Нитрогеназа ванадия
Фермент, необходимый для процесса фиксации азота.
Клетки Azotobacter sp. , окрашенные железным гематоксилином Гейденгайна, ×1000. Ванадий-нитрогеназы обнаружены у представителей рода бактерий Azotobacter, а также у видов R. palustris и A. variabilis [1] [2]

Ванадийнитрогеназа является ключевым ферментом для фиксации азота , обнаруженным в азотфиксирующих бактериях , и используется как альтернатива молибденнитрогеназе , когда молибден недоступен. [1] Ванадийнитрогеназы являются важным биологическим использованием ванадия , который нечасто используется жизнью. Важный компонент азотного цикла , ванадиевая нитрогеназа преобразует газообразный азот в аммиак, тем самым делая недоступный в противном случае азот доступным для растений. В отличие от молибденнитрогеназы, ванадиевая нитрогеназа также может восстанавливать оксид углерода до этилена , этана и пропана [3], но оба фермента могут восстанавливать протоны до газообразного водорода и ацетилен до этилена .

Биологические функции

Нитрогеназы ванадия обнаружены у представителей рода бактерий Azotobacter , а также у видов Rhodopseudomonas palustris и Anabaena variabilis . [1] [2] Большинство функций нитрогеназы ванадия совпадают с функциями более распространенных нитрогеназ молибдена и служат альтернативным путем фиксации азота в условиях дефицита молибдена . [4] Подобно нитрогеназе молибдена, дигидроген действует как конкурентный ингибитор , а оксид углерода — как неконкурентный ингибитор фиксации азота. [5] Нитрогеназа ванадия имеет структуру субъединицы α 2 β 2 Ύ 2 , тогда как нитрогеназа молибдена имеет структуру α 2 β 2. Хотя структурные гены, кодирующие нитрогеназу ванадия, демонстрируют лишь около 15% консерватизма с нитрогеназами молибдена, обе нитрогеназы имеют один и тот же тип окислительно-восстановительных центров железа и серы . При комнатной температуре ванадиевая нитрогеназа менее эффективна в фиксации азота, чем молибденовые нитрогеназы, поскольку она преобразует больше H + в H 2 в качестве побочной реакции. [4] Однако при низких температурах ванадиевые нитрогеназы оказались более активными, чем молибденовые, и при температурах всего 5 °C их азотфиксирующая активность в 10 раз выше, чем у молибденовой нитрогеназы. [6] Подобно молибденовой нитрогеназе, ванадиевая нитрогеназа легко окисляется и, таким образом, активна только в анаэробных условиях. Различные бактерии используют сложные механизмы защиты, чтобы избежать кислорода . [1]

Общую стехиометрию азотфиксации, катализируемой ванадиевой нитрогеназой, можно суммировать следующим образом: [1]

N 2 + 12e − + 14H + + 24MgATP → 2NH 4 + + 3H 2 + 24MgADP + 24HPO 4 2−

Кристаллическая структура ванадиевой нитрогеназы A. vinelandii была определена в 2017 году ( PDB : 5N6Y ​). По сравнению с нитрогеназой Mo, нитрогеназа V заменяет один сульфид в активном центре мостиковым лигандом. [7]

Снижение выбросов оксида углерода

Исследования Калифорнийского университета в Ирвайне показали способность ванадиевой нитрогеназы преобразовывать оксид углерода в следовые количества пропана , этилена и этана в отсутствие азота [3] [8] посредством восстановления оксида углерода дитионитом и гидролиза АТФ . Процесс образования этих углеводородов осуществляется посредством переноса протонов и электронов , при котором образуются короткие углеродные цепи [8] и в конечном итоге может позволить производить углеводородное топливо из CO в промышленных масштабах. [9]

Ссылки

  1. ^ abcde Rehder D. (2000). "Ванадиевая нитрогеназа". Журнал неорганической биохимии . 80 ( 1– 2): 133– 6. doi :10.1016/S0162-0134(00)00049-0. PMID  10885473.
  2. ^ ab Larimer; et al. (2004). «Полная последовательность генома метаболически универсальной фотосинтетической бактерии Rhodopseudomonas palustris». Nature Biotechnology . 22 (1): 55– 61. doi : 10.1038/nbt923 . PMID  14704707.
  3. ^ ab Hadlington S. "Nitrogenase Found to be a Two-Trick Pony". Королевское химическое общество . Получено 05.08.2010 .
  4. ^ ab Eady RR (1989). "Ванадиевая нитрогеназа Azotobacter ". Polyhedron . 8 (13/14): 1695– 1700. doi :10.1016/S0277-5387(00)80619-1.
  5. ^ Janas Z.; Sobota P. (2005). «Арилоксо- и тиолатованадиевые комплексы следующего члена как химические модели активного центра нитрогеназы». Coordination Chemistry Reviews . 249 ( 21– 22): 2144– 2155. doi :10.1016/j.ccr.2005.04.007.
  6. ^ Miller RW; Eady RR (1988). «Молибденовые и ванадиевые нитрогеназы Azotobacter chroococcum. Низкая температура способствует восстановлению N2 ванадиевой нитрогеназой». Biochemical Journal . 256 (2): 429–32 . doi :10.1042/bj2560429. PMC 1135427. PMID  3223922 . 
  7. ^ Sippel, D; Einsle, O (сентябрь 2017 г.). «Структура ванадиевой нитрогеназы обнаруживает необычный мостиковый лиганд». Nature Chemical Biology . 13 (9): 956– 960. doi :10.1038/nchembio.2428. PMC 5563456 . PMID  28692069. 
  8. ^ ab Lee CC; Hu Y.; Ribbe M. (2010). «Ванадиевая нитрогеназа снижает уровень CO». Science . 329 (5992): 642. Bibcode :2010Sci...329..642L. doi :10.1126/science.1191455. PMC 3141295 . PMID  20689010. 
  9. ^ Блэнд Э. «Бензин из воздуха?». Discovery News . Получено 05.08.2010 .
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Ванадий_нитрогеназа&oldid=1271657077"