APOBEC3G
Белок и кодирующий ген у человека
APOBEC3G
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыAPOBEC3G , A3G, ARCD, ARP-9, ARP9, CEM-15, CEM15, MDS019, bK150C2.7, dJ494G10.1, каталитическая субъединица 3G фермента редактирования мРНК аполипопротеина B
Внешние идентификаторыОМИМ : 607113; МГИ : 1933111; гомологен : 128348; GeneCards : APOBEC3G; OMA :APOBEC3G — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

60489

80287

Ансамбль

ENSG00000239713

ENSMUSG00000009585

UniProt

Q9HC16

Q99J72

РефСек (мРНК)

NM_021822

НМ_001160415
НМ_030255
НМ_001347041

RefSeq (белок)

NP_068594
NP_001336365
NP_001336366
NP_001336367

НП_001153887
НП_001333970
НП_084531

Местоположение (UCSC)н/дХр 15: 79,78 – 79,8 Мб
Поиск в PubMed[2][3]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

APOBEC3G (фермент редактирования мРНК аполипопротеина B, каталитическая субъединица 3G) — это человеческий фермент, кодируемый геном APOBEC3G , который принадлежит к суперсемейству белков APOBEC . [4] Предполагается, что это семейство белков играет важную роль во врожденном противовирусном иммунитете . [5] APOBEC3G принадлежит к семейству цитидиндезаминаз, которые катализируют дезаминирование цитидина в уридин в одноцепочечном субстрате ДНК. [4] С-концевой домен A3G оказывает каталитическую активность, несколько ЯМР и кристаллических структур объясняют субстратную специфичность и каталитическую активность. [6] [7] [8] [9] [10] [11] [12] [13]

APOBEC3G проявляет врожденную антиретровирусную иммунную активность против ретровирусов , в первую очередь ВИЧ , препятствуя правильной репликации. Однако лентивирусы , такие как ВИЧ, выработали белок вирусного фактора инфекционности (Vif), чтобы противодействовать этому эффекту. Vif взаимодействует с APOBEC3G и запускает убиквитинирование и деградацию APOBEC3G через протеасомный путь. [14] С другой стороны, пенистые вирусы продуцируют вспомогательный белок Bet ( P89873 ), который ухудшает цитоплазматическую растворимость APOBEC3G. [15] Два способа ингибирования отличаются друг от друга, но они могут заменять друг друга in vivo . [16]

Открытие

Впервые он был идентифицирован Джармузом и соавторами [17] как член семейства белков APOBEC3A-3G на хромосоме 22 в 2002 году, а позднее также как клеточный фактор, способный ограничивать репликацию ВИЧ-1, лишенного вирусного вспомогательного белка Vif . Вскоре после этого было показано, что APOBEC3G принадлежит к семейству белков, сгруппированных вместе из-за их гомологии с цитидиндезаминазой APOBEC1 .

Структура

APOBEC3G имеет симметричную структуру, что приводит к образованию двух гомологичных каталитических доменов: N-концевого (CD1) и C-концевого (CD2) доменов, каждый из которых содержит Zn2+
Координационный сайт. [18] Каждый домен также имеет типичный мотив His/Cys-X-Glu-X23–28-Pro-Cys-X2-Cys для цитидиндезаминаз. Однако, в отличие от типичных цитидиндезаминаз, APOBEC3G содержит уникальную альфа-спираль между двумя бета-слоями в каталитическом домене, которая может быть сайтом связывания кофактора . [19] (Рисунок 1)

CD2 каталитически активен и жизненно важен для дезаминирования и специфичности мотива. CD1 каталитически неактивен, но очень важен для связывания с ДНК и РНК и является ключом к определению 5'->3' процессивности дезаминирования APOBEC3G. [20] CD2 не обладает дезаминазной активностью без присутствия CD1. [21]

Нативный APOBEC3G состоит из мономеров , димеров , тримеров , тетрамеров и олигомеров более высокого порядка . Хотя считается, что APOBEC3G функционирует как димер, возможно, что на самом деле он функционирует как смесь мономеров и олигомеров. [20]

Аминокислотный остаток D128 , который находится в CD1 (рисунок 1), по-видимому, особенно важен для взаимодействия APOBEC3G с Vif, поскольку точечная мутация D128K предотвращает зависимое от Vif истощение APOBEC3G. [22] [23] Кроме того, аминокислоты 128–130 на APOBEC3G образуют отрицательно заряженный мотив, который имеет решающее значение для взаимодействия с Vif и образования комплексов APOBEC3G-Vif. Кроме того, остатки 124–127 важны для инкапсуляции APOBEC3G в вирионы ВИЧ-1 и результирующей антиретровирусной активности. [24]

Механизм действия

APOBEC3G был широко изучен, и было выявлено несколько механизмов, которые отрицательно влияют на репликацию ВИЧ-1.

