Никотинамидфосфорибозилтрансфераза
Человеческий белок и кодирующий ген

НАМПТ
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыNAMPT , 1110035O14Rik, PBEF, PBEF1, VF, VISFATIN, никотинамидфосфорибозилтрансфераза
Внешние идентификаторыOMIM : 608764; MGI : 1929865; HomoloGene : 4201; GeneCards : NAMPT; OMA :NAMPT - ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

10135

59027

Ансамбль

ENSG00000105835

ENSMUSG00000020572

UniProt

Р43490

Q99KQ4

RefSeq (мРНК)

NM_005746
NM_182790

NM_021524

RefSeq (белок)

NP_005737

NP_067499

Местоположение (UCSC)Хр 7: 106.25 – 106.29 МбХр 12: 32,87 – 32,9 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши
никотинамидфосфорибозилтрансфераза
Идентификаторы
Номер ЕС2.4.2.12
Номер CAS9030-27-7
Базы данных
ИнтЭнзIntEnz вид
БРЕНДАзапись BRENDA
ExPASyNiceZyme вид
КЕГГзапись KEGG
МетаЦикметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Никотинамидфосфорибозилтрансфераза (NAmPRTase или NAMPT), ранее известная как фактор усиления колоний пре-B-клеток 1 (PBEF1) или висфатин для его внеклеточной формы (eNAMPT), [5] является ферментом , который у людей кодируется геном NAMPT . [6] Внутриклеточная форма этого белка (iNAMPT) является ферментом, ограничивающим скорость в пути утилизации никотинамидадениндинуклеотида (NAD+) , который преобразует никотинамид в никотинамидмононуклеотид (NMN), который отвечает за большую часть образования NAD+ у млекопитающих. [7] iNAMPT также может катализировать синтез NMN из фосфорибозилпирофосфата (PRPP) при наличии АТФ. [8] Сообщается, что eNAMPT является цитокином (PBEF), который активирует TLR4 , [9] который способствует созреванию В-клеток и ингибирует апоптоз нейтрофилов .

Реакция

iNAMPT катализирует следующую химическую реакцию :

никотинамид + 5-фосфорибозил-1-пирофосфат (PRPP) никотинамидмононуклеотид (NMN) + пирофосфат (PPi) ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons}

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются никотинамид и 5-фосфорибозил-1-пирофосфат (PRRP), тогда как его двумя продуктами являются никотинамидмононуклеотид и пирофосфат . [7]

Этот фермент относится к семейству гликозилтрансфераз , а точнее пентозилтрансфераз. Этот фермент участвует в метаболизме никотината и никотинамида .

Выражение и регулирование

Печень имеет самую высокую активность iNAMPT среди всех органов, примерно в 10-20 раз большую, чем почки, селезенка, сердце, мышцы, мозг или легкие. [10] iNAMPT подавляется увеличением miR-34a при ожирении через функциональный сайт связывания 3'UTR мРНК iNAMPT, что приводит к снижению NAD(+) и снижению активности SIRT1 . [11]

У спортсменов , тренирующихся на выносливость, экспрессия iNAMPT в скелетных мышцах в два раза выше , чем у людей с малоподвижным диабетом 2 типа . [12] В шестинедельном исследовании, сравнивающем ноги, тренируемые с помощью упражнений на выносливость, с нетренированными ногами, iNAMPT был повышен в ногах, тренируемых на выносливость. [12] Исследование 21 молодого (до 36 лет) и 22 пожилых (старше 54 лет) взрослых, подвергавшихся 12-недельным аэробным и силовым упражнениям, показало, что аэробные упражнения увеличивают iNAMPT скелетных мышц на 12% и 28% у молодых и пожилых (соответственно), а силовые упражнения увеличивают iNAMPT скелетных мышц на 25% и 30% у молодых и пожилых (соответственно). [13]

Старение, ожирение и хроническое воспаление снижают iNAMPT (и, следовательно, NAD+) во многих тканях [14] , и было показано, что активность NAMPT способствует провоспалительному транскрипционному перепрограммированию иммунных клеток (например, макрофагов [15] ) и астроцитов , находящихся в мозге [16] .

