Антранилатфосфорибозилтрансфераза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 2.4.2.18 | ||||||||
Номер CAS | 9059-35-2 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
В энзимологии антранилатфосфорибозилтрансфераза ( EC 2.4.2.18 ) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
Два субстрата этого фермента — антранилат и фосфорибозилпирофосфат . Его два продукта — N-(5-фосфорибозил)-антранилат и дифосфат. [1] [2]
Этот фермент участвует в биосинтезе ароматических аминокислот и двухкомпонентной системе (общей).
Этот фермент принадлежит к семейству гликозилтрансфераз , а именно пентозилтрансфераз. Систематическое название этого класса ферментов — N-(5-фосфо-D-рибозил)-антранилат:дифосфат фосфо-альфа-D-рибозилтрансфераза. Другие общепринятые названия:
Антранилатфосфорибозилтрансфераза (AnPRT) — это фермент трансфераза , который катализирует одну из самых фундаментальных биохимических реакций: перенос рибозной группы между ароматическим основанием и фосфатными группами. [3] Более конкретно, AnPRT способствует образованию связи углерод-азот между 5-фосфо-альфа-D-рибозо-1-дифосфатом (PRPP) и антранилатом. [3]
В пути биосинтеза ароматических аминокислот, в частности, в части синтеза триптофана , AnPRT переносит антранилат и 5-фосфо-альфа-D-рибоза 1-дифосфат в активный центр белка. Через механизм Sn1 ниже, AnPRT переносит группу 5-фосфо-альфа-D-рибозы (показана синим цветом) в антранилат (показан красным цветом) из молекулы дифосфата (показана черным цветом). [3]
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов было решено 12 структур с кодами доступа PDB 1GXB, 1KGZ, 1KHD, 1O17, 1V8G, 1VQU, 1ZVW, 1ZXY, 1ZYK, 2BPQ, 2ELC и 2GVQ.
AnPRT имеет четыре домена , а его четвертичная структура состоит из двух идентичных белковых структур. [3] Каждый домен AnPRT содержит ион магния и молекулу пирофосфата в качестве активного центра . [3] Вторичная структура AnPRT состоит в основном из альфа-спиралей с бета-слоем внутри каждого домена.
Гомологи AnPRT имеются у Saccharomyces cerevisiae , Kluyveromyces lactis , Schizosaccharomyces pombe , Magnaporthe grisea , Neurospora crassa , Arabidopsis thaliana и Oryza sativa . [4] Все эти организмы похожи в том смысле, что они вырабатывают все аминокислоты, необходимые для правильного образования белка (также называются автотрофами ).
AnPRT жизненно важен для этих организмов, поскольку он является важным этапом на пути к синтезу триптофана — незаменимой аминокислоты для человека, которую человек получает из растений или грибов.
(Весь этот раздел взят из статьи, написанной доктором Робертом Ластом и его коллегами, ссылка на которую приведена здесь: [5] )
Был проведен эксперимент по различным мутациям в гене, который кодирует AnPRT в Arabidopsis. Это исследование было сосредоточено на наблюдаемой флуоресценции растений Arabidopsis, когда ген, который кодирует AnPRT, был мутирован. Было обнаружено, что было девять мутаций гена, все с различными ауксотрофными и прототрофными возможностями.
Было обнаружено, что в клетках Arabidopsis, подвергшихся мутации, наблюдался повышенный уровень антранилата. Это было связано с флуоресценцией растений.
Актуальность этого исследования проистекает из приложений выводов, сделанных учеными. Ауксотрофный мутант может быть использован в качестве селективного маркера в трансформациях растений . Это может привести к лучшему способу конструирования растений и найти новые способы разработки их систем для работы в гуманитарных целях.