Кинуренин-оксоглутараттрансаминаза
| кинуренин-оксоглутарат трансаминаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Гомодимер кинуренинаминотрансферазы-I, человеческий | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.6.1.7 | ||||||||
| Номер CAS | 9030-38-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | АмиГО / КвикГО | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии кинуренин -оксоглутараттрансаминаза ( КФ 2.6.1.7) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
- L -кинуренин + 2-оксоглутарат ⇌ 4-(2-аминофенил)-2,4-диоксобутаноат + L -глутамат
Таким образом, два субстрата этого фермента - L -кинуренин и 2-оксоглутарат , тогда как два его продукта - 4-(2-аминофенил)-2,4-диоксобутаноат и L -глутамат . Первый продукт - нестабильная α-оксокислота, которая быстро подвергается внутримолекулярной циклизации с образованием кинуреновой кислоты . [1]
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , а точнее, трансаминаз , которые переносят азотистые группы. Систематическое название этого класса ферментов — L -кинуренин:2-оксоглутаратаминотрансфераза . Другие общеупотребительные названия включают кинуренинтрансаминазу (циклизирующую) , кинуренин-2-оксоглутараттрансаминазу , кинуренинаминотрансферазу и L -кинуренинаминотрансферазу . Этот фермент участвует в метаболизме триптофана . Он использует один кофактор — пиридоксальфосфат .
KYAT1 , AADAT (он же KYAT2) и KYAT3 являются примерами ферментов этого класса. GOT2 (он же KYAT4) также, как полагают, катализирует вышеуказанную реакцию. [2]
Структурные исследования
По состоянию на начало 2009 года для этого класса ферментов было решено 18 структур с кодами доступа PDB 1X0M, 1YIY, 1YIZ, 1W7L, 1W7M, 1W7N, 3E2F, 3E2Y, 3E2Z, 2ZJG, 2YGZ, 2Z61, 2R5C, 2R2N, 2R5E, 3B46, 3DC1 и 2QLN.
Ссылки
- ^ Han Q, Cai T, Tagle DA, Robinson H, Li J (август 2008 г.). «Субстратная специфичность и структура человеческой аминоадипатаминотрансферазы/кинуренинаминотрансферазы II». Bioscience Reports . 28 (4): 205–15. doi :10.1042/BSR20080085. PMC 2559858. PMID 18620547 .
- ^ Guidetti P, Amori L, Sapko MT, Okuno E, Schwarcz R (июль 2007 г.). «Митохондриальная аспартатаминотрансфераза: третий фермент, продуцирующий кинуренаты в мозге млекопитающих». Journal of Neurochemistry . 102 (1): 103–11. doi :10.1111/j.1471-4159.2007.04556.x. PMID 17442055. S2CID 20413002.
Дальнейшее чтение
- Bonner DM, Jakoby WB (август 1956). «Кинуренинтрансаминаза из нейроспоры». Журнал биологической химии . 221 (2): 689–95. doi : 10.1016/S0021-9258(18)65181-6 . PMID 13357462.
- Мейсон М. (июль 1957 г.). «Кинурениновая трансаминаза почек крысы; исследование диссоциации кофермента». Журнал биологической химии . 227 (1): 61–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)70795-3 . PMID 13449053.
- Rossi F, Han Q, Li J, Li J, Rizzi M (ноябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура человеческой кинуренинаминотрансферазы I». Журнал биологической химии . 279 (48): 50214–20. doi : 10.1074/jbc.M409291200 . PMID 15364907.
- Чон Х., Мацумура Х., Кога Ю., Такано К., Канайя С. (ноябрь 2005 г.). «Кристаллическая структура гомолога кинуренинаминотрансферазы II человека из Pyrococcus horikoshii OT3 при разрешении 2,20 А». Белки . 61 (3): 685–8. дои : 10.1002/прот.20614 . PMID 16138312. S2CID 35477005.
- Han Q, Gao YG, Robinson H, Ding H, Wilson S, Li J (май 2005 г.). "Кристаллические структуры кинуренинаминотрансферазы Aedes aegypti". Журнал FEBS . 272 (9): 2198–206. doi :10.1111/j.1742-4658.2005.04643.x. PMID 15853804. S2CID 38329597.
- Han Q, Robinson H, Cai T, Tagle DA, Li J (февраль 2009 г.). «Биохимические и структурные свойства мышиной кинуренинаминотрансферазы III». Молекулярная и клеточная биология . 29 (3): 784–93. doi :10.1128/MCB.01272-08. PMC 2630683. PMID 19029248 .
- Han Q, Robinson H, Li J (февраль 2008 г.). «Кристаллическая структура человеческой кинуренинаминотрансферазы II». Журнал биологической химии . 283 (6): 3567–73. doi : 10.1074/jbc.M708358200 . PMID 18056995.
- Росси Ф., Гаравалья С., Монтальбано В., Уолш МА., Рицци М. (февраль 2008 г.). «Кристаллическая структура человеческой кинуренинаминотрансферазы II, лекарственной мишени для лечения шизофрении». Журнал биологической химии . 283 (6): 3559–66. doi : 10.1074/jbc.M707925200 . PMID 18056996.
- Han Q, Cai T, Tagle DA, Robinson H, Li J (август 2008 г.). «Субстратная специфичность и структура человеческой аминоадипатаминотрансферазы/кинуренинаминотрансферазы II». Bioscience Reports . 28 (4): 205–15. doi :10.1042/BSR20080085. PMC 2559858. PMID 18620547 .
- Han Q, Gao YG, Robinson H, Li J (февраль 2008 г.). «Структурное понимание механизма субстратной специфичности кинуренинаминотрансферазы Aedes». Биохимия . 47 (6): 1622–30. doi :10.1021/bi701800j. PMC 2858008. PMID 18186649 .
- Wogulis M, Chew ER, Donohoue PD, Wilson DK (февраль 2008 г.). «Идентификация формилкинуренинформамидазы и кинуренинаминотрансферазы из Saccharomyces cerevisiae с использованием кристаллографических, биоинформатических и биохимических данных». Biochemistry . 47 (6): 1608–21. doi :10.1021/bi701172v. PMID 18205391.
