Ядерный поровый комплекс
Отверстия в ядерной оболочке эукариотических клеток

Ядерный поровый комплекс
Схема ядра клетки человека с ядерными порами.
Схематическая диаграмма комплекса ядерной поры внутри ядерной оболочки (1) с внешним кольцом (2), спицами (3), корзинкой (4) и нитями (5).
Подробности
Идентификаторы
латинскийпора нуклеарис
МеШД022022
ТНН1.00.01.2.01005
ФМА63148
Анатомическая терминология
[править на Wikidata]

Ядерный поровый комплекс ( NPC ) — это большой белковый комплекс, дающий начало ядерной поре . Ядерные поры находятся в ядерной оболочке , которая окружает ядро ​​клетки в эукариотических клетках . Ядерная оболочка усеяна большим количеством ядерных пор, которые обеспечивают доступ различным молекулам к нуклеоплазме и цитоплазме и обратно . Небольшие молекулы могут легко диффундировать , но другие более крупные молекулы должны быть транспортированы . [1]

Комплекс ядерных пор состоит преимущественно из белков, известных как нуклеопорины (Nups). Каждый человеческий NPC состоит примерно из 1000 отдельных белковых молекул из эволюционно консервативного набора из 35 различных нуклеопоринов. [2] В 2022 году около 90% структуры человеческого NPC было выяснено в открытой и закрытой конформации и опубликовано в специальном выпуске Science, представленном на обложке. [3] [4] [5] [6] В 2024 году была решена структура ядерной корзины, что завершило определение структуры NPC. [7]

Около половины нуклеопоринов охватывают домены соленоидных белков , такие как альфа-соленоиды или бета-пропеллерные складки, а иногда и то и другое как отдельные структурные домены . Напротив, оставшиеся нуклеопорины демонстрируют характеристики «исконно развернутых» или внутренне неупорядоченных белков , характеризующихся высокой гибкостью и отсутствием упорядоченной третичной структуры . Эти неупорядоченные белки, называемые FG-нуклеопоринами (FG-Nups), содержат множественные повторы фенилаланина и глицина ( повторы FG ) в своих аминокислотных последовательностях. [8] FG-Nups является одним из трех основных типов нуклеопоринов, обнаруженных в NPC. Два других — это трансмембранные Nups и каркасные Nups. Трансмембранные Nups состоят из трансмембранных альфа-спиралей и играют жизненно важную роль в закреплении NPC на ядерной оболочке. Скелетные клетки Nups состоят из альфа-соленоидных и бета-пропеллерных складок и создают структурный каркас NPC. [9]

Основная функция ядерных поровых комплексов заключается в обеспечении избирательного мембранного транспорта различных молекул через ядерную оболочку. Это включает транспортировку РНК и рибосомальных белков из ядра в цитоплазму , а также белков (таких как ДНК-полимераза и ламины ), углеводов , сигнальных молекул и липидов , перемещающихся в ядро. Примечательно, что ядерный поровый комплекс (NPC) может активно опосредовать до 1000 транслокаций на комплекс в секунду.

Эволюционно консервативные особенности в последовательностях, которые кодируют нуклеопорины, регулируют молекулярный транспорт через ядерную пору. [10] [11] Транспорт, опосредованный нуклеопоринами, не влечет за собой прямых затрат энергии, а вместо этого опирается на градиенты концентрации, связанные с циклом RAN (цикл ядерного белка, связанного с Ras).

Количество ядерных поровых комплексов варьируется в зависимости от типа клеток и различных стадий жизненного цикла клетки, при этом в клетках позвоночных обычно обнаруживается около 1000 NPC. [12] Человеческий ядерный поровый комплекс (hNPC) представляет собой существенную структуру с молекулярной массой 120 мегадальтон (МДа). [13] Каждый NPC состоит из восьми белковых субъединиц, окружающих фактическую пору, образуя внешнее кольцо. Кроме того, эти субъединицы проецируют белок в форме спицы над каналом поры. Центральная область поры может иметь структуру, похожую на пробку; однако ее точная природа остается неизвестной, и пока не определено, представляет ли она фактическую пробку или просто груз, временно захваченный при транзите.

