Первичная аминоксидаза
| Первичная аминоксидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Димер аминоксидазы (чувствительной к семикарбазиду), человек | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.4.3.21 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Первичная аминоксидаза , также известная как семикарбазид-чувствительная аминоксидаза ( SSAO ), [1] [2] представляет собой фермент ( EC 1.4.3.21) с систематическим названием первичная амин: кислородоксидоредуктаза (дезаминирующая) . [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] [10] [11] [12] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию
- RCH 2 NH 2 + H 2 O + O 2 RCHO + NH 3 + H 2 O 2
Эти ферменты представляют собой медные хинопротеины (2,4,5-тригидроксифенилаланинхинон).
Подобно моноаминоксидазе (МАО), SSAO может дезаминировать короткоцепочечные первичные амины, но нечувствительна к ингибиторам МАО. Семикарбазид ингибирует фермент, в дополнение к другим гидразинам , гидроксиламину и пропаргиламину. Однако гидразины являются слабыми ингибиторами, и были разработаны более сильные ингибиторы.
SSAO обнаружен в гладких мышцах кровеносных сосудов и различных других тканях. Физиологическая функция SSAO не совсем понятна. Предполагается развитие кровеносных сосудов, регуляция липолиза и детоксикация. Он может функционировать как фермент-поглотитель, помогающий МАО. Однако процесс окисления генерирует вредные продукты, которые могут быть вовлечены в возникновение атеросклероза и сосудистых повреждений при диабете. Повышение активности SSAO наблюдается при атеросклерозе , сахарном диабете , ожирении , случаях каротидных бляшек и варикозном расширении вен .
В разработке находятся ингибиторы SSAO. [13] [14]
Белки человека, содержащие этот домен
Бактериальные белки, содержащие этот домен
- Тираминоксидаза (tynA) в Escherichia coli [15] [16]
Ссылки
- ^ Эндрю Макдональд. «Первичная аминоксидаза». ExplorEnz – База данных ферментов . Международный союз биохимии и молекулярной биологии . Получено 30 декабря 2015 г.
- ^ Solé M, Unzeta M (ноябрь 2011 г.). «Линии сосудистых клеток, экспрессирующие SSAO/VAP-1: новый экспериментальный инструмент для изучения его участия в сосудистых заболеваниях». Biology of the Cell . 103 (11): 543–57. doi :10.1042/BC20110049. PMID 21819380. S2CID 4598444.
- ^ Haywood GW, Large PJ (октябрь 1981 г.). «Микробное окисление аминов. Распределение, очистка и свойства двух первичных аминоксидаз из дрожжей Candida boidinii, выращенных на аминах как единственном источнике азота». Биохимический журнал . 199 (1): 187–201. doi :10.1042/bj1990187. PMC 1163349. PMID 7337701 .
- ^ Tipping AJ, McPherson MJ (июль 1995 г.). «Клонирование и молекулярный анализ аминоксидазы меди гороха». Журнал биологической химии . 270 (28): 16939–46. doi : 10.1074/jbc.270.28.16939 . PMID 7622512.
- ^ Lyles GA (март 1996). "Плазменные и связанные с тканями полукарбазид-чувствительные аминоксидазы млекопитающих: биохимические, фармакологические и токсикологические аспекты". Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 28 (3): 259–74. doi :10.1016/1357-2725(95)00130-1. PMID 8920635.
- ^ Wilce MC, Dooley DM, Freeman HC, Guss JM, Matsunami H, McIntire WS, Ruggiero CE, Tanizawa K, Yamaguchi H (декабрь 1997 г.). «Кристаллические структуры медьсодержащей аминоксидазы из Arthrobacter globiformis в голо- и апоформах: последствия для биогенеза топаквинона». Biochemistry . 36 (51): 16116–33. doi :10.1021/bi971797i. PMID 9405045.
