АРФ3

АРФ3
Идентификаторы
Псевдонимы	ARF3 , фактор рибозилирования АДФ 3
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 103190; МГИ : 99432; Гомологен : 68195; Генные карты : ARF3; OMA :ARF3 — ортологи
Расположение гена ( человек )
Хр.	Хромосома 12 (человек)
Конец	48,957,487 п.н.
Расположение гена ( Мышь )
Хр.	Хромосома 15 (мышь)
Конец	98,661,095 п.н.
Паттерн экспрессии РНК
	Верх выражен в
	префронтальная кора; ; энторинальная кора; ; постцентральная извилина; ; Район Бродмана 10; ; верхняя лобная извилина; ; Район Бродмана 46; ; Область I гиппокампа; ; фронтальный полюс; ; прилежащее ядро; ; дорсолатеральная префронтальная кора;
	Верх выражен в
	прилежащее ядро; ; дорсальный стриатум; ; зубчатая извилина гиппокампа гранулярная клетка образования; ; обонятельный бугорок; ; префронтальная кора; ; верхняя лобная извилина; ; латеральное септальное ядро; ; передняя миндалевидная область; ; грушевидная кора; ; Область I гиппокампа;
	Больше данных по справочным выражениям
	; ; ; ;
	Больше данных по справочным выражениям
Генная онтология
Молекулярная функция	связывание нуклеотидов; Связывание ГТФ; Активность ГТФазы;
Клеточный компонент	цитоплазма; перинуклеарная область цитоплазмы; мембрана Гольджи; аппарат Гольджи; внеклеточная экзосома; внутриклеточная анатомическая структура; плазматическая мембрана;
Биологический процесс	транспорт белков; процесс биосинтеза фосфатидилинозитола; передача сигнала, опосредованная малой ГТФазой; везикулярно-опосредованный транспорт; ретроградный везикулярно-опосредованный транспорт, Гольджи в эндоплазматический ретикулум; транспорт; внутриклеточный транспорт белков; Транспорт от Гольджи к плазматической мембране;
	Источники:Amigo/QuickGO
Ортологи
	377
	11842
	ENSG00000134287
	ENSMUSG00000051853
	Р61204
	Р61205
	NM_001659
	NM_007478 ; NM_001355510
	NP_001650
	NP_031504 ; NP_001342439
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens

Фактор 3 АДФ-рибозилирования — это белок , который у человека кодируется геном ARF3 . [ ^5]^[6]

Функция

Фактор 3 АДФ-рибозилирования (ARF3) является членом семейства генов ARF человека. Эти гены кодируют малые гуаниновые нуклеотидсвязывающие белки, которые стимулируют активность АДФ-рибозилтрансферазы холерного токсина и играют роль в везикулярном транспорте и в качестве активаторов фосфолипазы D. Продукты генов включают 6 белков ARF и 11 белков, подобных ARF, и составляют 1 семейство суперсемейства RAS. Белки ARF подразделяются на класс I (ARF1, ARF2 и ARF3), класс II (ARF4 и ARF5) и класс III (ARF6), и члены каждого класса имеют общую организацию гена. Ген ARF3 содержит пять экзонов и четыре интрона. ^[6]

Взаимодействия

Было показано, что ARF3 взаимодействует с:

ARFIP1 , ^[7]^[8]
ARFIP2 , ^[7]
ГГА1 , ^[9]^[10]
GGA3 , ^[9]^[10] и
КИФ23 . ^[11]