Дезаминирование и гипермутация цитидина

APOBEC3G и другие белки того же семейства способны действовать как индуцируемые активацией (цитидиновые) дезаминазы (AID). APOBEC3G препятствует обратной транскрипции , вызывая многочисленные мутации дезоксицитидина в дезоксиуридин в отрицательной цепи ДНК ВИЧ, в первую очередь экспрессируемой в виде комплементарной ДНК (кДНК) [14] 3'->5'процессивным образом. [25] Поскольку APOBEC3G является частью суперсемейства APOBEC и действует как AID, вероятно, что механизм, опосредованный APOBEC3G для дезаминирования цитидина, аналогичен механизму цитидиндезаминазы E. coli , которая, как известно, высоко гомологична APOBEC1 и AID вокруг нуклеотидной и цинксвязывающей области. Предсказанная реакция дезаминирования обусловлена ​​прямой нуклеофильной атакой на позицию 4 цитидинового пиримидинового кольца ферментом, координированным цинком. Вода необходима как источник как протонной, так и гидроксильной группы донора (рисунок 2). [26] Дезаминирование (и последующее окисление) в позиции 4 дает карбонильную группу и приводит к изменению цитидина на уридин.

Дезаминирующая активность в конечном итоге приводит к гипермутациям G→A в «горячих точках» провирусной ДНК. Такая гипермутация в конечном итоге разрушает кодирующую и репликативную способность вируса, что приводит к появлению множества нежизнеспособных вирионов. [14] [27] APOBEC3G оказывает гораздо более слабое противовирусное действие, когда его активный сайт мутирует до такой степени, что белок больше не может мутировать ретровирусную ДНК. [28] Первоначально считалось, что опосредованное APOBEC3G дезаминирование также может косвенно приводить к деградации вирусной ДНК системами репарации ДНК, привлеченными к мутировавшим остаткам. [29] Однако это было сброшено со счетов, поскольку человеческий APOBEC3G снижает уровни вирусной кДНК независимо от ферментов репарации ДНК UNG и SMUG1 . [30]

Вмешательство в обратную транскрипцию

APOBEC3G препятствует обратной транскрипции ВИЧ-1 независимо от дезаминирования ДНК. tRNA 3Lys обычно связывается с сайтом связывания праймера ВИЧ-1 для инициирования обратной транскрипции. APOBEC3G может ингибировать праймирование tRNA3Lys, тем самым отрицательно влияя на производство вирусной одноцепочечной ДНК и инфекционность вируса. [29] Предполагается, что обратная транскрипция также отрицательно влияет на связывание APOBEC3G с вирусной РНК и вызывающее стерические изменения. [18]

Нарушение интеграции вирусной ДНК

APOBEC3G был связан с вмешательством в интеграцию вирусной ДНК в геном хозяина способом, зависящим от функциональных каталитических доменов и активности дезаминазы. Мбиса и др. увидели, что APOBEC3G мешает обработке и удалению праймерной тРНК из минус-цепи ДНК, что приводит к аберрантным вирусным 3'- концевым повторам (LTR) ДНК-концов. Эти вирусные ДНК-концы являются неэффективными субстратами для интеграции и переноса плюс-цепи ДНК. В результате подавляется образование провируса ВИЧ-1. [25]

Биологическая функция

Инкапсуляция ВИЧ

Включение APOBEC3G в вирионы
Рисунок 3: Четыре предложенных механизма инкапсуляции APOBEC3G в вирионах ВИЧ-1. Механизмы, включающие взаимодействие с вирусной РНК и взаимодействие с белками Gag, были широко подтверждены. [31]

