Плазмалоген
Подкласс глицерофосфолипидов
Пример плазмалогена этаноламина с характерной винилэфирной связью в положении sn-1 и сложноэфирной связью в положении sn-2

Плазмалогены — это класс глицерофосфолипидов с плазменильной группой, связанной с липидом в положении sn-2 глицеринового остова. Плазмалогены встречаются во многих сферах жизни, включая млекопитающих , беспозвоночных , простейших и анаэробных бактерий. Они обычно встречаются в клеточных мембранах нервной , иммунной и сердечно -сосудистой систем . [1] [2] [3] У людей более низкие уровни плазмалогенов изучаются в связи с некоторыми заболеваниями. Плазмалогены также связаны с адаптацией к экстремальным условиям окружающей среды у нечеловеческих организмов.

Структура

Глицерофосфолипиды биохимического значения делятся на три подкласса на основе замещения, присутствующего в положении sn-1 глицеринового остова: ацил , алкил и алкенил . [4] Из них алкильная и алкенильная часть в каждом случае образуют эфирную связь, что делает возможным два типа эфирных фосфолипидов , плазманил (алкильная часть в положении sn-1) и плазменил (алкенильная часть с винилэфирной связью в положении sn-1). Плазмалогены представляют собой плазменилы с липидом , связанным эфиром (ацильной группой) в положении sn-2 глицеринового остова, [5] [6] химически обозначаемые как 1-0(1Z-алкенил)-2-ацил-глицерофосфолипиды. [7] Липид, присоединенный к виниловому эфиру в sn-1, может быть C16:0, C18:0 или C18:1 (насыщенным и мононенасыщенным), [7] [5] а липид, присоединенный к ацильной группе в sn-2, может быть C22:6 ω-3 (докозагексаеновая кислота) или C20:4 ω-6 ( арахидоновая кислота ), (обе являются полиненасыщенными кислотами). [8] Плазмалогены классифицируются в соответствии с их головной группой, в основном как плазмалогены PC (плазменилхолины) и плазмалогены PE (плазменилэталомины). [9] [10] Плазмалогены не следует путать с плазманилами.

Функции

Плазмалогены обнаружены во многих тканях человека, особенно в нервной, иммунной и сердечно-сосудистой системах. [1] [2] [3] В сердечной ткани человека около 30–40% холиновых глицерофосфолипидов являются плазмалогенами. Еще более поразительным является тот факт, что 32% глицерофосфолипидов в сердце взрослого человека и 20% в мозге и до 70% этаноламинных глицерофосфолипидов миелиновой оболочки являются плазмалогенами. [11]

Хотя функции плазмалогенов еще не полностью изучены, было продемонстрировано, что они могут защищать клетки млекопитающих от повреждающего воздействия активных форм кислорода . [1] [2] [3] Кроме того, их рассматривают как сигнальные молекулы и модуляторы динамики мембран.

История

Плазмалогены были впервые описаны Фёльгеном и Фойтом в 1924 году на основе исследований срезов тканей. [1] Они обрабатывали эти срезы тканей кислотой или хлоридом ртути в рамках метода окрашивания ядра. Это приводило к разрыву винилэфирной связи плазмалогена с образованием альдегидов . В свою очередь, последние реагировали с красителем фуксин - сернистая кислота , используемым в этом методе ядерного окрашивания, и приводили к образованию окрашенных соединений внутри цитоплазмы клеток. Плазмалогены были названы на основе того факта, что эти окрашенные соединения присутствовали в «плазме» или внутри клетки. [1]

Биосинтез

Путь синтеза плазмалогена

Биосинтез плазмалогенов начинается с ассоциации ферментов пероксисомального матрикса GNPAT (глицеронфосфатацилтрансфераза) и AGPS (алкилглицеронфосфатсинтаза) на люминальной стороне пероксисомальной мембраны. [12] Эти два фермента могут взаимодействовать друг с другом для повышения эффективности. Поэтому фибробласты без активности AGPS имеют сниженный уровень и активность GNPAT. [13] [14]

Первый этап биосинтеза катализируется GNPAT. Этот фермент ацилирует дигидроксиацетонфосфат в положении sn-1. За этим следует обмен ацильной группы на алкильную группу с помощью AGPS. [15] Затем 1-алкил-DHAPдигидроксиацетонфосфат восстанавливается до 1-O-алкил-2-гидрокси-sn-глицерофосфата (GPA) с помощью ацил/алкил-дигидроксиацетонфосфатредуктазы, расположенной как в мембранах пероксисомального, так и эндоплазматического ретикулума . [16] Все остальные модификации происходят в эндоплазматическом ретикулуме. Там ацильная группа помещается в положение sn-2 с помощью алкил/ацил GPA ацилтрансферазы , а фосфатная группа удаляется фосфатазой фосфатидной кислоты с образованием 1-O-алкил-2-ацил-sn-глицерина.

