SCNN1B
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens

SCNN1B
Идентификаторы
ПсевдонимыSCNN1B , BESC1, ENaCb, ENaCbeta, SCNEB, субъединица бета 1 эпителия натриевого канала, LIDLS1, субъединица бета 1 эпителия натриевого канала
Внешние идентификаторыОМИМ : 600760; МГИ : 104696; Гомологен : 133555; Генные карты : SCNN1B; OMA :SCNN1B — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

6338

20277

Ансамбль

ENSG00000168447

ENSMUSG00000030873

UniProt

Р51168

Q9WU38

РефСек (мРНК)

NM_000336

NM_001272023
NM_011325

RefSeq (белок)

NP_000327

NP_001258952
NP_035455

Местоположение (UCSC)Хр 16: 23.28 – 23.38 МбХр 7: 121.46 – 121.52 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Ген SCNN1B кодирует субъединицу β эпителиального натриевого канала ENaC у позвоночных. ENaC собирается как гетеротример, состоящий из трех гомологичных субъединиц α, β и γ или δ, β и γ. Другие субъединицы ENAC кодируются SCNN1A , SCNN1G и SCNN1D . [5]

ENaC экспрессируется в эпителиальных клетках [5] и отличается от потенциалзависимого натриевого канала, который участвует в генерации потенциалов действия в нейронах. Аббревиатура для генов, кодирующих потенциалзависимый натриевый канал, начинается с трех букв: SCN. В отличие от этих натриевых каналов, ENaC является конститутивно активным и не зависит от напряжения. Вторая буква N в аббревиатуре (SCNN1A) означает, что это НЕ потенциалзависимые каналы.

У большинства позвоночных ионы натрия являются основным фактором, определяющим осмолярность внеклеточной жидкости. [6] ENaC обеспечивает перенос ионов натрия через мембрану эпителиальных клеток в так называемых «плотных эпителиях», которые имеют низкую проницаемость. Поток ионов натрия через эпителий влияет на осмолярность внеклеточной жидкости. Таким образом, ENaC играет центральную роль в регуляции гомеостаза жидкости и электролитов организма и, следовательно, влияет на артериальное давление. [7]

Поскольку ENaC сильно ингибируется амилоридом , его также называют «амилорид-чувствительным натриевым каналом».

История

Первая кДНК, кодирующая бета-субъединицу ENaC, была клонирована и секвенирована Канессой и др. из крысиной мРНК. [8] Год спустя две независимые группы сообщили о последовательностях кДНК бета- и гамма-субъединиц человеческого ENaC. [9] [10] Экзонно-интронная организация гена бета-ENaC человека SCNN1B была определена Саксеной и др. путем секвенирования геномной ДНК трех субъектов из трех различных этнических групп. [11] Это исследование также установило, что экзонно-интронная архитектура трех субъединиц ENaC осталась высококонсервативной, несмотря на расхождение их последовательностей. [11]

Структура гена

В то время как человеческий ген SCNN1A расположен в хромосоме 12p, [12] человеческие гены, кодирующие SCNN1B и SCNN1G, расположены в сопоставлении в коротком плече хромосомы 16 (16p12-p13). [10] Секвенирование геномной ДНК человека показало, что ген SCNN1B имеет 13 экзонов, разделенных 12 интронами. [11] Положения интронов консервативны во всех трех человеческих генах ENaC, SCNN1A, SCNN1B и SCNN1G. [11] Положения интронов также высоко консервативны у позвоночных. См.: Ensembl GeneTree.

Анализ транскриптов гена SCNN1B в почках и легких человека выявил несколько альтернативных сайтов инициации транскрипции и трансляции. [13] Однако только один из этих транскриптов (ENST00000343070) экспрессируется в высокой степени, а другие транскрипты появляются в низких количествах. [13]

Рис. 1. Экзон-интронная структура основного транскрипта человеческого SCNN1B. Номер каждого экзона указан над экзоном. Порядковый номер транскрипта указан над транскриптом. Щелчок по рисунку перенаправит читателя к списку транскриптов в базе данных Ensembl.