Функция

iNAMPT катализирует конденсацию никотинамида (NAM) с 5-фосфорибозил-1-пирофосфатом с образованием никотинамидмононуклеотида (NMN), первого шага в биосинтезе никотинамидадениндинуклеотида (NAD+). [17] Этот путь спасения, повторное использование NAM из ферментов, использующих NAD+ ( сиртуины , PARP , CD38 ) и производство NAM в качестве побочного продукта, является основным источником продукции NAD+ в организме. [17] Синтез NAD+ de novo из триптофана происходит только в печени и почках, в подавляющем большинстве в печени. [17]

Номенклатура

Систематическое название этого класса ферментов — никотинамид-нуклеотид:дифосфатфосфо-альфа-D-рибозилтрансфераза . Другие названия, которые обычно используются, включают:

  • NMN-пирофосфорилаза,
  • никотинамидмононуклеотидпирофосфорилаза,
  • никотинамидмононуклеотидсинтетаза и
  • НМН-синтетаза.

Внеклеточный NAMPT

Внеклеточный NAMPT (eNAMPT) функционально отличается от внутриклеточного NAMPT (iNAMPT) и менее изучен (именно поэтому ферменту дали так много названий: NAMPT, PBEF и висфатин). [5] iNAMPT секретируется многими типами клеток (в частности, адипоцитами ), чтобы стать eNAMPT. Фермент сиртуин 1 (SIRT1) необходим для секреции eNAMPT из жировой ткани . [18] eNAMPT может действовать скорее как цитокин , хотя его рецептор (возможно, TLR4 ) не был доказан. [8] Было продемонстрировано, что eNAMPT может связываться с TLR4 и активировать его. [19]

eNAMPT может существовать в виде димера или мономера , но обычно является циркулирующим димером. [18] Как мономер, eNAMPT оказывает провоспалительное действие, которое не зависит от NAD+, тогда как димерная форма eNAMPT защищает от этих эффектов. [18]

eNAMPT/PBEF/висфатин был первоначально клонирован как предполагаемый цитокин, который, как было показано, усиливает созревание предшественников В-клеток в присутствии интерлейкина-7 (IL-7) и фактора стволовых клеток , поэтому он был назван «фактором усиления колонии пре-В-клеток» (PBEF). [6] Когда ген, кодирующий бактериальную никотинамидфосфорибозилтрансферазу ( nadV ), был впервые выделен в Haemophilus ducreyi , было обнаружено, что он проявляет значительную гомологию с геном млекопитающих PBEF. [20] Ронгво и др. [21] генетически продемонстрировали, что ген мыши PBEF придает ферментативную активность Nampt и НАД-независимый рост бактериям, лишенным nadV. Револло и др. [22] биохимически определили, что продукт гена мыши PBEF кодирует фермент eNAMPT, способный модулировать внутриклеточные уровни НАД. С тех пор другие подтвердили эти результаты. [23] Совсем недавно несколько групп сообщили о кристаллической структуре Nampt/PBEF/висфатина, и все они показали, что этот белок представляет собой димерный фермент фосфорибозилтрансферазы II типа, участвующий в биосинтезе НАД. [24] [25] [26]

Было показано, что eNAMPT более ферментативно активен, чем iNAMPT, что подтверждает предположение о том, что eNAMPT из жировой ткани усиливает NAD+ в тканях с низким уровнем iNAMPT, в частности в бета-клетках поджелудочной железы и нейронах мозга . [27]

