ТМЕМ50А
| ТМЕМ50А | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | TMEM50A , IFNRC, SMP1, трансмембранный белок 50A | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | OMIM : 605348; MGI : 1919067; HomoloGene : 4469; GeneCards : TMEM50A; OMA :TMEM50A - ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Трансмембранный белок 50А — это белок , который у людей кодируется геном TMEM50A . [ 5] [6] [7]
Этот ген расположен в локусе гена RH, между генами RHD и RHCE. Функция его белкового продукта неизвестна; однако его последовательность имеет потенциальные трансмембранные домены, предполагающие, что он может быть интегральным мембранным белком. Его положение между генами RH предполагает, что полиморфизмы в этом гене могут быть тесно связаны с гаплотипами RH и могут способствовать селективному давлению за или против определенных гаплотипов RH. [7]
Ген
Ген TMEM50A расположен на хромосоме 1 p36.11 в геноме человека (homo sapiens). Его последовательность мРНК имеет длину 2284 пар оснований и включает семь экзонов. Кодирующая последовательность находится в парах оснований 151-624.
Белок
Длина белка TMEM50A составляет 157 аминокислот.
Местоположение сотовой связи
PSORT II прогнозирует, что TMEM50A, скорее всего, находится в плазматической мембране клеток или эндоплазматическом ретикулуме.
Прогнозируемые свойства
С помощью биоинформатического анализа были предсказаны некоторые свойства белка TMEM50A.
- Молекулярный вес: 17,4 кДа [8]
- Изоэлектрическая точка : 5,483 [9]
- Посттрансляционная модификация : прогнозируется несколько посттрансляционных модификаций:
- Два участка фосфорилирования серина обнаружены в аминокислотах 82 и 84 Остаток [10]
- Один возможный сайт N-связанного гликозилирования расположен в аминокислоте 74 [10]
- Один из возможных участков фосфорилирования тирозина
Структура
Точная структура TMEM50A неизвестна, но с помощью нескольких программ прогнозирования можно предположить некоторые из его наиболее вероятных структурных компонентов.
- TMHMM показывает, что TMEM50A имеет четыре трансмембранных региона. Это было дополнительно подтверждено аналогичными результатами, полученными в ортологах TMEM50A, и нейтральным зарядом, обнаруженным в этих регионах с использованием программы SAPS в Biology Workbench
- Используя программу PELE в Biology Workbench и сравнивая результаты известных структур белков, можно предсказать, что TMEM50A имеет:
- Две структуры альфа-спирали
- Пять бета-листов
Места сращивания
Альтернативные сайты сплайсинга были обнаружены с помощью BLAT в геномном браузере UCSC
TMEM50A имеет несколько альтернативных вариантов сращивания, включая:
- Удаление экзона 2
- Удаление экзонов 2 и 3
- Удаление экзонов 2, 3 и 5
- Удаление экзона 3
- Удаление экзона 5
Эти альтернативные сайты сплайсинга не влияют на рамку считывания последовательности и, следовательно, не могут изменить функцию белка.
Выражение
TMEM50A экспрессируется почти во всех тканях человека, но данные профилей EST через NCBI предполагают, что его экспрессия может быть немного выше в тканях паращитовидных желез и тканях мозга. Он также, по-видимому, экспрессируется выше на стадиях развития новорожденных и ювенильных детей.
Взаимодействующие белки
Существует один предсказанный белок, который взаимодействует с TMEM50A, C7orf43. Ген этого белка расположен на открытой рамке считывания 43 хромосомы 7. Его функция также неизвестна.
Будущие медицинские приложения
Исследование нескольких профилей GEO показало, что TMEM50A сильно активируется на поздней стадии рака шейки матки. Это может означать, что TMEM50A имеет некоторую функцию, которая может вызывать или напрямую вызываться раком шейки матки. Хотя доступно мало исследований, подтверждающих эту идею, больше исследований могут предложить использовать TMEM50A для лечения поздней стадии рака шейки матки.
Ссылки
- ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000183726 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000028822 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Flegel WA, Wagner FF (декабрь 2000 г.). «Молекулярная генетика RH». Vox Sang . 78 (Suppl 2): 109–15 . PMID 10938938.
- ^ Wagner FF, Flegel WA (август 2000). «Произошла делеция гена RHD в коробке Rhesus». Blood . 95 (12): 3662– 8. doi :10.1182/blood.V95.12.3662. PMID 10845894.
- ^ ab "Ген Энтреза: трансмембранный белок 50А TMEM50A".
- ^ Брендель В., Бухер П., Нурбахш ИР., Блейсделл Б.Е., Карлин С. (март 1992 г.). «Методы и алгоритмы статистического анализа белковых последовательностей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (6): 2002– 6. Bibcode : 1992PNAS...89.2002B. doi : 10.1073 /pnas.89.6.2002 . PMC 48584. PMID 1549558.
- ^ "Программа PI (прогнозирование изоэлектрической точки)". Архивировано из оригинала 2008-10-26.
- ^ ab "База данных UniProt".
Дальнейшее чтение
- Mehrle A, Rosenfelder H, Schupp I и др. (2006). «База данных LIFEdb в 2006 году». Nucleic Acids Res . 34 (выпуск базы данных): D415–8. doi :10.1093/nar/gkj139. PMC 1347501. PMID 16381901 .
- Tao WA, Wollscheid B, O'Brien R и др. (2005). «Количественный анализ фосфопротеома с использованием химии конъюгации дендримеров и тандемной масс-спектрометрии». Nat. Methods . 2 (8): 591– 8. doi :10.1038/nmeth776. PMID 16094384. S2CID 20475874.
- Wiemann S, Arlt D, Huber W и др. (2004). «От ORFeome к биологии: функциональный конвейер геномики». Genome Res . 14 (10B): 2136– 44. doi :10.1101/gr.2576704. PMC 528930. PMID 15489336 .
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта NIH по полноразмерной ДНК: коллекция генов млекопитающих (MGC)». Genome Res . 14 (10B): 2121– 7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 .
- Clark HF, Gurney AL, Abaya E и др. (2003). «Инициатива по открытию секретируемых белков (SPDI), крупномасштабная попытка идентифицировать новые секретируемые и трансмембранные белки человека: оценка биоинформатики». Genome Res . 13 (10): 2265– 70. doi :10.1101/gr.1293003. PMC 403697. PMID 12975309 .
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH и др. (2003). «Создание и начальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей ДНК человека и мыши». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (26): 16899– 903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241. PMID 12477932 .
- Wagner FF, Flegel WA (2002). «RHCE представляет собой предковую позицию RH, тогда как RHD — это дублированный ген». Blood . 99 (6): 2272– 3. doi : 10.1182/blood-2001-12-0153 . PMID 11902138.
- Simpson JC, Wellenreuther R, Poustka A и др. (2001). «Систематическая субклеточная локализация новых белков, идентифицированных с помощью крупномасштабного секвенирования кДНК». EMBO Rep . 1 (3): 287–92 . doi :10.1093/embo-reports/kvd058. PMC 1083732. PMID 11256614 .
- Wiemann S, Weil B, Wellenreuther R и др. (2001). «К каталогу человеческих генов и белков: секвенирование и анализ 500 новых полных кодирующих белок человеческих кДНК». Genome Res . 11 (3): 422–35 . doi :10.1101/gr.GR1547R. PMC 311072. PMID 11230166 .
- Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (2001). «Клонирование ДНК с использованием сайт-специфической рекомбинации in vitro». Genome Res . 10 (11): 1788– 95. doi :10.1101/gr.143000. PMC 310948. PMID 11076863 .
