PSMB5
Белок, обнаруженный в организме человека
PSMB5
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыPSMB5 , ​​LMPX, MB1, субъединица протеасомы бета 5, X, субъединица протеасомы 20S бета 5
Внешние идентификаторыОМИМ : 600306; МГИ : 1194513; гомологен : 55690; Генные карты : PSMB5; OMA :PSMB5 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

5693

19173

Ансамбль

ENSG00000100804

ENSMUSG00000022193

UniProt

P28074

О55234

РефСек (мРНК)

НМ_001130725
НМ_001144932
НМ_002797

NM_011186

RefSeq (белок)

НП_001124197
НП_001138404
НП_002788

NP_035316

Местоположение (UCSC)Хр 14: 23.02 – 23.04 МбХр 14: 54.85 – 54.86 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Протеасомная субъединица бета типа 5, также известная как 20S протеасомная субъединица бета-5, представляет собой белок , который у людей кодируется геном PSMB5 . [ 5] [6] [7] Этот белок является одной из 17 основных субъединиц (альфа-субъединицы 1–7, конститутивные бета-субъединицы 1–7 и индуцируемые субъединицы, включая beta1i , beta2i , beta5i ), которые вносят вклад в полную сборку комплекса 20S протеасомы . В частности, протеасомная субъединица бета типа 5 вместе с другими бета-субъединицами собирается в два гептамерных кольца и впоследствии в протеолитическую камеру для деградации субстрата. Этот белок обладает « химотрипсин -подобной» активностью и способен расщеплять большие гидрофобные остатки пептида. [6] Эукариотическая протеасома распознает деградируемые белки, включая поврежденные белки для контроля качества белков или ключевые регуляторные компоненты белков для динамических биологических процессов. Существенной функцией модифицированной протеасомы, иммунопротеасомы, является обработка пептидов MHC класса I.

Структура

Экспрессия белка

Ген PSMB5 кодирует члена семейства протеасом B-типа, также известного как семейство T1B, которое является 20S основной бета-субъединицей в протеасоме. Эта каталитическая субъединица отсутствует в иммунопротеасоме и заменена каталитической субъединицей beta5i (протеасома бета 8 субъединица). [7] Ген имеет 5 экзонов и расположен в хромосомной полосе 14q11.2. Человеческий белок протеасомы субъединица бета типа-5 имеет размер 22 кДа и состоит из 204 аминокислот. Рассчитанная теоретическая pI этого белка составляет 8,66.

Комплексная сборка

Протеасома представляет собой мультикаталитический комплекс протеиназы с высокоупорядоченной структурой ядра 20S. Эта бочкообразная структура ядра состоит из 4 аксиально сложенных колец из 28 неидентичных субъединиц: два концевых кольца образованы 7 альфа-субъединицами, а два центральных кольца образованы 7 бета-субъединицами. Три бета-субъединицы (beta1, beta2 и beta5) содержат протеолитически активный центр и имеют различные предпочтения в отношении субстрата. Протеасомы распределены по всем эукариотическим клеткам в высокой концентрации и расщепляют пептиды в процессе, зависящем от АТФ/убиквитина, в нелизосомальном пути. [8] [9]

Функция

Функции белка поддерживаются его третичной структурой и его взаимодействием с ассоциированными партнерами. Как одна из 28 субъединиц 20S протеасомы, субъединица бета-протеасомы типа 2 белка способствует формированию протеолитической среды для деградации субстрата. Доказательства кристаллических структур изолированного комплекса 20S протеасомы показывают, что два кольца бета-субъединиц образуют протеолитическую камеру и сохраняют все свои активные центры протеолиза внутри камеры. [9] Одновременно кольца альфа-субъединиц образуют вход для субстратов, поступающих в протеолитическую камеру. В инактивированном комплексе 20S протеасомы ворота во внутреннюю протеолитическую камеру охраняются N-концевыми хвостами определенной альфа-субъединицы. Эта уникальная конструкция структуры предотвращает случайную встречу между протеолитическими активными центрами и белковым субстратом, что делает деградацию белка хорошо регулируемым процессом. [10] [11] Комплекс протеасомы 20S сам по себе обычно функционально неактивен. Протеолитическая способность ядерной частицы 20S (CP) может быть активирована, когда CP ассоциируется с одной или двумя регуляторными частицами (RP) на одной или обеих сторонах альфа-колец. Эти регуляторные частицы включают комплексы протеасомы 19S, комплекс протеасомы 11S и т. д. После ассоциации CP-RP подтверждение определенных альфа-субъединиц изменится и, следовательно, вызовет открытие входных ворот субстрата. Помимо RP, протеасомы 20S также могут быть эффективно активированы другими мягкими химическими обработками, такими как воздействие низких уровней додецилсульфата натрия (SDS) или NP-14. [11] [12]