Структура

Ядерный поровый комплекс (NPC) является важнейшей клеточной структурой с диаметром около 120 нанометров у позвоночных. Его канал варьируется от 5,2 нанометров у людей [14] до 10,7 нм у лягушки Xenopus laevis , с глубиной около 45 нм. [15] Кроме того, мРНК, будучи одноцепочечной, имеет толщину в диапазоне от 0,5 до 1 нм. NPC млекопитающих имеет молекулярную массу около 124 мегадальтон (МДа), включающую около 30 отдельных белковых компонентов, каждый в нескольких копиях. NPC млекопитающих содержат около 800 нуклеопоринов каждый, которые организованы в отдельные подкомплексы NPC. [16] Напротив, дрожжи Saccharomyces cerevisiae обладают меньшей массой, оцениваемой всего в 66 МДа. [17]

Ядерный транспорт

Цикл Ran-GTP, который управляет импортом и экспортом РНК и белков через ядерный белковый комплекс.
Сканирующая и иллюминационная микроскопия ядерных пор, пластинки и хроматина .

Ядерный поровый комплекс (NPC) служит высокорегулируемым шлюзом для транспорта молекул между ядром и цитоплазмой. Эта сложная система обеспечивает селективный проход для молекул, включая белки, РНК и сигнальные молекулы, обеспечивая надлежащую клеточную функцию и гомеостаз. Небольшие молекулы, такие как белки, вода и ионы, могут диффундировать через NPC, но грузы (>40 кДа ), такие как РНК и белок, требуют участия растворимых транспортных рецепторов. [18]

Крупнейшее семейство ядерных транспортных рецепторов — это кариоферины, также известные как импортины или экспортины . Это суперсемейство ядерных транспортных рецепторов, которые облегчают транслокацию белков, РНК и рибонуклеарных частиц через NPC в процессе, зависящем от гидролазы Ran GTP. [19] Это семейство далее подразделяется на подсемейства кариоферина -α и кариоферина -β. Другие ядерные транспортные рецепторы включают NTF2 и некоторые NTF2-подобные белки.

Для объяснения механизма транслокации были предложены три модели:

  • Градиенты сродства вдоль центральной пробки
  • Броуновское сродство
  • Избирательная фаза

Импорт белков

Ядерные белки синтезируются в цитоплазме и должны быть импортированы через NPC в ядро. Импорт может быть направлен различными сигналами, из которых лучше всего охарактеризован сигнал ядерной локализации (NLS). [20] Известно несколько последовательностей NLS, обычно содержащих консервативную последовательность с основными остатками, такими как PKKKRKV. Любой материал с NLS будет захвачен импортинами в ядро. [ необходима цитата ]

Импорт начинается с связывания Importin-α с последовательностью NLS грузовых белков, образуя комплекс. Затем Importin-β присоединяется к Importin-α, облегчая транспорт к NPC. [ необходима цитата ]

Когда комплекс достигает NPC, он диффундирует через пору без необходимости в дополнительной энергии. При входе в ядро ​​RanGTP связывается с Importin-β и вытесняет его из комплекса. Затем белок восприимчивости к клеточному апоптозу (CAS), экспортин, который в ядре связан с RanGTP, вытесняет Importin-α из груза. Таким образом, NLS-белок остается свободным в нуклеоплазме. Комплекс Importinβ-RanGTP и Importinα-CAS-RanGTP диффундирует обратно в цитоплазму, где GTP гидролизуются до GDP, что приводит к высвобождению Importinβ и Importinα, которые становятся доступными для нового раунда импорта NLS-белка. [ необходима цитата ]

Хотя транслокация через NPC не зависит от энергии, общий цикл импорта требует гидролиза двух молекул GTP, что делает его активным транспортным процессом. Цикл импорта питается ядерно-цитоплазматическим градиентом RanGTP. Этот градиент возникает из-за исключительной ядерной локализации RanGEFs, белков, которые обменивают GDP на GTP на молекулах Ran. Таким образом, в ядре наблюдается повышенная концентрация RanGTP по сравнению с цитоплазмой. [ необходима цитата ]

Экспорт белков

В дополнение к ядерному импорту, некоторые молекулы и макромолекулярные комплексы, такие как субъединицы рибосомы и матричные РНК , требуют экспорта из ядра в цитоплазму. Этот процесс экспорта отражает механизм импорта по сложности и важности. [ необходима цитата ]

