Пектатлиаза

пектатлиаза
Идентификаторы
Номер ЕС4.2.2.2
Номер CAS9015-75-2
Базы данных
ИнтЭнзIntEnz вид
БРЕНДАзапись BRENDA
ExPASyNiceZyme вид
КЕГГзапись KEGG
МетаЦикметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
Пектатлиаза/Аллерген Amb
Идентификаторы
СимволAmb_allergen
ПфамПФ00544
Клан ПФАМCL0268
ИнтерПроИПР002022
УМНЫЙSM00656
Мембраном596
Доступные структуры белков:
Пфам  структуры / ECOD  
ПДБRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumрезюме структуры

Пектатлиаза ( EC 4.2.2.2) — фермент, участвующий в мацерации и мягком гниении растительной ткани. Пектатлиаза отвечает за элиминативное расщепление пектата , давая олигосахариды с 4-дезокси-α- D -манн-4-енуроносильными группами на их невосстанавливающих концах. Белок максимально экспрессируется на поздних стадиях развития пыльцы. Было высказано предположение, что экспрессия генов пектатлиазы в пыльце может быть связана с необходимостью деградации пектина во время роста пыльцевой трубки. [1]

Этот фермент катализирует химическую реакцию

Элиминативное расщепление (1→4)-α- D -галактуронана с образованием олигосахаридов с 4-дезокси-α- D -галакт-4-енуроносильными группами на их невосстанавливающих концах

Структура и кинетика сворачивания одного из членов этого семейства, пектатлиазы C ( pelC )1 из Erwinia chrysanthemi, были исследованы довольно подробно. [2] [3] PelC содержит мотив сворачивания параллельной бета-спирали. Большая часть регулярной вторичной структуры состоит из параллельных бета-слоев (около 30%). Отдельные нити листов соединены неупорядоченными петлями различной длины. Затем остов образован большой спиралью, состоящей из бета-слоев. В PelC есть две дисульфидные связи и 12 остатков пролина . Один из этих пролинов, Pro 220 , участвует в цис- пептидной связи. Механизм сворачивания PelC включает две медленные фазы, которые были приписаны изомеризации пролина.

Некоторые из белков этого семейства являются аллергенами . Аллергии — это реакции гиперчувствительности иммунной системы на определенные вещества, называемые аллергенами (например, пыльца, синтетические материалы, пыль, укусы насекомых, лекарства или пища), которые у большинства людей не вызывают никаких симптомов. Была создана система номенклатуры для антигенов (аллергенов), которые вызывают у людей атопическую аллергию, опосредованную IgE. [4] Эта система номенклатуры определяется обозначением, которое состоит из первых трех букв рода; пробела; первой буквы названия вида; пробела и арабской цифры. В случае, если два названия видов имеют одинаковые обозначения, они различаются путем добавления одной или нескольких букв (по мере необходимости) к каждому обозначению вида.

Аллергены этого семейства включают аллергены со следующими обозначениями: Amb a 1, Amb a 2, Amb a 3, Cha o 1, Cup a 1, Cry j 1, Jun a 1.

Два основных аллергена в пыльце короткой амброзии ( Ambrosia artemisiifolia ) — это Amb a I и Amb a II. Была выведена первичная структура Amb a II, и было показано, что она на ~65% идентична последовательности с мультигенным семейством аллергенов Amb a I. [5] Члены семейства Amb a I/ a II включают пектатлиазу табака ( Nicotiana tabacum , обыкновенный табак), которая похожа на выведенные аминокислотные последовательности двух генов пектатлиазы, специфичных для пыльцы, идентифицированных у Lycopersicon esculentum (томат); [6] Cry j I, основной аллергенный гликопротеин Cryptomeria japonica (японский кедр) — наиболее распространенный аллерген пыльцы в Японии; [7] и P56 и P59, которые имеют сходство последовательностей с пектатлиазами фитопатогенных бактерий. [1]

Этот фермент принадлежит к семейству лиаз , в частности, к углерод-кислородным лиазам, действующим на полисахариды. Систематическое название этого класса ферментов — (1->4)-альфа-D-галактуронанлиаза . Другие общеупотребительные названия включают полигалактуроновую трансэлиминазу , пектиновую кислоту трансэлиминазу , полигалактуронатлиазу , эндопектинметилтрансэлиминазу , пектаттрансэлиминазу , эндогалактуронаттрансэлиминазу , пектиновую кислоту лиазу , пектиновую лиазу , альфа-1,4-D-эндополигалактуроновой кислоты лиазу , PGA лиазу , PPase-N , эндо-альфа-1,4-полигалактуроновой кислоты лиазу , полигалактуроновую кислоту лиазу , пектиновую транс-элиминазу и полигалактуроновую кислоту транс-элиминазу . Этот фермент участвует во взаимопревращениях пентозы и глюкуроната .

