Лигнинпероксидаза

диарилпропанпероксидаза
Идентификаторы
Номер ЕС1.11.1.14
Номер CAS93792-13-3
Базы данных
ИнтЭнзIntEnz вид
БРЕНДАзапись BRENDA
ExPASyNiceZyme вид
КЕГГзапись KEGG
МетаЦикметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияАмиГО / КвикГО
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

В энзимологии лигнинпероксидаза ( КФ 1.11.1.14) — это фермент , катализирующий химическую реакцию

1,2-бис(3,4-диметоксифенил)пропан-1,3-диол + H 2 O 2 3,4-диметоксибензальдегид + 1-(3,4-диметоксифенил)этан-1,2-диол + H 2 O {\displaystyle \rightleftharpoons}

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются 1,2-бис(3,4-диметоксифенил)пропан-1,3-диол и H 2 O 2 , тогда как его тремя продуктами являются 3,4-диметоксибензальдегид , 1-(3,4-диметоксифенил)этан-1,2-диол и H 2 O 2 .

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на пероксид в качестве акцептора (пероксидазы), и может быть включен в широкую категорию лигниназ . Систематическое название этого класса ферментов — 1,2-бис(3,4-диметоксифенил)пропан-1,3-диол: водород-пероксид оксидоредуктаза . Другие общеупотребительные названия включают диарилпропаноксигеназу , лигниназу I , диарилпропанпероксидазу , LiP , диарилпропан: кислород, водород-пероксид оксидоредуктаза (расщепление связи CC) . Он использует один кофактор , гем .

Фон

Лигнин очень устойчив к биодеградации, и только высшие грибы и некоторые бактерии способны разлагать полимер посредством окислительного процесса. Этот процесс был тщательно изучен в последние двадцать лет, но механизм до сих пор не полностью выяснен.

Установлено, что лигнин разрушается ферментом лигнинпероксидазой, вырабатываемым некоторыми грибами, такими как Phanerochaete chrysosporium . Механизм, посредством которого лигнинпероксидаза (LiP) взаимодействует с лигниновым полимером, включает вератрольный спирт , который является вторичным метаболитом грибов белой гнили, который действует как кофактор для фермента.

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов были определены 3 структуры с кодами доступа PDB 1B80, 1B82 и 1B85.

Ссылки

  • К. Э. Л. Эрикссон; Р. А. Бланшетт; П. Андер (1990). Микробная и ферментативная деградация древесины и ее компонентов . Springer-Verlag.
  • Ханс Э. Шомейкер; Клаус Пионтек (1996). «О взаимодействии лигнинпероксидазы с лигнином». Чистая и прикладная химия . 68 (11): 2089– 96. doi : 10.1351/pac199668112089 . S2CID  34951982.
  • Paszczynski A; Huynh VB; Crawford R (1986). "Сравнение лигниназы-I и пероксидазы-M2 из гриба белой гнили Phanerochaete chrysosporium". Arch. Biochem. Biophys . 244 (2): 750– 65. doi :10.1016/0003-9861(86)90644-2. PMID  3080953.
  • Renganathan V; Miki K; Gold MH (1985). «Множественные молекулярные формы диарилпропаноксигеназы, фермента, разрушающего лигнин, требующего H2O2, из Phanerochaete chrysosporium». Arch. Biochem. Biophys . 241 (1): 304– 14. doi :10.1016/0003-9861(85)90387-X. PMID  4026322.
  • Tien M; Kirk TT (1984). «Лигнин-деградирующий фермент из Phanerochaete chrysosporium: очистка, характеристика и каталитические свойства уникальной оксигеназы, требующей H2O2». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 81 (8): 2280– 2284. Bibcode : 1984PNAS...81.2280T. doi : 10.1073 /pnas.81.8.2280 . PMC  345042. PMID  16593451.
  • Doyle WA, Blodig W, Veitch NC, Piontek K, Smith AT (1998). «Два участка взаимодействия субстрата в лигнинпероксидазе, выявленные с помощью направленного мутагенеза». Биохимия . 37 (43): 15097– 105. doi :10.1021/bi981633h. PMID  9790672.
  • Wariishi H, Marquez L, Dunford HB, Gold MH (1990). "Соединения лигнинпероксидазы II и III. Спектральная и кинетическая характеристика реакций с пероксидами". J. Biol. Chem . 265 (19): 11137– 42. doi : 10.1016/S0021-9258(19)38568-0 . PMID  2162833.
  • Cai DY, Tien M (1990). «Характеристика оксикомплекса лигнинпероксидаз из Phanerochaete chrysosporium: исследования равновесия и кинетики». Биохимия . 29 (8): 2085–91 . doi :10.1021/bi00460a018. PMID  2328240.
  • Tien M, Tu CP (1987). «Клонирование и секвенирование кДНК для лигниназы из Phanerochaete chrysosporium». Nature . 326 (6112): 520– 3. Bibcode :1987Natur.326..520T. doi :10.1038/326520a0. PMID  3561490. S2CID  4321253.
  • Renganathan V, Miki K, Gold MH (1986). «Роль молекулярного кислорода в реакциях лигнинпероксидазы». Arch. Biochem. Biophys . 246 (1): 155– 61. doi :10.1016/0003-9861(86)90459-5. PMID  3754412.
  • Kersten PJ, Tien M, Kalyanaraman B, Kirk TK (1985). «Лигиназа Phanerochaete chrysosporium генерирует катионные радикалы из метоксибензолов». J. Biol. Chem . 260 (5): 2609– 12. doi : 10.1016/S0021-9258(18)89401-7 . PMID  2982828.
  • Кирк ТК, Фаррелл РЛ (1987). «Ферментативное «горение»: микробная деградация лигнина». Annu. Rev. Microbiol . 41 : 465–505 . doi :10.1146/annurev.mi.41.100187.002341. PMID  3318677.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Лигнинпероксидаза&oldid=1172352016"