Используя CDP-этаноламин, фосфотрансфераза образует 1-O-алкил-2-ацил-sn-GPEtn. После дегидрирования в 1- и 2-положениях алкильной группы системой переноса электронов и плазманилэтаноламиндесатуразой окончательно образуется винилэфирная связь плазмалогенов. Белок, соответствующий плазманилэтаноламиндесатуразе, был идентифицирован и называется CarF у бактерий и PEDS1 (TMEM189) у людей (и животных). [17] [18] Плазменилхолин образуется из 1-O-алкил-2-ацил-sn-глицерина холинфосфотрансферазой . Поскольку плазменилхолиндесатураза отсутствует, холиновые плазмалогены могут образовываться только после гидролиза этаноламинных плазмалогенов до 1-O-(1Z-алкенил)-2-ацил-sn-глицерина, который может быть модифицирован холинфосфотрансферазой и холином CDP. [19] [ 20]

Патология

Нарушения биогенеза пероксисом являются аутосомно-рецессивными расстройствами, часто характеризующимися нарушением биосинтеза плазмалогена. В этих случаях пероксисомальный фермент GNPAT, необходимый для начальных этапов биосинтеза плазмалогена, неправильно локализуется в цитоплазме, где он неактивен. Кроме того, генетические мутации в генах GNPAT или AGPS могут приводить к дефициту плазмалогена, что приводит к развитию ризомелической точечной хондродисплазии (RCDP) типа 2 или 3 соответственно. [21] В таких случаях обе копии гена GNPAT или AGPS должны быть мутированы, чтобы заболевание проявилось. В отличие от нарушений биогенеза пероксисом, другие аспекты сборки пероксисом у пациентов с RCDP2 и RCDP3 являются нормальными, как и их способность метаболизировать очень длинноцепочечные жирные кислоты. У людей с тяжелым дефицитом плазмалогена часто наблюдаются аномалии неврологического развития, пороки развития скелета, нарушения дыхания и катаракты. [22]

Дефицит плазмалогенов способствует патологии при синдроме Цельвегера . [20]

У мышей с нокаутированным плазмалогеном наблюдаются схожие изменения, такие как остановка сперматогенеза , развитие катаракты и дефекты миелинизации центральной нервной системы . [2] [23]

Было показано, что алкильные цепи плазмалогена способствуют или подавляют гибель клеток от ферроптоза в зависимости от степени их насыщения. [24] [25]

Во время воспаления

Во время воспаления миелопероксидаза , вырабатываемая нейтрофилами , продуцирует хлорноватистую кислоту , которая вызывает окислительное хлорирование плазмалогенов в цепи sn-1, реагируя с винилэфирной связью. [26] В настоящее время несколько исследователей изучают влияние хлорированных липидов на патологию.

Отсутствие хороших методов анализа плазмалогена создало трудности для ученых в оценке того, как плазмалоген может быть вовлечен в заболевания человека, отличные от RCDP и спектра Цельвегера, в которых участие несомненно. [20] Имеются некоторые доказательства того, что у людей низкие уровни плазмалогенов участвуют в патологии бронхолегочной дисплазии , которая является важным осложнением преждевременных родов . [20] Одно исследование показало, что уровни плазмалогена снижены у людей с ХОБЛ , которые курят, по сравнению с некурящими.