Ссылки

^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000134287 – Ensembl , май 2017 г.
^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000051853 – Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Хираи М., Кусуда Дж., Хашимото К. (июнь 1996 г.). «Распределение генов фактора рибозилирования АДФ человека (ARF) ARF1 и ARF3 по хромосомам 1q42 и 12q13 соответственно». Геномика . 34 (2): 263–5 . doi :10.1006/geno.1996.0283. PMID 8661066.
^ ab "Ген Энтреза: фактор 3 АДФ-рибозилирования ARF3".
^ ab Kanoh H, Williger BT, Exton JH (февраль 1997 г.). «Arfaptin 1, предполагаемый цитозольный целевой белок фактора АДФ-рибозилирования, привлекается к мембранам Гольджи». J. Biol. Chem . 272 (9): 5421– 9. doi : 10.1074/jbc.272.9.5421 . PMID 9038142.
^ Williger BT, Provost JJ, Ho WT, Milstine J, Exton JH (июль 1999). «Арфаптин 1 образует комплекс с фактором АДФ-рибозилирования и ингибирует фосфолипазу D». FEBS Lett . 454 ( 1– 2): 85– 9. doi :10.1016/s0014-5793(99)00771-1. PMID 10413101. S2CID 40655171.
^ ab Boman AL, Salo PD, Hauglund MJ, Strand NL, Rensink SJ, Zhdankina O (сентябрь 2002 г.). "Взаимодействие фактора АДФ-рибозилирования (ARF) недостаточно для функционирования или локализации белка GGA дрожжей". Mol. Biol. Cell . 13 (9): 3078– 95. doi :10.1091/mbc.E02-02-0078. PMC 124144 . PMID 12221117.
^ ab Boman AL, Zhang Cj, Zhu X, Kahn RA (апрель 2000 г.). «Семейство эффекторов фактора АДФ-рибозилирования, которые могут изменять мембранный транспорт через транс-Гольджи». Mol. Biol. Cell . 11 (4): 1241– 55. doi :10.1091/mbc.11.4.1241. PMC 14844 . PMID 10749927.
^ Boman AL, Kuai J, Zhu X, Chen J, Kuriyama R, Kahn RA (октябрь 1999 г.). «Arf-белки связываются с митотическим кинезин-подобным белком 1 (MKLP1) в зависимости от ГТФ». Cell Motil. Cytoskeleton . 44 (2): 119– 32. doi :10.1002/(SICI)1097-0169(199910)44:2<119::AID-CM4>3.0.CO;2-C. PMID 10506747.

Внешние ссылки

Расположение генома человека ARF3 и страница с подробностями гена ARF3 в браузере геномов UCSC .