В классическом сценарии экспорта белки с последовательностью ядерного экспорта (NES) образуют гетеротримерный комплекс с экспортином и RanGTP внутри ядра. Примером такого экспортина является CRM1. Этот комплекс впоследствии транслоцируется в цитоплазму , где происходит гидролиз GTP, высвобождая белок, содержащий NES. Полученный комплекс CRM1-RanGDP возвращается в ядро, где RanGEF катализируют обмен GDP на GTP на Ran, пополняя источник энергии системы. Весь этот процесс зависит от энергии и потребляет одну молекулу GTP. Примечательно, что экспортная активность, опосредованная CRM1, может быть ингибирована такими соединениями, как лептомицин B

Экспорт РНК

Различные пути экспорта через NPC для различных классов РНК. Экспорт РНК опосредован сигналами, при этом сигналы ядерного экспорта (NES) присутствуют в РНК-связывающих белках, за исключением тРНК, у которой отсутствует адаптер. Примечательно, что все вирусные РНК и клеточные РНК ( тРНК , рРНК , U snRNA , микроРНК ), за исключением мРНК, зависят от RanGTP. Для ядерного экспорта мРНК необходимы консервативные факторы экспорта мРНК. Факторами экспорта являются Mex67/Tap (большая субъединица) и Mtr2/p15 (малая субъединица). [ необходима цитата ]

У высших эукариот экспорт мРНК считается зависимым от сплайсинга. Сплайсинг привлекает комплекс белка TREX к сплайсированным сообщениям, служа адаптером для TAP, низкоаффинного РНК-связывающего белка. Однако существуют альтернативные пути экспорта мРНК, которые не полагаются на сплайсинг для специализированных сообщений, таких как гистоны. Недавние исследования также предполагают взаимодействие между экспортом, зависимым от сплайсинга, и одним из этих альтернативных путей экспорта мРНК для секреторных и митохондриальных транскриптов. [21]

Ассамблея ВСНП

Ядро клетки, содержащее ядерные поры.

Поскольку NPC регулирует доступ к геному, его присутствие в значительных количествах на стадиях клеточного цикла, характеризующихся высокими скоростями транскрипции, имеет решающее значение. Например, циклические клетки млекопитающих и дрожжей удваивают количество NPC в ядре между фазами G1 и G2. Аналогично, ооциты накапливают обильные NPC в ожидании быстрой митотической активности во время раннего развития. Более того, интерфазные клетки должны поддерживать генерацию NPC для поддержания постоянных уровней NPC, так как некоторые из них могут получить повреждения. Более того, некоторые клетки могут даже увеличивать количество NPC из-за возросшей потребности в транскрипции. [22]

Теории сборки

Существует несколько теорий относительно того, как собираются NPC. Поскольку иммунодеплеция определенных белковых комплексов, таких как комплекс Nup 107–160, приводит к образованию ядер без пор, кажется вероятным, что комплексы Nup участвуют в слиянии внешней мембраны ядерной оболочки с внутренней, а не слияние мембраны начинает формирование поры. [ необходима цитата ] Существует несколько способов, которыми это может привести к образованию полного NPC.

  • Одна из возможностей заключается в том, что как белковый комплекс он связывается с хроматином . Затем он вставляется в двойную мембрану рядом с хроматином. Это, в свою очередь, приводит к слиянию этой мембраны. Вокруг этого белкового комплекса в конечном итоге связываются другие, образуя NPC. Этот метод возможен во время каждой фазы митоза, поскольку двойная мембрана присутствует вокруг хроматина до того, как может вставиться комплекс белков слияния мембраны. Постмитотические клетки могут сначала сформировать мембрану, в которую вставляются поры после формирования. [ необходима цитата ]
  • Другая модель формирования NPC — это образование препоры в качестве старта, а не одного белкового комплекса. Эта препора образуется, когда несколько комплексов Nup объединяются и связываются с хроматином. Во время митотической повторной сборки вокруг нее образуется двойная мембрана. Возможные структуры препоры наблюдались на хроматине до образования ядерной оболочки (NE) с помощью электронной микроскопии. [23] Во время интерфазы клеточного цикла формирование препоры происходит внутри ядра, каждый компонент транспортируется через существующие NPC. Эти Nups связываются с импортином после формирования, предотвращая сборку препоры в цитоплазме. После транспортировки в ядро ​​Ran GTP связывается с импортином и заставляет его высвобождать груз. Этот Nup может свободно формировать препору. По крайней мере, было показано, что связывание импортинов приводит к попаданию нуклеопоринов Nup 107 и Nup 153 в ядро. [22] Сборка NPC — очень быстрый процесс, однако существуют определенные промежуточные состояния, что приводит к идее, что эта сборка происходит поэтапно. [24]

