Аннексин А2

Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens
АНКСА2
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыANXA2 , ANX2, ANX2L4, CAL1H, HEL-S-270, LIP2, LPC2, LPC2D, P36, PAP-IV, аннексин A2
Внешние идентификаторыОМИМ : 151740; МГИ : 88246; гомологен : 20857; Генные карты : ANXA2; OMA :ANXA2 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

302

12306

Ансамбль

ENSG00000182718

ENSMUSG00000032231

UniProt

Р07355

Р07356

РефСек (мРНК)

NM_001002857
NM_001002858
NM_001136015
NM_004039

NM_007585

RefSeq (белок)

NP_001002857
NP_001002858
NP_001129487
NP_004030

NP_031611

Местоположение (UCSC)Хр 15: 60,35 – 60,4 МбХр 9: 69.36 – 69.4 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Аннексин А2, также известный как аннексин II, представляет собой белок , который у людей кодируется геном ANXA2 . [5]

Аннексин 2 участвует в различных клеточных процессах, таких как подвижность клеток (особенно эпителиальных клеток ), связывание мембранно-ассоциированных белковых комплексов с актиновым цитоскелетом , эндоцитоз , фибринолиз, образование ионных каналов и взаимодействие клеточного матрикса . Это кальций-зависимый фосфолипид-связывающий белок, функция которого заключается в организации экзоцитоза внутриклеточных белков во внеклеточный домен. Аннексин II является плейотропным белком, что означает, что его функция зависит от места и времени в организме.

Ген

Ген ANXA2 , расположенный в 15q22.2, имеет три псевдогена , расположенных на хромосомах 4, 9 и 10 соответственно. Для этого гена были обнаружены множественные альтернативно сплайсированные варианты транскриптов, кодирующие различные изоформы. [6]

Функция

Этот белок является членом семейства аннексинов . Члены этого семейства кальций-зависимых фосфолипид-связывающих белков играют роль в регуляции клеточного роста и в путях передачи сигнала. Этот белок функционирует как аутокринный фактор, который усиливает образование остеокластов и резорбцию костей. [6] Эпигенетическая регуляция аннексина А2 была идентифицирована как ключевой фактор, определяющий мезенхимальную трансформацию в опухолях мозга. [7] Материнская недостаточность гена ANXA2 способствует поверхностной децидуальной инвазии плацентарных цитотрофобластных клеток. Эти результаты подчеркивают материнский вклад в патогенез тяжелой преэклампсии . [8]

Предполагается, что аннексин А2 функционирует внутри клетки, сортируя эндосомы , и вне клетки, участвуя в антикоагулянтных реакциях.