Субъединица протеасомы 20S бета-5 (систематическая номенклатура) изначально экспрессируется как предшественник с 263 аминокислотами. Фрагмент из 59 аминокислот на N-конце пептида необходим для правильного сворачивания белка и последующей сборки комплекса. На конечном этапе сборки комплекса N-концевой фрагмент субъединицы бета5 расщепляется, образуя зрелую субъединицу бета5 комплекса 20S. [13]

Клиническое значение

Протеасома и ее субъединицы имеют клиническое значение по крайней мере по двум причинам: (1) нарушенная сложная сборка или дисфункциональная протеасома могут быть связаны с базовой патофизиологией определенных заболеваний, и (2) их можно использовать в качестве лекарственных мишеней для терапевтических вмешательств. В последнее время все больше усилий было приложено для рассмотрения протеасомы с целью разработки новых диагностических маркеров и стратегий. Улучшенное и всестороннее понимание патофизиологии протеасомы должно привести к ее клиническому применению в будущем.

Протеасомы образуют основной компонент для системы убиквитин-протеасома (UPS) [14] и соответствующего контроля качества клеточного белка (PQC). Убиквитинирование белка и последующий протеолиз и деградация протеасомой являются важными механизмами в регуляции клеточного цикла , роста и дифференциации клеток , транскрипции генов, передачи сигнала и апоптоза . [15] Впоследствии, нарушенная сборка и функционирование комплекса протеасомы приводят к снижению протеолитической активности и накоплению поврежденных или неправильно свернутых видов белка. Такое накопление белка может способствовать патогенезу и фенотипическим характеристикам при нейродегенеративных заболеваниях, [16] [17] сердечно-сосудистых заболеваниях, [18] [19] [20] воспалительных реакциях и аутоиммунных заболеваниях, [21] и системных реакциях на повреждение ДНК, приводящих к злокачественным новообразованиям . [22]

Несколько экспериментальных и клинических исследований показали, что аберрации и нарушения регуляции UPS способствуют патогенезу нескольких нейродегенеративных и миодегенеративных заболеваний, включая болезнь Альцгеймера [23] , болезнь Паркинсона [24] и болезнь Пика [25] , боковой амиотрофический склероз (БАС), [25] болезнь Хантингтона [24] , болезнь Крейтцфельдта-Якоба [26] и заболевания двигательных нейронов , полиглутаминовые (PolyQ) заболевания, мышечные дистрофии [27] и несколько редких форм нейродегенеративных заболеваний, связанных с деменцией [28] . Как часть убиквитин-протеасомной системы (UPS), протеасома поддерживает гомеостаз сердечного белка и, таким образом, играет важную роль в ишемическом повреждении сердца [29] гипертрофии желудочков [30] и сердечной недостаточности . [31] Кроме того, накапливаются доказательства того, что UPS играет существенную роль в злокачественной трансформации. Протеолиз UPS играет важную роль в ответах раковых клеток на стимулирующие сигналы, которые имеют решающее значение для развития рака. Соответственно, экспрессия генов путем деградации факторов транскрипции , таких как p53 , c-jun , c-Fos , NF-κB , c-Myc , HIF-1α, MATα2, STAT3 , стерол-регулируемые элементы-связывающие белки и андрогеновые рецепторы , все контролируются UPS и, таким образом, участвуют в развитии различных злокачественных новообразований. [32] Более того, UPS регулирует деградацию продуктов генов-супрессоров опухолей, таких как аденоматозный полипоз толстой кишки ( APC ) при колоректальном раке, ретинобластома (Rb). и супрессор опухолей фон Гиппеля–Линдау (VHL), а также ряд протоонкогенов ( Raf , Myc , Myb , Rel , Src , Mos , ABL ). UPS также участвует в регуляции воспалительных реакций. Эта активность обычно приписывается роли протеасом в активации NF-κB, который далее регулирует экспрессию провоспалительных цитокинов, таких как TNF-α , IL-β, IL-8 , молекулы адгезии( ICAM-1 , VCAM-1 , P-селектин ) и простагландины и оксид азота (NO). [33] Кроме того, UPS также играет роль в воспалительных реакциях в качестве регуляторов пролиферации лейкоцитов, в основном посредством протеолиза циклинов и деградации ингибиторов CDK . [34] Наконец, у пациентов с аутоиммунными заболеваниями , такими как СКВ , синдром Шегрена и ревматоидный артрит (РА), в основном обнаруживаются циркулирующие протеасомы, которые можно использовать в качестве клинических биомаркеров. [35]

