Список рекомбинантных белков

Ниже приведен список примечательных белков, которые производятся из рекомбинантной ДНК с использованием биомолекулярной инженерии . ^[1] Во многих случаях рекомбинантные человеческие белки заменили исходную версию животного происхождения, используемую в медицине. Префикс «rh» для «рекомбинантный человеческий» появляется в литературе все реже и реже. Гораздо большее количество рекомбинантных белков используется в исследовательской лаборатории. К ним относятся как коммерчески доступные белки (например, большинство ферментов, используемых в лаборатории молекулярной биологии), так и те, которые генерируются в ходе конкретных исследовательских проектов.

Человеческие рекомбинанты, которые в значительной степени заменили животных или были получены из человеческих типов

Лекарственное применение

Гормон роста человека ( rHGH ): Humatrope от Lilly и Serostim от Serono заменили человеческий гормон роста, полученный из трупов
Инсулин человека (BHI): Humulin от Lilly и Novolin от Novo Nordisk среди прочих в значительной степени заменили бычий и свиной инсулин для терапии человека. Некоторые предпочитают продолжать использовать препараты животного происхождения, поскольку есть некоторые доказательства того, что синтетические разновидности инсулина с большей вероятностью вызывают неосознанность гипогликемии . Оставшиеся производители высокоочищенного инсулина животного происхождения включают британскую Wockhardt Ltd. (со штаб-квартирой в Индии), аргентинскую Laboratorios Beta SA и китайскую Wanbang Biopharma Co.
Фолликулостимулирующий гормон (ФСГ) как рекомбинантный гонадотропиновый препарат заменил пергонал Сероно , который ранее выделялся из мочи женщин в постменопаузе.
Фактор VIII : Когенат от Bayer заменил фактор VIII, собранный из крови

Исследовательские приложения

Рибосомальные белки : для изучения отдельных рибосомальных белков использование белков, полученных и очищенных из рекомбинантных источников ^[2]^[3]^[4]^[5], в значительной степени заменило те, которые получены путем изоляции. ^[6]^[7] Однако для изучения всей рибосомы по-прежнему требуется изоляция . ^[8]^[9]
Лизосомальные белки : Лизосомальные белки трудно производить рекомбинантным способом из-за количества и типа посттрансляционных модификаций, которые они имеют (например, гликозилирование ). В результате рекомбинантные лизосомальные белки обычно производятся в клетках млекопитающих. ^[10] Культура растительных клеток использовалась для производства одобренного FDA гликозилированного лизосомального белка-препарата и дополнительных кандидатов на лекарственные препараты. ^[11] Недавние исследования показали, что возможно производить рекомбинантные лизосомальные белки с помощью таких микроорганизмов, как Escherichia coli и Saccharomyces cerevisiae . ^[12] Рекомбинантные лизосомальные белки используются как для исследовательских целей, так и для медицинских целей, таких как ферментозаместительная терапия . ^[13]

Человеческие рекомбинанты, единственным источником которых является рекомбинация

Лекарственное применение

Эритропоэтин (ЭПО): ^[14] Эпоген от Amgen
Гранулоцитарный колониестимулирующий фактор (Г-КСФ): филграстим, продаваемый под торговой маркой Neupogen компанией Amgen; пегфилграстим, продаваемый под торговой маркой Neulasta
альфа-галактозидаза А : Fabrazyme от Genzyme ^[15]
альфа-L-идуронидаза : (rhIDU; ларонидаза) Aldurazyme от BioMarin Pharmaceutical и Genzyme
N-ацетилгалактозамин-4-сульфатаза (rhASB; галсульфаза): Naglazyme от BioMarin Pharmaceutical
Дорназа альфа , ДНКаза, продаваемая под торговым названием Pulmozyme компанией Genentech
Активатор тканевого плазминогена (TPA) Activase от Genentech
Глюкоцереброзидаза : Цередаза от Genzyme
Интерферон (IF) Интерферон-бета-1a: Avonex от Biogen Idec; Rebif от Serono; Интерферон бета-1b как Betaseron от Schering . ^[16] Он исследуется для лечения заболеваний, включая синдром Гийена-Барре ^[17] и рассеянный склероз . ^[18]
Инсулиноподобный фактор роста 1 (IGF-1) ^[19]
Расбуриказа , аналог уратоксидазы, продаваемый под названием Элитек компанией Санофи ^[20]