Заявление о гормонах отозвано

Хотя первоначальная цитокиновая функция PBEF до сих пор не подтверждена, другие с тех пор сообщили или предположили цитокиноподобную функцию этого белка. [28] В частности, Nampt/PBEF недавно был повторно идентифицирован как «новый гормон, получаемый из висцерального жира», названный висфатином. [29] Сообщается, что висфатин обогащен висцеральным жиром как людей, так и мышей, и что его уровень в плазме увеличивается во время развития ожирения. [29] Примечательно, что висфатин, как сообщается, оказывает инсулиноподобное действие в культивируемых клетках и снижает уровень глюкозы в плазме у мышей путем связывания с рецептором инсулина и его активации. [29] Однако физиологическая значимость висфатина все еще остается под вопросом, поскольку его концентрация в плазме в 40–100 раз ниже, чем у инсулина, несмотря на схожее сродство к связыванию с рецептором. [29] [30] [31] Кроме того, способность висфатина связывать и активировать инсулиновый рецептор еще не подтверждена другими группами.

26 октября 2007 года А. Фукухара (первый автор), И. Шимомура (старший автор) и другие соавторы статьи [29], которые впервые описали висфатин как гормон, вырабатываемый висцеральным жиром, который действует путем связывания и активации инсулинового рецептора, отозвали всю статью [29] по предложению редактора журнала «Science» и рекомендации Совета факультета Медицинской школы Университета Осаки после отчета Комитета по добросовестности исследований. [32]

Как мишень для наркотиков

Поскольку раковые клетки используют повышенный гликолиз , а NAD усиливает гликолиз, iNAMPT часто усиливается в раковых клетках. [33] [34] APO866 — экспериментальный препарат, который ингибирует этот фермент. [35] Он проходит испытания для лечения запущенной меланомы , кожной Т-клеточной лимфомы (CTL) и рефрактерного или рецидивирующего В-хронического лимфоцитарного лейкоза .

Было показано, что ингибитор NAMPT FK866 ингибирует эпителиально-мезенхимальный переход (ЭМП), а также может ингибировать ангиогенез , связанный с опухолью . [9]

Компания Calico, занимающаяся биомедицинскими технологиями против старения, лицензировала экспериментальные аналоги P7C3 , участвующие в повышении активности iNAMPT. [36] В ряде публикаций было показано, что соединения P7C3 полезны для животных моделей при возрастной нейродегенерации. [37] [38]