Лучевая терапия является критическим методом лечения рака. Соответственно, субъединица протеасомы альфа типа 1 была исследована как стратегия радиосенсибилизации для лечения немелкоклеточного рака легких . Ингибирование протеасомы посредством нокдауна PSMA1 приводит к потере экспрессии белка субъединицы протеасомы альфа типа 1 и химотрипсин-подобной активности протеасомы, а также к потере экспрессии белка PSMB5 (субъединица протеасомы бета типа 5). Сочетание нокдауна PSMA1 параллельно с лучевой терапией для лечения немелкоклеточного рака легких привело к повышению чувствительности опухоли к облучению и улучшению контроля опухоли. [36] Исследование предполагает, что ингибирование протеасомы посредством снижения активности PSMA1 является перспективной стратегией для радиосенсибилизации немелкоклеточной карциномы легких посредством ингибирования опосредованной NF-κB экспрессии генов репарации ДНК при анемии Фанкони /HR, и что субъединица протеасомы бета-типа 5 может играть значительную роль в этом процессе. [36]

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000100804 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000022193 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Акияма К., Ёкота К., Кагава С., Симбара Н., Тамура Т., Акиока Х., Нотванг Х.Г., Нода С., Танака К., Итихара А. (сентябрь 1994 г.). «Клонирование кДНК и подавление гамма-интерферона протеасомальных субъединиц X и Y». Наука . 265 (5176): 1231–4 . Бибкод : 1994Sci...265.1231A. дои : 10.1126/science.8066462. ПМИД  8066462.
  6. ^ ab Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (ноябрь 1996 г.). «Структура и функции протеасом 20S и 26S». Annu Rev Biochem . 65 : 801–47 . doi :10.1146/annurev.bi.65.070196.004101. PMID  8811196.
  7. ^ ab "Ген Entrez: субъединица протеасомы PSMB5 (просома, макропаин), бета-тип, 5".
  8. ^ Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). «Структура и функции протеасом 20S и 26S». Annual Review of Biochemistry . 65 : 801–47 . doi :10.1146/annurev.bi.65.070196.004101. PMID  8811196.
  9. ^ ab Томко Р. Дж., Хохштрассер М. (2013). «Молекулярная архитектура и сборка эукариотической протеасомы». Annual Review of Biochemistry . 82 : 415–45 . doi :10.1146/annurev-biochem-060410-150257. PMC 3827779. PMID  23495936 . 
  10. ^ Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R (апрель 1997 г.). «Структура протеасомы 20S из дрожжей с разрешением 2,4 А». Nature . 386 (6624): 463– 71. Bibcode :1997Natur.386..463G. doi :10.1038/386463a0. PMID  9087403. S2CID  4261663.
  11. ^ ab Groll M, Bajorek M, Köhler A, Moroder L, Rubin DM, Huber R, Glickman MH, Finley D (ноябрь 2000 г.). «Закрытый канал в частицу ядра протеасомы». Nature Structural Biology . 7 (11): 1062– 7. doi :10.1038/80992. PMID  11062564. S2CID  27481109.
  12. ^ Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, French SW, Bardag-Gorce F, Ping P (август 2006 г.). «Регуляция мышиных сердечных 20S протеасом: роль ассоциированных партнеров». Circulation Research . 99 (4): 372– 80. doi : 10.1161/01.RES.0000237389.40000.02 . PMID  16857963.