Рекомбинанты животных

Лекарственное применение

Бычий соматотропин (бСТ)
Свиной соматотропин (pST)
Бычий химозин

Бактериальные рекомбинанты

Промышленное применение

Ксиланазы ^[21]
Протеазы , которые нашли применение как в промышленных (например, в пищевой промышленности ) ^[22], так и в бытовых условиях. ^[23]

Вирусные рекомбинанты

Лекарственное применение

Оболочечный белок вируса гепатита В, продаваемый под названием Engerix-B компанией SmithKline Beecham
Белки вакцины против ВПЧ

Рекомбинанты растений

Исследовательские приложения

Полифенолоксидазы (ПФО) : они включают как катехолоксидазы , так и тирозиназы . ^[24]^[25]^[26]^[27]^[28]^[29] Помимо исследований, ПФО также нашли применение в качестве биокатализаторов . ^[30]
Цистатины — это белки, которые ингибируют цистеиновые протеазы . ^[31]^[32]^[33]^[34] Продолжаются исследования по оценке потенциала использования цистатинов в защите растений для борьбы с травоядными вредителями и патогенами. ^[35]

Промышленное применение

Лакказы нашли широкое применение: от производства пищевых добавок и напитков до биомедицинской диагностики, а также в качестве сшивающих агентов при производстве мебели или биотоплива . ^[30]^[36]^[37]^[38]^[39]
Полимеризация пептидов, вызванная тирозиназой, обеспечивает легкий доступ к аналогам искусственного белка ноги мидии. Можно представить себе универсальное клея следующего поколения, которое эффективно работает даже в жестких условиях морской воды и адаптируется к широкому спектру сложных поверхностей. ^[40]

