Метиониламинопептидаза

Класс ферментов
Метиониламинопептидаза
Идентификаторы
Номер ЕС3.4.11.18
Номер CAS61229-81-0
Базы данных
ИнтЭнзIntEnz вид
БРЕНДАзапись BRENDA
ExPASyNiceZyme вид
КЕГГзапись KEGG
МетаЦикметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Метиониламинопептидаза ( EC 3.4.11.18, метионинаминопептидаза , пептидаза M , L-метионинаминопептидаза , MAP ) — фермент . [1] [2] [3] [4] [5] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

Высвобождение N-концевых аминокислот , преимущественно метионина , из пептидов и ариламидов

Эта связанная с мембраной ферментативная активность присутствует как у прокариот , так и у эукариот . Человеческие белки, обладающие этой активностью, включают METAP1 , METAP2 , METAP1D (митохондриальный) и RNPEPL1.

Ссылки

  1. ^ Yoshida A, Lin M (1972). "NH2-терминальные формилметионин- и NH2-терминальные метионин-расщепляющие ферменты у кроликов". J. Biol. Chem . 247 (3): 952–957. doi : 10.1016/S0021-9258(19)45699-8 . PMID  4110013.
  2. ^ Tsunasawa S, Stewart JW, Sherman F (1985). «Фермент, высвобождающий ациламинокислоту из печени крысы». J. Biol. Chem . 260 (9): 5382–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)89033-0 . PMID  2985590.
  3. ^ Фрейтас ДЖО, Терминьони С, Гимарайнш ДЖА (1985). «Метионинаминопептидаза, связанная с митохондриями и микросомами печени». Int. J. Biochem . 17 (12): 1285–1291. doi :10.1016/0020-711x(85)90049-7. PMID  3937747.
  4. ^ Ben-Bassat A, Bauer K, Chang SY, Myambo K, Boosman A, Chang S (1987). «Обработка инициирующего метионина из белков: свойства метионинаминопептидазы Escherichia coli и ее структура гена». J. Bacteriol . 169 (2): 751–757. doi :10.1128/jb.169.2.751-757.1987. PMC 211843. PMID  3027045 . 
  5. ^ Roderick SL, Matthews BW (1988). "Кристаллизация метионинаминопептидазы из Escherichia coli". J. Biol. Chem . 263 (32): 16531. doi : 10.1016/S0021-9258(18)37422-2 . PMID  3141408.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Метионил_аминопептидаза&oldid=1193150491"