Тканеспецифическая экспрессия

Три субъединицы ENaC, кодируемые SCNN1A , SCNN1B и SCNN1G , обычно экспрессируются в плотном эпителии, который имеет низкую водопроницаемость. [5] Основные органы, где экспрессируется ENaC, включают части эпителия почечных канальцев, [7] [14] дыхательные пути, [15] женские половые пути, [15] толстую кишку, слюнные и потовые железы. [14]

ENaC также экспрессируется в языке, где, как было показано, он необходим для восприятия соленого вкуса. [14]

Экспрессия генов субъединицы ENaC регулируется в основном минералокортикоидным гормоном альдостероном, который активируется ренин-ангиотензиновой системой. [16] [17]

Структура белка

Первичные структуры всех четырех субъединиц ENaC демонстрируют сильное сходство. Таким образом, эти четыре белка представляют собой семейство белков, имеющих общего предка. При глобальном выравнивании (то есть выравнивании последовательностей по всей их длине, а не только частичному сегменту) субъединица β человека разделяет 34% идентичности с субъединицей γ и 26 и 23% идентичности с субъединицами α и δ. [5]

Все четыре последовательности субъединиц ENaC имеют два гидрофобных участка, которые образуют два трансмембранных сегмента, называемых TM1 и TM2. [18] В мембраносвязанной форме сегменты TM встроены в мембранный бислой, амино- и карбоксиконцевые области расположены внутри клетки, а сегмент между двумя TM остается снаружи клетки как внеклеточная область ENaC. Эта внеклеточная область включает около 70% остатков каждой субъединицы. Таким образом, в мембраносвязанной форме основная часть каждой субъединицы расположена снаружи клетки.

Структура ENaC пока не определена. Тем не менее, структура гомологичного белка ASIC1 была определена. [19] [20] Структура куриного ASIC1 показала, что ASIC1 собран как гомотример из трех идентичных субъединиц. Авторы оригинального исследования предположили, что каждая субъединица ASIC1 напоминает руку, держащую мяч. [19] Поэтому отдельные домены ASIC1 были названы ладонью, суставом, пальцем, большим пальцем и β-мячом. [19]

Выравнивание последовательностей субъединиц ENaC с последовательностью ASIC1 показывает, что сегменты TM1 и TM2 и домен ладони сохранены, а домены сустава, пальца и большого пальца имеют вставки в ENaC. Исследования направленного мутагенеза субъединиц ENaC предоставляют доказательства того, что многие основные характеристики структурной модели ASIC1 применимы и к ENaC. Тем не менее, ENaC является облигатным гетеротримером, состоящим из трех субъединиц в виде тримера αβγ или βγδ. [21]

В карбоксильном конце трех субъединиц ENaC (α, β и γ) имеется специальная консервативная консенсусная последовательность PPPXYXXL, которая называется мотивом PY. Эта последовательность распознается так называемыми доменами WW в специальной лигазе E3 убиквитин-протеин, называемой Nedd4-2. [22] Nedd4-2 лигирует убиквитин с C-концом субъединицы ENaC, что маркирует белок для деградации. [22]

Сопутствующие заболевания

В настоящее время известно о трех основных наследственных заболеваниях, связанных с мутациями в гене SCNN1B. Это: 1. Мультисистемный псевдогипоальдостеронизм, 2. Синдром Лиддла и 3. Кистозно-фиброзное заболевание. [5]

Мультисистемная форма псевдогипоальдостеронизма I типа (PHA1B)

Заболевание, наиболее часто связанное с мутациями в SCNN1B, — это мультисистемная форма псевдогипоальдостеронизма I типа (PHA1B), которая впервые была охарактеризована А. Ханукоглу как аутосомно-рецессивное заболевание. [23] Это синдром невосприимчивости к альдостерону у пациентов с высоким уровнем альдостерона в сыворотке, но страдающих симптомами дефицита альдостерона с высоким риском смертности из-за тяжелой потери соли. Первоначально считалось, что это заболевание является результатом мутации в минералокортикоидном рецепторе (NR3C2), который связывает альдостерон. Но гомозиготное картирование в 11 затронутых семьях показало, что заболевание связано с двумя локусами на хромосоме 12p13.1-pter и хромосоме 16p12.2-13, которые включают гены SCNN1A и SCNN1B и SCNN1G соответственно. [24] Секвенирование генов ENaC выявило мутацию у пораженных пациентов, а функциональная экспрессия мутировавших кДНК дополнительно подтвердила, что выявленные мутации приводят к потере активности ENaC. [25]

