Сульфат аденилилтрансфераза
| сульфатаденилилтрансфераза (АТФ) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Сульфатеаденилилтрансфераза (бифункциональная) гомогексамер, Thiobacillus denitrificans | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.7.4 | ||||||||
| Номер CAS | 9012-39-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| АТФ-сульфурилаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура атф сульфурилазы из thermus thermophillus hb8 в комплексе с aps, seb.e является лучшей | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | АТФ-сульфурилаза | ||||||||
| Пфам | ПФ01747 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002650 | ||||||||
| СКОП2 | 1i2d / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии сульфатаденилилтрансфераза ( КФ 2.7.7.4) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
- АТФ + сульфат ⇌ пирофосфат + аденилсульфат
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются АТФ и сульфат , тогда как двумя его продуктами являются пирофосфат и аденилсульфат .
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , в частности, тех, которые переносят фосфорсодержащие нуклеотидные группы ( нуклеотидилтрансферазы ). Систематическое название этого класса ферментов — АТФ:сульфатеденилилтрансфераза . Другие общеупотребительные названия включают аденозин-5'-трифосфатсульфурилазу , аденозинтрифосфатсульфурилазу , аденилилсульфатпирофосфорилазу , АТФ-сульфурилазу , АТФ-сульфурилазу и сульфурилазу . Этот фермент участвует в 3 метаболических путях : метаболизме пуринов , метаболизме селеноаминокислот и метаболизме серы .
Некоторые сульфатаденилилтрансферазы являются частью бифункциональной полипептидной цепи , связанной с аденозилфосфосульфат (APS) киназой . Оба фермента необходимы для синтеза PAPS (фосфоаденозин-фосфосульфата) из неорганического сульфата. [1] [2]
Внутри клетки сульфатаденилилтрансфераза играет ключевую роль как в ассимиляционном восстановлении серы, так и в диссимиляционном окислении и восстановлении серы (DSR) и участвует в биогеохимически значимом цикле серы . [3] [4] При диссимиляционном восстановлении сульфата фермент SAT действует как первый начальный шаг в восстановлении, преобразуя сульфат (+6) в аденозин-5'-фосфосульфат (APS) посредством аденилирования за счет АТФ. Если организмы, участвующие в пути DSR, обладают полным набором необходимых генов, APS затем может быть далее поэтапно восстановлен до сульфита (+4), а затем до сульфида (-2). Наоборот, в процессе диссимиляционного окисления серы пирофосфат соединяется с APS в реакции, катализируемой сульфатаденилилтрансферазой, образуя сульфат . [3] В любом направлении, в котором сульфатаденилилтрансфераза ( восстановление или окисление ) действует вдоль DSR в бактериальных клетках , связанные с ней пути участвуют в клеточном дыхании, необходимом для роста организма. [5]
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов было решено 18 структур с кодами доступа PDB 1G8F, 1G8G, 1G8H, 1I2D, 1J70, 1JEC, 1JED, 1JEE, 1JHD, 1M8P, 1R6X, 1TV6, 1V47, 1X6V, 1XJQ, 1XNJ, 1ZUN и 2GKS.
В дрожжах, других грибах и бактериях , участвующих в ассимиляционной сульфатредукции , сульфатаденилилтрансфераза находится в форме гомогексамера. [3] [6] Ее форма такая же, как у гомотетрамера в растениях. [7] В Saccharomyces cerevisiae сульфатаденилилтрансфераза состоит из четырех доменов. Домен I имеет N-конец с бета-бочками, похожими на пируваткиназу . Правосторонняя альфа/бета-складка образует форму домена II, а также содержит активный центр и субстрат-связывающий карман. Домен III состоит из области, связывающей терминальный домен с доменами I и II. Домен IV содержит С-конец белка и образует типичную альфа/бета-складку. [6] Активный сайт сульфатаденилилтрансферазы в основном состоит из частей домена II, а именно, H9, S9, S10, S12 и консервативных RNP-Loop и GRD-Loop. [8] Активный сайт расположен в центре сульфатаденилилтрансферазы над доменом II между другими доменами I и II. Ядро канавки, в которой расположен активный сайт, в основном состоит из гидрофобных остатков, но по направлению к внешней стороне канавки находятся положительные и гидрофильные остатки, необходимые для связывания субстрата. [8]
Приложения
АТФ-сульфурилаза — один из ферментов, используемых в пиросеквенировании .