Разборка

Во время митоза NPC, по-видимому, разбирается поэтапно, за исключением низших эукариот, таких как дрожжи, у которых разборка NPC не происходит во время митоза. [25] Периферические нуклеопорины , такие как Nup153, Nup98 и Nup214, диссоциируют от NPC. Остальные, которые можно считать каркасными белками , остаются стабильными в виде цилиндрических кольцевых комплексов внутри ядерной оболочки. Считается, что эта разборка периферических групп NPC в значительной степени обусловлена ​​фосфатом, поскольку некоторые из этих нуклеопоринов фосфорилируются во время стадий митоза. Однако фермент, участвующий в фосфорилировании, неизвестен in vivo. У многоклеточных животных (которые подвергаются открытому митозу) NE быстро деградирует после потери периферических Nups. Причина этого может быть связана с изменением архитектуры NPC. Это изменение может сделать NPC более проницаемым для ферментов, участвующих в деградации NE, таких как цитоплазматический тубулин, а также позволяет проникать ключевым митотическим регуляторным белкам. У организмов, которые претерпевают полуоткрытый митоз, таких как нитчатый гриб Aspergillus nidulans , 14 из 30 нуклеопоринов разбираются с основной структурой каркаса, что обусловлено активацией киназ NIMA и Cdk1, которые фосфорилируют нуклеопорины и открывают ядерные поры [26] [27], тем самым расширяя ядерную пору и позволяя проникать митотическим регуляторам. [28]

Сохранение целостности

У грибов , проходящих закрытый митоз , где ядро ​​остается нетронутым, изменения в барьере проницаемости ядерной оболочки приписываются изменениям в пределах NPC. Эти изменения облегчают проникновение митотических регуляторов в ядро. Исследования Aspergillys nidulans показывают, что состав NPC, по-видимому, зависит от митотивной киназы NIMA. NIMA потенциально фосфорилирует нуклеопорины Nup98 и Gle2/Rae1, что приводит к ремоделированию NPC. [29] Это ремоделирование обеспечивает проникновение в ядро ​​белкового комплекса cdc2/cyclinB и различных других белков, включая растворимый тубулин. Каркас NPC остается нетронутым на протяжении всего закрытого митоза. Это, по-видимому, сохраняет целостность ядерной оболочки. [ необходима цитата ]

