Ретинол-связывающий белок
Ретинол-связывающий белок (плазма), человек.
Семейство белков, связывающих ретинол

Ретинол-связывающие белки (RBP) — это семейство белков с разнообразными функциями. Это белки-переносчики , связывающие ретинол . Оценка ретинол-связывающего белка используется для определения массы висцерального белка в исследованиях питания, связанных со здоровьем.

Ретинол и ретиноевая кислота играют решающую роль в модуляции экспрессии генов и общем развитии эмбриона. Однако дефицит или избыток любого из этих веществ может вызвать раннюю гибель эмбриона или пороки развития. Регулирование транспорта и метаболизма ретинола, необходимого для успешной беременности, осуществляется с помощью RBP. Ретинол-связывающие белки были идентифицированы в матке, эмбрионе и внеэмбриональной ткани крупного рогатого скота, овец и свиней, что ясно указывает на то, что RBP играет роль в правильном воздействии ретинола на эмбрион и успешном транспорте на границе мать-плод. Необходимы дальнейшие исследования для определения точного влияния плохой экспрессии RBP на беременность и пороговых уровней для указанной экспрессии.

Гены

  • Сотовый: RBP1 , RBP2 , RBP5, RBP7
  • Интерстициальный: RBP3
  • Плазма: RBP4

РБП при беременности

Ретинол играет решающую роль в росте и дифференциации различных тканей организма, и ранее было отмечено, что эмбрионы чрезвычайно чувствительны к изменениям концентрации ретинола, которые могут привести к спонтанному аборту и порокам развития, возникающим во время развития. [1] [2] В организме взрослого животного ретинол транспортируется из печени через кровеносную систему, будучи связанным с RBP, в желаемую целевую ткань. RBP также связан с белком-носителем, транстиретином. [3] Процесс, посредством которого RBP высвобождает ретинол для клеточной доступности, до сих пор неизвестен и не определен точно. [4] [5] [6]

Места синтеза

Традиционно RBP синтезируется в печени, а секреция зависит от концентрации ретинола. Однако уровни концентрации, по-видимому, не оказывают влияния на транскрипцию РНК-мессенджера RBP (мРНК), которая остается постоянной. [7] [8] Литература показывает, что эндометрий крупного рогатого скота также был идентифицирован как место синтеза RBP, а также ткани зародыша и внеэмбриональные ткани различных видов скота. [9] [10] [11] [12]

Типы

  1. Плазменный ретинол-связывающий белок , транспортное средство ретинола в сыворотке. [13]
  2. CRBP I/II , клеточно-связывающие белки, участвующие в транспорте ретинола и метаболитов в ретиниловые эфиры для хранения или в ретиноевую кислоту. [14]
  3. CRABP , клеточные белки, связывающие ретиноевую кислоту, способные связывать ретинол и ретиноевую кислоту с высокой аффинностью. [15] [16] [17] Также было охарактеризовано, что CRABP участвуют во многих аспектах сигнального пути ретиноевой кислоты, таких как регуляция и доступность ретиноевой кислоты для ядерных рецепторов. [18]

Присутствие у видов скота во время беременности

Крупный рогатый скот/Овцы

RBP, идентичный обнаруженному в плазме, был обнаружен в плацентарных тканях как овец, так и коров, что позволяет предположить, что RBP может быть активно вовлечен в транспорт и метаболизм ретинола во время беременности. [2] [10] Однако точное время экспрессии еще не было определено. Антисыворотка, специфичная для RBP коровьего зачатка, и иммуногистохимия были использованы для определения присутствия RBP на разных стадиях ранней беременности. [2] Сильное иммуноокрашивание и гибридизация наблюдались в трофэктодерме трубчатых, но не сферических бластоцист на 13-й день. мРНК RBP была локализована в эпителиальных клетках хориона, аллантоиса и амниона на 45-й день беременности. [2] Наконец, мРНК RBP была обнаружена в семядолях, плодном вкладе в плаценту и месте прикрепления к эпителию матки для плодно-материнского обмена. [2] Экспрессия RBP в развивающихся концептусах, внезародышевых оболочках и на плодно-материнском интерфейсе указывает на то, что может существовать некоторая регуляция транспорта и метаболизма ретинола, которая происходит из-за RBP внезародышевыми оболочками. [10] В матке беременных коров было обнаружено, что синтез RBP в люминальном и железистом эпителии весьма схож с таковым у циклических животных; однако по достижении 17-го дня эстрального цикла уровни RBP остаются постоянными и продолжают постепенно расти на протяжении всей беременности. [19] Также было высказано предположение, что овариальные стероиды могут играть роль в регуляции экспрессии RBP в матке. [19]

