This article is within the scope of WikiProject Molecular Biology, a collaborative effort to improve the coverage of Molecular Biology on Wikipedia. If you would like to participate, please visit the project page, where you can join the discussion and see a list of open tasks.Molecular BiologyWikipedia:WikiProject Molecular BiologyTemplate:WikiProject Molecular BiologyMolecular Biology
This article is within the scope of WikiProject Biophysics, a project which is currently considered to be inactive.BiophysicsWikipedia:WikiProject BiophysicsTemplate:WikiProject BiophysicsBiophysics
Без названия
К вашему сведению, Лайнус Полинг получил свою первую Нобелевскую премию за открытие альфа-спирали, поэтому хорошим источником информации для этой статьи будет лекция Полинга при вручении Нобелевской премии... Dwmyers 18:05, 20 сентября 2003 (UTC)
Я не доверяю некоторым вещам на этой странице. — Предыдущий неподписанный комментарий добавлен Bensaccount ( обсуждение • вклад ) 04:16, 18 февраля 2004 (UTC)[ отвечать ]
Не делайте подобных комментариев, не указав на них веской причины. — Предыдущий неподписанный комментарий, добавленный 70.18.106.30 (обсуждение • вклад ) 02:46, 18 октября 2004 (UTC)[ отвечать ]
Правильные размеры?
50 нанометров не равно 5 ангстремам, какая мера правильная? Если это 50 нанометров, то это будет 500 ангстремов, а если это 5 ангстремов, то это будет 0,5 нанометров. —Предыдущий неподписанный комментарий добавлен 172.157.138.41 (обсуждение • вклад ) 23:30, 14 мая 2005 г.
Это определенно не 50 нанометров!! Белки были бы гигантскими!! Некоторые микоплазмы всего 500 нанометров, и они все еще содержат огромное количество белков. 5 ангстомов — правильное значение, так что 0,5 нанометров... Эдвард Митчард — Предыдущий неподписанный комментарий, добавленный 163.1.42.165 (обсуждение • вклад ) 21:53, 18 июня 2005 (UTC)[ отвечать ]
Я изменил диаметр альфа-спирали со 120 нанометров на 1,2 нанометра. Обратите внимание, что 10 ангстремов — это 1 нанометр, это должно быть темой новой страницы, знакомящей с единицей ангстрем, которая равна 0,1 нанометра. Диаметр альфа-спирали указывается как 12 ангстремов (Å). —Предыдущий неподписанный комментарий добавлен 155.198.232.196 (обсуждение • вклад ) 11:22, 29 ноября 2005 (UTC)[ отвечать ]
Почему 1,2 нм? Есть ли ссылка? Альбертс (Молекулярная биология клетки. 4-е издание. Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж. и др.
Нью-Йорк: Garland Science; 2002.) дает 0,5 нм = 5 ангстрем на рисунке 3-11 Раздел: Форма и структура белков. — Предыдущий неподписанный комментарий добавлен 132.187.23.124 (обсуждение) 09:38, 17 июля 2012 (UTC) [ ответить ]
Я попытался прояснить формулировку о диаметре спирали. Также постараюсь вернуться в ближайшее время к добавлению дополнительных ссылок к этой статье. Dcrjsr ( talk ) 21:03, 17 июля 2012 (UTC) [ ответить ]
Очистка страницы
Я думаю, что эту страницу нужно немного подчистить, особенно раздел о спиральной геометрии. Я не из тех, кто это делает, но я просто комментирую форматирование. Дэйв — Предыдущий неподписанный комментарий, добавленный 72.225.63.56 (обсуждение • вклад ) 04:13, 18 августа 2006 (UTC) [ ответить ]
О Уильяме Эстбери
Согласно моему учебнику по биохимии "Принципы биохимии" Ленингера (4-е изд.) на стр. 154 в задаче 2 конкретно говорится, что интервал между единицами, обнаруженный Эстбери, был 5,2 ангстрема, а не 5,1, как сообщается в этой статье. Кроме того, в учебнике говорится, что в то время он не мог интерпретировать результаты как альфа-спираль. Я доверяю этому учебнику больше, чем нецитированной информации здесь, но любой желающий перепроверить (поскольку я сейчас готовлюсь к экзамену) пожалуйста, сделайте это! Спасибо! —Предыдущий неподписанный комментарий добавлен 140.192.135.35 (обсуждение • вклад ) 20:08, 3 октября 2006 (UTC) [ ответить ]