мРНК APOBEC3G экспрессируется в определенных клетках, называемых непермиссивными клетками, в которых ВИЧ-1 не может должным образом инфицировать и реплицироваться в отсутствие Vif. Такие клетки включают физиологически значимые первичные лимфоциты CD4 T и макрофаги . [32] Инкапсуляция APOBEC3G в вирионы ВИЧ-1 очень важна для распространения APOBEC3G и проявления антиретровирусной активности. Инкапсуляция APOBEC3G может происходить по крайней мере посредством следующих четырех предложенных механизмов (рисунок 3): 1. Неспецифическая упаковка APOBEC3G 2. Взаимодействие APOBEC3G с РНК хозяина 3. Взаимодействие APOBEC3G с вирусной РНК 4. Взаимодействие APOBEC3G с белками Gag ВИЧ-1. Только последние два механизма получили широкую поддержку. [31]

Количество, которое включается в вирионы, зависит от уровня экспрессии APOBEC3G в клетке, продуцирующей вирион. Сюй и др. провели исследования с клетками PBMC и обнаружили, что при отсутствии Vif 7±4 молекулы APOBEC3G включались в вирионы и приводили к сильному ингибированию репликации ВИЧ-1. [33]

Помимо сдерживания репликации экзогенных ретровирусов, A3G также действует на эндогенные ретровирусы человека , оставляя в них аналогичные следы гипермутаций. [34] [35]

Актуальность заболевания

APOBEC3G экспрессируется в непермиссивных клетках и является ключевым фактором ингибитора репликации и инфекционности ВИЧ-1. Однако Vif противодействует этому антиретровирусному фактору, обеспечивая производство жизнеспособных и инфекционных вирионов ВИЧ-1 в присутствии активности APOBEC3G. [32] [36] В частности, Vif предотвращает включение APOBEC3G в вирионы ВИЧ-1 и способствует разрушению фермента способом, независимым от всех других белков ВИЧ-1. [37]

В то время как APOBEC3G обычно изучался как жизненно важный белок, демонстрирующий мощное противовирусное действие на ВИЧ-1, недавние исследования выявили потенциал мутации, опосредованной APOBEC3G, для содействия распространению ВИЧ-1. Количество дезаминирований в предпочтительных регионах варьируется от одного до многих, возможно, в зависимости от времени воздействия APOBEC3G. [27] Кроме того, было показано, что существует дозозависимый ответ между внутриклеточной концентрацией APOBEC3G и степенью вирусной гипермутации. [38] Было показано, что некоторые провирусы ВИЧ-1 с мутацией, опосредованной APOBEC3G, процветают, потому что они несут слишком мало мутаций в горячих точках APOBEC3G или потому, что произошла рекомбинация между летально ограниченным APOBEC3G провирусом и жизнеспособным провирусом. [39] Такой сублетальный мутагенез способствует большему генетическому разнообразию среди популяции вируса ВИЧ-1, демонстрируя потенциал APOBEC3G для усиления способности ВИЧ-1 адаптироваться и размножаться.