свиной

Все три ранее упомянутых типа ретинол-связывающих белков (RBP, CRBP, CRABP) были идентифицированы в плаценте свиньи во время беременности с помощью иммуногистохимии. [14] Как уже упоминалось ранее, ретинол и ретиноевая кислота являются модуляторами экспрессии генов и необходимы для правильного развития и роста зародыша. [14] У свиней плацента диффузного типа, которая имеет субъединицы ареолярных желез, что позволяет транспортировать более крупные молекулы между матерью и плодом. RBP и CRBP были идентифицированы в эндометриальных железах и ареолярных трофобластах, что позволяет предположить, что RBP играет решающую роль в транспортировке ретинола из железы в трофэктодерм зародыша. [14] Экспрессия RBP также была идентифицирована в желточном мешке, миометрии, яйцеводе и многочисленных других тканях плода. [9]

Смотрите также

  • STRA6 (рецептор витамина А)

Ссылки

  1. ^ Wolf G (июль 1984). «Множественные функции витамина А». Physiological Reviews . 64 (3): 873–937. doi :10.1152/physrev.1984.64.3.873. PMID  6377341.
  2. ^ abcde Liu KH, Doré JJ, Roberts MP, Krishnan R, Hopkins FM, Godkin JD (август 1993 г.). «Экспрессия и клеточная локализация рибонуклеиновой кислоты связывающего ретинол белка в бластоцистах и ​​внеэмбриональных мембранах коров». Biology of Reproduction . 49 (2): 393–400. doi : 10.1095/biolreprod49.2.393 . PMID  8373966.
  3. ^ Хендрикс ХФ, Брауэр А, Кнук ДЛ (1987). «Роль печеночных жиронакапливающих (звездчатых) клеток в метаболизме ретиноидов». Гепатология . 7 (6): 1368–71. doi : 10.1002/hep.1840070630 . PMID  3315935. S2CID  44339135.
  4. ^ Hodam JR, St Hilaire P, Creek KE (август 1991 г.). «Сравнение скорости поглощения и биологических эффектов ретинола, добавленного к кератиноцитам человека либо непосредственно в культуральную среду, либо связанного с сывороточным ретинол-связывающим белком». Журнал исследовательской дерматологии . 97 (2): 298–304. doi :10.1111/1523-1747.ep12480562. PMID  2071940.
  5. ^ MacDonald PN, Bok D, Ong DE (июнь 1990 г.). «Локализация клеточного ретинол-связывающего белка и ретинол-связывающего белка в клетках, составляющих гематоэнцефалический барьер крысы и человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (11): 4265–9. Bibcode : 1990PNAS...87.4265M. doi : 10.1073 /pnas.87.11.4265 . PMC 54089. PMID  2190219. 
  6. ^ van Bennekum AM, Blaner WS, Seifert-Bock I, Moukides M, Brouwer A, Hendriks HF (февраль 1993 г.). «Поглощение ретинола из ретинол-связывающего белка (RBP) паренхиматозными клетками печени in vitro не зависит конкретно от его связывания с RBP». Биохимия . 32 (7): 1727–33. doi :10.1021/bi00058a005. PMID  8439537.
  7. ^ Blaner WS, Hendriks HF, Brouwer A, de Leeuw AM, Knook DL, Goodman DS (октябрь 1985 г.). «Ретиноиды, ретиноидсвязывающие белки и распределение ретинилпальмитатгидролазы в различных типах клеток печени крыс». Journal of Lipid Research . 26 (10): 1241–51. doi : 10.1016/S0022-2275(20)34272-3 . PMID  4067418.
  8. ^ Soprano DR, Soprano KJ, Goodman DS (февраль 1986). «Уровни РНК-мессенджера ретинолсвязывающего белка в печени и внепеченочных тканях крысы». Journal of Lipid Research . 27 (2): 166–71. doi : 10.1016/S0022-2275(20)38843-X . PMID  3754273.