Ссылки

  1. ^ Альбертс Б (2015). Молекулярная биология клетки (6-е изд.). Нью-Йорк: Наука Гарленда, группа Тейлора и Фрэнсиса. п. 179. ИСБН 9780815344643.
  2. ^ Lin, DH, Stuwe, T., Schilbach, S., Rundlet, EJ, Perriches, T., Mobbs, G., ... Hoelz, A. (2016). Архитектура симметричного ядра комплекса ядерной поры. Science, 352(6283), aaf1015. http://doi.org/10.1126/science.aaf1015
  3. ^ Mosalaganti S, Obarska-Kosinska A, Siggel M, Taniguchi R, Turoňová B, Zimmerli CE и др. (10 июня 2022 г.). «Прогнозирование структуры на основе ИИ расширяет возможности интегративного структурного анализа ядерных пор человека». Science . 376 (6598): eabm9506. doi :10.1126/science.abm9506. ISSN  0036-8075. PMID  35679397. Архивировано из оригинала 16 мая 2024 г. . Получено 16 мая 2024 г. .
  4. ^ Петрович С., Саманта Д., Перричес Т., Блей К.Дж., Тирбах К., Браун Б. и др. (10 июня 2022 г.). «Архитектура линкерного каркаса в ядерной поре». Science . 376 (6598): eabm9798. doi :10.1126/science.abm9798. ISSN  1095-9203. PMC 9867570 . PMID  35679425. 
  5. ^ Bley CJ, Nie S, Mobbs GW, Petrovic S, Gres AT, Liu X и ​​др. (10 июня 2022 г.). «Архитектура цитоплазматической поверхности ядерной поры». Science . 376 (6598): eabm9129. doi :10.1126/science.abm9129. ISSN  1095-9203. PMC 9348906 . PMID  35679405. 
  6. ^ Mosalaganti S, Obarska-Kosinska A, Siggel M, Taniguchi R, Turoňová B, Zimmerli CE и др. (10 июня 2022 г.). «Прогнозирование структуры на основе ИИ расширяет возможности интегративного структурного анализа ядерных пор человека». Science . 376 (6598): eabm9506. doi :10.1126/science.abm9506. ISSN  1095-9203. PMID  35679397.
  7. ^ Сингх Д., Сони Н., Хатчингс Дж., Эчеверриа И., Шейх Ф., Дюкетт М. и др. (сентябрь 2024 г.). «Молекулярная архитектура ядерной корзины». Cell . 187 (19): 5267–5281.e13. doi :10.1016/j.cell.2024.07.020. PMC 11416316 . PMID  39127037. 
  8. ^ Field MC, Rout MP (3 апреля 2019 г.). «Время пор: эволюционное происхождение ядра и комплекса ядерных пор». F1000Research . 8 : 369. doi : 10.12688/f1000research.16402.1 . PMC 6449795 . PMID  31001417. 
  9. ^ Наг Н., Сасидхаран С., Уверский В.Н., Саудагар П., Трипати Т. (апрель 2022 г.). «Фазовое разделение FG-нуклеопоринов в комплексах ядерных пор». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1869 (4): 119205. doi : 10.1016/j.bbamcr.2021.119205 . ПМИД  34995711.
  10. ^ Peyro M, Soheilypour M, Lee BL, Mofrad MR (ноябрь 2015 г.). «Эволюционно консервативные особенности последовательностей регулируют формирование сети FG в центре комплекса ядерных пор». Scientific Reports . 5 : 15795. Bibcode :2015NatSR...515795P. doi :10.1038/srep15795. PMC 4635341 . PMID  26541386. 
  11. ^ Ando D, Colvin M, Rexach M, Gopinathan A (16 сентября 2013 г.). "Физическая кластеризация мотивов в последовательностях внутренне неупорядоченных нуклеопоринов выявляет универсальные функциональные особенности". PLOS ONE . ​​8 (9): e73831. Bibcode :2013PLoSO...873831A. doi : 10.1371/journal.pone.0073831 . PMC 3774778 . PMID  24066078. 
  12. ^ Адам СА (2001). «Комплекс ядерных пор». Геномная биология . 2 (9): REVIEWS0007. doi : 10.1186/gb-2001-2-9-reviews0007 . PMC 138961. PMID  11574060 . 
  13. ^ Ibarra A, Hetzer MW (февраль 2015 г.). «Ядерные поровые белки и контроль функций генома». Genes & Development . 29 (4): 337– 349. doi :10.1101/gad.256495.114. PMC 4335290. PMID  25691464 . 
  14. ^ Mohr D, Frey S, Fischer T, Güttler T, Görlich D (сентябрь 2009 г.). «Характеристика пассивного барьера проницаемости комплексов ядерных пор». The EMBO Journal . 28 (17): 2541– 2553. doi :10.1038/emboj.2009.200. PMC 2728435. PMID  19680228 . 
  15. ^ Maimon T, Medalia O (2010). «Перспективы комплекса ядерных пор метазоа». Nucleus . 1 (5): 383– 386. doi :10.4161/nucl.1.5.12332. ISSN  1949-1034. PMC 3037531 . PMID  21326819. 
  16. ^ Kutay U, Jühlen R, Antonin W (1 декабря 2021 г.). «Митотическая разборка и повторная сборка комплексов ядерных пор». Trends in Cell Biology . 31 (12): 1019– 1033. doi : 10.1016/j.tcb.2021.06.011. hdl : 20.500.11850/518955 . ISSN  0962-8924. PMID  34294532. Архивировано из оригинала 8 февраля 2024 г. Получено 12 февраля 2024 г.