У большинства пациентов с мультисистемным PHA1B обнаружена гомозиготная мутация или две сложные гетерозиготные мутации. [26] [27] [28]

синдром Лиддла

Синдром Лиддла обычно вызывается мутациями в мотиве PY или усечением C-конца, включая потерю мотива PY в субъединицах β или γ ENaC. [29] [30] [31] [32] [33] [34] Несмотря на то, что мотив PY также есть в субъединице α, до сих пор болезнь Лиддла не наблюдалась в связи с мутацией в субъединице α. Синдром Лиддла наследуется как аутосомно-доминантное заболевание с фенотипом, который включает раннюю гипертонию, метаболический алкалоз и низкие уровни активности ренина плазмы и минералокортикоидного гормона альдостерона. При отсутствии узнаваемого мотива PY убиквитин-протеинлигаза Nedd4-2 не может связываться с субъединицей ENaC и, следовательно, не может прикрепить к ней убиквитин. В результате протеолиз ENaC протеасомой подавляется, и ENaC накапливается в мембране, что приводит к повышению активности ENaC, что вызывает гипертонию. [35] [36] [37] [38]

Взаимодействия

Было показано, что SCNN1B взаимодействует с WWP2 [39] [40] и NEDD4 . [39] [40] [41]

Примечания

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000168447 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000030873 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ abcde Ханукоглу I, Ханукоглу A (январь 2016 г.). «Семейство эпителиальных натриевых каналов (ENaC): филогения, структура-функция, распределение в тканях и ассоциированные наследственные заболевания». Gene . 579 (2): 95– 132. doi :10.1016/j.gene.2015.12.061. PMC 4756657 . PMID  26772908. 
  6. ^ Bourque CW (июль 2008). «Центральные механизмы осмосенсорики и системной осморегуляции». Nature Reviews. Neuroscience . 9 (7): 519– 31. doi :10.1038/nrn2400. PMID  18509340. S2CID  205504313.
  7. ^ ab Rossier BC, Baker ME, Studer RA (январь 2015 г.). «Эпителиальный транспорт натрия и его контроль альдостероном: история нашей внутренней среды снова». Physiological Reviews . 95 (1): 297– 340. doi :10.1152/physrev.00011.2014. PMID  25540145.
  8. ^ Canessa CM, Schild L, Buell G, Thorens B, Gautschi I, Horisberger JD, Rossier BC (февраль 1994). «Эпителиальный Na+-канал, чувствительный к амилориду, состоит из трех гомологичных субъединиц». Nature . 367 (6462): 463– 7. Bibcode :1994Natur.367..463C. doi :10.1038/367463a0. PMID  8107805. S2CID  769822.
  9. ^ McDonald FJ, Price MP, Snyder PM, Welsh MJ (май 1995). «Клонирование и экспрессия бета- и гамма-субъединиц человеческого эпителиального натриевого канала». American Journal of Physiology . 268 (5 Pt 1): C1157–63. doi :10.1152/ajpcell.1995.268.5.C1157. PMID  7762608.
  10. ^ ab Voilley N, Bassilana F, Mignon C, Merscher S, Mattéi MG, Carle GF, Lazdunski M, Barbry P (август 1995 г.). «Клонирование, локализация на хромосомах и физическое связывание субъединиц бета и гамма (SCNN1B и SCNN1G) человеческого эпителиального амилорид-чувствительного натриевого канала». Genomics . 28 (3): 560– 5. doi :10.1006/geno.1995.1188. PMID  7490094.
  11. ^ abcd Saxena A, Hanukoglu I, Strautnieks SS, Thompson RJ, Gardiner RM, Hanukoglu A (ноябрь 1998). "Структура гена бета-субъединицы чувствительного к амилориду эпителиального натриевого канала человека". Biochemical and Biophysical Research Communications . 252 (1): 208– 13. doi :10.1006/bbrc.1998.9625. PMID  9813171.