Смотрите также

Ссылки

^ Young CL, Britton ZT, Robinson AS (май 2012 г.). «Экспрессия и очистка рекомбинантных белков: всесторонний обзор аффинных меток и микробных приложений». Biotechnology Journal . 7 (5): 620–34. doi :10.1002/biot.201100155. PMID 22442034. S2CID 35209677.
^ Корредду Д., Монтаньо Лопес Дж.Дж., Вадаккедат П.Г., Лай А., Пернес Дж.И., Уотсон PR, Люнг И.К. (июнь 2019 г.). «Улучшенный метод гетерологичного производства растворимых рибосомальных белков человека в Escherichia coli». Научные отчеты . 9 (1): 8884. Бибкод : 2019NatSR...9.8884C. дои : 10.1038/s41598-019-45323-8. ПМК 6586885 . ПМИД 31222068.
^ Парахневич НМ, Малыгин АА, Карпова ГГ (июль 2005). "Рекомбинантный человеческий рибосомальный белок S16: экспрессия, очистка, рефолдинг и структурная стабильность". Биохимия. Биохимия . 70 (7): 777–81. doi :10.1007/s10541-005-0183-3. PMID 16097941. S2CID 9910425.
^ Малыгин А, Барановская О, Иванов А, Карпова Г (март 2003). "Экспрессия и очистка человеческих рибосомальных белков S3, S5, S10, S19 и S26". Protein Expression and Purification . 28 (1): 57–62. doi :10.1016/S1046-5928(02)00652-6. PMID 12651107.
^ Tchórzewski M, Boguszewska A, Abramczyk D, Grankowski N (февраль 1999). "Сверхэкспрессия в Escherichia coli, очистка и характеристика рекомбинантных 60S рибосомальных кислых белков из Saccharomyces cerevisiae". Protein Expression and Purification . 15 (1): 40–7. doi :10.1006/prep.1998.0997. PMID 10024468.
^ Collatz E, Ulbrich N, Tsurugi K, Lightfoot HN, MacKinlay W, Lin A, Wool IG (декабрь 1977 г.). «Выделение эукариотических рибосомальных белков. Очистка и характеристика 40 S рибосомальных субъединиц белков Sa, Sc, S3a, S3b, S5', S9, S10, S11, S12, S14, S15, S15', S16, S17, S18, S19, S20, S21, S26, S27' и S29». Журнал биологической химии . 252 (24): 9071–80. doi : 10.1016/S0021-9258(17)38346-1 . PMID 925037.
^ Fogel S, Sypherd PS (август 1968). «Извлечение и изоляция отдельных рибосомальных белков из Escherichia coli». Журнал бактериологии . 96 (2): 358–64. doi :10.1128/JB.96.2.358-364.1968. PMC 252306. PMID 4877123.
^ Mehta P, Woo P, Venkataraman K, Karzai AW (2012). «Подходы к очистке рибосом для изучения взаимодействия регуляторных белков и РНК с рибосомой». Бактериальная регуляторная РНК . Методы в молекулярной биологии. Т. 905. С. 273–89. doi :10.1007/978-1-61779-949-5_18. ISBN 978-1-61779-948-8. PMC 4607317 . PMID 22736011.
^ Belin S, Hacot S, Daudignon L, Therizols G, Pourpe S, Mertani HC и др. (декабрь 2010 г.). "Очистка рибосом из линий клеток человека". Current Protocols in Cell Biology . Глава 3: Раздел 3.40. doi :10.1002/0471143030.cb0340s49. PMID 21154551. S2CID 23908342.
^ Migani D, Smales CM, Bracewell DG (май 2017 г.). «Влияние экспрессии лизосомального биотерапевтического рекомбинантного белка на клеточный стресс и протеазу и общее высвобождение белка клетки-хозяина в клетках яичника китайского хомячка». Biotechnology Progress . 33 (3): 666–676. doi :10.1002/btpr.2455. PMC 5485175 . PMID 28249362.
^ Tekoah Y, Shulman A, Kizhner T, Ruderfer I, Fux L, Nataf Y и др. (октябрь 2015 г.). «Масштабное производство фармацевтических белков в культуре клеток растений — опыт Protalix». Plant Biotechnology Journal . 13 (8): 1199–208. doi : 10.1111/pbi.12428 . PMID 26102075.
^ Эспехо-Мохика ÁJ, Альмесига-Диас CJ, Родригес А, Москера Á, Диас Д, Бельтран Л и др. (2015). «Человеческие рекомбинантные лизосомальные ферменты, продуцируемые микроорганизмами». Молекулярная генетика и обмен веществ . 116 (1–2): 13–23. дои : 10.1016/j.ymgme.2015.06.001. ПМИД 26071627.
^ Соломон М., Муро С. (сентябрь 2017 г.). «Заместительная терапия лизосомальными ферментами: историческое развитие, клинические результаты и будущие перспективы». Advanced Drug Delivery Reviews . 118 : 109–134. doi : 10.1016/j.addr.2017.05.004. PMC 5828774. PMID 28502768 .
^ Inoue N, Takeuchi M, Ohashi H, Suzuki T (1995). "Производство рекомбинантного человеческого эритропоэтина". Biotechnology Annual Review Volume 1. Vol. 1. pp. 297–313. doi :10.1016/S1387-2656(08)70055-3. ISBN 9780444818904. PMID 9704092.
^ Бейджент Г. (май 2002 г.). «Рекомбинантный интерлейкин-2 (rIL-2), альдеслейкин». Журнал биотехнологии . 95 (3): 277–80. doi :10.1016/S0168-1656(02)00019-6. PMID 12007868.
^ Мунафо А, Тринчард-Луган И, Нгуен ТХ, Бураглио М (март 1998). «Сравнительная фармакокинетика и фармакодинамика рекомбинантного человеческого интерферона бета-1а после внутримышечного и подкожного введения». Европейский журнал неврологии . 5 (2): 187–193. doi :10.1046/j.1468-1331.1998.520187.x. PMID 10210831. S2CID 221594104.
^ Pritchard J, Gray IA, Idrissova ZR, Lecky BR, Sutton IJ, Swan AV и др. (Ноябрь 2003 г.). «Рандомизированное контролируемое исследование рекомбинантного интерферона-бета 1a при синдроме Гийена-Барре». Neurology . 61 (9): 1282–4. doi :10.1212/01.WNL.0000092019.53628.88. PMID 14610140. S2CID 34461129.
^ Pozzilli C, Bastianello S, Koudriavtseva T, Gasperini C, Bozzao A, Millefiorini E и др. (сентябрь 1996 г.). «Изменения магнитно-резонансной томографии с рекомбинантным человеческим интерфероном-бета-1a: краткосрочное исследование рецидивирующе-ремиттирующего рассеянного склероза». Журнал неврологии, нейрохирургии и психиатрии . 61 (3): 251–8. doi :10.1136/jnnp.61.3.251. PMC 486547 . PMID 8795595.
^ Bayne ML, Applebaum J, Chicchi GG, Hayes NS, Green BG, Cascieri MA (июнь 1988 г.). «Экспрессия, очистка и характеристика рекомбинантного человеческого инсулиноподобного фактора роста I в дрожжах». Gene . 66 (2): 235–44. doi :10.1016/0378-1119(88)90360-5. PMID 3049246.