- ^ Lee Y, Sayre LM (июль 1998). «Подтверждение того, что метаболизм полиаминов аминоксидазой бычьей плазмы происходит строго на первичных аминоконцах». Журнал биологической химии . 273 (31): 19490–4. doi : 10.1074/jbc.273.31.19490 . PMID 9677370.
- ^ Houen G (1999). «Мякосодержащие аминоксидазы млекопитающих (CAO): новые методы анализа, структурные связи и возможные функции». APMIS . 107 (S96): 1–46. doi :10.1111/apm.1999.107.s96.5. PMID 10668504. S2CID 34224347.
- ^ Andrés N, Lizcano JM, Rodríguez MJ, Romera M, Unzeta M, Mahy N (февраль 2001 г.). «Тканевая активность и клеточная локализация человеческой аминоксидазы, чувствительной к семикарбазиду». Журнал гистохимии и цитохимии . 49 (2): 209–17. doi : 10.1177/002215540104900208 . PMID 11156689.
- ^ Saysell CG, Tambyrajah WS, Murray JM, Wilmot CM, Phillips SE, McPherson MJ, Knowles PF (август 2002 г.). «Исследование каталитического механизма аминоксидазы Escherichia coli с использованием мутационных вариантов и обратимого ингибитора в качестве аналога субстрата». The Biochemical Journal . 365 (Pt 3): 809–16. doi :10.1042/BJ20011435. PMC 1222726. PMID 11985492 .
- ^ O'Sullivan J, Unzeta M, Healy J, O'Sullivan MI, Davey G, Tipton KF (январь 2004 г.). «Аминоксидазы, чувствительные к семикарбазиду: ферменты, у которых довольно много дел». Neurotoxicology . 25 (1–2): 303–15. doi :10.1016/S0161-813X(03)00117-7. PMID 14697905.
- ^ Airenne TT, Nymalm Y, Kidron H, Smith DJ, Pihlavisto M, Salmi M, Jalkanen S, Johnson MS, Salminen TA (август 2005 г.). «Кристаллическая структура человеческого сосудистого адгезивного белка-1: уникальные структурные особенности с функциональными последствиями». Protein Science . 14 (8): 1964–74. doi :10.1110/ps.051438105. PMC 2279308 . PMID 16046623.
- ^ O'Rourke AM, Wang EY, Miller A, et al. (2008). «Противовоспалительные эффекты LJP 1586 [Z-3-фтор-2-(4-метоксибензил)аллиламин гидрохлорида], ингибитора аминоксидазной активности, чувствительной к семикарбазиду, на основе амина». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 324 (2): 867–75. doi :10.1124/jpet.107.131672. PMID 17993604. S2CID 5217225.
- ^ Wang EY, Gao H, Salter-Cid L и др. (2006). «Разработка, синтез и биологическая оценка ингибиторов аминоксидазы (SSAO), чувствительных к семикарбазиду, с противовоспалительной активностью». Журнал медицинской химии . 49 (7): 2166–73. doi :10.1021/jm050538l. PMID 16570912.
- ^ «EC 1.4.3.21 - первичная аминоксидаза и организм(ы) Escherichia coli, Escherichia coli K-12» . БРЕНДА . Технический университет Брауншвейга . Проверено 8 августа 2019 г.
- ^ Эловаара Х, Хууско Т, Максимов М, Элима К, Егуткин Г.Г., Скурник М, Добриндт У, Сийтонен А, Макферсон МДж, Салми М, Ялканен С (2015). «Первичная аминоксидаза Escherichia coli представляет собой метаболический фермент, который может использовать молекулу лейкоцита человека в качестве субстрата». ПЛОС ОДИН . 10 (11): e0142367. Бибкод : 2015PLoSO..1042367E. дои : 10.1371/journal.pone.0142367 . ПМЦ 4640556 . ПМИД 26556595.
Внешние ссылки
- Первичный амин+оксидаза в Национальной медицинской библиотеке США, медицинские предметные рубрики (MeSH)