Дальнейшее чтение

Ли Ф.Дж., Мосс Дж., Воган М. (1992). «Факторы АДФ-рибозилирования человека и лямблий (ARF) дополняют функцию ARF в Saccharomyces cerevisiae». J. Biol. Chem . 267 (34): 24441– 5. doi : 10.1016/S0021-9258(18)35786-7 . PMID 1447192.
Lee CM, Haun RS, Tsai SC, Moss J, Vaughan M (1992). «Характеристика человеческого гена, кодирующего фактор АДФ-рибозилирования 1, гуаниннуклеотид-связывающий активатор холерного токсина». J. Biol. Chem . 267 (13): 9028– 34. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50383-0 . PMID 1577740.
Tsai SC, Haun RS, Tsuchiya M, Moss J, Vaughan M (1991). "Выделение и характеристика человеческого гена фактора 3 АДФ-рибозилирования, 20-кДа гуанинового нуклеотид-связывающего белка-активатора холерного токсина". J. Biol. Chem . 266 (34): 23053– 9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)54462-8 . PMID 1744102.
Stearns T, Willingham MC, Botstein D, Kahn RA (1990). «Фактор АДФ-рибозилирования функционально и физически связан с комплексом Гольджи». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 87 (3): 1238– 42. Bibcode :1990PNAS...87.1238S. doi : 10.1073/pnas.87.3.1238 . PMC 53446 . PMID 2105501.
Bobak DA, Nightingale MS, Murtagh JJ, Price SR, Moss J, Vaughan M (1989). «Молекулярное клонирование, характеристика и экспрессия факторов АДФ-рибозилирования человека: два гуаниновых нуклеотид-зависимых активатора холерного токсина». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 86 (16): 6101– 5. Bibcode : 1989PNAS...86.6101B. doi : 10.1073/pnas.86.16.6101 . PMC 297783. PMID 2474826 .
Orcl L, Palmer DJ, Amherdt M, Rothman JE (1993). «Сборка покрытых пузырьков в аппарате Гольджи требует только коатомер и белки ARF из цитозоля». Nature . 364 (6439): 732– 4. Bibcode :1993Natur.364..732O. doi :10.1038/364732a0. PMID 8355790. S2CID 4348442.
Haun RS, Moss J, Vaughan M (1993). "Характеристика промотора фактора 3 АДФ-рибозилирования человека. Транскрипционная регуляция промотора без ТАТА". J. Biol. Chem . 268 (12): 8793– 800. doi : 10.1016/S0021-9258(18)52944-6 . PMID 8473323.
Helms JB, Palmer DJ, Rothman JE (1993). «Две различные популяции ARF, связанных с мембранами Гольджи». J. Cell Biol . 121 (4): 751– 60. doi :10.1083/jcb.121.4.751. PMC 2119793. PMID 8491770 .
Hosaka M, Toda K, Takatsu H, Torii S, Murakami K, Nakayama K (1996). "Структура и внутриклеточная локализация факторов АДФ-рибозилирования мыши типа 1 по типу 6 (ARF1-ARF6)". J. Biochem . 120 (4): 813– 9. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021484. PMID 8947846.
Kanoh H, Williger BT, Exton JH (1997). «Арфаптин 1, предполагаемый цитозольный целевой белок фактора АДФ-рибозилирования, привлекается к мембранам Гольджи». J. Biol. Chem . 272 (9): 5421– 9. doi : 10.1074/jbc.272.9.5421 . PMID 9038142.
Williger BT, Provost JJ, Ho WT, Milstine J, Exton JH (1999). «Арфаптин 1 образует комплекс с фактором АДФ-рибозилирования и ингибирует фосфолипазу D». FEBS Lett . 454 ( 1– 2): 85– 9. doi :10.1016/S0014-5793(99)00771-1. PMID 10413101. S2CID 40655171.
Boman AL, Kuai J, Zhu X, Chen J, Kuriyama R, Kahn RA (1999). «Arf-белки связываются с митотическим кинезин-подобным белком 1 (MKLP1) в зависимости от ГТФ». Cell Motil. Cytoskeleton . 44 (2): 119– 32. doi :10.1002/(SICI)1097-0169(199910)44:2<119::AID-CM4>3.0.CO;2-C. PMID 10506747.
Takeya R, Takeshige K, Sumimoto H (2000). «Взаимодействие домена PDZ человеческого PICK1 с факторами АДФ-рибозилирования I класса». Biochem. Biophys. Res. Commun . 267 (1): 149– 55. doi :10.1006/bbrc.1999.1932. PMID 10623590.
Boman AL, Zhang Cj, Zhu X, Kahn RA (2000). «Семейство эффекторов фактора АДФ-рибозилирования, которые могут изменять мембранный транспорт через транс-Гольджи». Mol. Biol. Cell . 11 (4): 1241– 55. doi : 10.1091 /mbc.11.4.1241. PMC 14844. PMID 10749927.
Nevrivy DJ, Peterson VJ, Avram D, Ishmael JE, Hansen SG, Dowell P, Hruby DE, Dawson MI, Leid M (2000). "Взаимодействие GRASP, белка, кодируемого новым геном, индуцируемым ретиноевой кислотой, с членами семейства цитогезинов факторов обмена гуаниновых нуклеотидов". J. Biol. Chem . 275 (22): 16827– 36. doi : 10.1074/jbc.275.22.16827 . PMID 10828067.
Zhdankina O, Strand NL, Redmond JM, Boman AL (2001). "Дрожжевые белки GGA взаимодействуют с ГТФ-связанным Arf и облегчают транспорт через аппарат Гольджи". Дрожжи . 18 (1): 1– 18. doi : 10.1002/1097-0061(200101)18:1<1::AID-YEA644>3.0.CO;2-5 . PMID 11124697. S2CID 10348751.
Ироби Дж., Нелис Э., Верховен К., Де Вриендт Э., Дирик И., Де Йонге П., Ван Броекховен С., Тиммерман В. (2002). «Мутационный анализ 12 генов-кандидатов дистальной наследственной моторной нейропатии типа II (дистальный HMN II), связанных с 12q24.3». Дж. Перифер. Нерв. Сист . 7 (2): 87–95 . doi :10.1046/j.1529-8027.2002.02014.x. PMID 12090300. S2CID 8453412.
Li F, Mandal M, Mishra SK, Barnes CJ, Kumar R (2002). «Heregulin способствует экспрессии и субклеточному перераспределению фактора 3 АДФ-рибозилирования». FEBS Lett . 524 ( 1– 3): 49– 53. doi :10.1016/S0014-5793(02)02994-0. PMID 12135740. S2CID 36764648.
Boman AL, Salo PD, Hauglund MJ, Strand NL, Rensink SJ, Zhdankina O (2002). "Взаимодействие фактора АДФ-рибозилирования (ARF) недостаточно для функционирования или локализации белка GGA дрожжей". Mol. Biol. Cell . 13 (9): 3078– 95. doi :10.1091/mbc.E02-02-0078. PMC 124144 . PMID 12221117.