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000105835 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000020572 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ ab Grolla AA, Travelli C, Genazzani AA, Sethi JK (июль 2016 г.). «Внеклеточная никотинамидфосфорибозилтрансфераза, новый раковый метабокин». British Journal of Pharmacology . 173 (14): 2182– 2194. doi :10.1111/bph.13505. PMC 4919578. PMID  27128025 . 
  6. ^ ab Samal B, Sun Y, Stearns G, Xie C, Suggs S, McNiece I (февраль 1994 г.). «Клонирование и характеристика кДНК, кодирующей новый человеческий фактор усиления колоний пре-В-клеток». Молекулярная и клеточная биология . 14 (2): 1431– 1437. doi :10.1128/MCB.14.2.1431. PMC 358498. PMID  8289818 . 
  7. ^ ab Revollo JR, Grimm AA, Imai S (март 2007 г.). «Регулирование биосинтеза никотинамидадениндинуклеотида Nampt/PBEF/висфатином у млекопитающих». Current Opinion in Gastroenterology . 23 (2): 164– 170. doi :10.1097/MOG.0b013e32801b3c8f. PMID  17268245. S2CID  31308112.
  8. ^ ab Galli U, Colombo G, Travelli C, Tron GC, Genazzani AA, Grolla AA (2020). «Последние достижения в области ингибиторов NAMPT: новая иммунотерапевтическая стратегия». Frontiers in Pharmacology . 11 : 656. doi : 10.3389/fphar.2020.00656 . PMC 7235340. PMID  32477131 . 
  9. ^ ab Galli U, Colombo G, Travelli C, Tron GC, Genazzani AA, Grolla AA (2020). «Последние достижения в области ингибиторов NAMPT: новая иммунотерапевтическая стратегия». Frontiers in Pharmacology . 11 : 656. doi : 10.3389/fphar.2020.00656 . PMC 7235340. PMID  32477131 . 
  10. ^ Hwang ES, Song SB (сентябрь 2017 г.). «Никотинамид является ингибитором SIRT1 in vitro, но может быть стимулятором в клетках». Cellular and Molecular Life Sciences . 74 (18): 3347– 3362. doi :10.1007/s00018-017-2527-8. PMC 11107671 . PMID  28417163. S2CID  25896400. 
  11. ^ Choi SE, Fu T, Seok S, Kim DH, Yu E, Lee KW и др. (декабрь 2013 г.). «Повышенный уровень микроРНК-34a при ожирении снижает уровни NAD+ и активность SIRT1 путем прямого воздействия на NAMPT». Aging Cell . 12 (6): 1062– 1072. doi :10.1111/acel.12135. PMC 3838500 . PMID  23834033. 
  12. ^ ab Jadeja RN, Thounaojam MC, Bartoli M, Martin PM (2020). «Влияние метаболизма NAD+ на старение сетчатки и дегенерацию сетчатки». Окислительная медицина и клеточное долголетие . 2020 : 2692794. doi : 10.1155/2020/2692794 . PMC 7238357. PMID  32454935 . 
  13. ^ de Guia RM, Agerholm M, Nielsen TS, Consitt LA, Søgaard D, Helge JW и др. (июль 2019 г.). «Аэробные и силовые тренировки обращают вспять возрастное снижение способности к восстановлению NAD+ в скелетных мышцах человека». Physiological Reports . 7 (12): e14139. doi :10.14814/phy2.14139. PMC 6577427 . PMID  31207144. 
  14. ^ Poljsak B (июнь 2018 г.). «NAMPT-опосредованный биосинтез NAD как внутренний механизм синхронизации: в мире NAD+ время течет своим путем». Rejuvenation Research . 21 (3): 210– 224. doi :10.1089/rej.2017.1975. PMID  28756747. S2CID  196644501.
  15. ^ Cameron AM, Castoldi A, Sanin DE, Flachsmann LJ, Field CS, Puleston DJ и др. (апрель 2019 г.). «Зависимость воспалительных макрофагов от NAD + salvage является следствием повреждения ДНК, опосредованного активными формами кислорода». Nature Immunology . 20 (4): 420– 432. doi :10.1038/s41590-019-0336-y. PMID  30858618. S2CID  73728924.