Я проверю Lehninger на этот счет. Вероятно, они имеют в виду, что у Astbury не было достаточных структурных данных, чтобы показать, что существующая модель α-спирали была единственно правильной возможностью. Другими словами, его данные допускали множество моделей, хотя, как указано в тексте, не все из них были физически правдоподобны, поскольку имели стерические столкновения или плохие водородные связи. Скоро поговорим, Willow 11:33, 18 октября 2006 (UTC) [ ответить ]
Вопрос по склеиванию
В -спирали есть 3 шипа водородных связей, поэтому связь должна быть i -> i + 3. Таким образом, пептидная группа аминокислоты 1 должна образовать водородную связь с пептидной группой аминокислоты 4. Надеюсь, тот, кто создал запись, сможет ответить, или я что-то не так понял. Но если вы видите рисунок -спирали , там тоже связь 1->4, поэтому i -> i + 3. Данко Георгиев, доктор медицинских наук 09:17, 18 октября 2006 (UTC) [ ответить ]
Думаю, вы правы, что картинка в статье неверна; если я не ошибаюсь, она показывает спираль 3 10 , а не α-спираль. Однако определение верно, как написано: альфа-спираль определяется водородными связями i+4→i . Извините за путаницу с картинками; я давно не проверял статью, и ошибки иногда могут вкрадываться, даже у самых лучших редакторов. Willow 11:33, 18 октября 2006 (UTC) [ ответить ]
Черт! Я только что посмотрел, и эта неправильная картинка была там, даже когда я редактировал в мае. :( Мне очень жаль, что я это упустил! Я заменю ее на правильную модель позже сегодня, что-то похожее на мои модели спирали пи , спирали 3_10 и спирали полипролина . Willow 11:42, 18 октября 2006 (UTC) [ ответить ]
Привет, но цифры верны! Недавно я работал над солитонами Давыдова, поэтому мне было интересно индексирование, а затем я вспомнил статью в Wiki и понял, что там есть какая-то ошибка. -спираль - это спираль с 3,6 аминокислотами на виток. Это означает, что aa1 связывается с aa4. Правильная индексация, таким образом, i+3 -> i-связь. Рисунок со -спиралью действительно i+4 -> i-связь. То есть aa1 связывается с aa5 водородной связью. Во всех работах по -спирали шипы водородных связей равны 3! В -спирали я вижу 4 шипа. Шип - это цепочка водородно-связанных пептидных групп. Так что я думаю, что я прав в своем комментарии, вы что-то упустили. Данко Георгиев, доктор медицины , 12:38, 18 октября 2006 (UTC) [ ответить ]
Извините, но я думаю, что может быть недопонимание того, как нумеруются остатки. Карбонильная группа считается принадлежащей к C α до , тогда как амидный азот считается принадлежащим к C α после ; таким образом, «остаток» в белке - это -NH-C α -C(=O)-. Так что если вы хотите посчитать пептидные группы, да, (i+3)-я пептидная группа водородно связана с (i)-й пептидной группой в альфа-спирали; но карбонильный кислород остатка i водородно связан с азотом остатка i+4 . Надеюсь, это имеет смысл, Willow 13:22, 18 октября 2006 (UTC) [ ответить ]
Согласен! Извините, это был мой недосмотр. Я интуитивно подсчитал пептидные группы в шипиках, когда создавал идексирование, но я не учел тот факт, что пептидная группа создается 2 аа, таким образом, действительно правильная связь i+4 аа -> i аа, но когда дело доходит до пептидных групп, связь i+3 пг -> i пг. Я признаю, что мне пришлось быть более осторожным, прежде чем задавать вопрос. Но, возможно, стоит все это прояснить в основном тексте. Данко Георгиев, доктор медицины 02:08, 19 октября 2006 (UTC) [ ответить ]
