Пермеаза поглощения калия
| Белок системы транспорта калия с низким сродством | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | КУП или ТркД | ||||||||
| Пфам | ПФ02705 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003855. | ||||||||
| |||||||||
| Высокоаффинный переносчик калия | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ХАК1 | ||||||||
| Пфам | ПФ02705 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003855 | ||||||||
| |||||||||
Семейство пермеаз поглощения калия (K + ) (KUP) (TC# 2.A.72) является членом суперсемейства вторичных переносчиков APC . [1] Белки семейства KUP/HAK/KT включают белок KUP (TrkD) E. coli и гомологи как у грамположительных, так и у грамотрицательных бактерий . Были охарактеризованы высокоаффинные (20 мкМ) системы поглощения K + (Hak1, TC# 2.A.72.2.1) дрожжей Debaryomyces occidentalis , а также гриба Neurospora crassa и несколько гомологов у растений. Arabidopsis thaliana и другие растения обладают несколькими паралогами семейства KUP. В то время как многие растительные белки тесно связаны друг с другом, белки Hak1 из дрожжей, а также два белка грамположительных и грамотрицательных бактерий имеют отдаленное родство на филогенетическом дереве семейства KUP. [2] Все классифицированные в настоящее время члены семейства KUP можно найти в базе данных классификации транспортеров.
Структура и функции
Escherichia coli
Белок E. coli состоит из 622 аминокислотных остатков и имеет 12 установленных трансмембранных стержней (440 остатков) с необходимым гидрофильным C-концевым доменом из 182 остатков, локализованным на цитоплазматической стороне мембраны. [3] Удаление большей части гидрофильного домена снижает, но не отменяет транспортную активность KUP. Функция C-концевого домена неизвестна. Считается, что белок KUP E. coli является вторичным транспортером. Поглощение блокируется протонофорами, такими как CCCP (но не арсенат ), и были представлены доказательства механизма симпорта протона. [4] Ранее было показано, что белок N. crassa является симпортером K + :H + , что подтверждает, что семейство KUP состоит из вторичных переносчиков.
Дрожжи
Дрожжевой высокоаффинный (K M = 1 μM) транспортер K + Hak1 имеет длину 762 аминокислотных остатка с 12 предполагаемыми TMS. Как и белок KUP E. coli , он обладает C-концевым гидрофильным доменом, вероятно, локализованным на цитоплазматической стороне мембраны. Hak1 может быть способен накапливать K + в 10 6 раз против градиента концентрации. Растительные высокоаффинные и низкоаффинные транспортеры K + могут компенсировать дефекты поглощения K + в E. coli.
ТРК
Транспортеры TRK, ответственные за большую часть накопления K + в растениях, грибах и бактериях, опосредуют ионные токи, вызванные большими мембранными напряжениями (от -150 до -250 мВ), обычными для неживотных клеток. Бактериальные белки TRK напоминают каналы K + в своей первичной последовательности, кристаллизуются в виде мембранных димеров, имеющих внутримолекулярную укладку, подобную каналу K + , и образуют комплекс с цитоплазматическим воротником, образованным четырьмя доменами RCK. [5] Грибковые белки TRK обладают большим встроенным регуляторным доменом и высококонсервативной парой трансмембранных спиралей (TMS 7 и 8, впереди C-конца), постулируемой для облегчения внутримембранной олигомеризации . Эти грибковые белки HAK являются хлоридными каналами, опосредующими отток, процесс, подавляемый осмопротекторными агентами. Он включает гидрофобное запирание и напоминает проводимость лиганд-управляемых анионных каналов Cys-loop. Возможно, тенденция гидрофобных или амфипатических трансмембранных спиралей к самоорганизации в олигомеры создает новые ионные пути через мембраны: гидрофобные нанопоры, пути с низкой селективностью, регулируемые хаотропным поведением отдельных ионных видов под влиянием мембранного напряжения. [5]
Реакция переноса
Обобщенная транспортная реакция для членов семейства KUP выглядит следующим образом: [2]
- K + (выход) + энергия → K + (вход).
Смотрите также
Ссылки
- ^ Vastermark A, Wollwage S, Houle ME, Rio R, Saier MH (октябрь 2014 г.). «Расширение суперсемейства вторичных переносчиков APC». Белки . 82 (10): 2797– 811. doi :10.1002/prot.24643. PMC 4177346. PMID 25043943 .