  16. ^ Meyer T, Shimon D, Youssef S, Yankovitz G, Tessler A, Chernobylsky T и др. (август 2022 г.). «Метаболизм NAD+ стимулирует провоспалительное перепрограммирование астроцитов при аутоиммунитете центральной нервной системы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 119 (35): e2211310119. Bibcode : 2022PNAS..11911310M. doi : 10.1073/pnas.2211310119 . PMC 9436380. PMID  35994674 . 
  17. ^ abc Liu L, Su X, Quinn WJ, Hui S, Krukenberg K, Frederick DW и др. (май 2018 г.). «Количественный анализ потоков синтеза-распада НАД». Клеточный метаболизм . 27 (5): 1067–1080.e5. doi :10.1016/j.cmet.2018.03.018. PMC 5932087. PMID  29685734 . 
  18. ^ abc Yoshino J, Baur JA, Imai SI (март 2018). "NAD+ Intermediates: The Biology and Therapeutic Potential of NMN and NR". Клеточный метаболизм . 27 (3): 513– 528. doi :10.1016/j.cmet.2017.11.002. PMC 5842119. PMID  29249689 . 
  19. ^ Camp SM, Ceco E, Evenoski CL, Danilov SM, Zhou T, Chiang ET и др. (август 2015 г.). «Уникальная активация Toll-подобного рецептора 4 с помощью NAMPT/PBEF индуцирует сигнализацию NFκB и воспалительное повреждение легких». Scientific Reports . 5 : 13135. Bibcode :2015NatSR...513135C. doi :10.1038/srep13135. PMC 4536637 . PMID  26272519. 
  20. ^ Martin PR, Shea RJ, Mulks MH (февраль 2001 г.). «Идентификация гена, кодируемого плазмидой, из Haemophilus ducreyi, который обеспечивает независимость от НАД». Журнал бактериологии . 183 (4): 1168– 1174. doi : 10.1128 /JB.183.4.1168-1174.2001. PMC 94989. PMID  11157928. 
  21. ^ Rongvaux A, Shea RJ, Mulks MH, Gigot D, Urbain J, Leo O и др. (ноябрь 2002 г.). «Фактор усиления колоний пре-B-клеток, экспрессия которого повышается в активированных лимфоцитах, представляет собой никотинамидфосфорибозилтрансферазу, цитозольный фермент, участвующий в биосинтезе НАД». European Journal of Immunology . 32 (11): 3225– 3234. doi : 10.1002/1521-4141(200211)32:11<3225::AID-IMMU3225>3.0.CO;2-L . PMID  12555668. S2CID  11043568.
  22. ^ Revollo JR, Grimm AA, Imai S (декабрь 2004 г.). «Путь биосинтеза NAD, опосредованный никотинамидфосфорибозилтрансферазой, регулирует активность Sir2 в клетках млекопитающих». Журнал биологической химии . 279 (49): 50754– 50763. doi : 10.1074/jbc.M408388200 . PMID  15381699.
  23. ^ van der Veer E, Nong Z, O'Neil C, Urquhart B, Freeman D, Pickering JG (июль 2005 г.). «Фактор усиления колоний пре-B-клеток регулирует активность NAD+-зависимой протеиндеацетилазы и способствует созреванию гладкомышечных клеток сосудов». Circulation Research . 97 (1): 25– 34. doi : 10.1161/01.RES.0000173298.38808.27 . PMID  15947248.
  24. ^ Wang T, Zhang X, Bheda P, Revollo JR, Imai S, Wolberger C (июль 2006 г.). «Структура Nampt/PBEF/visfatin, биосинтетического фермента NAD+ млекопитающих». Nature Structural & Molecular Biology . 13 (7): 661– 662. doi :10.1038/nsmb1114. PMID  16783373. S2CID  28674013.
  25. ^ Kim MK, Lee JH, Kim H, Park SJ, Kim SH, Kang GB и др. (сентябрь 2006 г.). «Кристаллическая структура висфатина/фактора 1, усиливающего колонии пре-B-клеток/фосфорибозилтрансферазы никотинамида, свободного и в комплексе с противораковым агентом FK-866». Журнал молекулярной биологии . 362 (1): 66–77 . doi :10.1016/j.jmb.2006.06.082. PMID  16901503.
