Гидроксиламиноксидоредуктаза
| Гидроксиламиноксидоредуктаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.7.3.4 | ||||||||
| Номер CAS | 9075-43-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Гидроксиламиноксидоредуктаза ( ГАО ) — фермент , обнаруженный в прокариотическом роде Nitrosomonas . Он играет критически важную роль в биогеохимическом цикле азота как часть метаболизма аммиакокисляющих бактерий .
Субстратом является гидроксиламин ( ), химическое вещество, биологически производимое ферментом аммиачной монооксигеназой . Продукты катализируемой реакции являются предметом споров, но недавние исследования показывают убедительные доказательства производства оксида азота . [1]
Структурные исследования
Кристаллографические методы показывают, что HAO (код PDB: 1FGJ) представляет собой сшитый тример полипептидов, содержащий 24 кофактора гема . [2] [3]
Реактивность
На протяжении многих десятилетий считалось, что фермент катализирует следующую реакцию: [4]
Однако недавние исследования в этой области показывают, что этот фермент катализирует совершенно другую реакцию: [1]
Последующее окисление оксида азота до нитрита, вызванное реакцией с кислородом, объясняет реакционную способность, ранее описанную Хупером и др.
Воздействие на окружающую среду
Оксид азота, продукт катализа HAO, является мощным парниковым газом . [5] Кроме того, продуктом окисления оксида азота в присутствии кислорода является нитрит — распространенный загрязнитель в сельскохозяйственных стоках .
Ссылки
- ^ ab Caranto, Jonathan D.; Lancaster, Kyle M. (2017-07-17). «Оксид азота является обязательным промежуточным продуктом бактериальной нитрификации, продуцируемым гидроксиламиноксидоредуктазой». Труды Национальной академии наук . 114 (31): 8217–8222. Bibcode : 2017PNAS..114.8217C. doi : 10.1073/pnas.1704504114 . ISSN 0027-8424. PMC 5547625. PMID 28716929 .
- ^ Cedervall, Peder; Hooper, Alan B.; Wilmot, Carrie M. (2013-09-10). «Структурные исследования гидроксиламиноксидоредуктазы выявили уникальный кофактор гема и ранее не идентифицированного партнера взаимодействия». Biochemistry . 52 (36): 6211–6218. doi :10.1021/bi400960w. ISSN 0006-2960. PMID 23952581.
- ^ Игараси, Н.; Морияма, Х.; Фудзивара, Т.; Фукумори, И.; Танака, Н. (апрель 1997 г.). «Структура гидроксиламиноксидоредуктазы 2.8 А из нитрифицирующей хемоавтотрофной бактерии Nitrosomonas europaea». Nature Structural Biology . 4 (4): 276–284. doi :10.1038/nsb0497-276. ISSN 1072-8368. PMID 9095195. S2CID 1028628.
- ^ Хендрих, Майкл П.; Логан, Майкл; Андерссон, Кристоффер К.; Арсиеро, Дэйв М.; Липскомб, Джон Д.; Хупер, Алан Б. (1994-12-01). «Активный сайт гидроксиламиноксидоредуктазы из Nitrosomonas: доказательства нового металлического кластера в ферментах». Журнал Американского химического общества . 116 (26): 11961–11968. doi :10.1021/ja00105a041. ISSN 0002-7863.
- ^ Монцка, С.А.; Длугокенки, Э.Дж.; Батлер, Дж.Х. (2011). «Парниковые газы, не входящие в состав CO2, и изменение климата». Nature . 476 (7358): 43–50. doi :10.1038/nature10322. PMID 21814274. S2CID 205225911.
- Hooper AB, Balny C (1982). "Реакция кислорода с гидроксиламиноксидоредуктазой Nitrosomonas: быстрая кинетика". FEBS Lett . 144 (2): 299–303. Bibcode :1982FEBSL.144..299H. doi : 10.1016/0014-5793(82)80658-3 . PMID 7117545. S2CID 9726167.
- Lipscomb JD, Hooper AB (1982). «Разделение множественных гемовых центров гидроксиламиноксидоредуктазы из Nitrosomonas. 1. Спектроскопия электронного парамагнитного резонанса». Биохимия . 21 (17): 3965–72. doi :10.1021/bi00260a010. PMID 6289867.
- Rees MK (1968). «Исследования метаболизма гидроксиламина Nitrosomonas europaea. I Очистка гидроксиламиноксидазы». Биохимия . 7 (1): 353–66. doi :10.1021/bi00841a045. PMID 5758552.
