Метанолдегидрогеназа

В энзимологии метанолдегидрогеназа (МДГ) — это фермент, катализирующий химическую реакцию:

CH ₃ OH CH ₂ O + 2 электрона + 2H ⁺

\rightleftharpoons

То, как электроны захватываются и транспортируются, зависит от вида метанолдегидрогеназы. Существует три основных типа MDH: NAD ⁺ -зависимая MDH, пирролохинолинхинонзависимая MDH и кислородзависимая алкогольоксидаза. ^[2]

Этот фермент относится к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на группу CH-OH донора с NAD ⁺ или NADP ⁺ в качестве акцептора. Систематическое название этого класса ферментов — метанол:NAD ⁺ оксидоредуктаза . Этот фермент участвует в метаболизме метана.

Классы метанолдегидрогеназы

НАД⁺Зависимый МДХ

Распространенным акцептором электронов в биологических системах является никотинамидадениндинуклеотид (НАД ⁺ ); некоторые ферменты используют родственную молекулу, называемую никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ ⁺ ). НАД ⁺ -зависимая метанолдегидрогеназа ( КФ 1.1.1.244) была впервые описана у грамположительного метилотрофа ^[3] и является ферментом , катализирующим химическую реакцию :

СН ₃ ОН + НАД ⁺ СН ₂ О + НАДН + Н ⁺

\rightleftharpoons

Таким образом, два субстрата этого фермента — метанол и НАД ⁺ , тогда как его 3 продукта — формальдегид (СН ₂ О) , НАДН и Н ⁺ . Это может быть выполнено как в аэробных, так и в анаэробных условиях. ^[2]

НАД ⁺ -зависимые МДГ обнаружены в термофильных грамположительных метилотрофах, но также могут быть получены из некоторых неметилотрофных бактерий. НАД ⁺ -зависимые МДГ до сих пор были обнаружены в Bacillus sp., Lysinibacillus sp. и Cupriavidus sp. ^[2]

PQQ-зависимый MDH

У грамотрицательных бактерий окисление метанола происходит в периплазматическом пространстве, чему способствуют PQQ-зависимые MDH. PQQ-зависимые MDH содержат простетическую группу PQQ, которая выполняет функцию захвата электронов из окисления метанола и передачи их цитохрому . [ ^2]

MxaFI и XoxF — это гены, которые кодируют PQQ-зависимые MDH. В MxaFI-типе MDH кальций (Ca ²⁺ ) кодируется как кофактор для PQQ-зависимой метилотрофии. ^[2] XoxF-тип MDH используют лантаноиды (Ln ³⁺ ) в качестве кофакторов и высокоселективны по отношению к ранним лантаноидам (обычно La-Nd). Sm ³⁺ , Eu ³⁺ , и Gd ³⁺ могут поддерживать некоторые организмы типа XoxF, но менее эффективно. Pm ³⁺ и Tb-Lu пока не продемонстрировали никаких доказательств использования. ^[2]

Многие метилотрофы кодируют как MxaFI, так и XoxF, но те, которые кодируют только один, будут кодировать исключительно XoxF. ^[4]

О₂-зависимая алкогольоксидаза

Кислородзависимая алкогольоксидаза (AOX) может быть получена из эукариотических метилотрофов в пероксисоме дрожжей. Формальдегид и перекись водорода (H ₂ O ₂ ) образуются путем окисления метанола. Дигидроксиацетонсинтаза (DAS) и каталаза (CTA) затем должны преобразовать эти токсичные химикаты в нетоксичные формы, чтобы защитить клетку. В этом процессе электроны из метанола не захватываются клеткой в качестве полезной энергии и, таким образом, теряются. ^[2]

Ссылки

^ Deng YW, Ro SY, Rosenzweig AC (октябрь 2018 г.). «Структура и функция лантаноид-зависимой метанолдегидрогеназы XoxF из метанотрофа Methylomicrobium buryatense 5GB1C». Журнал биологической неорганической химии . 23 (7): 1037–1047. doi :10.1007/s00775-018-1604-2. PMC 6370294. PMID 30132076 .
^ abcdefgh Le TK, Lee YJ, Han GH, Yeom SJ (2021). «Метанолдегидрогеназы как ключевые биокатализаторы для синтетической метилотрофии». Frontiers in Bioengineering and Biotechnology . 9 : 787791. doi : 10.3389/fbioe.2021.787791 . PMC 8741260. PMID 35004648 .
^ Arfman N, Watling EM, Clement W, van Oosterwijk RJ, de Vries GE, Harder W и др. (1989). «Метаболизм метанола в термоустойчивых метилотрофных штаммах Bacillus с участием новой катаболической NAD-зависимой метанолдегидрогеназы в качестве ключевого фермента». Архив микробиологии . 152 (3): 280–288. doi :10.1007/BF00409664. PMID 2673121.
^ Чистосердова Л, Калюжная МГ (август 2018). «Современные тенденции в метилотрофии». Тенденции в микробиологии . 26 (8): 703–714. doi : 10.1016/j.tim.2018.01.011 . PMID 29471983.

Дальнейшее чтение

Arfman N, Watling EM, Clement W, van Oosterwijk RJ, de Vries GE, Harder W и др. (1989). «Метаболизм метанола в термоустойчивых метилотрофных штаммах Bacillus с участием новой катаболической NAD-зависимой метанолдегидрогеназы в качестве ключевого фермента». Архив микробиологии . 152 (3): 280–288. doi :10.1007/BF00409664. PMID 2673121.

Эта статья, связанная с ферментом EC 1.1.1 , является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее.

[1] Deng YW, Ro SY, Rosenzweig AC (октябрь 2018 г.). «Структура и функция лантаноид-зависимой метанолдегидрогеназы XoxF из метанотрофа Methylomicrobium buryatense 5GB1C». Журнал биологической неорганической химии . 23 (7): 1037–1047. doi :10.1007/s00775-018-1604-2. PMC 6370294. PMID 30132076 .

[:02-2] Le TK, Lee YJ, Han GH, Yeom SJ (2021). «Метанолдегидрогеназы как ключевые биокатализаторы для синтетической метилотрофии». Frontiers in Bioengineering and Biotechnology . 9 : 787791. doi : 10.3389/fbioe.2021.787791 . PMC 8741260. PMID 35004648 .

[pmid26731212-3] Arfman N, Watling EM, Clement W, van Oosterwijk RJ, de Vries GE, Harder W и др. (1989). «Метаболизм метанола в термоустойчивых метилотрофных штаммах Bacillus с участием новой катаболической NAD-зависимой метанолдегидрогеназы в качестве ключевого фермента». Архив микробиологии . 152 (3): 280–288. doi :10.1007/BF00409664. PMID 2673121.

[4] Чистосердова Л, Калюжная МГ (август 2018). «Современные тенденции в метилотрофии». Тенденции в микробиологии . 26 (8): 703–714. doi : 10.1016/j.tim.2018.01.011 . PMID 29471983.