  12. ^ Людвиг М., Болкениус У., Викерт Л., Маринен П., Бидлингмайер Ф. (май 1998 г.). «Структурная организация гена, кодирующего альфа-субъединицу чувствительного к амилориду эпителиального натриевого канала». Генетика человека . 102 (5): 576– 81. doi :10.1007/s004390050743. PMID  9654208. S2CID  22547152.
  13. ^ ab Thomas CP, Loftus RW, Liu KZ, Itani OA (май 2002 г.). «Геномная организация 5'-конца человеческого бета-ENaC и предварительная характеристика его промотора». American Journal of Physiology. Renal Physiology . 282 (5): F898–909. doi :10.1152/ajprenal.00268.2001. PMID  11934701. S2CID  2650201.
  14. ^ abc Duc C, Farman N, Canessa CM, Bonvalet JP, Rossier BC (декабрь 1994 г.). «Клеточно-специфическая экспрессия субъединиц эпителиальных натриевых каналов альфа, бета и гамма в эпителии крысы, реагирующем на альдостерон: локализация с помощью гибридизации in situ и иммуноцитохимии». Журнал клеточной биологии . 127 (6 Pt 2): 1907– 21. doi :10.1083/jcb.127.6.1907. PMC 2120291. PMID  7806569 . 
  15. ^ ab Enuka Y, Hanukoglu I, Edelheit O, Vaknine H, Hanukoglu A (март 2012 г.). «Эпителиальные натриевые каналы (ENaC) равномерно распределены по подвижным ресничкам в яйцеводе и дыхательных путях». Histochemistry and Cell Biology . 137 (3): 339– 53. doi :10.1007/s00418-011-0904-1. PMID  22207244. S2CID  15178940.
  16. ^ Palmer LG, Patel A, Frindt G (февраль 2012 г.). «Регуляция и нарушение регуляции эпителиальных Na+-каналов». Клиническая и экспериментальная нефрология . 16 (1): 35–43 . doi :10.1007/s10157-011-0496-z. PMID  22038262. S2CID  19437696.
  17. ^ Томас В., Харви Б. Дж. (2011). «Механизмы, лежащие в основе быстрых эффектов альдостерона в почках» (PDF) . Ежегодный обзор физиологии . 73 : 335–57 . doi :10.1146/annurev-physiol-012110-142222. PMID  20809792.
  18. ^ Canessa CM, Merillat AM, Rossier BC (декабрь 1994 г.). «Топология мембраны эпителиального натриевого канала в неповрежденных клетках». The American Journal of Physiology . 267 (6 Pt 1): C1682–90. doi :10.1152/ajpcell.1994.267.6.C1682. PMID  7810611.
  19. ^ abc Jasti J, Furukawa H, Gonzales EB, Gouaux E (сентябрь 2007 г.). «Структура кислотно-чувствительного ионного канала 1 при разрешении 1,9 А и низком pH». Nature . 449 (7160): 316– 23. Bibcode :2007Natur.449..316J. doi :10.1038/nature06163. PMID  17882215.
  20. ^ Baconguis I, Bohlen CJ, Goehring A, Julius D, Gouaux E (февраль 2014 г.). "Рентгеновская структура комплекса кислотно-чувствительного ионного канала 1-змеиного токсина выявляет открытое состояние Na(+)-селективного канала". Cell . 156 (4): 717– 29. doi :10.1016/j.cell.2014.01.011. PMC 4190031 . PMID  24507937. 
  21. ^ Ханукоглу I (2017). «Натриевые каналы типа ASIC и ENaC: конформационные состояния и структуры фильтров ионной селективности». Журнал FEBS . 284 (4): 525–545 . doi :10.1111/febs.13840. PMID  27580245. S2CID  24402104.
  22. ^ ab Rotin D, Staub O (январь 2011). "Роль системы убиквитина в регуляции транспорта ионов". Pflügers Archiv: European Journal of Physiology . 461 (1): 1– 21. doi :10.1007/s00424-010-0893-2. PMID  20972579. S2CID  23272309.
  23. ^ Ханукоглу А. (ноябрь 1991 г.). «Псевдогипоальдостеронизм I типа включает две клинически и генетически различные нозологии с почечными или множественными дефектами органов-мишеней». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 73 (5): 936– 44. doi :10.1210/jcem-73-5-936. PMID  1939532. S2CID  10717421.