  17. ^ Turton HE, Dawes IW, Grant CM (1997). «Saccharomyces cerevisiae проявляет адаптивный ответ на малоновый диальдегид, опосредованный yAP-1». Journal of Bacteriology . 179 (4): 1096– 1101. doi :10.1128/jb.179.4.1096-1101.1997. ISSN  0021-9193. PMC 178803 . PMID  9023189. 
  18. ^ "Комплекс ядерных пор - обзор | Темы ScienceDirect". www.sciencedirect.com . Архивировано из оригинала 15 февраля 2024 г. . Получено 15 февраля 2024 г. .
  19. ^ "Karyopherin - an overview | ScienceDirect Topics". www.sciencedirect.com . Архивировано из оригинала 15 февраля 2024 г. . Получено 15 февраля 2024 г. .
  20. ^ Görlich D (1 июня 1997 г.). «Импорт ядерного белка». Current Opinion in Cell Biology . 9 (3): 412– 419. doi :10.1016/S0955-0674(97)80015-4. hdl : 11858/00-001M-0000-002D-1CC5-E . ISSN  0955-0674. PMID  9159081.
  21. ^ Cenik C, Chua HN, Zhang H, Tarnawsky SP, Akef A, Derti A и др. (апрель 2011 г.). «Анализ генома выявляет взаимодействие между интронами 5'UTR и экспортом ядерной мРНК для секреторных и митохондриальных генов». PLOS Genetics . 7 (4): e1001366. doi : 10.1371/journal.pgen.1001366 . PMC 3077370 . PMID  21533221. 
  22. ^ ab Rabut G, Lénárt P, Ellenberg J (июнь 2004 г.). «Динамика организации комплекса ядерной поры в течение клеточного цикла». Current Opinion in Cell Biology . 16 (3): 314– 321. doi :10.1016/j.ceb.2004.04.001. PMID  15145357.
  23. ^ Sheehan MA, Mills AD, Sleeman AM, Laskey RA, Blow JJ (январь 1988 г.). «Этапы сборки репликационно-компетентных ядер в бесклеточной системе из яиц Xenopus». Журнал клеточной биологии . 106 (1): 1– 12. doi :10.1083/jcb.106.1.1. PMC 2114961. PMID  3339085 . 
  24. ^ Kiseleva E, Rutherford S, Cotter LM, Allen TD, Goldberg MW (октябрь 2001 г.). «Шаги разборки и повторной сборки комплекса ядерной поры во время митоза у ранних эмбрионов Drosophila». Journal of Cell Science . 114 (Pt 20): 3607– 3618. doi :10.1242/jcs.114.20.3607. PMID  11707513. Архивировано из оригинала 13 сентября 2019 г. . Получено 4 ноября 2008 г. .
  25. ^ Hampoelz B, Andres-Pons A, Kastritis P, Beck M (6 мая 2019 г.). «Структура и сборка комплекса ядерной поры». Annual Review of Biophysics . 48 (1): 515– 536. doi :10.1146/annurev-biophys-052118-115308. ISSN  1936-122X. PMID  30943044. Архивировано из оригинала 26 апреля 2021 г. Получено 14 февраля 2024 г.
  26. ^ Markossian S, Suresh S, Osmani AH, Osmani SA (февраль 2015 г.). «Nup2 требует сильно дивергентного партнера, NupA, для выполнения функций в комплексах ядерных пор и митотическом хроматиновом регионе». Молекулярная биология клетки . 26 (4): 605– 621. doi :10.1091/mbc.E14-09-1359. PMC 4325833. PMID  25540430 . 
  27. ^ De Souza CP, Osmani AH, Hashmi SB, Osmani SA (ноябрь 2004 г.). «Частичная разборка комплекса ядерной поры во время закрытого митоза у Aspergillus nidulans». Current Biology . 14 (22): 1973– 1984. Bibcode : 2004CBio...14.1973D. doi : 10.1016/j.cub.2004.10.050 . PMID  15556859. S2CID  14782686.
  28. ^ De Souza CP, Osmani SA (сентябрь 2007 г.). «Митоз, а не просто открытый или закрытый». Eukaryotic Cell . 6 (9): 1521– 1527. doi :10.1128/EC.00178-07. PMC 2043359. PMID  17660363 . 
  29. ^ Liu HL, De Souza CP, Osmani AH, Osmani SA (15 января 2009 г.). «Три белка комплекса грибковой трансмембранной ядерной поры Aspergillus nidulans необязательны в присутствии интактного комплекса An-Nup84-120». Молекулярная биология клетки . 20 (2): 616– 630. doi :10.1091/mbc.E08-06-0628. ISSN  1059-1524. PMC 2626566. PMID 19019988  . 
На Викискладе есть медиафайлы по теме «Ядерная пора» .
  • Гистологическое изображение: 20104loa – Система обучения гистологии в Бостонском университете
  • Nuclear+pore в рубриках медицинских предметов Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Анимации комплекса ядерных пор Архивировано 7 февраля 2009 г. на Wayback Machine
  • Иллюстрации комплекса ядерных пор Архивировано 7 февраля 2009 г. на Wayback Machine
  • Структуры NPC и входящих в их состав белков, полученные с помощью 3D-электронной микроскопии из банка данных ЭМ (EMDB)
  • NCDIR - Национальный центр динамического интерактива [ постоянная мертвая ссылка ‍ ]
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Комплекс_ядерных_пор&oldid=1263624817"