  13. ^ Yang, Y; Früh, K; Ahn, K; Peterson, PA (17 ноября 1995 г.). «Сборка протеасомных комплексов in vivo, последствия для обработки антигенов». Журнал биологической химии . 270 (46): 27687– 94. doi : 10.1074/jbc.270.46.27687 . PMID  7499235.
  14. ^ Kleiger G, Mayor T (июнь 2014 г.). «Опасное путешествие: экскурсия по системе убиквитин–протеасома». Trends in Cell Biology . 24 (6): 352– 9. doi : 10.1016 /j.tcb.2013.12.003. PMC 4037451. PMID  24457024. 
  15. ^ Голдберг, АЛ; Стайн, Р; Адамс, Дж (август 1995 г.). «Новые взгляды на функцию протеасомы: от архебактерий до разработки лекарств». Химия и биология . 2 (8): 503– 8. doi : 10.1016/1074-5521(95)90182-5 . PMID  9383453.
  16. ^ Sulistio YA, Heese K (январь 2015). «Система убиквитин–протеасома и нарушение регуляции молекулярных шаперонов при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 53 (2): 905– 31. doi :10.1007/s12035-014-9063-4. PMID  25561438. S2CID  14103185.
  17. ^ Ортега З., Лукас Дж. Дж. (2014 ) . «Участие системы убиквитин-протеасома в болезни Хантингтона». Frontiers in Molecular Neuroscience . 7 : 77. doi : 10.3389/fnmol.2014.00077 . PMC 4179678. PMID  25324717. 
  18. ^ Sandri M, Robbins J (июнь 2014 г.). «Протеотоксичность: недооцененная патология при сердечных заболеваниях». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 71 : 3– 10. doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.015. PMC 4011959. PMID  24380730. 
  19. ^ Drews O, Taegtmeyer H (декабрь 2014 г.). «Воздействие на систему убиквитин–протеасома при заболеваниях сердца: основа новых терапевтических стратегий». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 21 (17): 2322– 43. doi :10.1089/ars.2013.5823. PMC 4241867. PMID  25133688 . 
  20. ^ Wang ZV, Hill JA (февраль 2015). «Контроль качества белка и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце». Cell Metabolism . 21 (2): 215–26 . doi :10.1016/j.cmet.2015.01.016. PMC 4317573. PMID 25651176  . 
  21. ^ Карин, М; Делхазе, М (2000). «Киназа I каппа B (IKK) и NF-каппа B: ключевые элементы провоспалительной сигнализации». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98 . doi :10.1006/smim.2000.0210. PMID  10723801.
  22. ^ Ермолаева МА, Даховник А, Шумахер Б (январь 2015). «Механизмы контроля качества в клеточных и системных реакциях на повреждение ДНК». Ageing Research Reviews . 23 (Pt A): 3– 11. doi :10.1016/j.arr.2014.12.009. PMC 4886828. PMID  25560147 . 
  23. ^ Чеклер, Ф; да Коста, Калифорния; Анколио, К; Шевалье, Н.; Лопес-Перес, Э; Марамбо, П. (26 июля 2000 г.). «Роль протеасомы в болезни Альцгеймера». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1502 (1): 133–8 . doi : 10.1016/s0925-4439(00)00039-9 . ПМИД  10899438.
  24. ^ ab Chung, KK; Dawson, VL; Dawson, TM (ноябрь 2001 г.). «Роль убиквитин-протеасомного пути при болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Trends in Neurosciences . 24 (11 Suppl): S7–14. doi :10.1016/s0166-2236(00)01998-6. PMID  11881748. S2CID  2211658.