  24. ^ Strautnieks SS, Thompson RJ, Hanukoglu A, Dillon MJ, Hanukoglu I, Kuhnle U, Seckl J, Gardiner RM, Chung E (февраль 1996 г.). «Локализация генов псевдогипоальдостеронизма на хромосоме 16p12.2-13.11 и 12p13.1-pter путем картирования гомозиготности». Human Molecular Genetics . 5 (2): 293– 9. doi :10.1093/hmg/5.2.293. PMID  8824886.
  25. ^ Chang SS, Grunder S, Hanukoglu A, Rösler A, Mathew PM, Hanukoglu I, Schild L, Lu Y, Shimkets RA, Nelson-Williams C, Rossier BC, Lifton RP (март 1996 г.). «Мутации в субъединицах эпителиального натриевого канала вызывают потерю соли с гиперкалиемическим ацидозом, псевдогипоальдостеронизмом типа 1». Nature Genetics . 12 (3): 248– 53. doi :10.1038/ng0396-248. PMID  8589714. S2CID  8185511.
  26. ^ Strautnieks SS, Thompson RJ, Gardiner RM, Chung E (июнь 1996 г.). «Новая мутация сайта сплайсинга в гамма-субъединице гена эпителиального натриевого канала в трех семьях псевдогипоальдостеронизма типа 1». Nature Genetics . 13 (2): 248– 50. doi :10.1038/ng0696-248. PMID  8640238. S2CID  21124946.
  27. ^ Edelheit O, Hanukoglu I, Gizewska M, Kandemir N, Tenenbaum-Rakover Y, Yurdakök M, Zajaczek S, Hanukoglu A (май 2005 г.). «Новые мутации в генах субъединиц эпителиальных натриевых каналов (ENaC) и фенотипическое выражение мультисистемного псевдогипоальдостеронизма». Клиническая эндокринология . 62 (5): 547– 53. doi :10.1111/j.1365-2265.2005.02255.x. PMID  15853823. S2CID  2749562.
  28. ^ Zennaro MC, Hubert EL, Fernandes-Rosa FL (март 2012 г.). «Сопротивление альдостерону: структурные и функциональные соображения и новые перспективы». Молекулярная и клеточная эндокринология . 350 (2): 206– 15. doi :10.1016/j.mce.2011.04.023. PMID  21664233. S2CID  24896754.
  29. ^ Hansson JH, Nelson-Williams C, Suzuki H, Schild L, Shimkets R, Lu Y, Canessa C, Iwasaki T, Rossier B, Lifton RP (1995). «Гипертензия, вызванная усеченной гамма-субъединицей эпителиального натриевого канала: генетическая гетерогенность синдрома Лиддла». Nat. Genet . 11 (1): 76– 82. doi :10.1038/ng0995-76. PMID  7550319. S2CID  22106822.
  30. ^ Shimkets RA, Warnock DG, Bositis CM, Nelson-Williams C, Hansson JH, Schambelan M, Gill JR, Ulick S, Milora RV, Findling JW (1994). "Синдром Лиддла: наследственная человеческая гипертензия, вызванная мутациями в бета-субъединице эпителиального натриевого канала". Cell . 79 (3): 407– 14. doi :10.1016/0092-8674(94)90250-X. PMID  7954808. S2CID  54282654.
  31. ^ Hansson JH, Schild L, Lu Y, Wilson TA, Gautschi I, Shimkets R, Nelson-Williams C, Rossier BC, Lifton RP (1996). «Миссенс-мутация de novo бета-субъединицы эпителиального натриевого канала вызывает гипертонию и синдром Лиддла, выявляя богатый пролином сегмент, критически важный для регуляции активности канала». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 92 (25): 11495– 9. doi : 10.1073/pnas.92.25.11495 . PMC 40428 . PMID  8524790. 
  32. ^ Inoue J, Iwaoka T, Tokunaga H, Takamune K, Naomi S, Araki M, Takahama K, Yamaguchi K, Tomita K (1998). «Семья с синдромом Лиддла, вызванным новой миссенс-мутацией в бета-субъединице эпителиального натриевого канала». J. Clin. Endocrinol. Metab . 83 (6): 2210– 3. doi : 10.1210/jcem.83.6.5030 . PMID  9626162.
