МАМ домен

Доступные структуры белков:
Пфам	структуры / ECOD
ПДБ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	резюме структуры
ПДБ	2c9a А:27-184

МАМ домен
МАМ домен
Идентификаторы
Символ	МАМ
Пфам	ПФ00629
ИнтерПро	IPR000998
ПРОСИТ	PDOC00604
CDD	cd06263
Пфам
Доступные структуры белков:
Пфам	структуры / ECOD
ПДБ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	резюме структуры
ПДБ	2c9a А:27-184

Домен MAM — это эволюционно консервативный белковый домен . Это внеклеточный домен, обнаруженный во многих рецепторах.

Домен из 170 аминокислот, так называемый домен MAM ( m eprin, белок A -5 и рецепторный белок-тирозиновая фосфатаза m u ), был обнаружен во внеклеточной области функционально разнообразных белков. ^[1] Эти белки имеют модульную, рецептороподобную архитектуру, включающую сигнальный пептид, N-концевой внеклеточный домен, один трансмембранный домен и внутриклеточный домен. К таким белкам относятся меприн (гликопротеин клеточной поверхности); ^[2] антиген A5 (регулируемый развитием белок клеточной поверхности; Xenopus nrp1 ; P28824 ); ^[3] и рецептороподобная тирозиновая протеинфосфатаза. ^[4] Считается, что домен MAM имеет адгезивную функцию. Он содержит 4 консервативных остатка цистеина, которые, вероятно, образуют дисульфидные мостики.

Белки человека, содержащие этот домен

АЛК ; EGFL6; МАМДК2; МАМДК4; МДГА1; МДГА2 ; МЕР1А ; МЕР1Б ; НПНТ; НРП1 ; НРП2 ; ПРСС7; ПТПРК ; ПТПРМ ; ПТПРО ; ПТПРТ ; ПТПРУ ; ЗАН

Ссылки

^ Борк П., Бекманн Г. (1993). «Адгезивный домен, обнаруженный в функционально разнообразных рецепторах». Trends Biochem. Sci . 18 (2): 40–41. doi :10.1016/0968-0004(93)90049-s. PMID 8387703.
^ Grant GA, Jiang W, Gorbea CM, Flannery AV, Beynon RJ, Bond JS (1992). «Альфа-субъединица меприна А. Молекулярное клонирование и секвенирование, дифференциальная экспрессия в инбредных линиях мышей и доказательства дивергентной эволюции альфа- и бета-субъединиц». J. Biol. Chem . 267 (13): 9185–9193. PMID 1374387.
^ Takagi S, Hirata T, Agata K, Eguchi G, Fujisawa H, Mochii M (1991). «Антиген A5, кандидат на молекулу нейронного распознавания, имеет гомологию с компонентами комплемента и факторами свертывания». Neuron . 7 (2): 295–307. doi :10.1016/0896-6273(91)90268-5. PMID 1908252. S2CID 11355150.
^ Геббинк М.Ф., Хатебур Г., Суйкербейк Р., Бейерсберген Р.Л., Муленаар В.Х., ван Эттен И., Гертс ван Кессель А. (1991). «Клонирование, экспрессия и хромосомная локализация нового предполагаемого рецептороподобного протеина тирозинфосфатазы». ФЭБС Летт . 290 (1): 123–130. дои : 10.1016/0014-5793(91)81241-Y . PMID 1655529. S2CID 7237197.

В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR000998

Эта статья о мембранных белках является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее.

[PUB00005405-1] Борк П., Бекманн Г. (1993). «Адгезивный домен, обнаруженный в функционально разнообразных рецепторах». Trends Biochem. Sci . 18 (2): 40–41. doi :10.1016/0968-0004(93)90049-s. PMID 8387703.

[PUB00002774-2] Grant GA, Jiang W, Gorbea CM, Flannery AV, Beynon RJ, Bond JS (1992). «Альфа-субъединица меприна А. Молекулярное клонирование и секвенирование, дифференциальная экспрессия в инбредных линиях мышей и доказательства дивергентной эволюции альфа- и бета-субъединиц». J. Biol. Chem . 267 (13): 9185–9193. PMID 1374387.

[PUB00004307-3] Takagi S, Hirata T, Agata K, Eguchi G, Fujisawa H, Mochii M (1991). «Антиген A5, кандидат на молекулу нейронного распознавания, имеет гомологию с компонентами комплемента и факторами свертывания». Neuron . 7 (2): 295–307. doi :10.1016/0896-6273(91)90268-5. PMID 1908252. S2CID 11355150.

[PUB00001624-4] Геббинк М.Ф., Хатебур Г., Суйкербейк Р., Бейерсберген Р.Л., Муленаар В.Х., ван Эттен И., Гертс ван Кессель А. (1991). «Клонирование, экспрессия и хромосомная локализация нового предполагаемого рецептороподобного протеина тирозинфосфатазы». ФЭБС Летт . 290 (1): 123–130. дои : 10.1016/0014-5793(91)81241-Y . PMID 1655529. S2CID 7237197.