Латисемин
Латисемин — это богатый цистеином секреторный белок , который можно выделить из яда морского краита с черными полосами , морской змеи, обитающей в теплых водах западной части Тихого океана . Это токсин , который ингибирует циклические нуклеотид-зависимые ионные каналы [1] и блокирует кальциевые каналы L-типа , тем самым снижая сокращение гладких мышц . [2]
Источники
Латисемин является компонентом яда , вырабатываемого морской змеей Эрабу ( Laticauda semifasciata ) семейства Elapidae и рода Laticauda . Эти морские змеи обитают в коралловых рифах в морях Южной Японии , Юго-Восточной Азии и Австралии . [2] Несмотря на то, что эта змея очень ядовита, она сравнительно неагрессивна, и ее фактически ловят и едят в супе Эрабу в Японии.
Биохимия
Латисемин имеет молекулярную массу 24 кДа и состоит из 217 аминокислот. [1] [3] Он принадлежит к подсемейству гликопротеинов CRISP ( секреторный белок, богатый цистеином ) , [4] которые представляют собой одноцепочечные полипептиды, содержащие строго консервативные цистеины [1] (цистеины, не окисляющиеся до цистеина и, таким образом, не обеспечивающие поддержку дисульфидной связи в третичной структуре белка ). Они являются секреторными белками , то есть они секретируются из клеток во внеклеточную жидкость .
Цель
Латисемин сильно блокирует сокращение гладких мышц , вызванное деполяризацией (но не кофеином) , [2], что позволяет предположить, что он блокирует кальциевые каналы L-типа . Его механизм действия аналогичен механизму действия некоторых других токсинов змеиного яда из семейства CRISP, таких как абломин из японской змеи мамуши и трифлин из змеи хабу . [2] Они также ингибируют ионные каналы, управляемые циклическими нуклеотидами . [1]
Смотрите также
Другие белки змеиного яда семейства CRISP:
- Абломин от японской змеи Мамуши ( Gloydius blomhoffii )
- Офанин королевской кобры ( Ophiophagus hannah )
- Писциворин из восточного щитомордника ( Agkistrodon piscivorus )
- Трифлин из змеи Хабу ( Trimeresurus flavoviridis )
Ссылки
- ^ abcd Ямазаки, Y; Морита, T (2009). «Структура и функция секреторных белков змеиного яда, богатых цистеином». Toxicon . 44 (3): 227–231. doi :10.1016/j.toxicon.2004.05.023. PMID 15302528.
- ^ abcd Ямазаки, Y; Коике, H; Сугияма, Y; Мотоёси, K; Вада, T; Хишинума, S; Мита, M; Морита, T (2002). «Клонирование и характеристика новых белков змеиного яда, блокирующих сокращение гладких мышц». Eur J Biochem . 269 (11): 2708–2715. doi : 10.1046/j.1432-1033.2002.02940.x . PMID 12047379. S2CID 30934694.
- ^ Ямазаки, Y; Хёдо, Ф; Морита, Т (2003). «Широкое распространение секреторных белков, богатых цистеином, в змеиных ядах: изоляция и клонирование новых секреторных белков, богатых цистеином, из змеиного яда». Arch. Biochem. Biophys . 412 (1): 133–141. doi :10.1016/S0003-9861(03)00028-6. PMID 12646276.
- ^ Ханссон, К; Кьельберг, М; Фернлунд, П (2009). «Богатые цистеином секреторные белки в змеиных ядах образуют высокоаффинные комплексы с человеческими и свиными b-микросеминопротеинами». Toxicon . 54 (2): 128–137. doi :10.1016/j.toxicon.2009.03.023. PMID 19341830.