Существуют некоторые доказательства, полученные от людей и животных, что при нейродегенеративных заболеваниях , включая болезнь Альцгеймера , болезнь Паркинсона , болезнь Ниманна-Пика, тип С , синдром Дауна и рассеянный склероз , в мозге наблюдается снижение уровня плазмалогенов. Неясно, является ли это причинно-следственной связью или коррелятивным. [20] Исследование на мышах пришло к выводу, что плазмалогены могут устранять синаптические дефекты, связанные со старением. [27]

Совсем недавно популяционные исследования также связали более низкие уровни циркулирующего плазмалогена с кардиометаболическим заболеванием . [28] [29] [30] [31] Исследования на животных также продемонстрировали более низкие уровни сердечного плазмалогена в условиях дилатационной кардиомиопатии [32] и инфаркта миокарда . [33]

Эволюция

Помимо млекопитающих, плазмалогены также обнаружены у беспозвоночных и одноклеточных организмов простейших . Среди бактерий они были обнаружены у многих анаэробных видов, включая Clostridia , Megasphaera и Veillonella . Среди аэробных бактерий плазмалогены встречаются у миксобактерий, а их плазманилэтаноламиндесатураза (CarF), необходимая для образования винилэфирной связи, и, следовательно, плазмалогена, сохраняется как TMEM189 у людей (и животных). [17] Было показано, что плазмалогены имеют сложную эволюционную историю, основанную на том факте, что их биосинтетические пути различаются у аэробных и анаэробных организмов. [34]

Недавно было продемонстрировано, что красные кровяные клетки человека и человекообразных обезьян ( шимпанзе , гориллы и орангутаны ) имеют различия в составе плазмалогенов. [3] Было обнаружено, что общие уровни плазмалогенов в эритроцитах ниже у людей, чем у шимпанзе или горилл , но выше, чем у орангутанов . Данные об экспрессии генов у всех этих видов заставили авторов предположить, что другие клетки и ткани человека и человекообразных обезьян различаются по уровням плазмалогенов. Хотя последствия этих потенциальных различий неизвестны, межвидовые различия в тканевых плазмалогенах могут влиять на функции органов и множественные биологические процессы.