^ Jeha S, Kantarjian H, Irwin D, Shen V, Shenoy S, Blaney S, et al. (январь 2005 г.). «Эффективность и безопасность расбуриказы, рекомбинантной уратоксидазы (Elitek), при лечении гиперурикемии, связанной со злокачественными новообразованиями, у детей и взрослых пациентов: окончательные результаты многоцентрового сострадательного исследования». Leukemia . 19 (1): 34–8. doi :10.1038/sj.leu.2403566. PMID 15510203. S2CID 13359871.
^ Juturu V, Wu JC (2012). «Микробные ксиланазы: проектирование, производство и промышленное применение». Biotechnology Advances . 30 (6): 1219–27. doi :10.1016/j.biotechadv.2011.11.006. PMID 22138412.
^ Суманта А., Ларрош С., Пандей А. (2006). «Микробиология и промышленная биотехнология пищевых протеаз: перспектива». Пищевые технологии и биотехнологии . 44 : 211–220.
^ Maurer KH (август 2004). «Детергентные протеазы». Current Opinion in Biotechnology . 15 (4): 330–4. doi :10.1016/j.copbio.2004.06.005. PMID 15296930.
^ Li Y, McLarin MA, Middleditch MJ, Morrow SJ, Kilmartin PA, Leung IK (октябрь 2019 г.). «Подход к рекомбинантному получению зрелой виноградной полифенолоксидазы». Biochimie . 165 : 40–47. doi : 10.1016/j.biochi.2019.07.002. PMID 31283975. S2CID 195843308.
^ Derardja AE, Pretzler M, Kampatsikas I, Barkat M, Rompel A (сентябрь 2017 г.). «Очистка и характеристика латентной полифенолоксидазы из абрикоса (Prunus armeniaca L.)». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (37): 8203–8212. doi :10.1021/acs.jafc.7b03210. PMC 5609118. PMID 28812349.
^ Katayama-Ikegami A, Suehiro Y, Katayama T, Jindo K, Itamura H, Esumi T (декабрь 2017 г.). «Рекомбинантная экспрессия, очистка и характеристика полифенолоксидазы 2 (VvPPO2) из «Shine Muscat» (Vitis labruscana Bailey × Vitis vinifera L.)». Бионаука, биотехнология и биохимия . 81 (12): 2330–2338. doi : 10.1080/09168451.2017.1381017 . PMID 29017399.
^ Marková E, Kotik M, Křenková A, Man P, Haudecoeur R, Boumendjel A и др. (апрель 2016 г.). «Рекомбинантная тирозиназа из Polyporus arcularius: сверхпродукция в Escherichia coli, характеристика и использование в исследовании ауронов как эффекторов тирозиназы». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 64 (14): 2925–31. doi :10.1021/acs.jafc.6b00286. PMID 26961852.
^ Dirks-Hofmeister ME, Kolkenbrock S, Moerschbacher BM (2013). «Параметры, которые усиливают бактериальную экспрессию активных растительных полифенолоксидаз». PLOS ONE . 8 (10): e77291. Bibcode : 2013PLoSO...877291D. doi : 10.1371/journal.pone.0077291 . PMC 3804589. PMID 24204791 .
^ Kampatsikas I, Bijelic A, Pretzler M, Rompel A (август 2017 г.). «Три рекомбинантно экспрессированные яблочные тирозиназы предполагают аминокислоты, ответственные за моно- и дифенолазную активность в растительных полифенолоксидазах». Scientific Reports . 7 (1): 8860. Bibcode :2017NatSR...7.8860K. doi :10.1038/s41598-017-08097-5. PMC 5562730 . PMID 28821733.
^ ab Ba S, Vinoth Kumar V (ноябрь 2017 г.). «Последние разработки в области использования тирозиназы и лакказы в экологических приложениях». Critical Reviews in Biotechnology . 37 (7): 819–832. doi :10.1080/07388551.2016.1261081. PMID 28330374. S2CID 24681877.
^ Tremblay J, Goulet MC, Michaud D (ноябрь 2019 г.). «Рекомбинантные цистатины в растениях». Biochimie . 166 : 184–193. doi : 10.1016/j.biochi.2019.06.006. PMID 31194996. S2CID 189813855.
^ Kondo H, Abe K, Nishimura I, Watanabe H, Emori Y, Arai S (сентябрь 1990 г.). «Два отдельных вида цистатина в семенах риса с различной специфичностью против цистеиновых протеиназ. Молекулярное клонирование, экспрессия и биохимические исследования оризацистатина-II». Журнал биологической химии . 265 (26): 15832–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55473-9 . PMID 1697595.
^ Абэ К, Кондо Х, Араи С (1987). «Очистка и характеристика ингибитора протеиназы цистеина риса». Сельскохозяйственная и биологическая химия . 51 (10): 2763–2768. doi :10.1080/00021369.1987.10868462.
^ Abe K, Emori Y, Kondo H, Suzuki K, Arai S (декабрь 1987 г.). «Молекулярное клонирование ингибитора цистеиновой протеиназы риса (оризацистатина). Гомология с цистатинами животных и транзиторная экспрессия в процессе созревания семян риса». Журнал биологической химии . 262 (35): 16793–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)45453-1 . PMID 3500172.
^ Kunert KJ, van Wyk SG, Cullis CA, Vorster BJ, Foyer CH (июнь 2015 г.). «Потенциальное использование фитоцистатин в улучшении сельскохозяйственных культур с особым акцентом на бобовые». Журнал экспериментальной ботаники . 66 (12): 3559–70. doi : 10.1093/jxb/erv211 . hdl : 2263/49447 . PMID 25944929.
^ Mate DM, Alcalde M (ноябрь 2017 г.). «Лакказа: многоцелевой биокатализатор на передовой биотехнологии». Microbial Biotechnology . 10 (6): 1457–1467. doi :10.1111/1751-7915.12422. PMC 5658592. PMID 27696775 .
^ Tonin F, Rosini E, Piubelli L, Sanchez-Amat A, Pollegioni L (июль 2016 г.). «Различные рекомбинантные формы полифенолоксидазы A, лакказы из Marinomonas mediterranea». Protein Expression and Purification . 123 : 60–9. doi :10.1016/j.pep.2016.03.011. PMID 27050199.
^ Осма Х.Ф., Тока-Эррера Х.Л., Родригес-Коуто С. (сентябрь 2010 г.). «Использование лакказ в пищевой промышленности». Ферментные исследования . 2010 : 918761. doi : 10.4061/2010/918761 . ПМЦ 2963825 . ПМИД 21048873.
^ Minussi RC, Pastore GM, Durán N (2002). «Потенциальные возможности применения лакказы в пищевой промышленности». Trends Food Sci. Technol . 13 (6–7): 205–216. doi :10.1016/S0924-2244(02)00155-3.
^ Хорш Дж., Вилке П., Прецлер М., Сьюз М., Мельник И., Реммлер Д. и др. (ноябрь 2018 г.). «Полимеризация, как у мидий: к синтетическим белкам ног мидий и стойким клеям». Angewandte Chemie . 57 (48): 15728–15732. doi :10.1002/anie.201809587. PMC 6282983. PMID 30246912 .