Ссылки

  1. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000009585 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ ab Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (август 2002 г.). «Выделение человеческого гена, который ингибирует инфекцию ВИЧ-1 и подавляется вирусным белком Vif». Nature . 418 (6898): 646–50. Bibcode :2002Natur.418..646S. doi :10.1038/nature00939. PMID  12167863. S2CID  4403228.
  5. ^ Takaori A (декабрь 2005 г.). «[Противовирусная защита белками семейства APOBEC3]». Uirusu (на японском). 55 (2): 267–72. doi : 10.2222/jsv.55.267 . PMID  16557012.
  6. ^ Васудеван AA, Смитс SH, Хёппнер A, Хойссингер D, Кёниг BW, Мюнк C (ноябрь 2013 г.). "Структурные особенности противовирусных ДНК-цитидиндезаминаз" (PDF) . Биологическая химия . 394 (11): 1357–70. doi :10.1515/hsz-2013-0165. PMID  23787464. S2CID  4151961.
  7. ^ Chen KM, Harjes E, Gross PJ, Fahmy A, Lu Y, Shindo K и др. (март 2008 г.). «Структура домена ДНК-деаминазы фактора рестрикции ВИЧ-1 APOBEC3G». Nature . 452 (7183): 116–9. Bibcode :2008Natur.452..116C. doi :10.1038/nature06638. PMID  18288108. S2CID  4345410.
  8. ^ Shandilya SM, Nalam MN, Nalivaika EA, Gross PJ, Valesano JC, Shindo K и др. (январь 2010 г.). «Кристаллическая структура каталитического домена APOBEC3G выявляет потенциальные интерфейсы олигомеризации». Structure . 18 (1): 28–38. doi :10.1016/j.str.2009.10.016. PMC 2913127 . PMID  20152150. 
  9. ^ Holden LG, Prochnow C, Chang YP, Bransteitter R, Chelico L, Sen U и др. (ноябрь 2008 г.). «Кристаллическая структура каталитического домена противовирусного APOBEC3G и ее функциональные последствия». Nature . 456 (7218): 121–4. Bibcode :2008Natur.456..121H. doi :10.1038/nature07357. PMC 2714533 . PMID  18849968. 
  10. ^ Фурукава А., Нагата Т., Мацугами А., Хабу И., Сугияма Р., Хаяши Ф. и др. (февраль 2009 г.). «Структура, взаимодействие и мониторинг ферментативной реакции дикого типа APOBEC3G в реальном времени». Журнал EMBO . 28 (4): 440–51. doi :10.1038/emboj.2008.290. PMC 2646150. PMID  19153609 . 
  11. ^ Harjes E, Gross PJ, Chen KM, Lu Y, Shindo K, Nowarski R и др. (июнь 2009 г.). «Расширенная структура каталитического домена APOBEC3G предполагает уникальную модель холофермента». Журнал молекулярной биологии . 389 (5): 819–32. doi :10.1016/j.jmb.2009.04.031. PMC 2700007. PMID  19389408 . 
  12. ^ Li M, Shandilya SM, Carpenter MA, Rathore A, Brown WL, Perkins AL и др. (март 2012 г.). «Первые в своем классе ингибиторы малых молекул одноцепочечной ДНК-цитозиндезаминазы APOBEC3G». ACS Chemical Biology . 7 (3): 506–17. doi :10.1021/cb200440y. PMC 3306499 . PMID  22181350. 
  13. ^ Harris RS, Liddament MT (ноябрь 2004 г.). «Ретровирусное ограничение белками APOBEC». Nature Reviews. Иммунология . 4 (11): 868–77. doi :10.1038/nri1489. PMID  15516966. S2CID  10789405.
  14. ^ abc Donahue JP, Vetter ML, Mukhtar NA, D'Aquila RT (июль 2008 г.). «Мотив HIV-1 Vif PPLP необходим для связывания и деградации человеческого APOBEC3G». Вирусология . 377 (1): 49–53. doi :10.1016/j.virol.2008.04.017. PMC 2474554. PMID  18499212 . 
  15. ^ Jaguva Vasudevan AA, Perkovic M, Bulliard Y, Cichutek K, Trono D, Häussinger D, Münk C (август 2013 г.). «Прототип пенистого вируса Bet нарушает димеризацию и цитозольную растворимость человеческого APOBEC3G». Журнал вирусологии . 87 (16): 9030–40. doi :10.1128/JVI.03385-12. PMC 3754047. PMID  23760237 . 