Плазмалогены являются основным компонентом клеточных мембран глубоководных животных, таких как гребневик , повышая молекулярную устойчивость к высокому давлению. [35]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abcde Nagan, N.; Zoeller, RA (2001). "Плазмалогены: биосинтез и функции". Progress in Lipid Research . 40 (3): 199–229. doi :10.1016/S0163-7827(01)00003-0. PMID  11275267.
  2. ^ abcd Gorgas, K.; Teigler, A.; Komljenovic, D.; Just, WW (2006). «Мышь с дефицитом эфирного липида: отслеживание функций плазмалогена». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1763 (12): 1511–26. doi :10.1016/j.bbamcr.2006.08.038. PMID  17027098.
  3. ^ abcd Moser, AB; Steinberg, SJ; Watkins, PA; Moser, HW; Ramaswamy, K.; Siegmund, KD; Lee, DR; Ely, JJ; Ryder, OA; Hacia, JG (2011). «Красные кровяные клетки человека и человекообразных обезьян различаются по уровню и составу плазмалогена». Липиды в здоровье и болезнях . 10 : 101. doi : 10.1186/1476-511X-10-101 . PMC 3129581. PMID  21679470 . 
  4. ^ Ямашита С., Хондзё А., Аруга М., Накагава К., Миядзава Т. (2014). «Подготовка морского плазмалогена и селективная идентификация молекулярных видов методом ЖХ-МС/МС». J Oleo Sci . 63 (5): 423–30. doi : 10.5650/jos.ess13188 . PMID  24717546.
  5. ^ ab Wallner S, Schmitz G (сентябрь 2011 г.). «Плазмалогены — забытые регуляторные и очищающие виды липидов». Chem Phys Lipids . 164 (6): 573–89. doi :10.1016/j.chemphyslip.2011.06.008. PMID  21723266.
  6. ^ Hu C, Wang M, Han X (август 2017 г.). «Липидомика дробовика в обосновании перекисного окисления липидов в окислительно-восстановительной биологии: методы и приложения». Redox Biol . 12 : 946–955. doi : 10.1016/j.redox.2017.04.030. PMC 5423350. PMID  28494428 . 
  7. ^ ab Braverman NE, Moser AB (сентябрь 2012 г.). «Функции липидов плазмалогена в здоровье и патологии». Biochim Biophys Acta . 1822 (9): 1442–52. doi :10.1016/j.bbadis.2012.05.008. PMID  22627108.
  8. ^ Фукс Б. (май 2015 г.). «Аналитические методы для (окисленных) плазмалогенов: методологические аспекты и приложения». Free Radic Res . 49 (5): 599–617. doi :10.3109/10715762.2014.999675. PMID  25536419. S2CID  5443009.
  9. ^ Maeba R, Nishimukai M, Sakasegawa S, Sugimori D, Hara H (2015). «Плазменные/сывороточные плазматические гены: методы анализа и клиническое значение». Adv Clin Chem . 70 : 31–94. doi : 10.1016/bs.acc.2015.03.005 . PMID  26231485.
  10. ^ Мессиас, Марсия Кристина Фернандес; Мекатти, Джована Колоцца; Приолли, Дениз Гонсалвес; Де Оливейра Карвалью, Патрисия (2018). «Липиды плазмалогена: функциональный механизм и их участие в раке желудочно-кишечного тракта». Липиды в здоровье и болезни . 17 (1): 41. дои : 10.1186/s12944-018-0685-9 . ПМЦ 5842581 . ПМИД  29514688. 
  11. ^ Фаруки, А.А.; Хоррокс, Л.А. (2001). «Плазмалогены: рабочие липиды мембран нормальных и травмированных нейронов и глии». The Neuroscientist . 7 (3): 232–245. doi :10.1177/107385840100700308. PMID  11499402. S2CID  85868497.
  12. ^ Brites P, Waterham HR, Wanders RJ (март 2004 г.). «Функции и биосинтез плазмалогенов в норме и при заболеваниях». Biochim Biophys Acta . 1636 (2–3): 219–31. doi :10.1016/j.bbalip.2003.12.010. PMID  15164770.
  13. ^ Biermann J, Just WW, Wanders RJ, Van Den Bosch H (апрель 1999 г.). «Алкил-дигидроксиацетонфосфатсинтаза и дигидроксиацетонфосфатацилтрансфераза образуют белковый комплекс в пероксисомах». Eur J Biochem . 261 (2): 492–9. doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00295.x . PMID  10215861.
  14. ^ Hardeman D, van den Bosch H (ноябрь 1989). «Топография биосинтеза эфирных фосфолипидов». Biochim Biophys Acta . 1006 (1): 1–8. doi :10.1016/0005-2760(89)90315-9. PMID  2804060.
  15. ^ Brown AJ, Snyder F (август 1982). «Алкилдигидроксиацетон-P-синтаза. Солюбилизация, частичная очистка, новый метод анализа и доказательства механизма пинг-понга». J Biol Chem . 257 (15): 8835–9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)34205-4 . PMID  7096336.
