Овальбумин (сокращенно OVA [1] ) является основным белком, содержащимся в яичном белке , составляя приблизительно 55% от общего количества белка. [2] Овальбумин демонстрирует последовательность и трехмерную гомологию с суперсемейством серпинов , но в отличие от большинства серпинов он не является ингибитором сериновой протеазы . [3] Функция овальбумина неизвестна, хотя предполагается, что он является запасным белком . [4]
Исследовать
Овальбумин является важным белком в нескольких различных областях исследований, включая:
общие исследования структуры и свойств белка (поскольку он доступен в больших количествах).
исследования структуры и функции серпинов (тот факт, что овальбумин не ингибирует протеазы, означает, что, сравнивая его структуру со структурой ингибирующих серпинов, можно определить структурные характеристики, необходимые для ингибирования).
протеомика (овальбумин куриного яйца обычно используется в качестве маркера молекулярной массы для калибровки электрофоретических гелей).
(Для исследований in vivo и in vitro на основе овальбумина важно, чтобы содержание эндотоксина было менее 1 ЕЭ/мг.) [ необходима цитата ] [ необходим контекст ]
При нагревании овальбумин претерпевает конформационные изменения из своей растворимой серпиновой структуры в нерастворимую структуру all- β-листа с открытыми гидрофобными областями. Это заставляет белок агрегировать и вызывать затвердевание, связанное с вареным яичным белком. [9]
^ Сано К, Ханеда К, Тамура Г, Ширато К (июнь 1999 г.). «Овальбумин (OVA) и бациллы Mycobacterium tuberculosis кооперативно поляризуют анти-OVA Т-хелперные (Th) клетки в направлении Th1-доминантного фенотипа и улучшают эозинофилию трахеи у мышей». Американский журнал респираторной клеточной и молекулярной биологии . 20 (6): 1260–7. doi :10.1165/ajrcmb.20.6.3546. PMID 10340945. S2CID 22811888.
^ Sugino H, Nitoda T, Juneja LR (1996-12-13). "Глава 2: Общий химический состав куриных яиц". В Yamamoto T, Juneja LR, Hatta H, Kim M (ред.). Куриные яйца . Boca Raton, FL: CRC Press. ISBN978-0-8493-4005-5.
^ Hu HY, Du HN (апрель 2000 г.). «Альфа-бета-структурная трансформация овальбумина: эффекты тепла и pH». Журнал белковой химии . 19 (3): 177–83. doi :10.1023/A:1007099502179. PMID 10981809. S2CID 82745511.
^ Gettins PG (декабрь 2002 г.). «Структура, механизм и функция серпина». Chemical Reviews . 102 (12): 4751–804. doi :10.1021/cr010170. PMID 12475206.
^ ab Nisbet AD, Saundry RH, Moir AJ, Fothergill LA, Fothergill JE (апрель 1981 г.). «Полная аминокислотная последовательность куриного овальбумина». European Journal of Biochemistry . 115 (2): 335–45. doi : 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05243.x . PMID 7016535.
^ Stein PE, Leslie AG, Finch JT, Carrell RW (октябрь 1991 г.). «Кристаллическая структура нерасщепленного овальбумина при разрешении 1,95 А». Журнал молекулярной биологии . 221 (3): 941–59. doi :10.1016/0022-2836(91)80185-W. PMID 1942038.
^ Сугимото, Ясуши (апрель 1999 г.). «Овальбумин в развивающихся куриных яйцах мигрирует из яичного белка в эмбриональные органы, изменяя при этом свою конформацию и термическую стабильность*». Журнал биологической химии . 274 (16).
^ Robinson A, Meredith C, Austen BM (июль 1986). «Выделение и свойства сигнальной области из овальбумина». FEBS Letters . 203 (2): 243–6. doi : 10.1016/0014-5793(86)80751-7 . PMID 3732511. S2CID 10064866.
^ Hu HY, Du HN (апрель 2000 г.). «Альфа-бета-структурная трансформация овальбумина: эффекты тепла и pH». Журнал белковой химии . 19 (3): 177–83. doi :10.1023/A:1007099502179. PMID 10981809. S2CID 82745511.