Взаимодействия

Было показано, что аннексин А2 взаимодействует с Прохибитином , [9] CEACAM1 , [10] S100A10 , [11] [12] PCNA , [13] фактором комплемента H , [14] и рядом вирусных факторов, включая минорный капсидный белок HPV16 L2 . [15] [16]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000182718 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000032231 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Takahashi S, Reddy SV, Chirgwin JM, Devlin R, Haipek C, Anderson J, Roodman GD (ноябрь 1994 г.). «Клонирование и идентификация аннексина II как аутокринного/паракринного фактора, который увеличивает образование остеокластов и резорбцию костей». Журнал биологической химии . 269 (46): 28696– 28701. doi : 10.1016/S0021-9258(19)61961-7 . PMID  7961821.
  6. ^ ab "Ген Энтреза: аннексин А2 ANXA2".
  7. ^ Kling T, Ferrarese R, Ó hAilín D, Johansson P, Heiland DH, Dai F и др. (октябрь 2016 г.). «Интегративное моделирование выявляет эпигенетический контроль мезенхимальной глиобластомы, опосредованный аннексином A2». eBioMedicine . 12 : 72– 85. doi :10.1016/j.ebiom.2016.08.050. PMC 5078587 . PMID  27667176. 
  8. ^ Нг С.В., Норвиц Г.А., Павличев М., Тилбургс Т., Симон С., Норвиц Э.Р. (июнь 2020 г.). «Децидуализация эндометрия: основной фактор здоровья беременности». Международный журнал молекулярных наук . 21 (11): 4092. doi : 10.3390/ijms21114092 . ПМК 7312091 . ПМИД  32521725. 
  9. ^ Bacher S, Achatz G, Schmitz ML, Lamers MC (декабрь 2002 г.). «Прохибитин и прохибитон содержатся в высокомолекулярных комплексах и взаимодействуют с альфа-актинином и аннексином A2». Biochimie . 84 (12): 1207– 1220. doi :10.1016/S0300-9084(02)00027-5. PMID  12628297.
  10. ^ Kirshner J, Schumann D, Shively JE (декабрь 2003 г.). «CEACAM1, молекула межклеточной адгезии, напрямую ассоциируется с аннексином II в трехмерной модели морфогенеза молочной железы». Журнал биологической химии . 278 (50): 50338– 50345. doi : 10.1074/jbc.M309115200 . PMID  14522961.
  11. ^ Réty S, Sopkova J, Renouard M, Osterloh D, Gerke V, Tabaries S и др. (январь 1999 г.). «Кристаллическая структура комплекса p11 с N-концевым пептидом аннексина II». Nature Structural Biology . 6 (1): 89– 95. doi :10.1038/4965. PMID  9886297. S2CID  26400923.
  12. ^ He KL, Deora AB, Xiong H, Ling Q, Weksler BB, Niesvizky R, Hajjar KA (июль 2008 г.). «Аннексин эндотелиальных клеток A2 регулирует полиубиквитинирование и деградацию своего связывающего партнера S100A10/p11». Журнал биологической химии . 283 (28): 19192– 19200. doi : 10.1074/jbc.M800100200 . PMC 2443646. PMID  18434302 . 
  13. ^ Ohta S, Shiomi Y, Sugimoto K, Obuse C, Tsurimoto T (октябрь 2002 г.). «Протеомный подход к идентификации белков, связывающих ядерный антиген пролиферирующих клеток (PCNA), в лизатах клеток человека. Идентификация комплекса CHL12/RFCs2-5 человека как нового белка, связывающего PCNA». Журнал биологической химии . 277 (43): 40362– 40367. doi : 10.1074/jbc.M206194200 . PMID  12171929.
  14. ^ Leffler J, Herbert AP, Norström E, Schmidt CQ, Barlow PN, Blom AM, Martin M (февраль 2010 г.). «Аннексин-II, ДНК и гистоны служат лигандами фактора H на поверхности апоптотических клеток». Журнал биологической химии . 285 (6): 3766–3776 . doi : 10.1074/jbc.M109.045427 . PMC 2823518. PMID  19951950 . 
  15. ^ Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, Raff AB, Ambroso MR, Brand HE и др. (2012). «Субъединица S100A10 гетеротетрамера аннексина A2 способствует инфицированию вирусом папилломы человека, опосредованному L2». PLOS ONE . 7 (8): e43519. Bibcode : 2012PLoSO...743519W. doi : 10.1371/journal.pone.0043519 . PMC 3425544. PMID  22927980 . 
  16. ^ Woodham AW, Raff AB, Raff LM, Da Silva DM, Yan L, Skeate JG и др. (май 2014 г.). «Ингибирование созревания клеток Лангерганса вирусом папилломы человека типа 16: новая роль гетеротетрамера аннексина А2 в подавлении иммунитета». Журнал иммунологии . 192 (10): 4748– 4757. doi :10.4049/jimmunol.1303190. PMC 4019435. PMID  24719459 . 

