Фенилацетонмонооксигеназа
| Фенилацетонмонооксигеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.14.13.92 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии фенилацетонмонооксигеназа ( КФ 1.14.13.92 ) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
- фенилацетон + НАДФН + H + + O 2 бензилацетат + НАДФ + + H 2 O
Четырьмя субстратами этого фермента являются фенилацетон , НАДФН , Н + и О2 , тогда как его тремя продуктами являются бензилацетат , НАДФ + и Н2О .
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на парных донорах, с O2 в качестве окислителя и включением или восстановлением кислорода. Включенный кислород не обязательно должен быть получен из O2 с NADH или NADPH в качестве одного донора и включением одного атома кислорода в другого донора. Систематическое название этого класса ферментов — фенилацетон,NADPH:кислородоксидоредуктаза . Этот фермент также называется PAMO .
Ссылки
- Malito E, Alfieri A, Fraaije MW, Mattevi A (2004). «Кристаллическая структура монооксигеназы Байера–Виллигера». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 101 (36): 13157– 62. doi : 10.1073/pnas.0404538101 . PMC 516541. PMID 15328411 .
- DB; Wu, J; Heuts, DP; Van Hellemond, EW; Spelberg, JH; Janssen, DB (2005). «Открытие термостабильной монооксигеназы Байера-Виллигера с помощью геномного анализа». Appl. Microbiol. Biotechnol . 66 (4): 393– 400. doi :10.1007/s00253-004-1749-5. PMID 15599520. S2CID 24375548.