  25. ^ ab Ikeda, K; Akiyama, H; Arai, T; Ueno, H; Tsuchiya, K; Kosaka, K (июль 2002 г.). «Морфометрическая переоценка системы двигательных нейронов болезни Пика и бокового амиотрофического склероза с деменцией». Acta Neuropathologica . 104 (1): 21– 8. doi :10.1007/s00401-001-0513-5. PMID  12070660. S2CID  22396490.
  26. ^ Манака, Х; Като, Т; Курита, К; Катагири, Т; Шикама, Ю; Куджирай, К; Каванами, Т; Сузуки, Ю; Нихеи, К; Сасаки, Х. (11 мая 1992 г.). «Заметное увеличение убиквитина спинномозговой жидкости при болезни Крейтцфельдта-Якоба». Письма по неврологии . 139 (1): 47–9 . doi :10.1016/0304-3940(92)90854-z. PMID  1328965. S2CID  28190967.
  27. ^ Mathews, KD; Moore, SA (январь 2003 г.). «Поясно-конечностная мышечная дистрофия». Current Neurology and Neuroscience Reports . 3 (1): 78– 85. doi :10.1007/s11910-003-0042-9. PMID  12507416. S2CID  5780576.
  28. ^ Mayer, RJ (март 2003 г.). «От нейродегенерации к нейрогомеостазу: роль убиквитина». Drug News & Perspectives . 16 (2): 103– 8. doi :10.1358/dnp.2003.16.2.829327. PMID  12792671.
  29. ^ Calise, J; Powell, SR (2013). «Система убиквитин-протеасом и ишемия миокарда». AJP: Heart and Circulatory Physiology . 304 (3): H337–49. doi :10.1152/ajpheart.00604.2012. PMC 3774499. PMID 23220331  . 
  30. ^ Predmore, JM; Wang, P; Davis, F; Bartolone, S; Westfall, MV; Dyke, DB; Pagani, F; Powell, SR; Day, SM (2 марта 2010 г.). «Дисфункция протеасомы убиквитина при гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях человека». Circulation . 121 (8): 997– 1004. doi :10.1161/circulationaha.109.904557. PMC 2857348 . PMID  20159828. 
  31. ^ Powell, SR (июль 2006 г.). «Система убиквитин-протеасома в физиологии и патологии сердца». American Journal of Physiology. Физиология сердца и кровообращения . 291 (1): H1 – H19 . doi :10.1152/ajpheart.00062.2006. PMID  16501026. S2CID  7073263.
  32. ^ Адамс, Дж. (1 апреля 2003 г.). «Потенциал ингибирования протеасомы при лечении рака». Drug Discovery Today . 8 (7): 307– 15. doi :10.1016/s1359-6446(03)02647-3. PMID  12654543.
  33. ^ Карин, М; Делхазе, М (февраль 2000 г.). «Киназа I каппа B (IKK) и NF-каппа B: ключевые элементы провоспалительной сигнализации». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98 . doi :10.1006/smim.2000.0210. PMID  10723801.
  34. ^ Ben-Neriah, Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Nature Immunology . 3 (1): 20– 6. doi :10.1038/ni0102-20. PMID  11753406. S2CID  26973319.
  35. ^ Эгерер, К; Кукелькорн, У; Рудольф, П.Е.; Рюкерт, Дж.К.; Дёрнер, Т; Бурместер, Г.Р.; Клоетцель, П.М.; Фейст, Э. (октябрь 2002 г.). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии . 29 (10): 2045–52 . PMID  12375310.
  36. ^ ab Cron, KR; Zhu, K; Kushwaha, DS; Hsieh, G; Merzon, D; Rameseder, J; Chen, CC; D'Andrea, AD; Kozono, D (2013). "Ингибиторы протеасом блокируют репарацию ДНК и радиосенсибилизируют немелкоклеточный рак легких". PLOS ONE . ​​8 (9): e73710. Bibcode :2013PLoSO...873710C. doi : 10.1371/journal.pone.0073710 . PMC 3764058 . PMID  24040035. 