  26. ^ Хан JA, Тао X, Тонг L (июль 2006 г.). «Молекулярная основа ингибирования человеческой NMPRTase, новой мишени для противораковых агентов». Nature Structural & Molecular Biology . 13 (7): 582– 588. doi :10.1038/nsmb1105. PMID  16783377. S2CID  13305867.
  27. ^ Имаи СИ (2016). «Мир NAD 2.0: важность межтканевой коммуникации, опосредованной NAMPT/NAD+/SIRT1, в старении млекопитающих и контроле долголетия». npj Systems Biology and Applications . 2 : 16018. doi : 10.1038/npjsba.2016.18. PMC 5516857. PMID  28725474 . 
  28. ^ Jia SH, Li Y, Parodo J, Kapus A, Fan L, Rotstein OD и др. (май 2004 г.). «Фактор усиления колоний пре-В-клеток ингибирует апоптоз нейтрофилов при экспериментальном воспалении и клиническом сепсисе». Журнал клинических исследований . 113 (9): 1318– 1327. doi :10.1172/JCI19930. PMC 398427. PMID  15124023 . 
  29. ^ abcdef Fukuhara A, Matsuda M, Nishizawa M, Segawa K, Tanaka M, Kishimoto K и др. (январь 2005 г.). «Висфатин: белок, секретируемый висцеральным жиром, который имитирует действие инсулина». Science . 307 (5708): 426– 430. Bibcode :2005Sci...307..426F. doi : 10.1126/science.1097243 . PMID  15604363. S2CID  86231101.(Отозвано, см. doi :10.1126/science.318.5850.565b, PMID  17962537, Retraction Watch)
  30. ^ Stephens JM, Vidal-Puig AJ (апрель 2006 г.). «Обновленная информация о висфатине/факторе усиления колонии пре-В-клеток, повсеместно экспрессируемом, иллюзорном цитокине, который регулируется при ожирении». Current Opinion in Lipidology . 17 (2): 128– 131. doi :10.1097/01.mol.0000217893.77746.4b. PMID  16531748. S2CID  46178743.
  31. ^ Arner P (январь 2006 г.). «Висфатин — истинный или ложный след в лечении сахарного диабета 2 типа». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 91 (1): 28–30 . doi : 10.1210/jc.2005-2391 . PMID  16401830.
  32. ^ Фукухара А., Мацуда М., Нисидзава М., Сегава К., Танака М., Кисимото К. и др. (октябрь 2007 г.). «Отказ». Наука . 318 (5850): 565. doi :10.1126/science.318.5850.565b. PMID  17962537. S2CID  220091956.
  33. ^ Яку К, Окабе К, Хикосака К , Накагава Т (2018). «Метаболизм НАД в терапии рака». Frontiers in Oncology . 8 : 622. doi : 10.3389/fonc.2018.00622 . PMC 6315198. PMID  30631755. 
  34. ^ Pramono AA, Rather GM, Herman H, Lestari K, Bertino JR (февраль 2020 г.). "NAD- и NADPH-контрибуционные ферменты как терапевтические мишени при раке: обзор". Biomolecules . 10 (3): 358. doi : 10.3390/biom10030358 . PMC 7175141 . PMID  32111066. 
  35. ^ APO866 не эффективен при кожной Т-клеточной лимфоме. Март 2016 г.
  36. ^ «Исследователи Юго-Западного университета Техаса открывают новый класс активаторов NAMPT для лечения нейродегенеративных заболеваний; Calico заключает эксклюзивное сотрудничество с 2M для разработки технологии UTSW» (пресс-релиз).
  37. ^ Cain C (2014). "Нейропротекция NAMPT". Science-Business EXchange . 7 (38): 1112. doi :10.1038/scibx.2014.1112.
  38. ^ Wang G, Han T, Nijhawan D, Theodoropoulos P, Naidoo J, Yadavalli S и др. (сентябрь 2014 г.). «Нейропротекторные химикаты P7C3 действуют путем активации фермента, ограничивающего скорость, при утилизации NAD». Cell . 158 (6): 1324– 1334. doi :10.1016/j.cell.2014.07.040. PMC 4163014 . PMID  25215490. 

