Пептидилглицинмонооксигеназа
| пептидилглицинмонооксигеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.14.17.3 | ||||||||
| Номер CAS | 90597-47-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии пептидилглицинмонооксигеназа ( КФ 1.14.17.3 ) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
- пептидилглицин + аскорбат + O 2 пептидил(2-гидроксиглицин) + дегидроаскорбат + H 2 O
Тремя субстратами этого фермента являются пептидилглицин, аскорбат и O2 , тогда как его тремя продуктами являются пептидил (2-гидроксиглицин), дегидроаскорбат и H2O .
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на парных донорах, с O2 в качестве окислителя и включением или восстановлением кислорода. Включенный кислород не обязательно должен быть получен из O2 с восстановленным аскорбатом в качестве одного донора и включением одного атома кислорода в другой донор. Систематическое название этого класса ферментов - пептидилглицин, аскорбат: кислород оксидоредуктаза (2-гидроксилирующая) . Другие общеупотребительные названия включают 2-гидроксилазу , альфа-амидирующий фермент , пептид-альфа-амид синтетазу , синтазу, пептид альфа-амид , пептид альфа-амидирующий фермент , пептид альфа-амид синтаза , альфа-гидроксилазу , альфа-амидирующую монооксигеназу , ПАМ-А , ПАМ-В и ПАМ . Он использует один кофактор , медь .
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов было решено 8 структур с кодами доступа PDB 1OPM, 1PHM, 1SDW, 1YI9, 1YIP, 1YJK, 1YJL и 3PHM.
Ссылки
- Брэдбери А.Ф., Финни М.Д., Смит Д.Г. (1982). «Механизм образования С-концевого амида ферментами гипофиза». Nature . 298 (5875): 686– 8. Bibcode :1982Natur.298..686B. doi :10.1038/298686a0. PMID 7099265. S2CID 4324776.
- Брэдбери А.Ф., Смит Д.Г. (1987). «Амидирование пептидов, катализируемое ферментом. Выделение стабильного промежуточного продукта, образованного реакцией амидирующего фермента с иминокислотой». Eur. J. Biochem . 169 (3): 579–84 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13648.x . PMID 3691506.
- Glembotski CC (1985). «Дальнейшая характеристика пептидил альфа-амидирующего фермента в секреторных гранулах передней доли гипофиза крысы». Arch. Biochem. Biophys . 241 (2): 673– 83. doi :10.1016/0003-9861(85)90594-6. PMID 2994573.
- Katopodis AG, Ping D, May SW (1990). «Новый фермент из нейропромежуточного гипофиза крупного рогатого скота катализирует деалкилирование производных альфа-гидроксиглицина, тем самым функционируя последовательно с пептидилглицин-альфа-амидирующей монооксигеназой в амидировании пептидов». Биохимия . 29 (26): 6115– 20. doi :10.1021/bi00478a001. PMID 2207061.
- Murthy AS, Keutmann HT, Eipper BA (1987). «Дальнейшая характеристика пептидилглицин альфа-амидирующей монооксигеназы из нейропромежуточного гипофиза быка». Mol. Endocrinol . 1 (4): 290– 9. doi : 10.1210/mend-1-4-290 . PMID 3453894.
- Murthy AS, Mains RE, Eipper BA (1986). «Очистка и характеристика пептидилглицин альфа-амидирующей монооксигеназы из нейропромежуточного гипофиза быка». J. Biol. Chem . 261 (4): 1815– 22. doi : 10.1016/S0021-9258(17)36013-1 . PMID 3944110.