  16. ^ Ledesma-Feliciano C, Hagen S, Troyer R, Zheng X, Musselman E, Slavkovic Lukic D и др. (май 2018 г.). «Замена пенистого вируса кошек bet на вирус иммунодефицита кошек vif дает репликативный вирус с новым потенциалом кандидата на вакцину». Retrovirology . 15 (1): 38. doi : 10.1186/s12977-018-0419-0 . PMC 5956581 . PMID  29769087. 
  17. ^ Jarmuz A, Chester A, Bayliss J, Gisbourne J, Dunham I, Scott J, Navaratnam N (март 2002 г.). «Специфичный для антропоидов локус ферментов редактирования РНК сирот C до U на хромосоме 22». Genomics . 79 (3): 285–96. doi :10.1006/geno.2002.6718. PMID  11863358.
  18. ^ ab Greene WC, Debyser Z, Ikeda Y, Freed EO, Stephens E, Yonemoto W и др. (декабрь 2008 г.). «Новые цели для терапии ВИЧ». Antiviral Research . 80 (3): 251–65. doi :10.1016/j.antiviral.2008.08.003. PMID  18789977.
  19. ^ Huthoff H, Malim MH (апрель 2005 г.). «Дезаминирование цитидина и устойчивость к ретровирусной инфекции: к структурному пониманию белков APOBEC». Вирусология . 334 (2): 147–53. doi : 10.1016/j.virol.2005.01.038 . PMID  15780864.
  20. ^ ab Chelico L, Prochnow C, Erie DA, Chen XS, Goodman MF (май 2010 г.). «Структурная модель механизмов дезаминирования дезоксицитидина фермента инактивации ВИЧ-1 APOBEC3G». Журнал биологической химии . 285 (21): 16195–205. doi : 10.1074/jbc.M110.107987 . PMC 2871487. PMID  20212048 . 
  21. ^ Li X, Ma J, Zhang Q, Zhou J, Yin X, Zhai C и др. (июнь 2011 г.). «Функциональный анализ двух доменов цитидиндезаминазы в APOBEC3G». Вирусология . 414 (2): 130–6. doi : 10.1016/j.virol.2011.03.014 . PMID  21489586.
  22. ^ Mariani R, Chen D, Schröfelbauer B, Navarro F, König R, Bollman B, et al. (Июль 2003 г.). «Видовое исключение APOBEC3G из вирионов ВИЧ-1 с помощью Vif». Cell . 114 (1): 21–31. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00515-4 . PMID  12859895. S2CID  1789911.
  23. ^ Xu H, Svarovskaia ES, Barr R, Zhang Y, Khan MA, Strebel K, Pathak VK (апрель 2004 г.). «Замена одной аминокислоты в антиретровирусном ферменте человека APOBEC3G придает устойчивость к истощению, вызванному фактором инфекционности вириона ВИЧ-1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (15): 5652–7. Bibcode : 2004PNAS..101.5652X. doi : 10.1073/pnas.0400830101 . PMC 397464. PMID  15054139 . 
  24. ^ Huthoff H, Malim MH (апрель 2007 г.). «Идентификация аминокислотных остатков в APOBEC3G, необходимых для регуляции вирусом иммунодефицита человека типа 1 Vif и инкапсуляции вириона». Журнал вирусологии . 81 (8): 3807–15. doi :10.1128/JVI.02795-06. PMC 1866099. PMID 17267497  . 
  25. ^ аб Мбиса Дж.Л., Барр Р., Томас Дж.А., Вандеграаф Н., Дорвейлер И.Дж., Сваровская Е.С. и др. (июль 2007 г.). «КДНК вируса иммунодефицита человека типа 1, продуцируемые в присутствии APOBEC3G, обнаруживают дефекты переноса и интеграции плюс-цепи ДНК». Журнал вирусологии . 81 (13): 7099–110. дои : 10.1128/JVI.00272-07. ЧВК 1933301 . ПМИД  17428871. 
  26. ^ Neuberger MS, Harris RS, Di Noia J, Petersen-Mahrt SK (июнь 2003 г.). «Иммунитет через дезаминирование ДНК». Trends in Biochemical Sciences . 28 (6): 305–12. doi :10.1016/S0968-0004(03)00111-7. PMID  12826402.
  27. ^ ab Sadler HA, Stenglein MD, Harris RS, Mansky LM (июль 2010 г.). «APOBEC3G способствует изменению ВИЧ-1 посредством сублетального мутагенеза». Журнал вирусологии . 84 (14): 7396–404. doi :10.1128/JVI.00056-10. PMC 2898230. PMID  20463080 . 
  28. ^ Goila-Gaur R, Strebel K (июнь 2008 г.). "HIV-1 Vif, APOBEC и внутренний иммунитет". Retrovirology . 5 (1): 51. doi : 10.1186/1742-4690-5-51 . PMC 2443170 . PMID  18577210. 