Эта статья о гене на хромосоме 12 человека — заглушка . Вы можете помочь Википедии, расширив ее.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000134287 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000051853 – Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8661066-5] Хираи М., Кусуда Дж., Хашимото К. (июнь 1996 г.). «Распределение генов фактора рибозилирования АДФ человека (ARF) ARF1 и ARF3 по хромосомам 1q42 и 12q13 соответственно». Геномика . 34 (2): 263–5 . doi :10.1006/geno.1996.0283. PMID 8661066.

[entrez-6] "Ген Энтреза: фактор 3 АДФ-рибозилирования ARF3".

[pmid9038142-7] Kanoh H, Williger BT, Exton JH (февраль 1997 г.). «Arfaptin 1, предполагаемый цитозольный целевой белок фактора АДФ-рибозилирования, привлекается к мембранам Гольджи». J. Biol. Chem . 272 (9): 5421– 9. doi : 10.1074/jbc.272.9.5421 . PMID 9038142.

[pmid10413101-8] Williger BT, Provost JJ, Ho WT, Milstine J, Exton JH (июль 1999). «Арфаптин 1 образует комплекс с фактором АДФ-рибозилирования и ингибирует фосфолипазу D». FEBS Lett . 454 ( 1– 2): 85– 9. doi :10.1016/s0014-5793(99)00771-1. PMID 10413101. S2CID 40655171.

[pmid12221117-9] Boman AL, Salo PD, Hauglund MJ, Strand NL, Rensink SJ, Zhdankina O (сентябрь 2002 г.). "Взаимодействие фактора АДФ-рибозилирования (ARF) недостаточно для функционирования или локализации белка GGA дрожжей". Mol. Biol. Cell . 13 (9): 3078– 95. doi :10.1091/mbc.E02-02-0078. PMC 124144 . PMID 12221117.

[pmid10749927-10] Boman AL, Zhang Cj, Zhu X, Kahn RA (апрель 2000 г.). «Семейство эффекторов фактора АДФ-рибозилирования, которые могут изменять мембранный транспорт через транс-Гольджи». Mol. Biol. Cell . 11 (4): 1241– 55. doi :10.1091/mbc.11.4.1241. PMC 14844 . PMID 10749927.

[pmid10506747-11] Boman AL, Kuai J, Zhu X, Chen J, Kuriyama R, Kahn RA (октябрь 1999 г.). «Arf-белки связываются с митотическим кинезин-подобным белком 1 (MKLP1) в зависимости от ГТФ». Cell Motil. Cytoskeleton . 44 (2): 119– 32. doi :10.1002/(SICI)1097-0169(199910)44:2<119::AID-CM4>3.0.CO;2-C. PMID 10506747.