- ^ ab Saier, MH Jr. "2.A.72 Семейство пермеаз поглощения K+ (KUP)". База данных классификации транспортеров .
- ^ Sato Y, Nanatani K, Hamamoto S, Shimizu M, Takahashi M, Tabuchi-Kobayashi M, Mizutani A, Schroeder JI, Souma S, Uozumi N (май 2014 г.). «Определение доменов, охватывающих мембрану, и критических остатков кислых аминокислот, локализованных на мембране, для транспорта K⁺ транспортера калия Escherichia coli типа Kup/HAK/KT». Журнал биохимии . 155 (5): 315–23 . doi :10.1093/jb/mvu007. PMID 24519967.
- ^ Захарян Э., Трчунян А. (октябрь 2001 г.). «Приток K+ от Kup в Escherichia coli сопровождается снижением оттока H+». FEMS Microbiology Letters . 204 (1): 61– 4. doi : 10.1111/j.1574-6968.2001.tb10863.x . PMID 11682179.
- ^ ab Pardo JP, González-Andrade M, Allen K, Kuroda T, Slayman CL, Rivetta A (декабрь 2015 г.). "Структурная модель факультативных анионных каналов в олигомерном мембранном белке: система TRK (K(+)) дрожжей". Pflügers Archiv . 467 (12): 2447– 60. doi :10.1007/s00424-015-1712-6. PMID 26100673. S2CID 25527387.
Дальнейшее чтение
- Ниевес-Кордонес, Мануэль; Раззак Аль Шиблави, Фуад; Сентенак, Эрве (2016). «Глава 9. Роли и транспорт натрия и калия в растениях». В Sigel, Астрид; Sigel, Хельмут; Sigel, Роланд КО (ред.). Ионы щелочных металлов: их роль в жизни . Ионы металлов в науках о жизни. Том 16. Springer. С. 291– 324. doi :10.1007/978-3-319-21756-7_9. PMID 26860305.
- Fu HH, Luan S (январь 1998). "AtKuP1: транспортер K+ с двойным сродством из Arabidopsis". The Plant Cell . 10 (1): 63–73 . doi : 10.1105/tpc.10.1.63. PMC 143931. PMID 9477572.
- Quintero FJ, Blatt MR (сентябрь 1997 г.). «Новое семейство транспортеров K+ из Arabidopsis, которые сохраняются во всех типах растений». FEBS Letters . 415 (2): 206– 11. doi :10.1016/s0014-5793(97)01125-3. PMID 9350997. S2CID 45106523.
- Greiner T, Ramos J, Alvarez MC, Gurnon JR, Kang M, Van Etten JL, Moroni A, Thiel G (декабрь 2011 г.). «Функциональный транспортер калия типа HAK/KUP/KT, кодируемый вирусами хлореллы». The Plant Journal . 68 (6): 977– 86. doi : 10.1111/j.1365-313X.2011.04748.x . PMID 21848655.
- Pyo YJ, Gierth M, Schroeder JI, Cho MH (июнь 2010 г.). «Высокоаффинный транспорт K(+) в Arabidopsis: AtHAK5 и AKT1 жизненно важны для укоренения сеянцев и роста после прорастания в условиях низкого содержания калия». Физиология растений . 153 (2): 863–75 . doi :10.1104/pp.110.154369. PMC 2879780. PMID 20413648 .
- Senn ME, Rubio F, Bañuelos MA, Rodríguez-Navarro A (ноябрь 2001 г.). «Сравнительные функциональные особенности растительных транспортеров калия HvHAK1 и HvHAK2». Журнал биологической химии . 276 (48): 44563– 9. doi : 10.1074/jbc.M108129200 . PMID 11562376.
По состоянию на 2 февраля 2016 года эта статья полностью или частично получена из Transporter Classification Database . Владелец авторских прав лицензировал контент таким образом, что позволяет повторное использование в соответствии с CC BY-SA 3.0 и GFDL . Все соответствующие условия должны быть соблюдены. Исходный текст был на "2.A.72 The K+ Uptake Permease (KUP) Family"
