Эта статья имеет рейтинг C-класса по шкале оценки контента Википедии . Она представляет интерес для следующих WikiProjects : | |||||||||||||||||
|
193.51.83.104 (обсуждение) 16:35, 23 сентября 2012 (UTC)
Это предложение неверно:
«Это в первую очередь связано с избыточностью генетического кода, который транслирует похожие кодоны в похожие аминокислоты».
Потому что :
«Подводя итог, можно сказать, что, за исключением синонимичных переходов кодонов, общие последствия, возникающие в результате минимальных замен оснований, благоприятствуют структурному разнообразию белка, а не его структурному сохранению» (Салемм, PNAS, 1977)
«Согласно физико-химической теории генетического кода (1, 2), распределение доменов кодонов для 20 аминокислот было определено преимуществом назначения аминокислотам, которые схожи по физико-химическим свойствам, соседних кодонов, которые отличаются друг от друга только одним основанием. Такие назначения минимизируют химические расстояния между различными аминокислотами, кодируемыми соседними кодонами, и, следовательно, обеспечивают защиту от повреждений, вызванных мутационными или трансляционными ошибками, включающими изменение одного основания». (Вонг, PNAS, 1980)
и
«Эти результаты, вместе с результатами Салемма и др. (8), не подтверждают физико-химическую теорию генетического кода, которая считает минимизацию расстояния преобладающим фактором, формирующим эволюцию генетического кода» (Вонг, PNAS, 1980)
---
В этой статье есть серьезная путаница относительно концепций замены и мутации. Когда последовательности развиваются нейтрально, скорость замены такая же, как и скорость мутации, когда вмешивается отбор, то скорости замены изменяются относительно скоростей мутаций. Например, если действует сильный очищающий отбор, то скорость замены будет снижена, в то время как при положительном диверсифицирующем отборе скорости замены увеличиваются по сравнению со скоростями мутаций. Когда мы анализируем выравнивание последовательностей, наблюдаемые различия между последовательностями представляют собой замены, которые стали фиксированными после действия отбора (если таковые имеются) и стохастических факторов (случайный дрейф). Поскольку мы не можем измерить мутацию непосредственно из выравнивания, мы обычно пытаемся вместо этого моделировать замены. Если для изучаемой системы доступна всеобъемлющая модель популяции, то матрицу замен можно записать как функцию отбора, эффективного размера популяции и истинных скоростей мутаций. Затем мы можем использовать наблюдаемые замены в выравнивании для оценки параметров скорости замены и разложить их на соответствующие параметры популяции. Как правило, матрицы замещения трудно описать в терминах моделей популяционной генетики, поэтому в большинстве случаев реализуемые модели замещения являются феноменологическими и, как правило, носят описательный, а не аналитический характер.
80.47.149.180 22:35, 27 апреля 2007 (UTC)
Удар человека, который больше изучает тему, чем является экспертом в ней =)
Пожалуйста, не стесняйтесь вносить любые изменения по вашему желанию.
Хороший момент. Теперь я включил определение логарифмических коэффициентов.
Реорганизация молекулярной эволюции
Я заметил несколько совпадений и упущений в этих статьях по молекулярной эволюции:
Модели эволюции белков
Если не будет возражений, я реорганизую, частично перепишу и дополню эти статьи в ближайшие дни. Буду рад любым советам, особенно по другим связанным статьям, о которых я еще не знаю.
Моя концепция выглядит следующим образом:
09:13, 5 октября 2006 (UTC)
Спасибо за ваш комментарий. Я также предпочитаю всеобъемлющие, более длинные статьи. Я беспокоился, что объединение моделей Маркова, моделей ДНК и моделей белков в одной статье может оказаться слишком большим. Но ваше предложение звучит разумно. Поэтому я с нетерпением жду вашей версии в начале следующей недели. Тогда мы сможем обсудить детали. wild8oar 07:06, 6 октября 2006 (UTC)
Кто-нибудь знает, из каких белков была создана исходная матрица PAM? Aaadddaaammm 03:25, 3 ноября 2006 (UTC)
Каждая аминокислота с большей или меньшей вероятностью мутирует в различные другие аминокислоты. Например, гидрофильный остаток, такой как аргинин, с большей вероятностью будет заменен другим гидрофильным остатком, таким как глутамин, чем мутирует в гидрофобный остаток, такой как лейцин. (Здесь остаток относится к аминокислоте, лишенной водорода и/или гидроксильной группы и вставленной в полимерную цепь белка.) Это в первую очередь связано с избыточностью в генетическом коде, который транслирует похожие кодоны в похожие аминокислоты. Кроме того, мутация аминокислоты в остаток со значительно отличающимися свойствами может повлиять на сворачивание и/или активность белка. Поэтому обычно существует сильное селективное давление, направленное на быстрое удаление таких мутаций из популяции.
Существует большая разница между вероятностью возникновения замены (или точечной мутации), которая зависит от химии и не может быть предотвращена отбором, за исключением, возможно, очень косвенного, и заменой, которая будет предотвращена из-за разницы в репродуктивном успехе в течение гораздо более длительного периода времени.
Может быть, это было задумано как вводное замечание вне основной линии аргументации, но оно так не читается. Так что, пожалуйста, перефразируйте, цитируйте эксперта или удалите. 84.227.252.224 ( talk ) 16:52, 16 октября 2014 (UTC)