  16. ^ James PF, Lake AC, Hajra AK, Larkins LK, Robinson M, Buchanan FG, Zoeller RA (сентябрь 1997 г.). «Мутант животной клетки с дефицитом активности ацил/алкил-дигидроксиацетон-фосфатредуктазы. Влияние на биосинтез эфирно-связанных и диацилглицеролипидов». J Biol Chem . 272 ​​(38): 23540–6. doi : 10.1074/jbc.272.38.23540 . PMID  9295290.
  17. ^ ab Гальего-Гарсия А., Монера-Жирона А.Дж., Пахарес-Мартинес Э., Бастида-Мартинес Е., Перес-Кастаньо Р., Иньеста А.А., Фонтес М., Падманабхан С., Элиас-Арнанс М. (2019). «Реакция бактерий на свет обнаруживает сиротскую десатуразу, необходимую для синтеза плазмалогена человека». Наука . 366 (6461): 128–132. Бибкод : 2019Sci...366..128G. дои : 10.1126/science.aay1436 . PMID  31604315. S2CID  203717749.
  18. ^ Вернер, Э. Р.; Келлер, МА; Зайлер, С.; Лакнер, К; Кох, Дж.; Германн, М.; Коассин, С.; Голдерер, Г.; Вернер-Фельмайер, Г.; Цёллер, РА; Хуло, Н.; Бергер, Дж.; Ватчингер, К. (7 апреля 2020 г.). «Ген TMEM189 кодирует плазманилэтаноламиндесатуразу, которая вводит характерную двойную связь винилового эфира в плазмалогены». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 117 (14): 7792–7798. Bibcode : 2020PNAS..117.7792W. doi : 10.1073/pnas.1917461117 . PMC 7149458 . PMID  32209662. 
  19. ^ Lee TC (ноябрь 1998 г.). «Биосинтез и возможные биологические функции плазмалогенов». Biochim Biophys Acta . 1394 (2–3): 129–45. doi :10.1016/s0005-2760(98)00107-6. PMID  9795186.
  20. ^ abcde Браверман, штат Невада; Мозер, AB (сентябрь 2012 г.). «Функции липидов плазмалогена в здоровье и болезни». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1822 (9): 1442–52. doi :10.1016/j.bbadis.2012.05.008. ПМИД  22627108.
  21. ^ Вандерс, Р.; Уотерхэм, Х. (2006). «Пероксисомальные расстройства: дефициты отдельных пероксисомальных ферментов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1763 (12): 1707–20. doi : 10.1016/j.bbamcr.2006.08.010 . PMID  17055078.
  22. ^ Браверман Н.Е., Стейнберг С.Дж., Фаллата В. и др. (2020). Адам М.П., ​​Ардингер Х.Х., Пагон Р.А. и др. (ред.). «Ризомелическая точечная хондродисплазия типа 1». GeneReviews® [Интернет] . Университет Вашингтона. PMID  20301447. НБК1270.
  23. ^ Rodemer C, Thai TP, Brugger B, Kaercher T, Werner H, Nave KA, Wieland F, Gorgas K, Just WW (август 2003 г.). «Инактивация биосинтеза эфирных липидов вызывает мужское бесплодие, дефекты развития глаз и гипоплазию зрительного нерва у мышей». Hum Mol Genet . 12 (15): 1881–95. doi : 10.1093/hmg/ddg191 . PMID  12874108.
  24. ^ Zou, Yilong; Henry, Whitney S.; Ricq, Emily L.; Graham, Emily T.; Phadnis, Vaishnavi V.; Maretich, Pema; Paradkar, Sateja; Boehnke, Natalie; Deik, Amy A.; Reinhardt, Ferenc; Eaton, John K. (сентябрь 2020 г.). «Пластичность эфирных липидов способствует восприимчивости к ферроптозу и уклонению от него». Nature . 585 (7826): 603–8. Bibcode :2020Natur.585..603Z. doi :10.1038/s41586-020-2732-8. PMC 8051864 . PMID  32939090. 
  25. ^ Xin S, Mueller C, Pfeiffer S, Kraft VA, Merl-Pham J, Bao X, Feederle R, Jin X, Hauck SM, Schmitt-Kopplin P, Schick JA (март 2022 г.). «MS4A15 стимулирует устойчивость к ферроптозу посредством ремоделирования липидов с ограничением кальция». Cell Death Differ . 29 (3): 670–686. doi :10.1038/s41418-021-00883-z. PMC 8901757 . PMID  34663908. S2CID  239025829. 
  26. ^ Альберт, Кэролин Дж.; Кроули, Ян Р.; Хсу, Фонг-Фу; Туккани, Арун К.; Форд, Дэвид А. (29.06.2001). «Реактивные хлорирующие виды, продуцируемые миелопероксидазой, воздействуют на винилэфирную связь плазмалогенов. ИДЕНТИФИКАЦИЯ 2-ХЛОРОГЕКСАДЕКАНАЛА». Журнал биологической химии . 276 (26): 23733–41. doi : 10.1074/jbc.M101447200 . PMID  11301330.
