SecDF белок-экспорт мембранного белка
| СекД_СекФ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | СекД_СекФ | ||||||||
| Пфам | ПФ02355 | ||||||||
| Клан ПФАМ | CL0322 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR022645 | ||||||||
| TCDB | 2.А.6.4 | ||||||||
| суперсемейство OPM | 16 | ||||||||
| белок ОПМ | 3aqp | ||||||||
| Мембранома | 436 | ||||||||
| |||||||||
SecD и SecF являются прокариотическими белками экспорта мембранных белков . Они являются частью более крупного мультимерного комплекса экспорта белков, включающего SecA , D, E, F, G, Y и YajC. [1] SecD и SecF необходимы для поддержания движущей силы протона . [2]
Секреция через внутреннюю мембрану у некоторых грамотрицательных бактерий происходит через путь препротеиновой транслоказы. Белки производятся в цитоплазме как предшественники и требуют субъединицы шаперона, чтобы направить их к компоненту транслоказы. [3] Оттуда зрелые белки либо направляются на внешнюю мембрану, либо остаются в виде периплазматических белков. Субъединицы транслоказного белка кодируются на бактериальной хромосоме .
Сама транслоказа состоит из 7 белков, включая белок-шаперон (SecB), АТФазу (SecA), интегральный мембранный комплекс (SecCY, SecE и SecG) и два дополнительных мембранных белка , которые способствуют высвобождению зрелого пептида в периплазму (SecD и SecF). [3] Белок - шаперон SecB [4] представляет собой высококислотный гомотетрамерный белок, который существует в виде «димера димеров» в бактериальной цитоплазме. SecB поддерживает препротеины в развернутом состоянии после трансляции и направляет их на периферический мембранный белок АТФазу SecA для секреции. [5] Вместе с SecY и SecG, SecE образует мультимерный канал, через который препротеины транслоцируются, используя как движущие силы протонов, так и секрецию, управляемую АТФ. Последняя опосредована SecA. Структура сборки SecYEG Escherichia coli выявила сэндвич из двух мембран , взаимодействующих через обширные цитоплазматические домены . [6] Каждая мембрана состоит из димеров SecYEG. Мономерный комплекс содержит 15 трансмембранных спиралей .
Это семейство состоит из различных прокариотических белков SecD и SecF, экспортирующих мембранные белки. Эквиваленты SecD и SecF грамположительной бактерии Bacillus subtilis совместно присутствуют в одном полипептиде, обозначаемом как SecDF, который необходим для поддержания высокой способности к секреции белка. В отличие от субъединицы SecD препротеиновой транслоказы E. coli, SecDF B. subtilis не требуется для высвобождения зрелого секреторного белка из мембраны, что указывает на то, что SecDF участвует в более ранних этапах транслокации . [1] Сравнение с белками SecD и SecF других организмов выявило наличие 10 консервативных областей в SecDF, некоторые из которых, по-видимому, важны для функции SecDF. Белок SecDF B. subtilis имеет 12 предполагаемых трансмембранных доменов . Таким образом, SecDF демонстрирует не только сходство последовательностей , но и структурное сходство с вторичными транспортерами растворенных веществ . [1]
Ссылки
- ^ abc Bolhuis A, Broekhuizen CP, Sorokin A, van Roosmalen ML, Venema G, Bron S, Quax WJ, van Dijl JM (август 1998 г.). "SecDF Bacillus subtilis, молекулярный сиамский близнец, необходимый для эффективной секреции белков". Журнал биологической химии . 273 (33): 21217–24. doi : 10.1074/jbc.273.33.21217 . PMID 9694879.
- ^ Arkowitz RA, Wickner W (февраль 1994). "SecD и SecF необходимы для стимуляции протонного электрохимического градиента транслокации препротеина". The EMBO Journal . 13 (4): 954–63. doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06340.x. PMC 394897 . PMID 8112309.
- ^ ab Bieker KL, Phillips GJ, Silhavy TJ (июнь 1990 г.). «Гены sec и prl Escherichia coli». Журнал биоэнергетики и биомембран . 22 (3): 291–310. doi :10.1007/BF00763169. PMID 2202721. S2CID 10694864.
- ^ Driessen AJ (май 2001 г.). "SecB, молекулярный шаперон с двумя лицами" (PDF) . Trends in Microbiology . 9 (5): 193–6. doi :10.1016/S0966-842X(01)01980-1. hdl : 11370/4e5ebfac-d58c-42db-b42e-01c22d469a82 . PMID 11336818.
- ^ Müller JP (июль 1999). «Влияние сверхэкспрессии пре-белка на синтез SecB в Escherichia coli». FEMS Microbiology Letters . 176 (1): 219–27. doi :10.1111/j.1574-6968.1999.tb13665.x. PMID 10418149.
- ^ Breyton C, Haase W, Rapoport TA, Kühlbrandt W, Collinson I (август 2002 г.). «Трехмерная структура бактериального комплекса транслокации белка SecYEG». Nature . 418 (6898): 662–5. Bibcode :2002Natur.418..662B. doi :10.1038/nature00827. PMID 12167867. S2CID 4347664.
