Ацетилтрансфераза NatA ( N α ацетилтрансфераза ) — это фермент , который катализирует добавление ацетильных групп к различным белкам, выходящим из рибосомы . После трансляции NatA связывается с рибосомой, а затем «тянется» к переднему концу формирующегося или зарождающегося полипептида , где он добавляет эту ацетильную группу. Эта ацетильная группа добавляется к переднему концу или N-концу нового белка.
Считается, что сорок процентов всех белков в протеоме дрожжей ацетилированы на N-конце, а в белках млекопитающих этот показатель составляет 90%. [1]
Если говорить конкретно, NatA является основной N{альфа}-концевой ацетилтрансферазой в цитозоле дрожжей, ответственной за ацетилирование белков в местах, где присутствуют L - серин , L - аланин , L - треонин или глицин . [2] [3]
Ацетилтрансфераза NatA — это не отдельный белок, а комплекс из трех субъединиц .
В Saccharomyces cerevisiae ацетилтрансфераза NatA взаимодействует с белком Sup35p . Она участвует в реакции [PSI+], преобразуя [psi-] в свою собственную конформацию. Таким образом, было обнаружено, что штаммы [PSI+], дефицитные по ацетилтрансферазе NatA, имеют измененное взаимодействие между Sup35p[PSI+] и зарождающимся Sup35p. Это взаимодействие на посттрансляционном уровне все еще производит прион с классическими бета-листами, но эта версия взаимодействия не отнимает функцию этого третьего фактора высвобождения . Таким образом, стоп-кодоны надежно транслируются в штаммах [PSI+], лишенных ацетилтрансферазы NatA. [4]
Дрожжевые клетки, лишенные Naa15 и Naa10, демонстрируют сниженную эффективность споруляции, неспособность войти в фазу G 0 при определенных условиях, дефект в подавлении молчащих локусов типа спаривания и сниженную выживаемость после теплового шока. Однако штаммы, лишенные Naa50, не показывают никаких очевидных различий в фенотипе.
Для каталитического функционирования Natp требуются более длинные формирующиеся полипептидные цепи, чем NAC (формирующийся полипептид-ассоциированный комплекс) и гомолог Hsp70 Ssb1/2p.