Ссылки
- ^ Rosenthal E, Leustek T (ноябрь 1995 г.). «Многофункциональный белок Urechis caupo, синтетаза PAPS, обладает как АТФ-сульфурилазной, так и APS-киназной активностью». Gene . 165 (2): 243–8. doi :10.1016/0378-1119(95)00450-K. PMID 8522184.
- ^ Курима К, Уорман МЛ, Кришнан С, Домович М, Крюгер РЦ, Дейруп А, Шварц НБ (июль 1998 г.). «Член семейства сульфат-активирующих ферментов вызывает брахиморфизм мышей». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 95 (15): 8681–8685. Bibcode :1998PNAS...95.8681K. doi : 10.1073/pnas.95.15.8681 . PMC 21136 . PMID 9671738.
- ^ abc Парей, Кристиан; Деммер, Ульрике; Варкентин, Эберхард; Винен, Астрид; Эрмлер, Ульрих; Даль, Кристиан (2013-09-20). "Структурная, биохимическая и генетическая характеристика диссимиляторной АТФ-сульфурилазы из Allochromatium vinosum". PLOS ONE . 8 (9): e74707. Bibcode :2013PLoSO...874707P. doi : 10.1371/journal.pone.0074707 . ISSN 1932-6203. PMC 3779200 . PMID 24073218.
- ^ Херрманн, Джонатан; Равилиус, Джеффри Э.; МакКинни, Сэмюэл Э.; Вестфолл, Кори С.; Ли, Сун Гу; Баранецка, Патриция; Джованнетти, Марко; Коприва, Станислав; Кришнан, Хари Б.; Джез, Джозеф М. (апрель 2014 г.). «Структура и механизм АТФ-сульфурилазы сои и обязательный этап ассимиляции серы растениями». Журнал биологической химии . 289 (15): 10919–10929. дои : 10.1074/jbc.m113.540401 . ISSN 0021-9258. ПМК 4036203 . ПМИД 24584934.
- ^ Гибсон, GR (1990). «Физиология и экология сульфатредуцирующих бактерий». Журнал прикладной бактериологии . 69 (6): 769–797. doi :10.1111/j.1365-2672.1990.tb01575.x. ISSN 1365-2672. PMID 2286579.
- ^ ab Ullrich, TC; Huber, R. (2001-11-09). «Сложные структуры АТФ-сульфурилазы с тиосульфатом, АДФ и хлоратом открывают новые возможности для понимания ингибирующих эффектов и каталитического цикла». Журнал молекулярной биологии . 313 (5): 1117–1125. doi :10.1006/jmbi.2001.5098. ISSN 0022-2836. PMID 11700067.
- ^ Логан, Хелен М.; Катала, Николь; Гриньон, Клод; Давидян, Жан-Клод (май 1996 г.). «Клонирование кДНК, кодируемой членом семейства мультигенов АТФ-сульфурилазы Arabidopsis thaliana». Журнал биологической химии . 271 (21): 12227–12233. doi : 10.1074/jbc.271.21.12227 . ISSN 0021-9258. PMID 8647819.
- ^ ab Ullrich, TC; Blaesse, M.; Huber, R. (2001-02-01). "Кристаллическая структура АТФ-сульфурилазы из Saccharomyces cerevisiae, ключевого фермента в активации сульфата". The EMBO Journal . 20 (3): 316–329. doi :10.1093/emboj/20.3.316. ISSN 0261-4189. PMC 133462 . PMID 11157739.
Дальнейшее чтение
- Бандурски РС, Уилсон ЛГ, Сквайрс КЛ (1956). «Механизм образования «активного сульфата»». J. Am. Chem. Soc . 78 (24): 6408–6409. doi :10.1021/ja01605a028.
- Hilz H; Lipmann F (1955). "Ферментативная активация сульфата". Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 41 (11): 880–890. Bibcode :1955PNAS...41..880H. doi : 10.1073/pnas.41.11.880 . PMC 534298. PMID 16589765 .
- Venkatachalam KV, Akita H, Strott CA (1998). «Молекулярное клонирование, экспрессия и характеристика человеческой бифункциональной 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфатсинтазы и ее функциональных доменов». J. Biol. Chem . 273 (30): 19311–20. doi : 10.1074/jbc.273.30.19311 . PMID 9668121.