Форма пружины
Растягиваются или сжимаются ли альфа-спиральные белки? Может ли одна альфа-спираль быть плотнее другой? —Предыдущий неподписанный комментарий добавлен 75.72.21.221 ( обсуждение ) 01:31, 6 декабря 2007 (UTC) [ ответить ]
Нет, они совершенно одинаковы. Атомы не имеют индивидуальности. Он будет более или менее упругим в зависимости от температуры, я бы предположил
Альфа-спираль не может стать еще плотнее, поскольку последовательные витки уже находятся в ван-дер-ваальсовом контакте, а также в водородных связях, и атомы не могут стать значительно ближе. Они могут растягиваться в динамическом смысле, но вернутся в благоприятное положение равновесия. Конечно, эксперимент Эстбери показывает предельную растяжимость спирали — вплоть до расширенной бета-структуры. Возможно, слово «пружина» во введении несколько вводит в заблуждение; я заменю его на «спираль». Dcrjsr ( talk ) 21:35, 31 января 2010 (UTC) [ ответить ]
Подтекст основного изображения
Там говорится, что боковые цепи направлены немного вниз. Относится ли это к водороду, который имеет полярную связь с кислородом? Если так, то он направлен почти полностью вниз. Боковые цепи — это обычно аминоцепи, такие как эта... Нам нужно отредактировать текст под основным изображением. Он сбивает с толку. — Предыдущий неподписанный комментарий добавлен Speshuldusty ( обсуждение • вклад ) 09:56, 4 декабря 2009 (UTC) [ ответ ]
Я уточнил подпись к рисунку, основываясь на комментарии выше - надеюсь, это поможет. Обратите внимание, что я также проделал большую работу по редактированию этой страницы за последнюю неделю - добавил изображения и ссылки, а также уточнил/исправил многие моменты, поскольку это находится в пределах моей компетенции. Еще многое предстоит сделать, но я был бы очень признателен за любые отзывы. Dcrjsr ( talk ) 21:29, 31 января 2010 (UTC) [ reply ]
Раздел искусства
Я не уверен, что этот раздел должен быть здесь, но я все еще недостаточно знаю политику Википедии, чтобы официально оправдать его удаление. Xandrox ( обсуждение ) 05:41, 11 декабря 2012 (UTC) [ ответ ]
Подпись к первому рисунку
Подпись к первому рисунку включает следующий текст:
«Два водорода ДЛЯ одной и той же пептидной группы»
На первый взгляд, это неграмотно, и заглавные буквы в "FOR" странные. Или FOR — это аббревиатура чего-то? В любом случае, это можно было бы пояснить. Gwideman ( talk ) 21:29, 6 октября 2014 (UTC) [ ответить ]
Информация в разделе (удалено) "2D представление" - как с этим быть? Ссылка на "спиральную сеть" респ?
Я не знаю, является ли "Headbomb" куклой-марионеткой для одного из цитируемых исследователей, но информация (я предполагаю) является законной. Как рассматриваются такие случаи? У меня нет опыта, чтобы переписать раздел, не копируя его по сути. Есть ли вторичные ссылки, охватывающие тот же материал? Я нашел эту статью [1] , которая, по-видимому, о схеме "спиральной сети". Jimw338 ( обсуждение ) 05:04, 14 февраля 2020 (UTC) [ ответ ]
Ссылки
^ Даннилл, П. (июль 1968 г.). «Использование спиральных сетевых диаграмм для представления структур белков». Биофизический журнал . 8 (7): 865–75 . doi :10.1016/S0006-3495(68)86525-7. PMID 5699810.
Анимация Крамбина.
Анимация в верхней части статьи с подписью «Трехмерная структура альфа-спирали в белке крамбине» великолепна, за исключением того, что нет способа ее приостановить, или, по крайней мере, нет очевидного способа. Очень важно иметь возможность приостановить такую анимацию, чтобы внимательно рассмотреть ее часть или всю, пока она не движется. Polar Apposite ( talk ) 16:31, 9 ноября 2022 (UTC) [ ответить ]