  9. ^ ab Harney JP, Smith LC, Simmen RC, Fliss AE, Bazer FW (май 1994). "Ретинол-связывающий белок: иммунолокализация белка и обилие информационной рибонуклеиновой кислоты в зародыше и материнских тканях во время беременности у свиней". Biology of Reproduction . 50 (5): 1126–35. doi : 10.1095/biolreprod50.5.1126 . PMID  8025169.
  10. ^ abc Liu KH, Godkin JD (декабрь 1992 г.). «Характеристика и иммунолокализация белка, связывающего ретинол в матке быка». Biology of Reproduction . 47 (6): 1099–104. doi : 10.1095/biolreprod47.6.1099 . PMID  1493174.
  11. ^ Liu KH, Gao KX, Baumbach GA, Godkin JD (январь 1992). «Очистка и иммунолокализация овечьего плацентарного ретинол-связывающего белка». Biology of Reproduction . 46 (1): 23–9. doi : 10.1095/biolreprod46.1.23 . PMID  1547313.
  12. ^ Thomas DG, James SL, Fudge A, Odgers C, Teubner J, Simmer K (июнь 1991 г.). «Доставка витамина А из растворов для парентерального питания у новорожденных». Журнал педиатрии и детского здоровья . 27 (3): 180–3. doi :10.1111/j.1440-1754.1991.tb00382.x. PMID  1909535. S2CID  9670196.
  13. ^ Soprano DR, Gyda M, Jiang H, Harnish DC, Ugen K, Satre M, Chen L, Soprano KJ, Kochhar DM (март 1994). «Устойчивое повышение уровня мРНК и белка рецептора ретиноевой кислоты бета 2 происходит во время индуцированного ретиноевой кислотой фетального дисморфогенеза». Механизмы развития . 45 (3): 243–53. doi :10.1016/0925-4773(94)90011-6. PMID  8011556. S2CID  46392586.
  14. ^ abcd Johansson S, Dencker L, Dantzer V (январь 2001 г.). «Иммуногистохимическая локализация ретиноидсвязывающих белков на материнско-фетальном интерфейсе эпителиохориальной плаценты свиньи». Biology of Reproduction . 64 (1): 60–8. doi : 10.1095/biolreprod64.1.60 . PMID  11133659.
  15. ^ Ли Э., Норрис AW (1996). «Структура/функция цитоплазматических белков, связывающих витамин А». Annual Review of Nutrition . 16 : 205–34. doi :10.1146/annurev.nutr.16.1.205. PMID  8839926.
  16. ^ Napoli JL, Boerman MH, Chai X, Zhai Y, Fiorella PD (июнь 1995 г.). «Ферменты и связывающие белки, влияющие на концентрацию ретиноевой кислоты». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии . 53 (1–6): 497–502. doi :10.1016/0960-0760(95)00096-i. PMID  7626500. S2CID  10670925.
  17. ^ Napoli, JL (1996). «Биосинтез и метаболизм ретиноевой кислоты». Журнал FASEB . 10 (9): 993–1001. doi : 10.1096/fasebj.10.9.8801182 . PMID  8801182. S2CID  26008872.
  18. ^ Gustafson AL, Donovan M, Annerwall E, Dencker L, Eriksson U (август 1996 г.). «Ядерный импорт клеточного белка, связывающего ретиноевую кислоту типа I, в эмбриональные клетки мыши». Механизмы развития . 58 (1–2): 27–38. doi : 10.1016/s0925-4773(96)00554-0 . PMID  8887314. S2CID  18772488.
  19. ^ ab MacKenzie SH, Roberts MP, Liu KH, Doré JJ, Godkin JD (декабрь 1997 г.). «Секреция ретинол-связывающего белка эндометрия коровы, экспрессия рибонуклеиновой кислоты-мессенджера и клеточная локализация во время эстрального цикла и ранней беременности». Biology of Reproduction . 57 (6): 1445–50. doi : 10.1095/biolreprod57.6.1445 . PMID  9408253.

Дальнейшее чтение

  • Noy N (июнь 2000 г.). «Ретиноидсвязывающие белки: медиаторы действия ретиноидов». The Biochemical Journal . 348 Pt 3 (3): 481–95. doi :10.1042/0264-6021:3480481. PMC  1221089. PMID  10839978 .связь
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Ретинол-связывающий_протеин&oldid=1216373499"