорибозил)-антранилат и дифосфат. [1] [2]

Этот фермент участвует в биосинтезе ароматических аминокислот и двухкомпонентной системе (общей).

Номенклатура

Этот фермент принадлежит к семейству гликозилтрансфераз , а именно пентозилтрансфераз. Систематическое название этого класса ферментов — N-(5-фосфо-D-рибозил)-антранилат:дифосфат фосфо-альфа-D-рибозилтрансфераза. Другие общепринятые названия:

  • антранилат 5-фосфорибозилпирофосфат
  • антранилат фосфорибозилпирофосфат фосфорибозилтрансфераза
  • антранилат-PP-рибоза-P фосфорибозилтрансфераза
  • фосфорибозил-антранилатпирофосфорилаза
  • фосфорибозилантранилатпирофосфорилаза
  • фосфорибозилантранилаттрансфераза
  • фосфорибозилтрансфераза
  • ПРТ

Функция

Антранилатфосфорибозилтрансфераза (AnPRT) — это фермент трансфераза , который катализирует одну из самых фундаментальных биохимических реакций: перенос рибозной группы между ароматическим основанием и фосфатными группами. [3] Более конкретно, AnPRT способствует образованию связи углерод-азот между 5-фосфо-альфа-D-рибозо-1-дифосфатом (PRPP) и антранилатом. [3]

Реакция

В пути биосинтеза ароматических аминокислот, в частности, в части синтеза триптофана , AnPRT переносит антранилат и 5-фосфо-альфа-D-рибоза 1-дифосфат в активный центр белка. Через механизм Sn1 ниже, AnPRT переносит группу 5-фосфо-альфа-D-рибозы (показана синим цветом) в антранилат (показан красным цветом) из молекулы дифосфата (показана черным цветом). [3]

Реакция AnPRT in vivo

Структура

По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов было решено 12 структур с кодами доступа PDB 1GXB, 1KGZ, 1KHD, 1O17, 1V8G, 1VQU, 1ZVW, 1ZXY, 1ZYK, 2BPQ, 2ELC и 2GVQ.

AnPRT имеет четыре домена , а его четвертичная структура состоит из двух идентичных белковых структур. [3] Каждый домен AnPRT содержит ион магния и молекулу пирофосфата в качестве активного центра . [3] Вторичная структура AnPRT состоит в основном из альфа-спиралей с бета-слоем внутри каждого домена.

Гомологи

Гомологи AnPRT имеются у Saccharomyces cerevisiae , Kluyveromyces lactis , Schizosaccharomyces pombe , Magnaporthe grisea , Neurospora crassa , Arabidopsis thaliana и Oryza sativa . [4] Все эти организмы похожи в том смысле, что они вырабатывают все аминокислоты, необходимые для правильного образования белка (также называются автотрофами ).

AnPRT жизненно важен для этих организмов, поскольку он является важным этапом на пути к синтезу триптофана — незаменимой аминокислоты для человека, которую человек получает из растений или грибов.

Мутации в AnPRT

(Весь этот раздел взят из статьи, написанной доктором Робертом Ластом и его коллегами, ссылка на которую приведена здесь: [5] )

Был проведен эксперимент по различным мутациям в гене, который кодирует AnPRT в Arabidopsis. Это исследование было сосредоточено на наблюдаемой флуоресценции растений Arabidopsis, когда ген, который кодирует AnPRT, был мутирован. Было обнаружено, что было девять мутаций гена, все с различными ауксотрофными и прототрофными возможностями.

Было обнаружено, что в клетках Arabidopsis, подвергшихся мутации, наблюдался повышенный уровень антранилата. Это было связано с флуоресценцией растений.

Актуальность этого исследования проистекает из приложений выводов, сделанных учеными. Ауксотрофный мутант может быть использован в качестве селективного маркера в трансформациях растений . Это может привести к лучшему способу конструирования растений и найти новые способы разработки их систем для работы в гуманитарных целях.

Ссылки

  1. ^ CA Fulcher (2010-02-12). "Путь: биосинтез L-триптофана". База данных метаболических путей MetaCyc . Получено 2022-02-17 .
  2. ^ Кроуфорд, Ирвинг П. (1989). «Эволюция биосинтетического пути: парадигма триптофана». Annual Review of Microbiology . 43 : 567–600. doi : 10.1146/annurev.mi.43.100189.003031. PMID  2679363.
  3. ^ abcde Mayans O, Ivens A, Nissen LJ, Kirschner K, Wilmanns M (июль 2002 г.). «Структурный анализ двух ферментов, катализирующих обратные метаболические реакции, предполагает общее происхождение». EMBO J . 21 (13): 3245–54. doi :10.1093/emboj/cdf298. PMC 126076 . PMID  12093726. 
  4. ^ HomoloGene. Национальный центр биологической информации. BLAST антранилатфосфорибозилтрансферазы.https://www.ncbi.nlm.nih.gov/homologene/5712
  5. ^ Last, RL, Li, J, & Rose, AB (январь 1997). Аллельная серия синих флуоресцентных trpl-мутантов Arabidopsis thaliana. Genetics Society of America, (145), 197-205.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Антранилатфосфорибозилтрансфераза&oldid=1172340031"