Лейкоцианидин оксигеназа
| лейкоцианидин оксигеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.14.11.19 | ||||||||
| Номер CAS | 180984-01-4 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии лейкоцианидиноксигеназа ( КФ 1.14.11.19) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
- лейкоцианидин + 2-оксоглутарат + O 2 цис- и транс-дигидрокверцетины + сукцинат + CO 2 + 2 H 2 O
Тремя субстратами этого фермента являются лейкоцианидин , 2-оксоглутарат и O2 , тогда как его пятью продуктами являются цис -дигидрокверцетин, транс -дигидрокверцетин , сукцинат , CO2 и H2O .
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, тех, которые действуют на парных донорах, с O2 в качестве окислителя и включением или восстановлением кислорода. Включенный кислород не обязательно должен быть получен из O2 с 2-оксоглутаратом в качестве одного донора и включением одного атома кислорода в каждого донора. Систематическое название этого класса ферментов - лейкоцианидин,2-оксоглутарат: кислород оксидоредуктаза . Этот фермент также называется лейкоантоцианидин диоксигеназой (LDOX) или антоцианидин синтазой (ANS). Этот фермент участвует в биосинтезе флавоноидов .
В более широком смысле, лейкоцианидиноксигеназа использует флаван-3,4-диолы (лейкоантоцианидины) для производства 3-гидроксиантоцианидинов . [1] Ген, кодирующий фермент (PpLDOX), был идентифицирован в персике [2], а его экспрессия была изучена в Vitis vinifera . [3]
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов была решена только одна структура — в Arabidopsis thaliana , с кодом доступа PDB 2BRT.
Ссылки
- ^ "лейкоантоцианидин диоксигеназа - Определение". mondofacto. Архивировано из оригинала 2012-03-04.
- ^ Ogundiwin E, Peace C, Nicolet C, Rashbrook V, Gradziel T, Bliss F, Parfitt D, Crisosto C (июль 2008 г.). «Ген диоксигеназы лейкоантоцианидина (PpLDOX): потенциальный функциональный маркер потемнения персика при холодном хранении». Tree Genetics & Genomes . 4 (3): 543– 54. doi :10.1007/s11295-007-0130-0. S2CID 22579882.
- ^ Gollop R, Farhi S, Perl A (август 2001 г.). «Регуляция экспрессии гена лейкоантоцианидиндиоксигеназы в Vitis vinifera». Plant Science . 161 (3): 579– 588. doi :10.1016/S0168-9452(01)00445-9.
Дальнейшее чтение
- Saito K, Kobayashi M, Gong Z, Tanaka Y, Yamazaki M (1999). «Прямое доказательство антоцианидинсинтазы как 2-оксоглутарат-зависимой оксигеназы: молекулярное клонирование и функциональная экспрессия кДНК из красной формы Perilla frutescens». Plant J . 17 (2): 181– 9. doi : 10.1046/j.1365-313X.1999.00365.x . PMID 10074715.
- Schofield CJ, Prescott AG (2000). «Являются ли антоцианидины непосредственными продуктами антоцианидинсинтазы?». Chem. Commun. (24): 2473– 2474. doi :10.1039/b007594i.
- CJ; Nakajima, J; Welford, RW; Yamazaki, M; Saito, K; Schofield, CJ (2004). "Механистические исследования трех 2-оксоглутарат-зависимых оксигеназ биосинтеза флавоноидов: антоцианидинсинтазы, флавонолсинтазы и флаванон-3бета-гидроксилазы". J. Biol. Chem . 279 (2): 1206– 16. doi : 10.1074/jbc.M309228200 . PMID 14570878.