Ссылки

  1. ^ ab Wing RA, Yamaguchi J, Larabell SK, Ursin VM, McCormick S (1990). «Молекулярная и генетическая характеристика двух экспрессируемых пыльцой генов, имеющих сходство последовательностей с пектатлиазами фитопатогена Erwinia». Plant Mol. Biol . 14 (1): 17–28. doi :10.1007/BF00015651. PMID  1983191. S2CID  19901421.
  2. ^ Kamen DE, Woody RW (2002). «Кинетика сворачивания белка пектатлиазы C выявляет быстрое образование промежуточных продуктов и медленную изомеризацию пролина». Биохимия . 41 (14): 4713–4723. doi :10.1021/bi0115129. PMID  11926834.
  3. ^ Yoder MD, Keen NT, Jurnak F (1993). "Новый доменный мотив: структура пектатлиазы C, секретируемого фактора вирулентности растений". Science . 260 (5113): 1503–1507. Bibcode :1993Sci...260.1503Y. doi :10.1126/science.8502994. PMID  8502994.
  4. ^ Подкомитет по номенклатуре аллергенов ВОЗ/МСИС (King TP, Hoffmann D, Loewenstein H, Marsh DG, Platts-Mills TAE, Bull TW). Всемирный орган здравоохранения. 72:797–806 (1994).
  5. ^ King TP, Rogers BL, Morgenstern JP, Griffith IJ, Yu XB, Counsell CM, Brauer AW, Garman RD, Kuo MC (1991). «Полная последовательность аллергена Amb α II. Рекомбинантная экспрессия и реактивность с Т-клетками пациентов с аллергией на амброзию». J. Immunol . 147 (8): 2547–2552. doi :10.4049/jimmunol.147.8.2547. PMID  1717566.
  6. ^ Rogers HJ, Harvey A, Lonsdale DM (1992). «Выделение и характеристика гена табака с гомологией пектатлиазы, которая специфически экспрессируется во время микроспорогенеза». Plant Mol. Biol . 20 (3): 493–502. doi :10.1007/BF00040608. PMID  1421152. S2CID  35504226.
  7. ^ Кодзима К, Огава Х, Хиджиката А, Мацумото И (1994). «Антигенность олигосахаридной части японского кедра ( аллерген пыльцы Cryptomeria japonica , Cry j I»). Int. Arch. Allergy Immunol . 105 (2): 198–202. doi :10.1159/000236826. PMID  7920021.
  • Albersheim P, Killias U (1962). «Исследования, касающиеся очистки и свойств пектиновой трансэлиминазы». Arch. Biochem. Biophys . 97 (1): 107–15. doi :10.1016/0003-9861(62)90050-4. PMID  13860094.
  • Edstrom RD, Phaff HJ (1964). «Очистка и некоторые свойства пектиновой транс-элиминазы из Aspergillus fonsecaeus». J. Biol. Chem . 239 (8): 2403–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)93866-4 . PMID  14235514.
  • Edstrom RD, Phaff HJ (1964). «Элиминативное расщепление пектина и метиловых эфиров олигогалактуронида транс-элиминазой пектина». J. Biol. Chem . 239 (8): 2409–15. doi : 10.1016/S0021-9258(18)93867-6 . PMID  14235515.
  • Nagel CW, Vaughn RH (1961). «Деградация олигогалактуронидов полигалактуроназой Bacillus polymyxa». Arch. Biochem. Biophys . 94 (2): 328–32. doi :10.1016/0003-9861(61)90047-9. PMID  13727438.
  • Насуно С., член парламента Старра (1967). «Трансэлиминаза полигалактуроновой кислоты Xanthomonas Campestris». Биохим. Дж . 104 (1): 178–85. дои : 10.1042/bj1040178. ПМЦ  1270559 . ПМИД  6035509.
  • Pickersgill R, Jenkins J (1997). «Две кристаллические структуры пектинлиазы A из Aspergillus обнаруживают конформационные изменения, обусловленные pH, и поразительное расхождение в щелях связывания субстрата пектин- и пектатлиаз». Structure . 5 (5): 677–89. doi : 10.1016/S0969-2126(97)00222-0 . PMID  9195887.
В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR002022
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Пектатлиаза&oldid=1247053102"