Дальнейшее чтение

  • Kwon M, MacLeod TJ, Zhang Y, Waisman DM (январь 2005 г.). «S100A10, аннексин A2 и гетеротетрамер аннексина a2 как кандидаты в рецепторы плазминогена». Frontiers in Bioscience . 10 ( 1– 3): 300–325 . doi : 10.2741/1529 . PMID  15574370.
  • Бабийчук ЭБ, Дрэгер А (июнь 2006 г.). «Регуляция активности экто-5'-нуклеотидазы посредством Ca2+-зависимой, опосредованной аннексином 2 мембранной перестройки?». Труды биохимического общества . 34 (ч. 3): 374– 376. doi :10.1042/BST0340374. PMID  16709165.
  • Bohn E, Gerke V, Kresse H, Löffler BM, Kunze H (январь 1992 г.). «Аннексин II ингибирует кальций-зависимую фосфолипазу A1 и лизофосфолипазу, но не триацилглицероллипазную активность гепатической липазы печени крысы». FEBS Letters . 296 (3): 237– 240. doi : 10.1016/0014-5793(92)80294-Q . PMID  1531641. S2CID  19633878.
  • Dawson SJ, White LA (май 1992). «Лечение эндокардита Haemophilus aphrophilus ципрофлоксацином». The Journal of Infection . 24 (3): 317– 320. doi :10.1016/S0163-4453(05)80037-4. PMID  1602151.
  • Jindal HK, Chaney WG, Anderson CW, Davis RG, Vishwanatha JK (март 1991). «Субстрат протеинтирозинкиназы, тяжелая цепь кальпактина I (p36), является частью комплекса белка распознавания праймера, который взаимодействует с ДНК-полимеразой альфа». Журнал биологической химии . 266 (8): 5169– 5176. doi : 10.1016/S0021-9258(19)67770-7 . PMID  1825830.
  • Filipek A, Gerke V, Weber K, Kuźnicki J (февраль 1991 г.). «Характеристика белка кальцициклина, регулируемого клеточным циклом, из клеток асцитной опухоли Эрлиха. Идентификация двух связывающих белков, полученных с помощью Ca2(+)-зависимой аффинной хроматографии». European Journal of Biochemistry . 195 (3): 795– 800. doi : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb15768.x . PMID  1999197.
  • Беккер Т., Вебер К., Джонссон Н. (декабрь 1990 г.). «Распознавание белок-белок через короткие амфифильные спирали; мутационный анализ сайта связывания аннексина II для p11». Журнал EMBO . 9 (13): 4207– 4213. doi :10.1002/j.1460-2075.1990.tb07868.x. PMC  552202. PMID  2148288 .
  • Спано Ф., Раугеи Г., Палла Э., Колелла К., Мелли М. (ноябрь 1990 г.). «Характеристика мультигенного семейства, кодирующего липокортин-2 человека: его структура предполагает существование короткой аминокислотной единицы, подвергающейся дупликации». Gene . 95 (2): 243– 251. doi :10.1016/0378-1119(90)90367-Z. PMID  2174397.
  • Johnsson N, Johnsson K, Weber K (август 1988 г.). «Прерывистый эпитоп на p36, основном субстрате тирозин-протеинкиназы src, переносит сайт фосфорилирования в окрестности консенсусной последовательности для белков, связывающих Ca2+/липид». FEBS Letters . 236 (1): 201– 204. doi :10.1016/0014-5793(88)80314-4. PMID  2456953. S2CID  38734898.
  • Gould KL, Woodgett JR, Isacke CM, Hunter T (июль 1986 г.). «Субстрат протеинтирозинкиназы p36 также является субстратом для протеинкиназы C in vitro и in vivo». Молекулярная и клеточная биология . 6 (7): 2738– 2744. doi :10.1128/mcb.6.7.2738. PMC  367834. PMID  2946940.
  • Huebner K, Cannizzaro LA, Frey AZ, Hecht BK, Hecht F, Croce CM, Wallner BP (май 1988). «Хромосомная локализация человеческих генов липокортина I и липокортина II». Oncogene Research . 2 (4): 299– 310. PMID  2969496.
  • Huang KS, Wallner BP, Mattaliano RJ, Tizard R, Burne C, Frey A и др. (июль 1986 г.). «Два человеческих ингибитора фосфолипазы A2 массой 35 кДа связаны с субстратами pp60v-src и рецептора/киназы эпидермального фактора роста». Cell . 46 (2): 191– 199. doi :10.1016/0092-8674(86)90736-1. PMID  3013422. S2CID  24557024.
  • Buday L, Egan SE, Rodriguez Viciana P, Cantrell DA, Downward J (март 1994). «Комплекс белка-адаптера Grb2, фактора обмена Sos и связанного с мембраной тирозинового фосфопротеина 36 кДа участвует в активации ras в Т-клетках». Журнал биологической химии . 269 (12): 9019– 9023. doi : 10.1016/S0021-9258(17)37070-9 . PMID  7510700.
  • Chung CY, Erickson HP (июль 1994). «Аннексин II клеточной поверхности является рецептором с высоким сродством к альтернативно сплайсированному сегменту тенасцина-C». Журнал клеточной биологии . 126 (2): 539– 548. doi :10.1083/jcb.126.2.539. PMC  2200039. PMID  7518469 .
  • Kato S, Sekine S, Oh SW, Kim NS, Umezawa Y, Abe N и др. (декабрь 1994 г.). «Создание банка человеческой полноразмерной ДНК». Gene . 150 (2): 243– 250. doi :10.1016/0378-1119(94)90433-2. PMID  7821789.
  • Richard I, Broux O, Chiannilkulchai N, Fougerousse F, Allamand V, Bourg N и др. (октябрь 1994 г.). «Региональная локализация локусов хромосомы 15 человека». Genomics . 23 (3): 619– 627. doi :10.1006/geno.1994.1550. PMID  7851890.
  • Takahashi S, Reddy SV, Chirgwin JM, Devlin R, Haipek C, Anderson J, Roodman GD (ноябрь 1994 г.). «Клонирование и идентификация аннексина II как аутокринного/паракринного фактора, который увеличивает образование остеокластов и резорбцию костей». Журнал биологической химии . 269 (46): 28696– 28701. doi : 10.1016/S0021-9258(19)61961-7 . PMID  7961821.
  • Hyatt SL, Liao L, Chapline C, Jaken S (февраль 1994 г.). «Идентификация и характеристика связывающих белков альфа-протеинкиназы C в нормальных и трансформированных клетках REF52». Биохимия . 33 (5): 1223– 1228. doi :10.1021/bi00171a023. PMID  8110754.
  • Райт Дж. Ф., Куроски А., Васи С. (февраль 1994 г.). «Аннексин II на поверхности эндотелиальных клеток связывает цитомегаловирус человека». Biochemical and Biophysical Research Communications . 198 (3): 983– 989. doi :10.1006/bbrc.1994.1140. PMID  8117306.
  • Маруяма К, Сугано С (январь 1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Gene . 138 ( 1– 2): 171– 174. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Annexin_A2&oldid=1191155181"