Мотив RG/RGG
Мотив последовательности RG/RGG

Мотив аргинин -глицин или аргинин-глицин-глицин ( RG/RGG ) — это повторяющийся мотив аминокислотной последовательности , обычно встречающийся в РНК-связывающих белках (RBP). Регионы RGG в белках определяются как две или более последовательностей RG/RGG в пределах участка из 30 аминокислот. [1] Первоначально названный RGG-боксом , он придает белку способность связывать двухцепочечные молекулы мРНК. [2] Мотив RGG был обнаружен в белках по крайней мере 12 видов животных, включая человека. [3]

Биохимическая функция

Мотивы RGG в первую очередь участвуют в опосредовании взаимодействий белок-РНК . Положительные заряды остатков аргинина способствуют электростатическим взаимодействиям с молекулами мРНК. Состав и структура боковой цепи аргинина также могут допускать специфические взаимодействия с другими молекулами в отличие от других положительно заряженных аминокислот , лизина и гистидина. [4] Остатки глицина добавляют гибкости структуре пептида и способствуют их тенденции к образованию внутренне неупорядоченных областей . Мотив RGG также может управлять разделением жидкой и липидной фаз белков внутри клеток, а также in vitro. [5] [6]

Синтетическое использование

Исследователи стремились создать конденсаты с новыми функциями для использования в клеточной и метаболической инженерии . Синтетически разработанные белки, содержащие повторяющиеся мотивы RGG, использовались для формирования капель с настраиваемыми свойствами в клетках и in vitro. [7] [8]

Известные белки, содержащие RGG

Белки, содержащие мотив RGG, являются второй по распространенности группой RBP в геноме человека. [9] [10] Они участвуют в различных функциях метаболизма, экспорта и трансляции РНК.

  • Sbp1 [11]
  • Нпл3 [12] [13]
  • Дед1 [14]
  • ФМР1 [15]
  • ФУС [16] [17]
  • Лаф-1 [18]

Ссылки

  1. ^ Chowdhury (2023). «Протеины мотива RGG: взаимодействия, функции и регуляции». WIREs RNA . 14 (1): e1748. doi :10.1002/wrna.1748. PMC 9718894.  PMID 35661420  .
  2. ^ Kiledjian (1992). «Первичная структура и связывающая активность белка hnRNP U: связывание РНК через RGG-бокс». EMBO J . 11 (7): 2655– 2664. doi :10.1002/j.1460-2075.1992.tb05331.x. PMC 556741 . PMID  1628625. 
  3. ^ Qian (2022). «Синтетические белковые конденсаты для клеточной и метаболической инженерии». Nat. Chem. Biol . 18 (12): 1330– 1340. doi :10.1038/s41589-022-01203-3. PMID  36400990.
  4. ^ Takahama (2011). «Идентификация белка саркомы Юинга как G-квадруплексного ДНК- и РНК-связывающего белка». FEBS J. 278 ( 6): 988–998 . doi :10.1111/j.1742-4658.2011.08020.x. PMID  21244633.
  5. ^ Qian (2022). «Синтетические белковые конденсаты для клеточной и метаболической инженерии». Nat. Chem. Biol . 18 (12): 1330– 1340. doi :10.1038/s41589-022-01203-3. PMID  36400990.
  6. ^ Робинсон (2023). «Бесклеточно экспрессируемые безмембранные органеллы секвестрируют РНК в синтетических клетках». bioRxiv . doi :10.1101/2023.04.03.535479. PMC 10104018 . PMID  37066403. 
  7. ^ Шустер (2018). «Управляемое разделение белковых фаз и модульный рекрутинг для формирования отзывчивых безмембранных органелл». Nat Commun . 9 (1): 2985. Bibcode : 2018NatCo...9.2985S. doi : 10.1038/s41467-018-05403-1. PMC 6065366. PMID  30061688 . 
  8. ^ Дай (2023). «Инженерные синтетические биомолекулярные конденсаты». Nat Rev Bioeng . 1 (7): 466– 480. doi :10.1038/s44222-023-00052-6. PMC 10107566. PMID  37359769 . 
  9. ^ Оздилек (2017). «Внутренне неупорядоченные домены RGG/RG опосредуют вырожденную специфичность связывания РНК». Nucleic Acids Res . 45 (13): 7984– 7996. doi :10.1093/nar/gkx460. PMC 5570134. PMID  28575444. 
  10. ^ Хентце (2018). «Дивный новый мир РНК-связывающих белков» (PDF) . Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 19 (5): 327– 341. doi :10.1038/nrm.2017.130. PMID  29339797.
  11. ^ Jong (1987). «Белок SSB1 Saccharomyces cerevisiae и его связь с ядрышковым РНК-связывающим белком». Mol. Cell. Biol . 19 : 2947–2955 .
  12. ^ Bossie (1992). «Мутантный ядерный белок, схожий с белками, связывающими РНК, мешает ядерному импорту в дрожжах». Mol. Biol. Cell . 3 (8): 875– 893. doi :10.1091/mbc.3.8.875. PMC 275646. PMID 1392078  . 
  13. ^ Флах (1994). «Дрожжевой РНК-связывающий белок курсирует между ядром и цитоплазмой». Mol. Cell. Biol . 14 ( 12): 8399– 8407. doi :10.1128/mcb.14.12.8399-8407.1994. PMC 359379. PMID  7969175. 
  14. ^ Iost (1999). "Ded1p, белок DEAD-box, необходимый для инициации трансляции в Saccharomyces cerevisiae, является РНК-хеликазой". J. Biol. Chem . 274 (25): 17677– 17683. doi : 10.1074/jbc.274.25.17677 . PMID  10364207.
  15. ^ Эшли (1993). «Белок FMR1: консервативные домены семейства RNP и селективное связывание РНК». Science . 263 (5133): 563– 566. Bibcode :1993Sci...262..563A. doi :10.1126/science.7692601. PMID  7692601.
  16. ^ Crozat (1993). «Слияние CHOP с новым РНК-связывающим белком в миксоидной липосаркоме человека». Nature . 363 (6430): 640– 644. Bibcode :1993Natur.363..640C. doi :10.1038/363640a0. PMID  8510758.
  17. ^ Baechtold (1999). «Человеческий 75-кДа ДНК-спаривающий белок идентичен проонкопротеину TLS/FUS и способен способствовать образованию D-петли». J. Biol. Chem . 274 (48): 34337– 34342. doi : 10.1074/jbc.274.48.34337 . PMID  10567410.
  18. ^ Elbaum-Garfinkle (2015). «Неупорядоченный белок P-гранулы LAF-1 управляет разделением фаз на капли с настраиваемой вязкостью и динамикой». Proc. Natl. Acad. Sci . 112 (23): 7189– 7194. Bibcode :2015PNAS..112.7189E. doi : 10.1073/pnas.1504822112 . PMC 4466716 . PMID  26015579. 
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=RG/RGG_motif&oldid=1224175037"