PIN-домен
| PIN-домен | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура домена PIN (PilT N-конец) (AF0591) из Archaeoglobus fulgidus с разрешением 1,90 ангстрем. 1o4w | |||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | ПРИКОЛОТЬ | ||||||||||
| Пфам | ПФ01850 | ||||||||||
| ИнтерПро | IPR002716 | ||||||||||
| УМНЫЙ | CBS | ||||||||||
| СКОП2 | 3dbo / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
| CDD | cd09852 | ||||||||||
| |||||||||||
В молекулярной биологии домен PIN представляет собой белковый домен длиной около 130 аминокислот. Домены PIN функционируют как ферменты нуклеазы , которые расщепляют одноцепочечную РНК в зависимости от последовательности или структуры. [1] [2]
Домены PIN содержат четыре почти инвариантных кислотных остатка. [2] Кристаллические структуры показывают, что эти остатки сгруппированы вместе в предполагаемом активном центре . У эукариот домены PIN обнаружены в белках, участвующих в бессмысленном опосредованном распаде мРНК , в таких белках, как SMG5 и SMG6 , и в процессинге 18S рибосомной РНК . Большинство белков домена PIN, обнаруженных у прокариот, являются токсичными компонентами оперонов токсин-антитоксин . [2] Эти локусы обеспечивают механизм контроля, который помогает свободно живущим прокариотам справляться с пищевым стрессом. [3]
Ссылки
- ^ Arcus VL, McKenzie JL, Robson J, Cook GM (январь 2011 г.). «Рибонуклеазы PIN-домена и прокариотический массив токсинов и антитоксинов VapBC». Protein Engineering, Design & Selection . 24 ( 1– 2): 33– 40. doi : 10.1093/protein/gzq081 . PMID 21036780.
- ^ abc Matelska D, Steczkiewicz K, Ginalski K (июль 2017 г.). «Комплексная классификация суперсемейства PIN-доменов». Nucleic Acids Research . 45 (12): 6995– 7020. doi :10.1093/nar/gkx494. PMC 5499597. PMID 28575517 .
- ^ Gerdes K, Christensen SK, Løbner-Olesen A (май 2005 г.). «Прокариотические токсин-антитоксиновые стрессовые реакции локусы». Nature Reviews. Microbiology . 3 (5): 371–82 . doi :10.1038/nrmicro1147. PMID 15864262. S2CID 13417307.
