Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на пероксид в качестве акцептора (пероксидазы), и может быть включен в широкую категорию лигниназ . Систематическое название этого класса ферментов — 1,2-бис(3,4-диметоксифенил)пропан-1,3-диол: водород-пероксид оксидоредуктаза . Другие общеупотребительные названия включают диарилпропаноксигеназу , лигниназу I , диарилпропанпероксидазу , LiP , диарилпропан: кислород, водород-пероксид оксидоредуктаза (расщепление связи CC) . Он использует один кофактор , гем .
Фон
Лигнин очень устойчив к биодеградации, и только высшие грибы и некоторые бактерии способны разлагать полимер посредством окислительного процесса. Этот процесс был тщательно изучен в последние двадцать лет, но механизм до сих пор не полностью выяснен.
Установлено, что лигнин разрушается ферментом лигнинпероксидазой, вырабатываемым некоторыми грибами, такими как Phanerochaete chrysosporium . Механизм, посредством которого лигнинпероксидаза (LiP) взаимодействует с лигниновым полимером, включает вератрольный спирт , который является вторичным метаболитом грибов белой гнили, который действует как кофактор для фермента.
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов были определены 3 структуры с кодами доступа PDB 1B80, 1B82 и 1B85.
Ссылки
К. Э. Л. Эрикссон; Р. А. Бланшетт; П. Андер (1990). Микробная и ферментативная деградация древесины и ее компонентов . Springer-Verlag.
Ханс Э. Шомейкер; Клаус Пионтек (1996). «О взаимодействии лигнинпероксидазы с лигнином». Чистая и прикладная химия . 68 (11): 2089– 96. doi : 10.1351/pac199668112089 . S2CID 34951982.
Paszczynski A; Huynh VB; Crawford R (1986). "Сравнение лигниназы-I и пероксидазы-M2 из гриба белой гнили Phanerochaete chrysosporium". Arch. Biochem. Biophys . 244 (2): 750– 65. doi :10.1016/0003-9861(86)90644-2. PMID 3080953.
Tien M; Kirk TT (1984). «Лигнин-деградирующий фермент из Phanerochaete chrysosporium: очистка, характеристика и каталитические свойства уникальной оксигеназы, требующей H2O2». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 81 (8): 2280– 2284. Bibcode : 1984PNAS...81.2280T. doi : 10.1073 /pnas.81.8.2280 . PMC 345042. PMID 16593451.
Doyle WA, Blodig W, Veitch NC, Piontek K, Smith AT (1998). «Два участка взаимодействия субстрата в лигнинпероксидазе, выявленные с помощью направленного мутагенеза». Биохимия . 37 (43): 15097– 105. doi :10.1021/bi981633h. PMID 9790672.
Wariishi H, Marquez L, Dunford HB, Gold MH (1990). "Соединения лигнинпероксидазы II и III. Спектральная и кинетическая характеристика реакций с пероксидами". J. Biol. Chem . 265 (19): 11137– 42. doi : 10.1016/S0021-9258(19)38568-0 . PMID 2162833.
Cai DY, Tien M (1990). «Характеристика оксикомплекса лигнинпероксидаз из Phanerochaete chrysosporium: исследования равновесия и кинетики». Биохимия . 29 (8): 2085–91 . doi :10.1021/bi00460a018. PMID 2328240.
Tien M, Tu CP (1987). «Клонирование и секвенирование кДНК для лигниназы из Phanerochaete chrysosporium». Nature . 326 (6112): 520– 3. Bibcode :1987Natur.326..520T. doi :10.1038/326520a0. PMID 3561490. S2CID 4321253.