Виннексин — это трансмембранный белок , код ДНК которого содержится в геноме вируса . Когда геном вируса экспрессируется в клетке, ген виннексина из вируса превращается в функционирующий белок инфицированной клеткой. Затем белок виннексин встраивается в клеточные мембраны хозяина , чтобы изменить способ, которым клетки хозяина общаются друг с другом. Измененная коммуникация помогает передаче и репликации вируса сложными способами. Коммуникационная структура, в которой участвует виннексин, — это щелевой контакт , и виннексин является частью более широкого семейства белков, которые являются гомологами иннексина, называемыми паннексинами . [1] До сих пор виннексины были обнаружены только в аденовирусе, и то, как они влияют на функционирование иннексинов, изучается очень подробно. [2]
Открытие
Виннексин был впервые описан в 2005 году в аденовирусе как генный гомолог белка-щели насекомых, называемого иннексином .
Было показано, что виннексины используются аденовирусом, чтобы помочь инчхонским осам успешно вводить свои яйца в гусениц, на которых они паразитируют. [3]
Структура
Ультраструктура виннексина еще не изучена подробно. Как гомолог иннексина, который функционирует аналогично иннексинам, виннексины, вероятно, имеют четыре трансмембранных сегмента (TMS) и, подобно белку щелевого соединения коннексина позвоночных , субъединицы виннексина собираются вместе, образуя канал в плазматической мембране клетки. [3]
Функция
По сути, виннексины, как было показано, ведут себя как нативные иннексины у насекомых. Они участвуют в щелевых контактах, образуя трансмембранные каналы связи. На более высоком уровне виннексины должны существенно отличаться от нативных иннексинов, чтобы изменить поведение клеток-хозяев гусеницы. [4] [5] Без вируса с его геном виннексина яйцо некоторых ос было бы отвергнуто гусеницей, и яйцо погибло бы. Вирус и оса обязательно связаны. [6]
[2] В то время как гены вируса экспрессируются в гусенице, вирусная ДНК, включая ген виннексина, не реплицирует свои гены там. Репликация вируса, включая ген веннексина, происходит в яичниках осы. [7] [8] [9]
Реакция переноса
Транспортные реакции, катализируемые щелевыми контактами иннексина, которые считаются аналогичными виннексинам, следующие:
Малые молекулы (цитоплазма клетки 1) ⇌ малые молекулы (цитоплазма клетки 2)
^ Бейер, ЕС; Берту, ВМ (27 мая 2017 г.). «Гены щелевых соединений и семейства белков: коннексины, иннексины и паннексины». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1860 (1): 5–8 . doi :10.1016/j.bbamem.2017.05.016. ПМК 5704981 . ПМИД 28559187.
^ аб Марциано, Северная Каролина; Хасегава, Дания; Фелан, П; Тернбулл, Миссури (3 августа 2011 г.). «Функциональные взаимодействия между полиднавирусом и иннексинами клеток хозяина». Журнал вирусологии . 85 (19): 10222–10229 . doi :10.1128/jvi.00691-11. ПМК 3196458 . ПМИД 21813607.
^ Чжан, Пэн; Тернбулл, Мэтью У. (9 августа 2018 г.). «Экспрессия вирусного иннексина в клетках насекомых нарушает потенциал и pH клеточной мембраны». Журнал общей вирусологии . 99 (10): 1444–1452 . doi : 10.1099/jgv.0.001132 . PMID 30091698.
^ Хасегава, ДК; Чжан, П; Тернбулл, МВ (7 августа 2020 г.). «Внутриклеточная динамика гомологов полиднавирусного иннексина». Молекулярная биология насекомых . 29 (5): 477– 489. doi :10.1111/imb.12657. PMID 32683761. S2CID 220656169.
^ BA Webb, NE Beckage, Y. Hayakawa, PJ Krell, B. Lanzrein, DB Stoltz, MR Strand, MD Summers Polydnaviridae MHV van Regenmortel и др. (ред.), Таксономия вирусов: классификация и номенклатура вирусов. 7-й отчет Международного комитета по таксономии вирусов, Academic Press, Сан-Диего (2000), стр. 1167
^ Журнал общей вирусологии Том 73, выпуск 7, 1992, страницы 1627-1635 Устойчивость и экспрессия полиднавируса Microplitis demolitor в Pseudoplusia includens Стрэнд, М. Р., Маккензи, Д. И., Грассл, В., Довер, Б. А., Эйкен, Дж. М. Просмотреть переписку Кафедра энтомологии, Висконсинский университет в Мадисоне, Мэдисон, Висконсин 53706, США
^ Брюс А. Уэбб, Майкл Р. Стрэнд, Стефани Э. Дики, Маркус Х. Бек, Роланд С. Хилгарт, Уолтер Э. Барни, Кристи Кадаш, Джереми А. Кремер, Карл Г. Линдстром, Валаикорн Раттанадечакул, Кент С. Шелби, Хонглада Тхёткиаттикул, Мэтью В. Тернбулл, Р. Эндрюс Уизерелл, Геномы полиднавирусов отражают их двойную роль как мутуалистов и патогенов, Вирусология, том 347, выпуск 1, 2006, страницы 160–174, ISSN 0042–6822, https://doi.org/10.1016/j.virol.2005.11.010.
^ Марциано, Северная Каролина; Хасегава, Дания; Фелан, П.; Тернбулл, Миссури (9 сентября 2011 г.). «Функциональные взаимодействия между полиднавирусом и клеточными иннексинами хозяина». Журнал вирусологии . 85 (19): 10222–10229 . doi :10.1128/JVI.00691-11. ПМК 3196458 . ПМИД 21813607.
Дальнейшее чтение
Phelan P, Bacon JP, Davies JA, Stebbings LA, Todman MG, Avery L и др. (сентябрь 1998 г.). «Иннексины: семейство белков щелевых контактов беспозвоночных». Trends in Genetics . 14 (9): 348– 9. doi :10.1016/S0168-9525(98)01547-9. PMC 4442478 . PMID 9769729.
Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (январь 1998 г.). "Белок Drosophila Shaking-B образует щелевые контакты в парных ооцитах Xenopus". Nature . 391 (6663): 181– 4. Bibcode :1998Natur.391..181P. doi :10.1038/34426. PMID 9428764. S2CID 205003383.
Дайкс IM, Macagno ER (апрель 2006 г.). «Молекулярная характеристика и эмбриональная экспрессия иннексинов у пиявки Hirudo Medicineis». Гены развития и эволюция . 216 (4): 185–97 . doi :10.1007/s00427-005-0048-1. PMID 16440200. S2CID 21780341.