Внешние ссылки

Веб-сайт компании Laboratorios Beta SA
Веб-сайт CP Pharma/Wockhardt UK

[1] Young CL, Britton ZT, Robinson AS (май 2012 г.). «Экспрессия и очистка рекомбинантных белков: всесторонний обзор аффинных меток и микробных приложений». Biotechnology Journal . 7 (5): 620–34. doi :10.1002/biot.201100155. PMID 22442034. S2CID 35209677.

[2] Корредду Д., Монтаньо Лопес Дж.Дж., Вадаккедат П.Г., Лай А., Пернес Дж.И., Уотсон PR, Люнг И.К. (июнь 2019 г.). «Улучшенный метод гетерологичного производства растворимых рибосомальных белков человека в Escherichia coli». Научные отчеты . 9 (1): 8884. Бибкод : 2019NatSR...9.8884C. дои : 10.1038/s41598-019-45323-8. ПМК 6586885 . ПМИД 31222068.

[3] Парахневич НМ, Малыгин АА, Карпова ГГ (июль 2005). "Рекомбинантный человеческий рибосомальный белок S16: экспрессия, очистка, рефолдинг и структурная стабильность". Биохимия. Биохимия . 70 (7): 777–81. doi :10.1007/s10541-005-0183-3. PMID 16097941. S2CID 9910425.

[4] Малыгин А, Барановская О, Иванов А, Карпова Г (март 2003). "Экспрессия и очистка человеческих рибосомальных белков S3, S5, S10, S19 и S26". Protein Expression and Purification . 28 (1): 57–62. doi :10.1016/S1046-5928(02)00652-6. PMID 12651107.