  33. ^ Persu A, Barbry P, Bassilana F, Houot AM, Mengual R, Lazdunski M, Corvol P, Jeunemaitre X (1998). "Генетический анализ бета-субъединицы эпителиального Na+-канала при эссенциальной гипертонии". Гипертония . 32 (1): 129– 37. doi : 10.1161/01.hyp.32.1.129 . PMID  9674649.
  34. ^ Uehara Y, Sasaguri M, Kinoshita A, Tsuji E, Kiyose H, Taniguchi H, Noda K, Ideishi M, Inoue J, Tomita K, Arakawa K (1998). «Генетический анализ эпителиального натриевого канала при синдроме Лиддла». J. Hypertens . 16 (8): 1131– 5. doi :10.1097/00004872-199816080-00008. PMID  9794716. S2CID  31393115.
  35. ^ Snyder PM, Price MP, McDonald FJ, Adams CM, Volk KA, Zeiher BG, Stokes JB, Welsh MJ (1996). "Механизм, посредством которого мутации синдрома Лиддла увеличивают активность человеческого эпителиального Na+-канала". Cell . 83 (6): 969– 78. doi : 10.1016/0092-8674(95)90212-0 . PMID  8521520. S2CID  970556.
  36. ^ Тамура Х., Шильд Л., Эномото Н., Мацуи Н., Марумо Ф., Росье BC (1996). «Болезнь Лиддла, вызванная миссенс-мутацией бета-субъединицы гена эпителиального натриевого канала». J. Clin. Invest . 97 (7): 1780– 4. doi :10.1172/JCI118606. PMC 507244. PMID  8601645 . 
  37. ^ Фирсов Д., Шильд Л., Гаучи И., Мерийя А. М., Шнеебергер Э., Росье Б. К. (1997). «Экспрессия эпителиального Na-канала на поверхности клеток и мутант, вызывающий синдром Лиддла: количественный подход». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 93 (26): 15370– 5. doi : 10.1073/pnas.93.26.15370 . PMC 26411 . PMID  8986818. 
  38. ^ Pirozzi G, McConnell SJ, Uveges AJ, Carter JM, Sparks AB, Kay BK, Fowlkes DM (1997). «Идентификация новых человеческих белков, содержащих домен WW, путем клонирования лигандных целей». J. Biol. Chem . 272 ​​(23): 14611– 6. doi : 10.1074/jbc.272.23.14611 . PMID  9169421.
  39. ^ ab McDonald FJ, Western AH, McNeil JD, Thomas BC, Olson DR, Snyder PM (сентябрь 2002 г.). «Убиквитин-протеинлигаза WWP2 связывается с эпителиальным Na(+) каналом и подавляет его». Am. J. Physiol. Renal Physiol . 283 (3): F431–6. doi :10.1152/ajprenal.00080.2002. PMID  12167593.
  40. ^ ab Harvey KF, Dinudom A, Cook DI, Kumar S (март 2001 г.). «Белок KIAA0439, подобный Nedd4, является потенциальным регулятором эпителиального натриевого канала». J. Biol. Chem . 276 (11): 8597– 601. doi : 10.1074/jbc.C000906200 . PMID  11244092.
  41. ^ Farr TJ, Coddington-Lawson SJ, Snyder PM, McDonald FJ (февраль 2000 г.). "Человеческий Nedd4 взаимодействует с человеческим эпителиальным Na+-каналом: WW3, но не WW1, связывается с субъединицами Na+-канала". Biochem. J . 345 (3): 503– 9. doi :10.1042/0264-6021:3450503. PMC 1220784 . PMID  10642508. 

Дальнейшее чтение

  • Alvarez de la Rosa D, Canessa CM, Fyfe GK, Zhang P (2000). «Структура и регуляция амилорид-чувствительных натриевых каналов». Annu. Rev. Physiol . 62 : 573– 94. doi :10.1146/annurev.physiol.62.1.573. PMID  10845103.
  • Rossier BC, Pradervand S, Schild L, Hummler E (2002). «Эпителиальный натриевый канал и контроль баланса натрия: взаимодействие между генетическими и экологическими факторами». Annu. Rev. Physiol . 64 : 877–97 . doi :10.1146/annurev.physiol.64.082101.143243. PMID  11826291.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=SCNN1B&oldid=1227568054"