  27. ^ Гу, Цзиньсинь; Чен, Лисюэ; Сан, Ран; Ван, Цзе-Ли; Ван, Хунтао; Линь, Инцзюнь; Лей, Шувэнь; Чжан, Ян; Льв, Дэн; Цзян, Фацинь; Дэн, Юру; Коллман, Джеймс П.; Фу, Лей (2022). «Плазмалогены устраняют связанные со старением синаптические дефекты и микроглиально-опосредованное нейровоспаление у мышей». Передний. Мол. Биосци . 9 : 815320. doi : 10.3389/fmolb.2022.815320 . ПМЦ 8906368 . ПМИД  35281262. 
  28. ^ Meikle, Peter J.; Wong, Gerard; Barlow, Christopher K.; Weir, Jacquelyn M.; Greeve, Melissa A.; MacIntosh, Gemma L.; Almasy, Laura; Comuzzie, Anthony G.; Mahaney, Michael C.; Kowalczyk, Adam; Haviv, Izhac; Grantham, Narelle; Magliano, Dianna J.; Jowett, Jeremy BM; Zimmet, Paul (2013-09-27). Maya-Monteiro, Clarissa Menezes (ред.). "Plasma Lipid Profiling Shows Similar Associations with Prediabetes and Type 2 Diabetes". PLOS ONE . 8 (9): e74341. Bibcode : 2013PLoSO...874341M. doi : 10.1371/journal.pone.0074341 . ISSN  1932-6203. PMC 3785490 . PMID  24086336. 
  29. ^ Meikle, Peter J.; Wong, Gerard; Tsorotes, Despina; Barlow, Christopher K.; Weir, Jacquelyn M.; Christopher, Michael J.; MacIntosh, Gemma L.; Goudey, Benjamin; Stern, Linda; Kowalczyk, Adam; Haviv, Izhak; White, Anthony J.; Dart, Anthony M.; Duffy, Stephen J.; Jennings, Garry L. (ноябрь 2011 г.). «Плазменный липидомный анализ стабильной и нестабильной ишемической болезни сердца». Артериосклероз, тромбоз и сосудистая биология . 31 (11): 2723–2732. doi :10.1161/ATVBAHA.111.234096. ISSN  1079-5642.
  30. ^ Саттер, Ирина; Клингенберг, Роланд; Осман, Алаа; Рорер, Люсия; Ландмессер, Ульф; Хег, Дирик; Родонди, Николас; Мах, Франсуа; Виндекер, Стефан; Материя, Кристиан М.; Люшер, Томас Ф.; фон Эккардштейн, Арнольд; Хорнеманн, Торстен (март 2016 г.). «Снижение фосфатидилхолина плазмалогенов - предполагаемая новая липидная характеристика у пациентов со стабильной ишемической болезнью сердца и острым инфарктом миокарда». Атеросклероз . 246 : 130–140. doi :10.1016/j.atherosclerosis.2016.01.003. ПМИД  26773473.
  31. ^ Тонкс, Кэтрин Т.; Костер, Адель КФ; Кристофер, Майкл Дж.; Чаудхури, Рима; Сюй, Аймин; Ганьон-Бартш, Иоганн; Чисхолм, Дональд Дж.; Джеймс, Дэвид Э.; Мейкл, Питер Дж.; Гринфилд, Джерри Р.; Самоча-Боне, Дорит (апрель 2016 г.). «Скелетные мышцы и липидомные признаки резистентности к инсулину и избыточного веса/ожирения у людей в липидах плазмы». Ожирение . 24 (4): 908–916. doi :10.1002/oby.21448. ISSN  1930-7381. PMC 6585800. PMID 26916476  . 
  32. ^ Tham, Yow Keat; Huynh, Kevin; Mellett, Natalie A.; Henstridge, Darren C.; Kiriazis, Helen; Ooi, Jenny YY; Matsumoto, Aya; Patterson, Natalie L.; Sadoshima, Junichi; Meikle, Peter J.; McMullen, Julie R. (март 2018 г.). «Отдельные липидомные профили в моделях физиологического и патологического ремоделирования сердца и потенциальные терапевтические стратегии». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1863 (3): 219–234. doi :10.1016/j.bbalip.2017.12.003. PMID  29217479.
  33. ^ Монтеро-Буллон, Хавьер-Фернандо; Авейру, Сусана С.; Мело, Таня; Мартинс-Маркес, Таня; Лопес, Диана; Невес, Бруна; Жирао, Энрике; Росарио М. Домингес, М.; Домингес, Педро (сентябрь 2021 г.). «Сердечный фосфолипидом изменяется во время ишемии и реперфузии на модели крыс ex vivo». Отчеты по биохимии и биофизике . 27 : 101037. doi : 10.1016/j.bbrep.2021.101037. ПМК 8207217 . ПМИД  34169155. 
  34. ^ Голдфайн, Х. (2010). «Появление, исчезновение и повторное появление плазмалогенов в эволюции». Прогресс в исследовании липидов . 49 (4): 493–498. doi :10.1016/j.plipres.2010.07.003. PMID  20637230.
  35. ^ Винникофф, Якоб Р.; Мильштейн, Даниэль; Варгас-Урбано, Сасири Дж.; Педраса-Хойя, Мигель А.; Армандо, Аарон М.; Квенбергер, Освальд; Содт, Александр; Джиллилан, Ричард Э.; Деннис, Эдвард А.; Лайман, Эдвард; Хэддок, Стивен HD; Будин, Итай (28.06.2024). «Гомеокривизна адаптации фосфолипидов к давлению у глубоководных беспозвоночных». Science . 384 (6703): 1482–1488. doi :10.1126/science.adm7607. ISSN  0036-8075.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Плазмалоген&oldid=1249775248"