Селенопротеин P
| SelP, N-конец | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | SelP_N | ||||||||
| Пфам | ПФ04592 | ||||||||
| Клан ПФАМ | CL0172 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR007671 | ||||||||
| |||||||||
| SelP, C-конец | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | SelP_C | ||||||||
| Пфам | ПФ04593 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR007672 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии домен белка селенопротеина P ( SelP ) является единственным известным эукариотическим селенопротеином , который содержит множественные остатки селеноцистеина (Sec). Это секретируемый гликопротеин , часто встречающийся в плазме . Его точная функция еще не выяснена; однако считается, что он обладает антиоксидантными свойствами. [1] Этот конкретный белок содержит два домена: C-концевой и N-концевой домены. N-концевой домен больше C-концевого [2] , и считается, что N-концевой гликозилирован . [3]
Функция
SelP может обладать антиоксидантными свойствами. Он может прикрепляться к эпителиальным клеткам и защищать сосудистые эндотелиальные клетки от токсичности пероксинитрита . [1] Высокое содержание селена в SelP предполагает, что он может участвовать в межклеточном транспорте или хранении селена. [3] Структура промотора бычьего SelP предполагает , что он может участвовать в противодействии интоксикации тяжелыми металлами, а также может иметь функцию развития. [4]
Структура
N-концевая область всегда содержит один остаток Sec, и он отделен от C-концевой области (9-16 остатков Sec) богатой гистидином последовательностью . [3] Большое количество остатков Sec в C-концевой части SelP предполагает, что он может участвовать в транспорте или хранении селена. Однако также возможно, что эта область имеет окислительно-восстановительную функцию. [3]
N-концевой домен
Функция
N-концевой домен позволяет сохранять селен во всем организме и, по-видимому, поставляет селен в почки [5]
Структура
Структура N-концевого домена больше и содержит меньше селена. Однако считается, что он сильно гликозилирован [5]
С-концевой домен
Функция
Известно, что функция С-концевого домена жизненно важна для поддержания уровня селена в мозге и тканях яичек , но не для поддержания уровня селена во всем организме. [5]
Структура
С-концевой домен меньше по размеру, но гораздо более богат селеном. [5]
Взаимодействие белков
Связывается с гепарином в зависимости от pH [2]
Ссылки
- ^ ab Mostert V (апрель 2000 г.). «Селенопротеин P: свойства, функции и регуляция». Arch. Biochem. Biophys . 376 (2): 433– 8. doi :10.1006/abbi.2000.1735. PMID 10775431.
- ^ ab Burk RF; Hill KE (2009). «Экспрессия селенопротеина P, функции и роли у млекопитающих». Biochim Biophys Acta . 1790 (11): 1441– 7. doi :10.1016/j.bbagen.2009.03.026. PMC 2763998. PMID 19345254 .
- ^ abcd Крюков ГВ; Гладышев ВН (декабрь 2000). "Метаболизм селена у зебровых рыб: множественность генов селенопротеинов и экспрессия белка, содержащего 17 остатков селеноцистеина". Genes Cells . 5 (12): 1049– 60. doi : 10.1046/j.1365-2443.2000.00392.x . PMID 11168591. S2CID 31432708.
- ^ Фудзи М; Сайджо К; Кобаяши Т; Фудзи С; Ли МДж; Сумино К (октябрь 1997 г.). «Анализ гена белка, подобного бычьему селенопротеину Р, и наличие элемента, чувствительного к металлу (MRE), расположенного в его промоторе». Gene . 199 ( 1– 2): 211– 7. doi :10.1016/S0378-1119(97)00369-7. PMID 9358058.
- ^ abcd Hill KE, Zhou J, Austin LM, Motley AK, Ham AJ, Olson GE и др. (2007). «Богатый селеном C-концевой домен селенопротеина P мыши необходим для снабжения селеном мозга и яичек, но не для поддержания селена во всем организме». J Biol Chem . 282 (15): 10972– 80. doi : 10.1074/jbc.M700436200 . PMID 17311913.
