NatA ацетилтрансфераза

Ацетилтрансфераза NatA ( N α ацетилтрансфераза ) — это фермент , который катализирует добавление ацетильных групп к различным белкам, выходящим из рибосомы . После трансляции NatA связывается с рибосомой, а затем «тянется» к переднему концу формирующегося или зарождающегося полипептида , где он добавляет эту ацетильную группу. Эта ацетильная группа добавляется к переднему концу или N-концу нового белка.

Считается, что сорок процентов всех белков в протеоме дрожжей ацетилированы на N-конце, а в белках млекопитающих этот показатель составляет 90%. [1]

Если говорить конкретно, NatA является основной N{альфа}-концевой ацетилтрансферазой в цитозоле дрожжей, ответственной за ацетилирование белков в местах, где присутствуют L - серин , L - аланин , L - треонин или глицин . [2] [3]

Ацетилтрансфераза NatA — это не отдельный белок, а комплекс из трех субъединиц .

Ацетилирование Sup35p

В Saccharomyces cerevisiae ацетилтрансфераза NatA взаимодействует с белком Sup35p . Она участвует в реакции [PSI+], преобразуя [psi-] в свою собственную конформацию. Таким образом, было обнаружено, что штаммы [PSI+], дефицитные по ацетилтрансферазе NatA, имеют измененное взаимодействие между Sup35p[PSI+] и зарождающимся Sup35p. Это взаимодействие на посттрансляционном уровне все еще производит прион с классическими бета-листами, но эта версия взаимодействия не отнимает функцию этого третьего фактора высвобождения . Таким образом, стоп-кодоны надежно транслируются в штаммах [PSI+], лишенных ацетилтрансферазы NatA. [4]

Субъединицы в дрожжах

  • Naa10 (ранее Nat1p) – 27 кДа, обладает каталитическими свойствами, которые ацетилируют образующийся полипептид.
  • Naa15 (ранее Ard1p) – 98 кДа, выполняет функцию связывания с рибосомой.
  • Naa50 (ранее Nat5p) – недавно обнаруженный, неизвестная функция.

Дрожжевые клетки, лишенные Naa15 и Naa10, демонстрируют сниженную эффективность споруляции, неспособность войти в фазу G 0 при определенных условиях, дефект в подавлении молчащих локусов типа спаривания и сниженную выживаемость после теплового шока. Однако штаммы, лишенные Naa50, не показывают никаких очевидных различий в фенотипе.

Сравнения

Для каталитического функционирования Natp требуются более длинные формирующиеся полипептидные цепи, чем NAC (формирующийся полипептид-ассоциированный комплекс) и гомолог Hsp70 Ssb1/2p.

Ссылки

  1. ^ Цезарь, Роберт, Йонас Уоррингер и Андерс Бломберг. «Физиологическое значение и идентификация новых целей для N-концевой ацетилтрансферазы NatB – Цезарь и др. 5 (2): 368 --». Эукариотическая клетка. 16 декабря 2005 г. Веб. 31 января 2010 г. <http://ec.asm.org/cgi/content/full/5/2/368>.
  2. ^ Гаучи, Маттиас, Серен Джаст, Андрей Мун, Сюзанна Росс, Петер Рюкнагель, Ив Дубакье, Энн Эренхофер-Мюррей и Сабина Росперт. «Дрожжевая N{альфа}-ацетилтрансфераза NatA количественно прикреплена к рибосоме и взаимодействует с формирующимися полипептидами». (2003). Молекулярная и клеточная биология. Веб. 22 января 2010 г. <http://mcb.asm.org/cgi/content/full/23/20/7403>.
  3. ^ Полевода, Богдан, Джейсон Хоскинс и Фред Шерман. «Свойства Nat4, N{альфа}-ацетилтрансферазы Saccharomyces cerevisiae, которая модифицирует N-концы гистонов H2A и H4 – Полевода и др. 29 (11): 2913 --». Молекулярная и клеточная биология. Веб. 25 января 2010 г. <http://mcb.asm.org/cgi/content/full/29/11/2913>.
  4. ^ «Ацетилтрансфераза NatA связывает комплексы прионов Sup35 с фенотипом [PSI] – Пецца и др . 20 (3): 1068–». Молекулярная биология клетки. (2008) <http://www.molbiolcell.org/cgi/content/full/20/3/1068>.

Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=NatA_ацетилтрансфераза&oldid=950615655"