  29. ^ аб Го Ф, Цен С, Ню М, Саадатманд Дж, Клейман Л (декабрь 2006 г.). «Ингибирование обратной транскрипции тРНК₃(Lys) с помощью человеческого APOBEC3G во время репликации вируса иммунодефицита человека типа 1». Журнал вирусологии . 80 (23): 11710–22. дои : 10.1128/JVI.01038-06. ПМК 1642613 . ПМИД  16971427. 
  30. ^ Langlois MA, Neuberger MS (май 2008 г.). «Человеческий APOBEC3G может ограничивать ретровирусную инфекцию в клетках птиц и действует независимо как от UNG, так и от SMUG1». Журнал вирусологии . 82 (9): 4660–4. doi :10.1128/JVI.02469-07. PMC 2293047. PMID  18272574 . 
  31. ^ ab Strebel K, Khan MA (июль 2008 г.). «Инкапсуляция APOBEC3G в вирионы ВИЧ-1: какая это РНК?». Retrovirology . 5 (55): 55. doi : 10.1186/1742-4690-5-55 . PMC 2491656. PMID  18597677 . 
  32. ^ ab Wissing S, Galloway NL, Greene WC (октябрь 2010 г.). "ВИЧ-1 Vif против цитидиндезаминаз APOBEC3: внутриклеточная дуэль между патогеном и факторами ограничения хозяина". Молекулярные аспекты медицины . 31 (5): 383–97. doi :10.1016/j.mam.2010.06.001. PMC 2967609. PMID  20538015 . 
  33. ^ Xu H, Chertova E, Chen J, Ott DE, Roser JD, Hu WS, Pathak VK (апрель 2007 г.). «Стехиометрия противовирусного белка APOBEC3G в вирионах ВИЧ-1». Вирусология . 360 (2): 247–56. doi : 10.1016/j.virol.2006.10.036 . PMID  17126871.
  34. ^ Armitage AE, Katzourakis A, de Oliveira T, Welch JJ, Belshaw R, Bishop KN и др. (сентябрь 2008 г.). «Консервативные следы APOBEC3G на последовательностях гипермутированного вируса иммунодефицита человека типа 1 и эндогенного ретровируса человека HERV-K(HML2)». Журнал вирусологии . 82 (17): 8743–61. doi :10.1128/JVI.00584-08. PMC 2519685. PMID 18562517  . 
  35. ^ Ли Ю.Н., Малим М.Х., Бениас П.Д. (сентябрь 2008 г.). «Гипермутация древнего ретровируса человека с помощью APOBEC3G». Журнал вирусологии . 82 (17): 8762–70. дои : 10.1128/JVI.00751-08. ПМК 2519637 . ПМИД  18562521. 
  36. ^ Гонсалвес Дж., Санта-Марта М. (сентябрь 2004 г.). «ВИЧ-1 Vif и APOBEC3G: несколько дорог к одной цели». Ретровирусология . 1 (28): 28. doi : 10.1186 /1742-4690-1-28 . PMC 521195. PMID  15383144. 
  37. ^ Stopak K, de Noronha C, Yonemoto W, Greene WC (сентябрь 2003 г.). «ВИЧ-1 Vif блокирует противовирусную активность APOBEC3G, нарушая как его трансляцию, так и внутриклеточную стабильность». Molecular Cell . 12 (3): 591–601. doi : 10.1016/S1097-2765(03)00353-8 . PMID  14527406.
  38. ^ Pillai SK, Wong JK, Barbour JD (март 2008 г.). «Увеличение громкости мутационного давления: всегда ли больше хорошего — лучше? (Исследование случая ВИЧ-1 Vif и APOBEC3)». Retrovirology . 5 (26): 26. doi : 10.1186/1742-4690-5-26 . PMC 2323022 . PMID  18339206. 
  39. ^ Mulder LC, Harari A, Simon V (апрель 2008 г.). «Дезаминирование цитидина вызвало лекарственную устойчивость ВИЧ-1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (14): 5501–6. Bibcode : 2008PNAS..105.5501M. doi : 10.1073/pnas.0710190105 . PMC 2291111. PMID  18391217 . 

Дальнейшее чтение

  • Prochnow C, Bransteitter R, Klein MG, Goodman MF, Chen XS (январь 2007 г.). «Кристаллическая структура APOBEC-2 и ее функциональные последствия для дезаминазы AID». Nature . 445 (7126): 447–51. Bibcode :2007Natur.445..447P. doi :10.1038/nature05492. PMID  17187054. S2CID  4394772.
  • Iwabu Y, Kinomoto M, Tatsumi M, Fujita H, Shimura M, Tanaka Y и др. (ноябрь 2010 г.). «Дифференциальная анти-APOBEC3G активность белков HIV-1 Vif, полученных из разных подтипов». Журнал биологической химии . 285 (46): 35350–8. doi : 10.1074/jbc.M110.173286 . PMC  2975159. PMID  20833716 .
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=APOBEC3G&oldid=1187738261"