Дальнейшее чтение

  • Гофф СП (2003). «Смерть от дезаминирования: новая система ограничения хозяина для ВИЧ-1». Cell . 114 (3): 281– 3. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00602-0 . PMID  12914693.
  • Lee LW, Moomaw CR, Orth K и др. (1990). «Связи между субъединицами высокомолекулярной протеиназы, макропаина (протеасомы)». Biochim. Biophys. Acta . 1037 (2): 178– 85. doi :10.1016/0167-4838(90)90165-C. PMID  2306472.
  • Kristensen P, Johnsen AH, Uerkvitz W и др. (1995). «Субъединицы человеческой протеасомы из двумерных гелей, идентифицированные с помощью частичного секвенирования». Biochem. Biophys. Res. Commun . 205 (3): 1785– 9. doi :10.1006/bbrc.1994.2876. PMID  7811265.
  • Belich MP, Glynne RJ, Senger G, et al. (1995). «Компоненты протеасомы с реципрокной экспрессией по отношению к MHC-кодируемым белкам LMP». Curr. Biol . 4 (9): 769– 76. doi :10.1016/S0960-9822(00)00174-3. PMID  7820546. S2CID  36622268.
  • Kristensen P, Johnsen AH, Uerkvitz W и др. (1995). "Субъединицы человеческой протеасомы из двумерных гелей, идентифицированные с помощью частичного секвенирования". Biochem. Biophys. Res. Commun . 207 (3): 1059. doi : 10.1006/bbrc.1995.1294 . PMID  7864893.
  • Маруяма К, Сугано С (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Gene . 138 ( 1– 2): 171– 4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Абдулла С., Бек С., Белич М. и др. (1996). «Расхождение интронов в паре генов протеасомы MB1/LMP7». Иммуногенетика . 44 (4): 254– 8. doi :10.1007/BF02602554. PMID  8753855. S2CID  11191604.
  • Сигер М., Феррелл К., Фрэнк Р., Дубиель В. (1997). «ВИЧ-1 tat ингибирует протеасому 20 S и ее активацию, опосредованную регулятором 11 S». J. Biol. Chem . 272 ​​(13): 8145– 8. doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID  9079628.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K и др. (1997). «Конструирование и характеристика библиотеки кДНК с полной длиной и обогащенной 5'-концом». Gene . 200 ( 1– 2): 149– 56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID  9373149.
  • Kohda K, Matsuda Y, Ishibashi T и др. (1998). «Структурный анализ и хромосомная локализация гена Psmb5 мыши, кодирующего конститутивно экспрессируемую субъединицу протеасомы бета-типа». Иммуногенетика . 47 (1): 77– 87. doi :10.1007/s002510050329. PMID  9382924. S2CID  23797047.
  • Мадани Н., Кабат Д. (1998). «Эндогенный ингибитор вируса иммунодефицита человека в лимфоцитах человека преодолевается вирусным белком Vif». Дж. Вирол . 72 (12): 10251–5 . doi :10.1128/JVI.72.12.10251-10255.1998. ПМК  110608 . ПМИД  9811770.
  • Simon JH, Gaddis NC, Fouchier RA, Malim MH (1998). «Доказательства недавно обнаруженного клеточного фенотипа анти-ВИЧ-1». Nat. Med . 4 (12): 1397– 400. doi :10.1038/3987. PMID  9846577. S2CID  25235070.
  • Elenich LA, Nandi D, Kent AE и др. (1999). «Полная первичная структура протеасом 20S мыши». Иммуногенетика . 49 (10): 835– 42. doi :10.1007/s002510050562. PMID  10436176. S2CID  20977116.
  • Rodriguez-Vilariño S, Arribas J, Arizti P, Castaño JG (2000). «Протеолитическая обработка и сборка субъединицы C5 в протеасомный комплекс». J. Biol. Chem . 275 (9): 6592– 9. doi : 10.1074/jbc.275.9.6592 . PMID  10692467.
  • Mulder LC, Muesing MA (2000). «Деградация интегразы ВИЧ-1 по пути правила N-конца». J. Biol. Chem . 275 (38): 29749– 53. doi : 10.1074/jbc.M004670200 . PMID  10893419.
  • Feng Y, Longo DL, Ferris DK (2001). «Polo-подобная киназа взаимодействует с протеасомами и регулирует их активность». Cell Growth Differ . 12 (1): 29–37 . PMID  11205743.
  • Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (2002). «Выделение человеческого гена, который ингибирует инфекцию ВИЧ-1 и подавляется вирусным белком Vif». Nature . 418 (6898): 646– 50. Bibcode :2002Natur.418..646S. doi :10.1038/nature00939. PMID  12167863. S2CID  4403228.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=PSMB5&oldid=1257530334"