[5] Tchórzewski M, Boguszewska A, Abramczyk D, Grankowski N (февраль 1999). "Сверхэкспрессия в Escherichia coli, очистка и характеристика рекомбинантных 60S рибосомальных кислых белков из Saccharomyces cerevisiae". Protein Expression and Purification . 15 (1): 40–7. doi :10.1006/prep.1998.0997. PMID 10024468.

[6] Collatz E, Ulbrich N, Tsurugi K, Lightfoot HN, MacKinlay W, Lin A, Wool IG (декабрь 1977 г.). «Выделение эукариотических рибосомальных белков. Очистка и характеристика 40 S рибосомальных субъединиц белков Sa, Sc, S3a, S3b, S5', S9, S10, S11, S12, S14, S15, S15', S16, S17, S18, S19, S20, S21, S26, S27' и S29». Журнал биологической химии . 252 (24): 9071–80. doi : 10.1016/S0021-9258(17)38346-1 . PMID 925037.

[7] Fogel S, Sypherd PS (август 1968). «Извлечение и изоляция отдельных рибосомальных белков из Escherichia coli». Журнал бактериологии . 96 (2): 358–64. doi :10.1128/JB.96.2.358-364.1968. PMC 252306. PMID 4877123.

[8] Mehta P, Woo P, Venkataraman K, Karzai AW (2012). «Подходы к очистке рибосом для изучения взаимодействия регуляторных белков и РНК с рибосомой». Бактериальная регуляторная РНК . Методы в молекулярной биологии. Т. 905. С. 273–89. doi :10.1007/978-1-61779-949-5_18. ISBN 978-1-61779-948-8. PMC 4607317 . PMID 22736011.

[9] Belin S, Hacot S, Daudignon L, Therizols G, Pourpe S, Mertani HC и др. (декабрь 2010 г.). "Очистка рибосом из линий клеток человека". Current Protocols in Cell Biology . Глава 3: Раздел 3.40. doi :10.1002/0471143030.cb0340s49. PMID 21154551. S2CID 23908342.

[10] Migani D, Smales CM, Bracewell DG (май 2017 г.). «Влияние экспрессии лизосомального биотерапевтического рекомбинантного белка на клеточный стресс и протеазу и общее высвобождение белка клетки-хозяина в клетках яичника китайского хомячка». Biotechnology Progress . 33 (3): 666–676. doi :10.1002/btpr.2455. PMC 5485175 . PMID 28249362.

[11] Tekoah Y, Shulman A, Kizhner T, Ruderfer I, Fux L, Nataf Y и др. (октябрь 2015 г.). «Масштабное производство фармацевтических белков в культуре клеток растений — опыт Protalix». Plant Biotechnology Journal . 13 (8): 1199–208. doi : 10.1111/pbi.12428 . PMID 26102075.

[12] Эспехо-Мохика ÁJ, Альмесига-Диас CJ, Родригес А, Москера Á, Диас Д, Бельтран Л и др. (2015). «Человеческие рекомбинантные лизосомальные ферменты, продуцируемые микроорганизмами». Молекулярная генетика и обмен веществ . 116 (1–2): 13–23. дои : 10.1016/j.ymgme.2015.06.001. ПМИД 26071627.

[13] Соломон М., Муро С. (сентябрь 2017 г.). «Заместительная терапия лизосомальными ферментами: историческое развитие, клинические результаты и будущие перспективы». Advanced Drug Delivery Reviews . 118 : 109–134. doi : 10.1016/j.addr.2017.05.004. PMC 5828774. PMID 28502768 .

[14] Inoue N, Takeuchi M, Ohashi H, Suzuki T (1995). "Производство рекомбинантного человеческого эритропоэтина". Biotechnology Annual Review Volume 1. Vol. 1. pp. 297–313. doi :10.1016/S1387-2656(08)70055-3. ISBN 9780444818904. PMID 9704092.

[15] Бейджент Г. (май 2002 г.). «Рекомбинантный интерлейкин-2 (rIL-2), альдеслейкин». Журнал биотехнологии . 95 (3): 277–80. doi :10.1016/S0168-1656(02)00019-6. PMID 12007868.

