Белок-адаптер клатрина
| Малая цепь комплекса адаптера клатрина | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Clat_adaptor_s | ||||||||
| Пфам | ПФ01217 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR022775 | ||||||||
| |||||||||
Клатриновые адаптерные белки , также известные как адаптины , являются везикулярными транспортными адаптерными белками, связанными с клатрином . Связь между адаптинами и клатрином важна для везикулярного выбора и транспортировки груза . [1] Клатриновые оболочки содержат как клатрин (действует как каркас), так и адаптерные комплексы, которые связывают клатрин с рецепторами в покрытых пузырьках . Считается, что комплексы белков, связанных с клатрином, взаимодействуют с цитоплазматическими хвостами мембранных белков , что приводит к их выбору и концентрации. Таким образом, адаптерные белки отвечают за привлечение молекул груза в растущие ямки, покрытые клатрином. [2] Двумя основными типами клатриновых адаптерных комплексов являются гетеротетрамерные везикулярные транспортные адаптерные белки (AP1-5) и мономерные адаптеры GGA (локализация Гольджи, гомологичность гамма-адаптина, связывающие белки ARF ). [3] [4] Адаптины отдаленно связаны с другим основным типом везикулярных транспортных белков, субъединицами коатомера , имеющими от 16% до 26% общей аминокислотной последовательности. [5]
Комплексы адаптерных белков (AP) находятся в покрытых оболочкой везикулах и покрытых клатрином ямках. Комплексы AP связывают грузо-белки и липиды с клатрином в местах почкования везикул, а также связывают вспомогательные белки, которые регулируют сборку и разборку оболочки (такие как AP180 , эпсины и ауксилин ). У млекопитающих существуют различные комплексы AP. AP1 отвечает за транспорт лизосомальных гидролаз между сетью транс-Гольджи и эндосомами . [6] Комплекс адаптера AP2 ассоциируется с плазматической мембраной и отвечает за эндоцитоз . [7] AP3 отвечает за транспортировку белков в лизосомы и другие связанные органеллы . [8] AP4 изучен хуже. Комплексы AP представляют собой гетеротетрамеры, состоящие из двух больших субъединиц (адаптинов), средней субъединицы (мю) и малой субъединицы (сигма). Например, в AP1 эти субъединицы - гамма-1-адаптин, бета-1-адаптин, мю-1 и сигма-1, тогда как в AP2 они - альфа-адаптин, бета-2-адаптин, мю-2 и сигма-2. Каждая субъединица имеет определенную функцию. Адаптины распознают и связываются с клатрином через свою шарнирную область (клатриновую коробку) и привлекают вспомогательные белки, которые модулируют функцию AP через свои домены С-концевого уха (придатка). Mu распознает сигналы сортировки на основе тирозина в цитоплазматических доменах трансмембранных грузовых белков. [9] Одной из функций эндоцитоза, опосредованного комплексом клатрина и AP2, является регулирование количества рецепторов ГАМК А, доступных на поверхности клетки. [10]
Смотрите также
Ссылки
- ^ McMahon HT, Mills IG (август 2004 г.). «COP и почкование везикул, покрытых клатрином: разные пути, общие подходы». Curr. Opin. Cell Biol . 16 (4): 379–91 . doi :10.1016/j.ceb.2004.06.009. PMID 15261670.
- ^ Weigel, Aubrey V.; Tamkun, Michael M.; Krapf, Diego (2013-11-26). «Количественная оценка динамических взаимодействий между ямкой, покрытой клатрином, и молекулами-грузами». Труды Национальной академии наук . 110 (48): E4591 – E4600 . Bibcode : 2013PNAS..110E4591W. doi : 10.1073/pnas.1315202110 . PMC 3845133. PMID 24218552.
- ^ Voglmaier SM, Edwards RH (июнь 2007 г.). «Различные эндоцитарные пути создают разные синаптические везикулы?». Curr. Opin. Neurobiol . 17 (3): 374– 80. doi :10.1016/j.conb.2007.04.002. PMID 17449236. S2CID 44740900.
- ^ Boehm M, Bonifacino JS (октябрь 2001 г.). «Адаптины: окончательный пересчет». Mol. Biol. Cell . 12 (10): 2907– 20. doi :10.1091/mbc.12.10.2907. PMC 60144. PMID 11598180 .
- ^ Boehm, Markus; Bonifacino, Juan S. (октябрь 2001 г.). «Adaptins». Молекулярная биология клетки . 12 (10): 2907– 2920. doi :10.1091/mbc.12.10.2907. ISSN 1059-1524. PMC 60144. PMID 11598180 .
- ^ Touz MC, Kulakova L, Nash TE (июль 2004). «Комплекс адапторных белков 1 опосредует транспорт лизосомальных белков из органеллы, подобной аппарату Гольджи, в периферические вакуоли примитивного эукариота Giardia lamblia». Mol. Biol. Cell . 15 (7): 3053– 60. doi :10.1091/mbc.E03-10-0744. PMC 452563 . PMID 15107467.
- ^ Conner SD, Schmid SL (сентябрь 2003 г.). «Дифференциальные требования к AP-2 при эндоцитозе, опосредованном клатрином». J. Cell Biol . 162 (5): 773– 9. doi :10.1083/jcb.200304069. PMC 2172816. PMID 12952931 .
- ^ Gupta SN, Kloster MM, Rodionov DG, Bakke O (июнь 2006 г.). «Перенаправление инвариантной цепи на прямой путь сортировки путем введения мотива связывания AP3 из LIMP II». Eur. J. Cell Biol . 85 (6): 457– 67. doi :10.1016/j.ejcb.2006.02.001. PMID 16542748.
- ^ Haucke V, Wenk MR, Chapman ER, Farsad K, De Camilli P (ноябрь 2000 г.). «Двойное взаимодействие синаптотагмина с мю2- и альфа-адаптином облегчает зарождение ямок, покрытых клатрином». EMBO J . 19 (22): 6011– 9. doi :10.1093/emboj/19.22.6011. PMC 305843 . PMID 11080148.
- ^ Kanematsu T, Fujii M, Mizokami A, Kittler JT, Nabekura J, Moss SJ, Hirata M (май 2007 г.). «Неактивный белок, связанный с фосфолипазой C, участвует в конститутивной интернализации рецепторов GABAA, опосредованной клатрином и адапторным комплексом AP2». J. Neurochem . 101 (4): 898– 905. doi : 10.1111/j.1471-4159.2006.04399.x . PMID 17254016. S2CID 22361369.
Внешние ссылки