Дальнейшее чтение

  • Preiss J, Handler P (апрель 1957). «Ферментативный синтез никотинамидмононуклеотида». Журнал биологической химии . 225 (2): 759– 770. doi : 10.1016/S0021-9258(18)64875-6 . PMID  13416279.
  • Stephens JM, Vidal-Puig AJ (апрель 2006 г.). «Обновленная информация о висфатине/факторе усиления колонии пре-В-клеток, повсеместно экспрессируемом, иллюзорном цитокине, который регулируется при ожирении». Current Opinion in Lipidology . 17 (2): 128– 131. doi :10.1097/01.mol.0000217893.77746.4b. PMID  16531748. S2CID  46178743.
  • Bełtowski J (июнь 2006 г.). «Апелин и висфатин: уникальные «полезные» адипокины, повышающие уровень при ожирении?». Medical Science Monitor . 12 (6): RA112 – RA119 . PMID  16733497.
  • Pilz S, Mangge H, Obermayer-Pietsch B, März W (февраль 2007 г.). «Висфатин/фактор усиления колонии пре-B-клеток: белок с различными предполагаемыми функциями». Journal of Endocrinological Investigation . 30 (2): 138– 144. doi :10.1007/bf03347412. PMID  17392604. S2CID  20329604.
  • Сидеровски Д.П., Блюм С., Форсдайк Р.Э., Форсдайк Д.Р. (октябрь 1990 г.). «Набор предполагаемых генов переключения лимфоцитов человека G0/G1 включает гены, гомологичные генам, кодирующим цитокин грызунов и белок цинкового пальца». ДНК и клеточная биология . 9 (8): 579– 587. doi :10.1089/dna.1990.9.579. PMID  1702972.
  • Sanger Centre T, Washington University Genome Sequencing Cente T (ноябрь 1998 г.). «На пути к полной последовательности генома человека». Genome Research . 8 (11): 1097–1108 . doi : 10.1101/gr.8.11.1097 . PMID  9847074.
  • Rongvaux A, Shea RJ, Mulks MH, Gigot D, Urbain J, Leo O и др. (ноябрь 2002 г.). «Фактор усиления колоний пре-B-клеток, экспрессия которого повышается в активированных лимфоцитах, представляет собой никотинамидфосфорибозилтрансферазу, цитозольный фермент, участвующий в биосинтезе НАД». European Journal of Immunology . 32 (11): 3225– 3234. doi : 10.1002/1521-4141(200211)32:11<3225::AID-IMMU3225>3.0.CO;2-L . PMID  12555668. S2CID  11043568.
  • Kitani T, Okuno S, Fujisawa H (июнь 2003 г.). «Изменения в субклеточной локализации пре-B-клеточного колониестимулирующего фактора, зависящие от фазы роста». FEBS Letters . 544 ( 1– 3): 74– 78. doi :10.1016/S0014-5793(03)00476-9. PMID  12782293. S2CID  8442143.
  • Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Hoehn H и др. (октябрь 2003 г.). «Двухгибридные скрининги дрожжей предполагают участие белков анемии Фанкони в регуляции транскрипции, клеточной сигнализации, окислительном метаболизме и клеточном транспорте». Experimental Cell Research . 289 (2): 211– 221. doi :10.1016/S0014-4827(03)00261-1. PMID  14499622.
  • Jia SH, Li Y, Parodo J, Kapus A, Fan L, Rotstein OD и др. (май 2004 г.). «Фактор усиления колоний пре-B-клеток ингибирует апоптоз нейтрофилов при экспериментальном воспалении и клиническом сепсисе». Журнал клинических исследований . 113 (9): 1318– 1327. doi :10.1172/JCI19930. PMC  398427. PMID  15124023 .
  • Rush J, Moritz A, Lee KA, Guo A, Goss VL, Spek EJ и др. (январь 2005 г.). «Иммуноаффинное профилирование фосфорилирования тирозина в раковых клетках». Nature Biotechnology . 23 (1): 94– 101. doi :10.1038/nbt1046. PMID  15592455. S2CID  7200157.
  • Янссен Дж.Дж., Клавер С.М., Вайсфис К., Пастеркамп Г., де Кляйн Д.П., Шуурхейс Г.Дж. и др. (июнь 2005 г.). «Идентификация генов, потенциально участвующих в трансформации заболевания ХМЛ». Лейкемия . 19 (6): 998–1004 . doi : 10.1038/sj.leu.2403735 . ПМИД  15815727.
  • van der Veer E, Nong Z, O'Neil C, Urquhart B, Freeman D, Pickering JG (июль 2005 г.). «Фактор усиления колонии пре-B-клеток регулирует активность NAD+-зависимой протеиндеацетилазы и способствует созреванию гладкомышечных клеток сосудов». Circulation Research . 97 (1): 25– 34. doi : 10.1161/01.RES.0000173298.38808.27 . PMID  15947248.
  • Ognjanovic S, Ku TL, Bryant-Greenwood GD (июль 2005 г.). «Фактор усиления колонии пре-B-клеток — это секретируемый цитокин-подобный белок из амниотического эпителия человека». American Journal of Obstetrics and Gynecology . 193 (1): 273– 282. doi :10.1016/j.ajog.2004.11.003. PMC  1382169 . PMID  16021090.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Никотинамид_фосфорибозилтрансфераза&oldid=1261067498"