[16] Мунафо А, Тринчард-Луган И, Нгуен ТХ, Бураглио М (март 1998). «Сравнительная фармакокинетика и фармакодинамика рекомбинантного человеческого интерферона бета-1а после внутримышечного и подкожного введения». Европейский журнал неврологии . 5 (2): 187–193. doi :10.1046/j.1468-1331.1998.520187.x. PMID 10210831. S2CID 221594104.

[17] Pritchard J, Gray IA, Idrissova ZR, Lecky BR, Sutton IJ, Swan AV и др. (Ноябрь 2003 г.). «Рандомизированное контролируемое исследование рекомбинантного интерферона-бета 1a при синдроме Гийена-Барре». Neurology . 61 (9): 1282–4. doi :10.1212/01.WNL.0000092019.53628.88. PMID 14610140. S2CID 34461129.

[18] Pozzilli C, Bastianello S, Koudriavtseva T, Gasperini C, Bozzao A, Millefiorini E и др. (сентябрь 1996 г.). «Изменения магнитно-резонансной томографии с рекомбинантным человеческим интерфероном-бета-1a: краткосрочное исследование рецидивирующе-ремиттирующего рассеянного склероза». Журнал неврологии, нейрохирургии и психиатрии . 61 (3): 251–8. doi :10.1136/jnnp.61.3.251. PMC 486547 . PMID 8795595.

[19] Bayne ML, Applebaum J, Chicchi GG, Hayes NS, Green BG, Cascieri MA (июнь 1988 г.). «Экспрессия, очистка и характеристика рекомбинантного человеческого инсулиноподобного фактора роста I в дрожжах». Gene . 66 (2): 235–44. doi :10.1016/0378-1119(88)90360-5. PMID 3049246.

[20] Jeha S, Kantarjian H, Irwin D, Shen V, Shenoy S, Blaney S, et al. (январь 2005 г.). «Эффективность и безопасность расбуриказы, рекомбинантной уратоксидазы (Elitek), при лечении гиперурикемии, связанной со злокачественными новообразованиями, у детей и взрослых пациентов: окончательные результаты многоцентрового сострадательного исследования». Leukemia . 19 (1): 34–8. doi :10.1038/sj.leu.2403566. PMID 15510203. S2CID 13359871.

[21] Juturu V, Wu JC (2012). «Микробные ксиланазы: проектирование, производство и промышленное применение». Biotechnology Advances . 30 (6): 1219–27. doi :10.1016/j.biotechadv.2011.11.006. PMID 22138412.

[22] Суманта А., Ларрош С., Пандей А. (2006). «Микробиология и промышленная биотехнология пищевых протеаз: перспектива». Пищевые технологии и биотехнологии . 44 : 211–220.

[23] Maurer KH (август 2004). «Детергентные протеазы». Current Opinion in Biotechnology . 15 (4): 330–4. doi :10.1016/j.copbio.2004.06.005. PMID 15296930.

[24] Li Y, McLarin MA, Middleditch MJ, Morrow SJ, Kilmartin PA, Leung IK (октябрь 2019 г.). «Подход к рекомбинантному получению зрелой виноградной полифенолоксидазы». Biochimie . 165 : 40–47. doi : 10.1016/j.biochi.2019.07.002. PMID 31283975. S2CID 195843308.

[25] ^ Derardja AE, Pretzler M, Kampatsikas I, Barkat M, Rompel A (сентябрь 2017 г.). «Очистка и характеристика латентной полифенолоксидазы из абрикоса (Prunus armeniaca L.)». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (37): 8203–8212. doi :10.1021/acs.jafc.7b03210. PMC 5609118. PMID 28812349.

[26] Katayama-Ikegami A, Suehiro Y, Katayama T, Jindo K, Itamura H, Esumi T (декабрь 2017 г.). «Рекомбинантная экспрессия, очистка и характеристика полифенолоксидазы 2 (VvPPO2) из «Shine Muscat» (Vitis labruscana Bailey × Vitis vinifera L.)». Бионаука, биотехнология и биохимия . 81 (12): 2330–2338. doi : 10.1080/09168451.2017.1381017 . PMID 29017399.

[27] Marková E, Kotik M, Křenková A, Man P, Haudecoeur R, Boumendjel A и др. (апрель 2016 г.). «Рекомбинантная тирозиназа из Polyporus arcularius: сверхпродукция в Escherichia coli, характеристика и использование в исследовании ауронов как эффекторов тирозиназы». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 64 (14): 2925–31. doi :10.1021/acs.jafc.6b00286. PMID 26961852.

