хеморецептор нематод

Семейство белков
Хеморецептор нематод, Sra
Идентификаторы
СимволSra_chemorcpt
ПфамПФ02117
ИнтерПроIPR000344
Доступные структуры белков:
Пфам  структуры / ECOD  
ПДБRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumрезюме структуры

Хеморецепторы нематод это хеморецепторы нематод . Животные распознают широкий спектр химических веществ с помощью своих чувств вкуса и обоняния. У нематоды Caenorhabditis elegans всего 14 типов хемосенсорных нейронов , но она способна реагировать на десятки химических веществ, поскольку каждый нейрон обнаруживает несколько стимулов. Было описано более 40 сильно различающихся трансмембранных белков , которые могли бы способствовать этому функциональному разнообразию. [1] Большинство генов-кандидатов рецепторов находятся в кластерах похожих генов; 11 из них, по-видимому, экспрессируются в небольших подмножествах хемосенсорных нейронов. Один тип нейронов может потенциально экспрессировать по крайней мере 4 различных гена рецепторов. [1] Некоторые из них могут кодировать рецепторы для водорастворимых аттрактантов, репеллентов и феромонов, которые являются дивергентными членами семейства рецепторов, сопряженных с G-белком . [1] Последовательности семейства Sra рецептор-подобных белков C. elegans содержат 6-7 гидрофобных, предполагаемых трансмембранных, областей. Их можно отличить от других 7TM-белков (особенно тех, которые, как известно, связывают G-белки) по их собственным характерным TM-сигнатурам.

Более 1300 потенциальных генов хеморецепторов были идентифицированы в C. elegans , которые обычно имеют префикс sr для серпантинного рецептора. Суперсемейства рецепторов включают Sra (Sra, Srb, Srab, Sre), Str (Srh, Str, Sri, Srd, Srj, Srm, Srn) и Srg (Srx, Srt, Srg, Sru, Srv, Srxa), а также семейства Srw, Srz, Srbc, Srsx и Srr. [1] [2] [3] Многие из этих белков имеют гомологов в Caenorhabditis briggsae . [2]

Эти рецепторы отдаленно связаны с родопсин-подобными рецепторами . [4] Напротив, рецептор Sro является настоящим родопсин-подобным рецептором. Он является членом немопсинов, подгруппы опсинов , [ 5] но в отличие от большинства других опсинов, у него нет лизина, соответствующего позиции 296 в родопсине крупного рогатого скота . Лизин заменен аспарагином . [ 1] [5] Лизин необходим для того, чтобы хромофор ретиналь мог ковалентно связываться с опсином [6] через основание Шиффа , [7] [8] что делает опсин светочувствительным. Если лизин заменить другой аминокислотой, то опсин станет светонечувствительным. [9] [10] Поэтому Sro также считается хеморецептором. [1]

Ссылки

  1. ^ abcdef Troemel ER, Chou JH, Dwyer ND, Colbert HA, Bargmann CI (октябрь 1995 г.). «Расходящиеся семь трансмембранных рецепторов являются кандидатами на роль хемосенсорных рецепторов у C. elegans». Cell . 83 (2): 207– 218. doi : 10.1016/0092-8674(95)90162-0 . PMID  7585938.
  2. ^ ab Robertson HM, Thomas JH (январь 2006 г.). «Предполагаемые семейства хеморецепторов C. elegans». WormBook : 1– 12. doi :10.1895/wormbook.1.66.1. PMC 4781013 . PMID  18050473. 
  3. ^ Chen N, Pai S, Zhao Z, Mah A, Newbury R, ​​Johnsen RC и др. (январь 2005 г.). «Идентификация семейства хемосенсорных генов нематод». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (1): 146– 151. Bibcode : 2005PNAS..102..146C. doi : 10.1073/pnas.0408307102 . PMC 539308. PMID  15618405 . 
  4. ^ Nordström KJ, Sällman Almén M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (сентябрь 2011 г.). «Независимый HHsearch, Needleman--Wunsch-based и motif analyses reveal the general иерархия for most of the G protein-coupled receptor families». Молекулярная биология и эволюция . 28 (9): 2471– 2480. doi :10.1093/molbev/msr061. PMID  21402729.
  5. ^ ab Gühmann M, Porter ML, Bok MJ (август 2022 г.). «Глюопсины: опсины без связывающего ретиналь лизина». Клетки . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . PMC 9368030. PMID  35954284 . 
  6. ^ Bownds D (декабрь 1967). «Место прикрепления ретиналя в родопсине». Nature . 216 (5121): 1178– 1181. Bibcode :1967Natur.216.1178B. doi :10.1038/2161178a0. PMID  4294735. S2CID  1657759.
  7. ^ Collins FD (март 1953). «Родопсин и индикаторный желтый». Nature . 171 (4350): 469– 471. Bibcode :1953Natur.171..469C. doi :10.1038/171469a0. PMID  13046517. S2CID  4152360.
  8. ^ Питт Г.А., Коллинз Ф.Д., Мортон Р.А., Сток П. (январь 1955 г.). «Исследования родопсина. VIII. Ретинилиденметиламин, аналог индикаторного желтого». Биохимический журнал . 59 (1): 122–128 . doi :10.1042/bj0590122. ПМК 1216098 . ПМИД  14351151. 
  9. ^ Leung NY, Thakur DP, Gurav AS, Kim SH, Di Pizio A, Niv MY, Montell C (апрель 2020 г.). «Функции опсинов во вкусе дрозофилы». Current Biology . 30 (8): 1367–1379.e6. Bibcode : 2020CBio...30E1367L. doi : 10.1016/j.cub.2020.01.068. PMC 7252503. PMID  32243853 . 
  10. ^ Kumbalasiri T, Rollag MD, Isoldi MC, Castrucci AM, Provencio I (март 2007 г.). «Меланопсин запускает высвобождение внутренних запасов кальция в ответ на свет». Фотохимия и фотобиология . 83 (2): 273– 279. doi :10.1562/2006-07-11-RA-964. PMID  16961436. S2CID  23060331.
В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR000344
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Нематодный_хеморецептор&oldid=1232471038"