(3S,4R)-3,4-дигидроксициклогекса-1,5-диен-1,4-дикарбоксилатдегидрогеназа
| (3S,4R)-3,4-дигидроксициклогекса-1,5-диен-1,4-дикарбоксилатдегидрогеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.3.1.53 | ||||||||
| Номер CAS | 162032-77-1 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | АмиГО / КвикГО | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии ( 3S ,4R)-3,4-дигидроксициклогекса-1,5-диен-1,4-дикарбоксилатдегидрогеназа ( EC 1.3.1.53) представляет собой фермент , катализирующий химическую реакцию
- (3S,4R)-3,4-дигидроксициклогекса-1,5-диен-1,4-дикарбоксилат + НАД + 3,4-дигидроксибензоат + CO 2 + НАДН
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются (3S,4R)-3,4-дигидроксициклогекса-1,5-диен-1,4-дикарбоксилат и НАД + , тогда как его тремя продуктами являются 3,4-дигидроксибензоат , СО 2 и НАДН .
Этот фермент является частью пути деградации терефталата у бактерий. [1]
Семья
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на группу CH-CH донора с NAD+ или NADP+ в качестве акцептора. Систематическое название этого класса ферментов — (3S,4R)-3,4-дигидроксициклогекса-1,5-диен-1,4-дикарбоксилат:NAD+ оксидоредуктаза . Другое общеупотребительное название — (1R,2S)-дигидрокси-3,5-циклогексадиен-1,4-дикарбоксилатдегидрогеназа . Этот фермент использует один кофактор — железо .
Ссылки
- ^ Национальный центр биотехнологической информации. "PubChem Enzyme Summary for Enzyme 1.3.1.53". pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . Архивировано из оригинала 2020-09-15 . Получено 2020-07-30 .
- Saller E, Laue HR, Schlafli Oppenberg HR, Cook AM (1996). "Очистка и некоторые свойства (1R,2S)-дигидрокси-3,5-циклогексадиен-1,4-дикарбоксилатдегидрогеназы из Comamonas testosteroni T-2". FEMS Microbiol. Lett . 130 : 97–102. doi : 10.1111/j.1574-6968.1995.tb07705.x .