[28] Dirks-Hofmeister ME, Kolkenbrock S, Moerschbacher BM (2013). «Параметры, которые усиливают бактериальную экспрессию активных растительных полифенолоксидаз». PLOS ONE . 8 (10): e77291. Bibcode : 2013PLoSO...877291D. doi : 10.1371/journal.pone.0077291 . PMC 3804589. PMID 24204791 .

[29] Kampatsikas I, Bijelic A, Pretzler M, Rompel A (август 2017 г.). «Три рекомбинантно экспрессированные яблочные тирозиназы предполагают аминокислоты, ответственные за моно- и дифенолазную активность в растительных полифенолоксидазах». Scientific Reports . 7 (1): 8860. Bibcode :2017NatSR...7.8860K. doi :10.1038/s41598-017-08097-5. PMC 5562730 . PMID 28821733.

[PMID28330374-30] Ba S, Vinoth Kumar V (ноябрь 2017 г.). «Последние разработки в области использования тирозиназы и лакказы в экологических приложениях». Critical Reviews in Biotechnology . 37 (7): 819–832. doi :10.1080/07388551.2016.1261081. PMID 28330374. S2CID 24681877.

[31] Tremblay J, Goulet MC, Michaud D (ноябрь 2019 г.). «Рекомбинантные цистатины в растениях». Biochimie . 166 : 184–193. doi : 10.1016/j.biochi.2019.06.006. PMID 31194996. S2CID 189813855.

[32] Kondo H, Abe K, Nishimura I, Watanabe H, Emori Y, Arai S (сентябрь 1990 г.). «Два отдельных вида цистатина в семенах риса с различной специфичностью против цистеиновых протеиназ. Молекулярное клонирование, экспрессия и биохимические исследования оризацистатина-II». Журнал биологической химии . 265 (26): 15832–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55473-9 . PMID 1697595.

[33] Абэ К, Кондо Х, Араи С (1987). «Очистка и характеристика ингибитора протеиназы цистеина риса». Сельскохозяйственная и биологическая химия . 51 (10): 2763–2768. doi :10.1080/00021369.1987.10868462.

[34] Abe K, Emori Y, Kondo H, Suzuki K, Arai S (декабрь 1987 г.). «Молекулярное клонирование ингибитора цистеиновой протеиназы риса (оризацистатина). Гомология с цистатинами животных и транзиторная экспрессия в процессе созревания семян риса». Журнал биологической химии . 262 (35): 16793–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)45453-1 . PMID 3500172.

[35] Kunert KJ, van Wyk SG, Cullis CA, Vorster BJ, Foyer CH (июнь 2015 г.). «Потенциальное использование фитоцистатин в улучшении сельскохозяйственных культур с особым акцентом на бобовые». Журнал экспериментальной ботаники . 66 (12): 3559–70. doi : 10.1093/jxb/erv211 . hdl : 2263/49447 . PMID 25944929.

[36] Mate DM, Alcalde M (ноябрь 2017 г.). «Лакказа: многоцелевой биокатализатор на передовой биотехнологии». Microbial Biotechnology . 10 (6): 1457–1467. doi :10.1111/1751-7915.12422. PMC 5658592. PMID 27696775 .

[37] Tonin F, Rosini E, Piubelli L, Sanchez-Amat A, Pollegioni L (июль 2016 г.). «Различные рекомбинантные формы полифенолоксидазы A, лакказы из Marinomonas mediterranea». Protein Expression and Purification . 123 : 60–9. doi :10.1016/j.pep.2016.03.011. PMID 27050199.

[38] Осма Х.Ф., Тока-Эррера Х.Л., Родригес-Коуто С. (сентябрь 2010 г.). «Использование лакказ в пищевой промышленности». Ферментные исследования . 2010 : 918761. doi : 10.4061/2010/918761 . ПМЦ 2963825 . ПМИД 21048873.

[39] Minussi RC, Pastore GM, Durán N (2002). «Потенциальные возможности применения лакказы в пищевой промышленности». Trends Food Sci. Technol . 13 (6–7): 205–216. doi :10.1016/S0924-2244(02)00155-3.

[40] Хорш Дж., Вилке П., Прецлер М., Сьюз М., Мельник И., Реммлер Д. и др. (ноябрь 2018 г.). «Полимеризация, как у мидий: к синтетическим белкам ног мидий и стойким клеям». Angewandte Chemie . 57 (48): 15728–15732. doi :10.1002/anie.201809587. PMC 6282983. PMID 30246912 .